Особенности функциональной организации интерфазных клеточных ядер в процессе прорастания зародышей озимой и яровой пшениц тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.05, кандидат биологических наук Иванов, Руслан Сергеевич

• Иванов, Руслан Сергеевич
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Иванов, Руслан Сергеевич

■ .;•■. • . ; д. . Д ; СТр.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. ОНТОГЕНЕЗ КЛЕТКИ И ВОПРОСЫ ОНТОГЕНЕТИЧЕСКОЙ СТРУКТУРИЗАЦИИ:.

1.1.1. Онтогенез растительной клетки.

1.1.2. Роль синергетики в анализе движущих факторов индивидуального развития.

1.2. СТРУКТУРНО-ДИНАМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ МОРФОГЕНЕЗА.

1.2.1. Ростовой морфогенез и морфологическая целостность взрослого организма.:.

1.2.2. Молекулярные и надмолекулярные основы физиологии клетки.;.

1.2.3. Главные факторы индуцирующие прорастание семян от организменного до молекулярного уровней биологической организации.

1.3. КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО И ЕГО СУПРАСТРУКТУРЫ В АСПЕКТЕ МОРФОГЕНЕТИЧЕСКИХ ПРОБЛЕМ.

1.3.1. Исследование молекулярных основ морфогенеза.

1.3.2. Физико-химические основы организации интерфазного хроматина.

1.3.3. Роль структурированности ядра в морфогенезе.

1.3.4. Роль аргинина в организации надмолекулярных структур клеточного ядра.

1.3.5. Главные-механизмы процессинга ядерного протеома.1.

1.3.6. Протеолитическая система как форма биологического контроля, дающая быстрый физиологический ответ на стресс.:.

1.3.7. Молекулярные аспекты эпигенеза.

1.4. К ВОПРОСУ О МОДЕЛИРОВАНИИ МОЛЕКУЛЯРНО

ГЕНЕТИЧЕСКИХ МЕХАНИЗМОВ РЕГУЛЯЦИИ

РАЗВИТИЯ РАСТЕНИЙ.

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Выбор объекта.

2.2. Проращивание семян.

2.3. Подсчет клеток.

2.4. Работа с ингибитором деацетилирования белков.

2.5. Изолирование клеточных ядер.

2.6. Получение ядерных фракций.;.■.

2.7. Определение содержания белков.

2.8. Определение ^^-Хпротеолитической активности.

2.9. Определение ингибитор-трипсиновой активности.

2.10. Определение общей пероксидазной активности.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ:

АНАЛИЗ НАДМОЛЕКУЛЯРНЫХ СТРУКТУР С, ФАЗЫ КЛЕТОЧНОГО ЦИКЛА ЗРЕЛЫХ ЗАРОДЫШЕЙ ЯРОВОЙ И ОЗИМОЙ ПШЕНИЦ ПРИ ИНДУКЦИИ РОСТОВОГО МОРФОГЕНЕЗА.

3.1. Выбор объектов исследования, их идентификация в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков.

3.2. Динамика содержания белка в клеточных ядрах зрелых зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков.

Динамика содержания белка в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков.

Активность Аг%-Х протеолиза в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков.:.;.

Активность ингибиторов трипсина в надмолекулярных структурах клеточных ядер при транскрипционной активации хроматина при индукции ростовых процессов зрелых зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.:'.

Общая активность пероксидазной системы в • = надмолекулярных структурах клеточных ядер при транскрипционной активаций хроматина при индукции ростовых процессов зрелых зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.;;. .:.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Особенности функциональной организации интерфазных клеточных ядер в процессе прорастания зародышей озимой и яровой пшениц»

Актуальность работы. Как известно основой жизни, её морфопроцессов являются линейные гетерополимеры - нуклеиновые кислоты и белки, которые обладают определенной пространственной организацией на уровне клеточного ядра эукариот. Многократная пространственная реорганизация хроматина происходит при сохранении доступности определенных участков ДНК для регуляторных факторов и ферментов транскрипции в ходе исполнения морфогенетических подпрограмм развития онтогенеза клетки и организма в целом. В настоящее время активно обсуждаются вопросы: генного и хромосомного уровней контроля развития (Серов, 2003; Kumaran, 2008); пространственной организации эукариотического генома в связи с работой эпигенетических механизмов (Разин, 2006; Espada, 2007; Allshire, 2009), значения архитектоники хромосом и их специфических районов - >как- формы эпигенетического контроля онто- и филогенеза эукариот (Стегний, 2006; Вершинин, • 2006; Zhao, 2009); а также эволюционные, клеточные, молекулярные аспекты генетики и эпигенетики в механизмах морфогенеза (Татаринов, 2007). Проблема эпигенетического наследования признаков имеет не только ^ теоретическое, но и практическое-^ .значение,- как особой формы наследственной изменчивости в практической селекции растений с целью выяснения важнейших хозяйственно-полезных признаков! Удобной моделью для исследования механизмов эпигенетической регуляции является озимость и яровость у пшеницы. Имеются многочисленные данные о физиологических и биохимических различиях 'между "озимыми" и1 яровыми формами растений. Доказано, что яровые и озимые пшеницы не различаются по организации нуклеотидных последовательностей ДНК и высказано предположение, что различия между яровыми и озимыми формами, повидимому, находятся на уровне регуляции экспрессии генома (Лобов, Даскалюк, 1984). По нашему мнению, в этой связи представляет интерес исследования Ат^-Х протеолиза; так как Ат^-Х связи участвуют в закономерной реорганизации надмолекулярных структур- в течение онтогенеза клетки. Поэтому к решению этой проблемы, мы. решили подойти с позиции биохимического анализа надмолекулярных структур (нуклеоплазмы, хроматина, ядерного матрикса) интерфазного клеточного ядра при озимости и яровости. Известно, что в интерфазный период в] —» 8 фазы клеточного цикла, при транскрипционной активации хроматина, происходят критические события, которые связаны с активацией ансамбля координировано экспрессирующихся генов, контролирующих жизненно важные функции организма. Мы предположили, что в этом процессе реорганизации надмолекулярных ядерных структур при индукции ростового морфогенеза зрелых зародышей пшеницы, принимают участие ядерные протеиназы, действующие на А^-Х связи в хроматине, вызывая релаксацию макромолекул и их экранируемость для различного •• рода модификаций белков. • ■ . - .

Цель работы. Выявление молекулярно-генетических особенностей функционирования интерфазных- клеточных ядер 'зародышей'"озимой и яровой пшеницы.

Задачи исследования: ■ •

1. Определить динамику содержания белка в клеточных ядрах и их надмолекулярных структурах зародышей озимой и яровой пшениц:

2. Определить влияние ингибитора деацетилирования белков на динамику содержания 'белка в клеточных г ядрах и их надмолекулярных структурах зародышей озимой и яровой пшениц.

3. Выявить особенности локализации Аг§-Х протеолиза в надмолекулярных» структурах-клеточных ядер зародышей I озимой^ и ¡яровой пшениц. •

4. Выявить особенности А^-Х протеолиза в условиях ингибирования деацетилирования белков в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и яровой пшениц.

5. Определить особенности динамики ингибитор-трипсиновой активности, и антиоксидантной активности общей пероксидазной системы в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и яровой пшениц.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Иванов, Руслан Сергеевич

V. выводы

1. Установлено, что общее содержание белка в клеточных ядрах зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в" исследуемом пространственно-временном интервале О! фазы клеточного цикла находится на одном уровне.

2. Выявлено, что ингибитор деацетилирования белков не влияет на общее содержание белка клеточных ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.

3. Сравнение зародышей озимой и яровой пшеницы выявило различие между ними в содержании белка в надмолекулярных структурах клеточных ядер.

4. Выявлено,- что ■ ингибитор -деацетилирования«.белков существенно .не влияет на содержание белков в супраструктурах ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.

5. Показаны резкие изменения в активности А^-Х протеолиза ■ на уровне ядерного матрикса зародышей озимой пшеницы в пространственно-временном интервале 18-21 ч О! —> Б фазы клеточного цикла, которые усиливаются и в условиях ингибирования деацетилирования белков.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Иванов, Руслан Сергеевич, 2010 год

1. Аветисова Л.В., Шапошников Я. Д., Кадыков В.А. Изменения ультраструктуры ядер клеток апекса побега пшеницы в процессе прорастания // Онтогенез. - 1988. - Т.19, № 2. С. 181-190. 1

2. Адылова А.Т., Атаханова Б.А., Туракулов Я.Х. Взаимодействие трийодтиронина с белками ядерного матрикса печени крыс // ДАН СССР. 1985. - Т.284. - С. 752-754.

3. Акбердин И.Р. Казанцев Ф.В., Лихошвай В.А., Моделирование молекулярно-генетических механизмов регуляции развития растений // Материалы V съезда вавиловского общества генетиков и селекционеров, 21-28 июня 2009 г. М., 2009. - Ч. 2. - С.' 365."

4. Архипов М.В., Кондрашова М.Д. Свойства хроматина зародышей семян, созревающих при разных температурах //; Физиология семян: формирование, прорастание, прикладные аспекты. Душанбе: Дониш, 1990.-^С.'107г-119. - -.; .,

5. Аскоченская H.A. Водный режим семян. // Физиология семян. М.: Наука, 1982.-С. 184-222. ! ,

6. Астауров Г.Л. Основы молекулярной биологии развития //»Онтогенез. -1989. Т.20, № 6. - С. 567-576.

7. Барлоу П.У; Деление клеток в меристемах И значение этого процесса для органогенеза и формирования растений // Онтогенез. 1994. - Т. 25.№5.-С. 5-28. • ; .-■■ . •

8. Батыгина Т.Б., Рудский И.В. Роль стволовых клеток в морфогенезе растений //. ДАН Т. 410, № 5. - 2006. - С. 702-704.

9. Барбашов С.Ф., Глотов Б.Ю., Николаев Л.Г. Интерфазный хроматин в местах прикрепления:, к ядерному матриксу имеет нуклеосомную природу // ДАН СССР. -. 1982. Г. 266, № 5.-С; 1274.:0'.v:m' ! i.V. Ь'•!■.'•<КЛЕТОК Ii МСГ-'"!I ччмчениг' '»ЧЧ'нЧ» ntnüu% »

10. Барбашов С.Ф., Глотов Б.Ю., Николаев Л.Г. Свойства остаточного? конденсированного хроматина селезенки мыши, ассоциированного с ядерным матриксом // Молекулярная биология. -1983.- Т. 17, № 4.- С. 840-845. .-.

11. Бейлина С.И., Белинцев Б.Н., Белоусов Л.В. и др". Тёорётйческйё и математические аспекты морфогенеза7 Отв. ред. Е.В. Преснов и др; — М.: Наука, 1987.-295 с.

12. Белоусов Л.В. Морфогенетический аспект онтогенеза // Теоретические и математические аспекты морфогенеза. М.: Наука, 1987. - С. 7—15.

13. Белоусов Л.В. Морфомеханический аспект эпигенеза // Генетика. -2006.-Т. 42, №9.-С. 1165-1169.

14. Белоусов Л.В. О возникновении новизны в эволюции и онтогенезе // Журнал общей биологии. 1990. - Т. 51, № 1. - С. 107-115.

15. Белоусов " Л.ВЧернавскйй : Д.С., • Соляник Г.И:-— Приложение синергетики к онтогенезу (о параметрическом управлении развитием) // Онтогенез. 1985 - Т. 16, X» 3. - С.213-228.

16. Белоусов Л.В. Биологический морфогенез М.: МГУ, 1987. - 234 с.

17. Бойков П.Я., Сидоренко Л.И., Шевченко Н.А; Чирков Г.П.", Тодоров И.Н. Активация хроматина и протеолиза гистонов при подавлении синтеза белков в1 клетках печени // Биохимия. 1983. - Т. 48, № Г. -С.23-32. •• ¡.^,¡'.^^¡«0:.^; . ™о:;к:-а;1:| -ч::.; . .

18. Бояркин А.Н. Быстрый метод определения пероксидазы // Биохимия. -1:95'Г;Т. 16,!№ 4. —!С.-352^357. ;!л . «7о'"»чч«.- г и I |»«!.«»-*.ч,.

19. Бучаренко.; А.Л. Химическая- кинетика- и химическая динамика // Вестник российской академий наук. 1999 - Т. 69, № 9. — С. 833-8391

20. Вавилов НПДГ Избранные .труды; М;; Л:: Наука; ! 9651 -Т. 5:- С. 312. 313; : - ■ . ,.

21. Вафина Г.Х. Анализ протеолитической активности в ядерных фракциях при прорастании семян пшеницы: Автореф. дис. канд. биол.наук. Санкт-Петербург, 1998. — 22 с.

22. Вечер A.C., Булко О.П. Количественные определения, содержания субклеточных структур в растительной клетке // Вести АН БССР. — 1985.-№3.-С. 104-105.

23. Волькенштейн М.В. Биофизика. М.: Наука, 1981 - С. 101, 174, 285, 421.

24. Волькенштейн М.В. Биополимеры и эволюция // Молекулярная биология. 1985. -Т.19, №1. - С. 55-65.

25. Волькенштейн М.В. Пунктуализм, неадапционизм,' нейтрализм и эволюция // Известия АН СССР. Серия биологическая. 1988. - Т. 3. — С. 325-340.

26. Газиев А.И., Куцый М.П. Протеиназа, специфичная, к гистону Ш, ассоциирована с ядерным матриксом и активируется ДНК, содержащей разрывы или денатурированные участки. //(ДАН- СССР.-. >1988. Т.29, № 1. -С.240-242.

27. Гистоны и перенос генетической информации. (Русское издание под редакцией В.А. Энгельгарда) М.: Мир, 1968. - 144 с.

28. Гомазков. .O.A. .Полифункциональность регулятЪрных пептидов и правило "что-где-когда?" как принцип их упорядоченного действия // Биологические науки. —1991'. Т. 1 Г. - С.5-19-. г> < ■ :

29. Грант В. Эволюционный процесс. М.: Мир, 1991. -€.370-378. ,

30. Рубин К.В., Суслов В.В., Колчанов H.A. Молекулярно-генетические системы развития: динамика функционирования и молекулярная эволюция // Биохимия. 2008. - Т. 73, Вып. 2. - С. 270282.

31. Гудвин Б. Временная организация клетки. М.: Мир, 1966. - 252 с.

32. Дайнеко И. В. Кель А.Э., Кель-Маргулис О.В., Вингендер Э., Ратнер В. А. Моделирование динамики генных сетей, регулирующих клеточный цикл в клетках млекопитающих // Генетика. 2003. - Т. 39, №9.-С. 1285-1292.

33. Дмитренко Н.П., Кишко Т.О., Шандренко С.Г., Аргинин: биологическое действие, влияние на синтез оксида азота //.Украинский химиотерапевтический журнал 2008 - № 1-2 (22). С. 137-140. (http://www.iф.kiev.ua/doc/journals/uhj/08/pdЯ)8-%281 -2%29/34.pdf)

34. Ермаков Г.Л. Надмолекулярная организация ферментных систем. I. Структурный аспект проблемы // Биохимия. 1993 - Т. 58, Вып. 5, - С. 659-674.

35. Збарский И.Б. Структура и функции ядерной оболочки // Успехи современной биологии. — 1969. Т.67. — С. 323—341.

36. Збарский И.Б. Белковый состав и организация ядерного матрикса // Биополимеры и клетка. 1985. - Т. 1, № 1. - С. 26-32.

37. Збарский И.Б. Организация клеточного ядра. М.: Медицина, 1988. -367 с.

38. Збарский И.Б., Кузьмина С.Н. Скелетные структуры клеточного ядра. — М.: Наука, 1991.-241« с.

39. Зеленин A.B. Геном растений // Вестник российской» академии наук. — 2003 Т. 73, № 9. - С. 797-806. s

40. Зеленин A.B., Кущ A.A. Активация хроматина и некоторые проблемы регуляции генетической активности в эукариотической клетке // Молекулярная биология. 1985. - Т. 19, № 1. — С. 285-294.1. MllVK. Ulli, I kW

41. Иванова Э.А., Ахметов P.P. Модификация негистоновых белков в проростках- растений.// Физиология растений. 1987. - .Т.34, №3.-С." 507-512.

42. Иванова Э.А., Вафина Г.Х. Анализ надмолекулярных структур клеточного ядра при активации.хроматина // Доклады Академии наук. 2006. - Т.406, № 3. - С. 419-421.

43. Иванова Э.А., Вафина Г.Х., Иванов P.C. " Внутриядерные надмолекулярные механизмы индукции ростового морфогенеза зрелых зародышей озимой и яровой пшениц // Доклады Академии наук. -2007. Т. 417, № 4. - С. 563-565.

44. Иванова Э.Д., Вафищ Г.Х. Способ выделения растительных клеточных ядер. Авторское свидетельство 1701747 // Б.И. 1991. - Т. 48. - С.98.

45. Иванова Э.А., Вафина Г.Х. Способ получения ядерных фракций, обладающих протеиназной и ингибирующей активностью. - Авторское свидетельство 1733471 // Б.И. 1992. - Т. 18. - С.96.

46. Иванова Э.А'., Вафина::-Г.Х. Способ ^определения 1 юкислительнот восстановительной активности пероксидазной. системы в клеточных ядрах проростков пшеницы Авторское свидетельство 2127761, МКИ 6С12 Ql/28, G01 N33/50. // Опубл. 20.03.1999. - Бюлл. №8.

47. Иванова Э.А., Вафина Г.Х. Способ оценки- физиологического состояния проростков // Решение о выдаче патента 'от '8.07.1996 г. Заявка № 93034059.

48. Иванова Э.А. Метод определения пероксидаз; в: крови>для внедрения в практику клинико-биохимических лабораторий // Удостоверение на рационализаторское ¡предложение № 59- (311), оъ26Л-1Л 980г.; . •:.

49. Иванова Э.А. Модификация«гистонов у растений и ее физиологическое значение: Дис. канд: биол:>наук. -М., 1977.- — 150*с. * • .'.,.• '

50. Игамбердиев А.У. Время в биологических "системах //-'Журнал общей биологии. 1985. - Т. 46, № 4. - С. 471-482.

51. Каллис X.A. Среда как генератор» адаптивных изменений // Современные проблемы эволюционной генетики. — Новосибирск: Наука, 2000. С. 169-174.

52. Карпов B.JI. ДНК, хроматин, гистоновый код // Вестник российской академии наук. 2003 - Том 73, № 6. - С. 505-513.

53. Каталог сортов Мироновских пшениц, 1980

54. Келлер С., Блок Р. Фракционирование белков с помощью сорбции и ионного обмена. 11 Аналитические методы белковой химии. — М.: Иностранная литература, 1963. С. 70-88.

55. Конарев В.Г. Нуклеиновые кислоты и онтогенез растительной клетки // Делегатский съезд Всесоюзного Ботанического общества. — Ленинград, 1958.-С. 64-65.

56. Конарев В.Г. Нуклеиновые кислоты и морфогенез- растений. М.: Высшая школа, 1959Г- 327 с."

57. Корочкин Л.И. Регуляция действия генов в развитии // Молекулярная биология. 1981. - Т. 15, № 5. - С. 965-985.

58. Корочкин Л.И. Влияние концепции целостности живых систем на становление. системной биологической парадигмы // Природа биологического познания. -М.: Наука, 1991. С. 142-162.

59. Лавров С.А., Мавродиев Е.В., Эпигенетическое наследование признаков и его возможная роль в микроэволюции растений // Журнал общей биологии. 2003 - Т. 64, № 5. - С. 403-420.

60. Лобов В.П., Даскалюк А.П. Сравнительное исследование. ДНК озимых и яровых форм пшеницы//ДАН. 1984. - Т. 275, № 1. - C.218-22L

61. Локшина Л.А. Протеолитические ферменты биологических процессов // Биоорганическая химия. 1994. - Т.20, №2. - С.134-142.

62. Локшина Л.А., Былинкина B.C. Протеолитические ферменты в процессинге белков // Успехи современной биологии. 1990. Т.109. 2. С.219-237.

63. Максимовский Л.Ф. О ррли нетранскрибируемого хроматина в клеточных механизмах морфогенеза // Онтогенез. 1988. — Т. 19, № 5. С. 561-467. ! • - - . .

64. Малинецкий Г. Мифы синергетики // Газета "Эврика". 1993.: 1 (апрель). С.З.

65. Маринован Е;;- Колева С: Съвременни гйетоди за йзолиране на ядра от висши растения // Физиология на растенията. 1983. - Т.9, № 3. - С. 89. .

66. Маршелл Р.К., Инглис А.С. Определение состава белковых олигомеров, получение мономеров и полипептидных • цепей; // Практическая химия белка. М.: Мир, 1989. — С. 51—81.

67. Мецлер Д. Биохимия. М.: Мир, 1960. - Т.2. - С. 76, 247,366, 449, 426.

68. Мироновские пшеницы. Под. общ. Ред: В.Н. Ремесло. М., «Колос». -1972. - 282 с. - С. 23-26.

69. Монахова !. М.Аг^-Цитогенетические. . аспекты; .пространственной организации интерфазного ядра. // Успехи современной биологии. -1990. Т.110, № 4. - С. 163-179.

70. Морозова 3 .А. Основные закономерности морфогенеза пшеницы.^ М.: МГУ, 1986. — 161 с.

71. Мосолов B.B. Природные ингибиторы протеолитических ферментов // Успехи современной биологической химии. 1982. -Т.22. - С. 100-118. . . " "-^•"'v-•.

72. Мосолов B.B. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза. М.: Наука, 1983. — С.40.

73. Мосолов В .В . Ингибиторы протеолитических ферментов в растениях // Вопросы медицинской химии. 1987. — Т.5. — С.52-56.

74. Мосолов В.В., Валуева Т.А., Колосова Г.В. Выделение белка-ингибитора химотрипсина из семян гледичи // Биохимия. 1982. -Т.17,№ 12.-С. 2015-2021. - .

75. Мэгайр Д.Д. Качество семян и их ¡прорастание //■.Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос, 1982. - С.254-272.

76. Нейфах A.A. Только ли ДНК. определяет развитие.организма? // Онтогенез. 1985. - Т. 16. №1. - G.15-25.

77. Новиков И.А., Иванников А.И., Кобелев B.C., Волков В.Я. Исследование методом ЯМР структурного перехода в системе ДНК-связанная вода в области физиологических температур // Молекулярная биология—1965.-Т.19, №4.,-С. 1029-1.033.; .

78. Олфри В., Пого Б., Пого А., Клейнсмит Дж., Мирский А. Метаболитическое поведение хроматина //нГистоны. и перенос генетической информации.— М;: Мир, 1968. — 0:59-88;^.

79. Орлова Л.В., Климова С.П., Тарасова К.Я., Родионова В.М. Состав дезоксирибонуклеопротеидной фракций ядер клеток регенерирующей печени крыс // Журнал общей биологии. 1969. - Т.ЗО. № 3. - С. 332335. ■■ . • • ' . :: /::v

80. Паушева 3;П. Практикум по цитологии растений. — М.: Колос, 1980. -С. 108-109. .

81. П! Iii 5:р:'; : !-. : :•'!) KjiC J <»К i>Ci v,'iiCiiüi.'Ti>-ur.. . 82 ,. . ; . ., - .V '.

82. Подгорная О.И. Роль структурированности ядра вморфогенезе // Теоретические и математические, аспекты морфогенеза.-М,: Наука., 1987. СЛ06-115.85; Полевой В;В: Физиология растений. М.: Высшая школа; 1989. - 463 с. С.325 ' • : . ■"■ -•■■■'

83. Полевой В;В., Саламатова Т.С. Физиология роста и развития растений. -П.: ЛГУ, 1991.-128 с.

84. Преснов Е., Маресин В., Минин А. Теоретические и математические аспекты морфогенеза и дифференцировки // Онтогенез. 1988. - Т. 19, №6.-С. 658-660.

85. Полторацкий ВЛц-- Подгорная- . О.И.,.Роль iv. сателлитной .¡.ДНК. в пространственной организации хроматина в интерфазном ядре // Цитология. 1992. - Том 34, № 2. - С. 3-9. — :

86. Разин C.B. Пространственная организация эукариотического генома и работа эпигенетических механизмов // Генетика. — 2006. Т. 42, № 12. -С: 1605-1614;

87. Разин C.B., Быстрицкий A.A. Хроматин: упакованный-геном.-,М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2009: 176 с.

88. Ремесло В.Н., Коломацкий A.B. Династия Мироновских пшениц. // Науками человечество.-М.: Знание, 1980. — С. 112,115-116. : " "

89. Ригин Б.В:, Гончарова Н.П. Генетика онтогенеза пшеницы // Итоги науки и техники. ВИНИТИ- -1989.140 с.

90. Робертис Э., Новинский В:,;Саэс Ф. Биология1клетки: -;-М.: Мир,- 1973. -С. 33-53.

91. РЪллер'Э; Открытие.основных законов жизни.- М; : Мир, 1978: — 327 с.

92. Романов Ю.А., Маркина .В.В., Савченко; Т.В. Пространственно-временная • организация клеточных систем в норме и при патологии // Вестник АМН СССР: M : Медицина, 1990. - Т. 2. - С. 27-34.

93. Рэфф Р., Кофмен Т. Эмбрионы, гены и эволюция. М.: Мир, 1986. - 402 с.

94. Семенов М.В. Взаимосвязь хромосом в интерфазном ядре // Цитология.- 1990. Т.32, №6. - С.664—666.

95. Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. - С. 342.

96. Слободан М.М., Бердышев Г.Д., Тюленев В.И. Гидролаза гистонов печени и почек крыс в постнатальном онтогенезе // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1979. - Т.Н. - С.131-135.

97. Соболева О.Ю., Архипов М.В., В.Н. Савин. Одновременная оценка структуры • и функциональной активности хроматина меристематических клеток ячменя при выходе их из состояния покоя // Цитология. 1985. - Т. 28, № 8. - С. 953-957.

98. Спитковский Д. М., Физико-химические основы организации хроматина. (Система, обеспечивающая' возможность, выбора части информации, реализуемой в признаки.) // 20 век, биология. ТОО «Московский профессор», 1994. - С. 77-84.

99. Стегний В.Н. Эволюционное значение архитектоники хромосом как формы ■•эпигенетического, контроля онто- и филогенеза эукариот // Генетика. 2006 - Т. 42, № 9. - С. 1215-1224.

100. Съяксте Н.И., Блохин Д.В. Белковый состав комплексов ДНК-матрикс с "прочным" и "слабым" типом связи, выделенных из клеток асцитной карциномы Эрлиха // Биохимия. -1989. Т. 54, № 7. - С. 1217-1229.

101. Татаринов Л.П.-Молекулярная генетика и--Эпигенетика в- механизмах морфогенеза // Журнал общей биологии. 2007 - Т. 68, № 3. - С.165-169.

102. Темчина М.Е. Ключ к тайнам эволюции // Наука в СССР. 1990. - Т. 2.1. С.75—76. , .1.' I /1 1111 С!IV ! ! 11\ 1 ¡> I

103. Троян В.М., Калинин Ф.Л. Изменение свойств хроматина на ранних этапах прорастания семян // Физиология и биохимия культурных растений. 1985. - Т.17, № 3. - С.219-230.

104. Туманов И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. -1979.

105. Уоринг Ф., Филипс И. Рост растений и дифференцировка. М.: Мир, 1984.-520 с.

106. Урманцев И.А. Что помет дать биологу представление объекта как системы объектов того же рода? // Журнал общей биологии. 1978. -Т.39, № 5. - С. 699-718.

107. Фаворов''A.B. Механическая устойчивостью цитоскелета и запуск перестроек клетки // Доклады академии наук СССР. 1991. - Т. 319, № 5.-С. 1239-1243.

108. Фрей-Висслинг А. Сравнительная органеллография цитоплазмы. — М.: Мир, 1976. 144 с.

109. Финкелыитейн A.B. Можно ли «привить» белковой глобуле «чужой» активный центр? // Биополимеры и клетка. 1989. - Т. 5, № 1. - С. 8993. I

110. Финкелыптейн А. Как построить белок: в поисках решения молекулярной головоломки II «Наука и жизнь» № 1. - 2006. - С. 5-9.

111. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977. - С. 286. (Hochachka P.W., Somero G.N. Strategies of biochemical adaptation. 1973 by W.B. Saunders Company) w ,. .

112. Храпунов C.H., Сиволаб A.B., Кучеренко Н.Е. Особенности белково-нуклеиновых взаимодействий ■ в составе • хроматина эукариот // Успехи современной биологии. 1984. - Т.98, №2. — С. 163-176.

113. Чернохвостов В.В. Ядерный матрикс эукариотической клетки: некоторые вопросы выделения, структуры, функционирования // Успехи современной биологии. 1985. - Т.99, № 3. - С=371—383.

114. Шербет Г. Влияние гистонов и других ингибиторов на эмбриональное развитие // Гистоны и перенос генетической информации. М.: Мир, 1968. - С. 105-112.

115. Шумный В.К., Вершинин А.В. Организация генома в растительных клетках: является ли повторяющаяся ДНК лишней? // Структурно-функциональная организация генома. Новосибирск: Наука, 1989. - С. 115-149.

116. Элберсгейм П., Дарвилл А.Г. Олигосахарины // В мире науки. 1985. -Т. 11.-С. 16-23.

117. Ahmed C.M.I., Padayatty J.D. Identification of individual histone mRNAs from rice embryos // Indian Journal of Biochemistry&Biophysics. 1982. -V. 19.-P. 160-166.

118. Allshire Robin C., Karpen Gary H. Epigenetic regulation of centromeric chromatin: old dogs, new tricks? // Nat Rev Genet. 2008. - December, 9(12).-P. 923-937.

119. Anthony Alasdair, Blaxter Mark. Association of the Matrix Attachment Region Recognition Signature with coding regions in Caenorhabditis elegans // BMC Genomics. 2007. - v. 8. - p.418.

120. Barrett A.J. An introduction to the proteinases// Proteinase Inhibitors (Barrett and Salvesen (eds.)). Elsevier Science Publishers ВV (Biomedical Division)-1986.-P.3-22.

121. Bartova Eva, Krejci Jana, Harnicarova Andrea,- Galiova Gabriela,-Kozubek Stanislav. Histone Modifications and Nuclear Architecture: A Review // J Histochem Cytochem 2008. - Vol.56. - P.711-721.

122. Berezney R., Coffey D.S. Identification of a nuclear protein matrix // Biochem, Biophys. Res. Commun. 1974. - V.60. -P.1410-1417.

123. Bonner. J.,; Ghalkey G.R., Dahmus M., Fambrough D., Fujimura F., Huang R.C., Huberman J., Jensen R., Marushige K., Ohlenbusch H., Olivera В., Widholm J. Isolation and characterization of chromosomal nucleoproteins //" 86 ' ; -.V .'■.-■■ , • '

124. Methods in Enzymology. Acad. Press. New York. 1968. - V. 12,

125. Part B; Sec.V, Gh.7. -P.25, I'ic-i'-^v-.

126. Bonner S. Hierarchical control programs in biological development // In: Hierarchy theory. The challenge of complex systems 7 Ed. Pattee H.H.N.Y. 1974. — P.49—70.

127. Brosch Gerald, Loidl Peter, Graessle Stefan. Histone modifcations. and chromatin dynamics: a focus on flamentous fungi // FEMS Microbiol Rev -2008. Vol. 32 - P.409-439.

128. Buescher Amber Johnson, Craig Michelle Barton. Hypoxia-induced and stress-specific changes in chromatin structure and function // Mutat Res. — 2007.-.Vol. 618(1-2).-. P. 149-162.

129. Carter D., Chae C-B. Chromatin-bound protease: degradation of chromosomal proteins under chromatin dissociation : conditions- // Biochemistry. 1976. -V.15, №1. -P.180-185.

130. Chae C-B., Gadski R.A., Carter D.B., Efird P.H., Integrity of proteins in reconsti-tuted chromatin—//- Biochemical--and '-'Bioptiisical-':-:research communications. 1975. - V.87, №4. - P.1459-1465.

131. Cherdantsev V. G., Scobeyeva V.A. The morphological basis of celf-organisation. Developmental and evolutionary aspects (Морфологический базис самоорганизации. Онтогенетический и эволюционный аспекты.) // Biol. Forum., 1994. - 87, № 1. - С. 57-85.

132. Cvekl Ales, Duncan Melinda К. Genetic and epigenetic mechanisms of gene regulation during lens development // Prog Retin Eye Res. 2007. -Vol.26(6) — P.555-597.

133. CorderiAiMi; .-Henry!-RvSu Carbohydrate-rdegradingi enzymes:inigerminating wheat// Cereal Chem. 1989,-V.66, № 5. -P.435-439;

134. Corinna Kolarik, Klinger Roman, Hofmann-Apitius Martim Identification of histone modifications in biomedical text for supporting epigenomic research //BMC Bioinformatics. 2009. - Vol. 10 (Suppl 1). - P:S28.

135. Cox H. The use of guaidinum chloride in the isolation of nuclei acids // Methods in Enzymology. Acad. Press.-New York. 1968. - V.12, Part B,-P. 120.

136. Djondjurpv L.P., Yancheva N.Y., Ivanova E.Ch.,. Christov K. increased proteolysis in chromatin of terminally differentiated and quiescent cells // Experimental Cell Research. 1984. - V.152. - P.134-147.

137. Dyson M., Walker J.M. The purification of a proteolytic enzyme from calf thymus nuclei // Biochem. Soc. Trans. 1983. - V.l 1, №2. -P.187-188.

138. Felsenfeld G. and Groudine M. Controlling the double helix // Nature. -2003. Y.421. — P.448-453. .

139. Elckbush T.H., Moudrianakis .E.N. The compaction of :DNA helices into either continious supercoils of Folded-fiber rods and toroids // Cell. — 1978. — V.13, № 1. -P.295-306. .

140. Elcock LS, Bridger JM. Exploring the relationship between interphase gene positioning, transcriptional regulation and the nuclear matrix. // Biochem Soc Trans. -2010. t-.VoI. 38, Pt. 1.:-P.263-267v ■ •:

141. Ellison M., Pulleyblank D. Pathways1 of assembly of nucleohistone complexes formed in ¡vitro: under physiological* conditions // J.^ of Biological Chemistry.:- 1983. V.258, № 21. -P.13321-13327.

142. Espada J., Esteller M. Epigenetic control of nuclear architecture // Cell. Mol. Life Sci. 2007. - V.64. - P. 449 - 457.

143. Fingerman Ian M., Du Hai-Ning, Briggs Scott D. Controlling histone methylation via trans-histone pathways // Epigenetics. 2008. - Vol. 3(5). -P. 237-242. • :.

144. Findlay W.A., Mackenzie R.E. . Renaturation of formiminotransferase-cyclodeaminase from guanidine hydrochloride // Biochemistry. 1988. — ^27^9,^3404-3408. .cuuuuivm 'v>.

145. Galvani Angelique, Courbeyrette Regis, Agez Morgane, Ochsenbein Francoise, Mann Carl, Thuret Jean-Yves. In Vivo Study of the Nucleosome

146. Assembly Functions of ASF1 Histone Chaperones in Human

147. Cells // MOLECULAR AND» CELLULAR BIOLOGY. 2008. - Vol. 28, No. 11-P. 3672-3685.

148. Garske Adam L., Gheorghe Craciun, John M. Denu. A Combinatorial H4 Tail Library to Explore the Histone Code // Biochemistry. 2008. - Vol. 47 (31). -P.8094-8102. .

149. Goodwin B.C. Development and evolution // J. Theor. Biol. 1982. - V.97, № 1. -P.43-55.

150. Goodwin G.H., Walker S.M., Johns E.W. Studies on the degradation of high mobility group non-histone chromosomal proteins // Biochem. Biophys. Acta.- 1978.-V.519. -P.233. : ::;- ;. '

151. Hake S.B, A. Xiao, C.D Allis. Linking the epigenetic 'language' of covalent histone modifications to cancer // British Journal of -Cancer. — 2004. Vol. 90.-P. 761 -769. - ;; v - M ■ ;

152. Hamilton R.N., Kusch U., Temperli A. Simple rapid procedure for isolation of tabacco leaf nuclei^//Analytical Biochemistry.19721 — V.49, №\1. -P.48.

153. Hagiwara H., Miyazaki K., Matuo Y., Yamashita J., Horio T. Purification and characterization of alkaline protease and neutral protease from chromatin of rats // Biocimica et Biophysica Acta. 1981. - V.660, № 1. -P.73-82.

154. S., Woynarowski Jan M. Matrix attachment region- (MAR) properties and— i.abnormal expansion of AT island minisatellites in FRA16B fragile sites in leukemic CEM cells // Nucleic Acids Research. 2003. - Vol. 31, No. 21, -P. 6354-6364.

155. Johnson Thomas A., Elbi Cem, Parekh Bhavin S., Hager Gordon L., John Sam. Chromatin Remodeling Complexes Interact Dynamically with a Glucocorticoid Receptor-regulated Promoter // Molecular Biology of the Cell. 2008. - Vol. 19. - P. 3308-3322.

156. Kim Y., Chae Ch.-B. A protease is bound to rat liver1 nucleosomes // Biochimica et Biopisica Acta. 1983. - V.755. - P.151-154.

157. Kim J. K., Samaranayake M., Pradhan S. Epigenetic mechanisms in mammals // Cell. Mol. Life Sci. 2009. - Vol.66. - P.596 - 612.

158. Kowalska-Loth B., Brudzynski T., Toczko K., Chmielewska I. The presence of serine protease in pea embryo chromatin // Actabiochimica Polonica. -1976. V.23, №4.-P.369-374.

159. Kenneth Pienta J., Carol Hoover N. Coupling of cell structure to cell metabolism and function // Journal of Cellular Biochemistry. 1994. - V. 55.-P.16-21. •«. « .i.^,. . .

160. Kuehl L. Isolation of plant nuclei // Ztschr. Naturforsch. 1964. - V. 19b, № 6. -P.83. •• '-1 K ■

161. Kumaran Ileng, Spector David L. A genetic locus targeted to the nuclear periphery in living cells maintains its transcriptional competence // The Journal of Cell Biology.-2008.-Vol. 180,No. 1.-P.51-65.

162. Kumaran R. Ileng, Thakar Rajika, Spector David L. Chromatin Dynamics and Gene Positioning // Cell. 2008. - March 21, V. 132(6). - P. 929-934.ri ' ,N

163. Kurecki Т., Kowalska-Loth В., Toczko К., Chmielewska I. Evidence that neutral protease from calf thymus chromatin is a serine type enzyme // FEBS Letters. 1975. - V.53, №3. - P.313-315.

164. Linnemann Amelia K., Krawetz Stephen A. Silencing by nuclear matrix attachment distinguishes cell-type specificity: association with increased proliferation capacity // Nucleic Acids Research. 2009. - Vol. 37, No. 9. -P.2779-2788.

165. Linnemann Amelia K., Platts Adrian E., Krawetz Stephen A. Differential nuclear scaffold/matrix attachment marks expressed genes // Human Molecular Genetics, -r 2009. -¡Vol. 18, No. 4.— P.i645-654t^. .,u.,

166. Leng Chua Yii, Watson Lucy A., Gray John C. The Transcriptional Enhancer of the Pea Plastocyanin Gene Associates with the Nuclear Matrix and Regulates Gene Expression through Histone Acetylation// The Plant Cell.-2003.-Vol. 15.-P. 1468-1479.

167. Lennartsson A, Ekwall K. Histone modification patterns and "epigenetic codes// Biochim Biophys Acta.- 2009. V. 1790. - P.863-868.

168. Marino-Ramirez Leonardo, Kann Maricel G, Shoemaker Benjamin A, Landsman David. Histone structure and nucleosome stability // Expert Rev Proteomics. 2005.- Vol. 2(5) - P.719-729. ' 1" "

169. Marmorstein R, Roth SY. Histone acetyltransferases: function, structure, and catalysis // Curr Opin Genet Dev. 2001. - V.l 1. - P. 155-161.

170. Malyavantham • Kishore • S, ■ Bhattacharya Sambit, . Barbeitos . Marcos, Mukherjee Lopamudra, Xu Jinhui, Fackelmayer Frank O, Berezney Ronald.1.entifying Functional Neighborhoods within the Cell

171. Nucleus: Proximity Analysis of Early S-Phase Replicating Chromatin Domains to Sites of Transcription, RNA Polymerase IT, HP1, Matrin-3 and SAF-A//J. Cell Biochem.-2008.-Vol. 105(2).-P.391-403,

172. Mazzanti M., Defelice L.J., Cohen J., Malter H. // Nature: 1990. - V.343, № 6260. — P.764-767.

173. Mersfelder Erica L., Parthun Mark R. The tale beyond the tail: histone core domain modifications and the regulation of chromatin structure // Nucleic Acids Research. 2006. - Vol. 34, No. 9. - P.2653-2662.

174. Miller Ch.G. Protein degradation and proteolytic modification //"Escherichia coli and Salmonella typhimurium: Cell, and Mol. Biol. V.l'!. -Washington D.C. - 1987. - P.680-691.

175. Minard Meghan E., Jain Abhinav K., Barton Michelle Craig. Analysis of epigenetic alterations to chromatin during development •// Genesis: 2009-. -V.47(8) - P.559-572.

176. Moriguchi Kazuki, Suzuki Tadzunu, Ito Yukihiro, Yamazaki Yukiko, Niwa Yasuo, Kurataa Nori. Functional Isolation of Novel Nuclear Proteins Showing a Variety of Subnuclear Localizations // The Plant Cell. 2005. -Vol. 17.-389-403.

177. Muramatu M., Kozaki Y. A tripsin-like proteinase apipea ring at 17-th and 17 min in the cell cycle time of Hela cells correlates with the onset of DNA synthesis // Biochem. et biophys. acta. Gene Struct, and Express. 1990. -V.L087,№k-P.87-90. . i,

178. Neurath H. Proteolytic enzymes past and present the second golden era: Abstr.Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct.-and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib."; Santa Fe, N.M., March 5-12; 1994 // J. Cell Biochem. -1994. - Suppl.l8b. - P. 128.

179. Newbigin E:' Smyth D.R., Clarke A.E. Understanding and controlling plant development // Trends Biotechnol. 1995. - V. 13, № 9.-- P. 338-343.

180. Ng S. S., Yue W.W., Oppermann U., Klose R. J. Dynamic protein methylation in chromatin biology // Cell. Mol. Life Sci. 2009. - Vol. 66-P. 407-422 * '

181. Osley Mary Ann, Tsukuda Toyoko, Nickoloff Jac A. ATP-Dependent Chromatin Remodeling Factors and DNA Damage Repair // Mutat Res. -2007.-Vol. 618(1-2)-P.65-80.

182. Ottaviani'Diego, Lever Elliott, Takousis Petros, Sheer Denise. Anchoring the genome // Genome Biology. 2008. - Vol. 9. - P. 201.

183. Paniym S., Jensen R., Chalkley R. Proteilytic contamination of calf thymus nucleohistone and its inhibition // Biochem. Biophys. Acta. 1968. - V.160, №1. - P. 252-255.

184. Peng'Jamy-C, Karpen Gary-H. Epigenetic regulation of ■ heterochromatic DNA stability // Curr Opin Genet Dev. 2008. - Vol. 18(2). - P:204.

185. Pluta A.F., Cooke C.A., Earnshaw W.C. Structure of the.human centromere at metaphase // Trends Biochem. Sci. 1990. - V.15, №5. - P.181-185.t .1 1 i l li J ill 11\ V 'v •* J 'V i J 1 » *' • l ♦ * * . . »w i^p.aanUll i i*w K l «111

186. Price C.A. Isolation of plant nuclei // Plant organells. New York.-1979.-P.200.

187. Pugsley A.T. Euphytica, 1972. - vol. 21. - P.547.

188. Robin H. Epigenetics: An overview // Dev. Genet. -"1994. V.15, №' 8. -P.453-457.

189. Sanchez-Chiang L., Contreras M., Ainol L. Partial characterization of a nuclear proteolytic activity from fertilized sea urchin eggs // Biochemistry International, тг 1988. ^ V.16.- P.453-463.

190. Shilatifard Ali. Molecular Implementation and Physiological Roles for Histone H3 Lysine 4 (H3K4) Methylation // Curr Opin Cell Biol. 2008. -Vol. 20(3).-P. 341-348. • ■ • ■> .1.

191. Smith E.L., De Lange R.J., Bonner J. Chemistry and biology of the histones. // Physiol. Revs., 1970. - V. 50, №2. - P. 159-170.

192. Spyros Georatos D. Towards an understanding of,nuclear moiphogenesis (Процесс в понимании морфогенеза ядра) // J. Cell: Biochem. 1994. -V. 55, № 1. P. 69-76.mu'iic. h:\<2C,<- : ruc .-¡л ':о.1л»г-л \ <ь-><л/|чЧ ¡^i. . .ii' I

193. Stellwagen R.H., Reid B.R., Gole R.D. Degradation of histones during the manipulation of isolated nuclei and deoxyribonucleoprotein // Biochim. Biophys. Acta. 1968. - V. 155, №2. P.581-592. . '

194. Strahl B.D., Allis C.D. The language of covalent histone modifications // Nature. 2000. - V. 403. - P. 41-45.

195. Sundaralingam M., Sekharudu C., The role of water in protein folding process (Роль воды в процессе укладки структуры белка) // Biophys. J. -1994. V. 66, № 2, Pt. 2. - Р.346.

196. Suzuki Y., Murachi T. A chromatin-bound neutral protease and its inhibitor in rat peritoneal macrophages // J. Biochem.;- 1978. Y.84, № 4. - P.977-984.

197. Sven= Mika,iBurkhard Rost.' NMPdb: Database of Nuclear;Matrix Proteins // Nucleic Acids Research. 2005. - Vol. 33. - P. D160-D163.

198. Tsurugi K., Ogata K. Studies on the serine proteases associated with rat liver chromatin HI. Biochem.- 1982.-V.92.-P.1369-1381.

199. Watson D., Moudrianakis E. Histone dependent reconstitution and nucleosomal localization of a nonhistone chromosomal proteins the H2A-specific protease // Biochemistry. 1982. - V.21, №1. - P.248-256.

200. Wang T.J. Isolation of mammalian an nuclear nucleic acids // Methods in Enzymology. Acad. Press. New York. 1968. - V.12, Part В. - P.l 15-120.

201. Wang Ying, Tang Xiaomin, Gheng Zhukuan, Mueller. Lukas,. Gîovannoni Jim, Tanksley Steve D. Euchromatin and Pericentromeric Heterochromatin: Comparative Composition in the Tomato Genome .// Genetics; 2006. — Vol.172-P.2529-2540,

202. Wolffe A.P., J.J. Hayes. Chromatin disruption and modification. // Nucleic Acid Research. 1999. - V. 27. - P. 711-720.

203. Wong R.L., Gutowski J.K., Katz M., Goldfarb R.H., Cohen S. Induction of DNA synthesis in isolated nuclei by cytoplasmic factors: inhibition by protease inhibitors // Proc. of the Nat. Acad. Sci. USA. 1987. - V.84. № l. -P.241245.

204. Xiaodan Su, Chen Ren, Michael A Freitas. Mass spectrometry-based strategies for characterization of histones and their post-translational modifications // Expert Rev Proteomics. 2007. - Vol. 4(2) - P.211-225.

205. Zhao Rui, Bodnar Megan S., Spector David L. Nuclear Neighborhoods and Gene Expression // Curr Opin Genet Dev. -2009. April 19(2). - P.172-179.