Протонный и натриевый насосы в плазматической мембране галотолерантной водоросли Dunaliella Maritima Massjuk тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Шумкова, Галина Александровна

• Шумкова, Галина Александровна
• кандидат биологических наук
• 2001

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Шумкова, Галина Александровна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Ионный гомеостаз цитоплазмы как необходимое условие существования организма.

1.2. Активный транспорт натрия через плазмалемму растительной клетки.

1.2.1. Протонная АТФаза плазмалеммы растительной клетки.

1.2.2. Na+/H+ антипортер плазмалеммы.

1.2.3. Ыа+-транслортирующие АТФазы в плазматической мембране живых организмов.

1.2.4. Na^-транспортирующая АТФаза в плазматической мембране галотолерантных микроводорослей.

1.3. Dunaliella - уникальный объект для изучения механизмов ионного гомеостатирования и солеустойчивости.

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Объект исследования и условия культивирования.

2.2. Методы, используемые в исследованиях in vivo.

2.3. Получение фракции плазматической мембраны.

2.4. Регистрация АТФ-зависимой генерации ДрН и Ац/ на везикулах плазмалеммы.

2.5. Регистрация поглощения 22Na+ везикулами плазматической мембраны.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Оценка возможности вовлечения Na+/H+ антипортера в экспорт натрия из клеток D.maritima.

3.2. Исследование Ыа+-транспортирующих механизмов плазмалеммы

D.maritima in vivo.

3.2.1. Модельные системы для изучения транспорта ионов на интактных клетках.

3.2.2. Влияние pH наружной среды и протонофора КЦФГ на трансмембранный перенос ионов Na+ и К+.

3.2.3. Эффект внезапного закисления наружной среды.

3.2.4. Замена ионов К+ ионами NTL^ в индуцировании потоков Na+ через плазматическую мембрану.

3.2.5. Эффект ДЦКД.

3.2.6. Эффект амилорида.

3.3. Исследование ион-транспортирующих механизмов плазматической мембраны D.maritima in vitro с использованием мембранных везикул.

3.3.1. Н+-АТФаза и Ыа'/Н+ антипортер в плазматической мембране

D.maritima.

3.3.2. Исследование электрогенеза на везикулах плазмалеммы

D.maritima.

3.3.3. Исследование транспорта натрия с помощью Na на выделенных везикулах плазматической мембраны

D.maritima.

3.3.4. Некоторые кинетические характеристики Ка+-транспортирующей АТФазы плазматической мембраны

D.maritima.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Протонный и натриевый насосы в плазматической мембране галотолерантной водоросли Dunaliella Maritima Massjuk»

Более 30 лет Н+-АТФаза плазмалеммы (ПМ) растительной клетки является предметом интенсивного изучения. В настоящее время ее функции хорошо известны. Их исследовали на интактных клетках и iп vitro - на препаратах различного уровня структурной организации, в частности, выделенных везикулах ИМ, белковых препаратах, протеолипосомах [Serrano, 1989, 1990; Palmgren, Harper, 1999]. В последнее десятилетие этот фермент исследуется с использованием молекулярно-биологических подходов. Известна аминокислотная последовательность Н^-АТФазы, выделены гены фермента [Boutry et al., 1989; Harper et al., 1989; Pardo, Serrano, 1989]. Подавляющее большинство работ, посвященных Н -АТФазе ПМ, выполнено на высших растениях. Основные функции этого фермента состоят в электрогенезе плазматической мембраны и рН-статировании цитоплазмы. Генерируемые Н4-АТФазой разность электрического потенциала и АрН служат движущей силой переноса через плазмалемму ряда веществ [Palmgren, Harper, 1999].

В отличие от Н+-АТФазы, Na "-транспортирующие АТФазы в эукариотах растительного происхождения обнаружены лишь в самое последнее время [Balnokin et al, 1993; Wada et al., 1989], хотя в животных клетках [Skow, 1979], прокариотических организмах [Heefner, Harold, 1982; Kinoshita, Unemoto, 1984], а также дрожжах [Наго et al., 1991] интенсивно исследуются уже много лет. Сравнительно недавно Na-АТФаза была найдена в ПМ галотолерантных водорослей: Tetraselmis viridis [Balnokin, Popova, 1991] и Heterosigma akashiwo [Wada et al., 1989]. Ферменты двух названных организмов относятся к АТФазам Р-типа, образующим в ходе каталитического цикла фосфоинтермедиат [Shono et al., 1995; Popova et al., 1998; 1999]. Вместе с тем, эти ферменты различаются по ряду параметров, в частности, по молекулярной массе и некоторым функциональным характеристикам. №+-АТФаза ПМ H.akashiwo, по-видимому, близка Na+,K+-АТФазе животных клеток [Wada et al., 1992], а фермент, выделенный из ПМ Т.viridis, переносит Na+ в обмен на Н+ [Пагис и др., неопубликованные данные].

Исключая вышеприведенные работы, сведения о Na+-транспортирующих АТФазах в плазматической мембране организмов растительного происхождения отсутствуют. Одним из наиболее интересных объектов для изучения транспорта Na+, а также механизмов солеустойчивости, являются клетки водорослей рода Dunaliella. Представители этого рода относятся к экстремальным галотолерантным организмам, и наличие мощной Na'-помпы давно предполагалось в ПМ этого объекта [Ehrenfeld, Cousin, 1982; Pick et al., 1986]. Однако попытки выделить функционально активную плазмалемму клеток DunalieUci и идентифицировать Na+-noMny, а также другие ион-транспортирующие системы, оказались несостоятельными [Gimmler et al., 1989; Smahel, Hamann, GranAjiann, 1990; Weiss et al., 1991].

В целом, следует отметить, что механизмы транспорта ионов у галотолерантных водорослей, и особенно Ка+-гранспортирующие механизмы, изучены слабо. В связи с этим, была поставлена задача исследовать транспорт ионов через ПМ у галотолерантной водоросли Dunaliella maritima, и, в частности, изучить АТФазы, вовлеченные в транспорт Na+, а также Н+. Работа проведена на целых клетках и функционально активных по транспорту ионов везикулах ПМ. Непосредственно в задачу работы входило: 7

1. Исследовать транспорт Na+ на интактных клетках D.maritima.

2. Выделить мембранную фракцию, обогащенную везикулами ПМ D.maritima, функционально активными по отношению к транспорту ионов.

3. С использованием мембранных препаратов идентифицировать Na+-транспортирующую АТФазу и If -транспортирующую АТФазу в ПМ D.maritima.

4. Исследовать функции транспортных АТФаз плазмалеммы, а также их роль в электрогенезе этой мембраны.

5. Функционально идентифицировать Na+/H+ антипортер ПМ.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Шумкова, Галина Александровна

Результаты исследования АТФ-индуцированного электрогенеза на везикулах ПМ D.maritima, представленные в предыдущем разделе, служат косвенным свидетельством наличия в этой мембране электрогенного Na+насоса. В этой главе представлены данные по АТФ-зависимой аккумуляции 22 Na везикулами ПМ D.maritima, полученные с применением меченого Na .

Эти данные являются прямым доказательством функционирования Na+транспортирующей АТФазы в плазматической мембране D.maritima.

Внесение меченого натрия в среду приводило к его аккумуляции везикулами (Рис.19). Этот перенос натрия в везикулы является пассивным и происходит по градиенту электро-химического потенциала этого иона,

72

-20 -10 0 10 20 4 4 Время, мин

22Na АТФ

22

Рис.19. Аккумуляция ионов Na+ ( Na+) везикулами плазматической мембраны D. maritima. В моменты времени, обозначенные стрелками, в реакционную смесь внесли: 5мМ NaCl и 2мМ АТФ (в виде Трис-соли). 1: стандартная реакционная среда; 2: стандартная реакционная среда + 20мкМ КЦХФГ; 3: стандартная реакционная среда без NO3"; 4: стандартная реакционная среда без NCV + 20мкМ КЦХФГ. возникающему на мембране при внесении соли в среду. Последующее внесение АТФ в суспензию везикул ускоряло поглощение Иа+ везикулами, если среда содержала ионы М£2+ и реакция происходила в слабо-щелочной

22 "Ь среде (Рис.19). Существенно, что процесс поглощения № везикулами был нечувствителен к протонофору КЦХФГ (Рис.19). Другими словами, устранение АцН4^ на мембране добавкой протонофора не подавляло АТФ-зависимый транспорт №', свидетельствуя о том, что градиент электрохимического потенциала Н+ (ЛрН4) не является движущей силой транслокации ионов №', и, следовательно, что механизмом, ответственным за аккумуляцию в везикулах является не вторично-энергизуемый Ыа71 Г антипортер, а первичный Ыа+-насос (Ма+-АТФаза).

Следует отметить, что перемещение Ыан через мембрану требовало наличия в среде проникающих анионов, в частности N03 (Рис.19). Обязательное присутствие отрицательно заряженных и хорошо проникающих через мембрану анионов подтверждает электрогенный характер транспорта и необходимость элиминации положительного внутри электрического потенциала для аккумуляции везикулами.

Ортованадат в концентрации 300 мкМ полностью подавлял АТФ-зависимое накопление везикулами ПМ О.тагШта (Рис.20).

Рис.21 демонстрирует, что ионы К+ в некоторой степени стимулируют АТФ-зависимое поглощение везикулами. Стимуляция наблюдаемого процесса ионами К+ может быть обусловлена высокой проницаемостью ПМ для этого катиона р-^тЬоШат, 1970; МасКоЬЫе, 1971, 1974]. Быстро достигая электро-химического равновесия в системе везикула-среда, предварительно внесенные в суспензию ионы К+ могут выступать в качестве деполяризующего агента и оказывать на транспорт стимулирующий эффект, подобный эффекту проникающих анионов. Маловероятно, что первичный Na -насос ПМ D.maritima является Na ,К -АТФазой, осуществляющей непосредственный обмен Na+ и К+, подобно тому, как функционирует Na+, К+-АТФаза в ПМ животных клеток [Skou, 1957], и как это было постулировано для Ш+-транспортирующей АТФазы бурой морской водоросли Heterosigma akashiwo [Wada et al., 1989]. Стимулирующий эффект K+ на АТФ-зависимое поглощение Na+ везикулами ПМ D.maritima существенно меньше эффекта ионов NO3 на этот процесс.

Наблюдаемое нами АТФ-зависимое поглощение Na+ везикулами ПМ D.maritima имеет оптимум pH 7,5 - 8,0 (Рис.22). Этот оптимум совпадает с оптимумом функционирования Na+- транспортирующей АТФазы ПМ другой морской зеленой микроводоросли, Т.viridis [Balnokin et al., 1997], а также с pH-оптимумом работы Na+,K+-АТФазы животных клеток [Skow, 1979]. Следует также подчеркнуть, что pH-оптимум АТФ-зависимого транспорта Na+ через ПМ D.maritima совпадает с pH-оптимумом АТФ-зависимой Na+-стимулируемой генерации A\\j на везикулах этой мембраны (ср. Рис.22 и Рис.15, кривая 3, предыдущего раздела).

Таким образом, результаты исследований АТФ-зависимого транспорта Na+ на везикулах ПМ D.maritima указывают на вовлечение в активный транспорт Na+ через эту мембрану первичной электрогенной Na+-АТФазы Р-типа.

3.3.4. Некоторые кинетические характеристики Na+-транспортирующей АТФазы плазматической мембраны D.maritima.

Как было показано в предыдущих разделах, максимум активности Na+-АТФазы D.maritima наблюдается в слабо-щелочной области (pH 7,5 - 8,0). Этот результат был получен как прямой регистрацией работы Na+

77

4 5 6 7 8 9 10 pH

Рис.22. АТФ-индуцируемая аккумуляция ионов Na+ везикулами плазматической мембраны D.maritima как функция pH реакционной среды.

22 ~ь транспортирующей АТФазы по поглощению Na везикулами ПМ, так и косвенным методом, регистрируя N асти м у j 1 и ру е м у ю генерацию электрического потенциала на везикулярной мембране. В данном разделе представлены некоторые кинетические характеристики Na-АТФазы ПМ D.maritima, также полученные в экспериментах по регистрации Na+-стимулируемого АТФ-зависимого электрического потенциала на везикулярной мембране D.maritima. (В дальнейшем изложении под термином "активность Na+-АТФазы" мы понимаем начальную скорость генерации потенциала при внесении АТФ в реакционную смесь в присутствии ионов Na+).

На Рис.23 представлена зависимость скорости работы фермента от концентрации ионов Mg в реакционной смеси при постоянной концентрации АТФ (2 мМ). Эта зависимость подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен; представление данной кривой в координатах Лайнуивера-Берка дает значение кажущейся Км = 60 мкМ Mg . Сопоставляя эту зависимость с аналогичной, полученной для ТГ-АТФазы (раздел 3.3.1, Рис.9), можно видеть, что, в отличие от

КГ-АТФазы, активность Na -АТФазы не подавляется ни избыточными (над Mg ) концентрациями АТФ, ни избыточными (над АТФ) концентрациями Mg .

В соответствии с этим, зависимость скорости работы фермента от концентраций АТФ, определенная при постоянной концентрации Mgz+ (2 мМ) и эта же зависимость от MgATФ, взятых в эквимолярных концентрациях, не отличаются друг от друга (Рис.24). Зависимости следуют кинетике Михаэлиса-Ментен только на начальном участке, имея, в целом, сложный вид, который, тем не менее, часто встречается при изучении кинетики ферментативных реакций [Bardsley, Childs, 1975]. Значение Км = 0,23 мМ АТФ (или MgATФ), определенное по первым точкам в координатах

79

MgS04, мМ

Рис.23. Начальная скорость генерации электрического потенциала Na-транспортирующей АТФазой на везикулах плазматической мембраны D.maritima как функция концентрации MgS04 в реакционной среде. Стандартная реакционная среда содержала ЮмМ Na2S04. АТФ (в виде Трис-соли) вносили до концентрации 2мМ.

100

5 ф X I о о о

X ш S I

ЯП

60

40

20

Ряд1 □ Ряд2 А

0 9

0,5 1 1,5 2 2,5 MgATP (ATP), тМ rt IT

О,О

Рис.24. Начальная скорость генерации электрического потенциала Na+-транспортирующей АТФазой на везикулах плазматической мембраны D.marítima как функция: (ряд 1) концентрации АТФ (на фоне 2мМ MgSC>4 в реакционной среде); (ряд 2) эквимолярных концентраций MgSÜ4 и АТФ в реакционной среде. Стандартная реакционная среда содержала 10мМ Na2S04.

81

1/V; 1/S) (Рис.24, вставка) несколько ниже, чем значение Км по отношению к MgATO, полученное для Н+-АТФазы D.maritima (раздел 3.3.1, Рис.10).

Анализируя, в целом, вид кинетических кривых, полученных для двух ферментов, Na -АТФазы и Н^-АТФазы ПМ 1) .maritima можно сделать общий вывод, что механизмы работы этих мембранных ферментов различаются. Гораздо более объемное исследование кинетики ферментов, выходящее за рамки данной работы, требуется для того, чтобы понять детально вышеупомянутые механизмы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты исследований, полученные на интактных клетках D.marítima и выделенной из этого организма мембранной фракции, обогащенной плазмалеммой, приводят к выводу о функционировании в ПМ ЕГ^-АТФазы, Na'/H+ антипортера и Na -АТФазы.

Наличие в ПМ Н^-АТФазы продемонстрировано в экспериментах in vitro с АрН-индикатором акридиновым оранжевым. Выделенные везикулы

УАпоглощали Н из среды в присутствии АТФ и Mg (раздел 3.3.1, Рис.8). Реакция характеризовалась оптимумом рН 6,5-7,0 (раздел 3.3.1, Рис.12), что совпадает с рН-оптимумом активности Н+-АТФаз плазмалеммы у многих растительных объектов [Briskin, 1990; Serrano, 1990; Michelet, Boutry, 1995].

Ыа+-АТФаза была функционально идентифицирована в экспериментах с

22 22 использованием NaCl. Везикулы ПМ были способны поглощать Na в

2+ 22 + присутствии Mg в ответ на внесение АТФ в среду. Поглощение Na везикулами происходило даже при наличии протонофора КЦХФЕ в среде

раздел 3.3.3, Рис. 19), свидетельствуя о том, что Ац1 Г+ на мембране не

22 + требуется для АТФ-зависимого накопления Na везикулами. Этот результат однозначно указывает на вовлечение первичной Na+-noMnbi (Na+-транспортирующей АТФазы) в поглощение ионов Na+. Максимум АТФ

22 "Е зависимого поглощения Na везикулами наблюдался в слабо-щелочной среде, рН-оптимум 8,0 (раздел 3.3.3, Рис.22), что совпадает с рН-оптимумом функционирования №+-транспортирующих АТФаз ПМ у других галотолерантных водорослей [Balnokin, Popo va, 1994]. Обе исследуемые в данной работе АТФазы - и Н -АТФаза, и Na -АТФаза - обнаружили чувствительность к ортованадату (раздел 3.3.1, Рис.11 и раздел 3.3.3, Рис.20), что указывает на их принадлежность семейству АТФаз Р-типа, т.е. АТФаз, образующих в ходе каталитического цикла фосфорилированный интермедиат. В экспериментах на выделенных везикулах ПМ продемонстрировано также, что обе обнаруженные АТФазы генерируют в присутствии АТФ и Mg трансмембранный электрический потенциал (Д\|/), что было зарегистрировано с помощью Л\|/-индикатора оксонола VI (раздел 3.3.2, Рис. 14, 16). Существенно, что АТФ-индуцируемая генерация Дц/ стимулировалась ионами Na+, и эта стимуляция имела оптимум pH 8,0, что является еще одним подтверждением участия Na+- АТФазы в электрогенезе.

Вывод о наличии Na+/H+ антипортера в ПМ D.maritima следует из эксперимента на выделенных везикулах ПМ, в котором АрН, генерируемый на плазмалемме в присутствии АТФ, распадался в ответ на внесение ионов Na в среду (раздел 3.3.1, Рис. 13). Диссипация АрН была тем заметнее, чем выше была концентрация добавляемого Na+.

По-видимому, Н+-АТФаза ПМ галотолерантной водоросли является частью системы рН-стата клетки, как и у других организмов растительного происхождения. Обнаруженная в ПМ D. maritima Ыа-АТФаза ответственна за выведение ионов Na+ из цитоплазмы, которые поступают в нее из наружной среды по градиенту электрохимического потенциала.

Результаты опытов на интактных клетках D.maritima позволяют заключить, что, наиболее вероятно, NaVIT1 антипортер ПМ не вовлечен в экспорт Na+ из клеток. Встает вопрос, какова же физиологическая роль Na4/!!* антипортера? Вполне возможно, что через Na'/H1 антипортер осуществляется поглощение Na+ клетками D.maritima в условиях гиперосмотического солевого шока. Вход ионов Na+ в клетки через антипортер в обмен на Н* в этом случае должен сопровождаться сдвигом pH цитоплазмы в щелочную сторону, что, в соответствии с гипотезой Балнокина [1993], должно, в свою очередь, привести к включению №+-АТФазы и выведению поглощенного Na+ из клетки.

Полученные в экспериментах in vivo результаты на К+-дефицитных клетках D.maritima находят объяснение в рамках представления о функционировании в ПМ этой водоросли обнаруженных ион-транспортирующих систем и вовлечении в АТФ-зависимый экспорт Na+ из клеток Na - АТФазы, но не Na+/H+ антипортера.

Экструзия ионов Na+ из К+-дефицитных клеток, индуцированная внесением К+ в среду, практически одинаково эффективно осуществлялась как в кислой, так и в щелочной средах, а также при наличии или отсутствии протонофора КЦХФГ в среде (раздел 3.2.2, Рис.1,А,Б). Другими словами, процесс переноса ионов Na+ из клеток в наружную среду не зависел от величины и направления протонного градиента на ПМ.

В условиях нагрузки цитоплазмы К+-дефицитных клеток ионами Na+ (гиперосмотический солевой шок) более эффективное выведение ионов Na+ из клеток наблюдалось не при кислых, а при щелочных значениях рН наружной среды (раздел 3.2.2, Рис.3).

Ингибитор РГ-АТФаз ДЦКД, который тормозил поглощение К+ клетками, даже несколько стимулировал, а блокатор переноса ионов Na+ через Na+/H+ антипортер амилорид практически не тормозил перенос Na+ через ПМ К+-дефицитных клеток (раздел 3.2.5, Рис.6 и раздел 3.2.6, Рис.7, соответственно).

Результаты экспериментов, проведенных на К+-дефицитных клетках D.maritima согласуются с данными, полученными в экспериментах на клетках этой водоросли с нормальным содержанием К+. В условиях гиперосмотического солевого шока накопление Na+ в цитоплазме приводило к включению механизма экструзии этого иона. Эффективность экструзии мало различалась при проведении гиперосмотического солевого шока в кислой, нейтральной или щелочной средах (раздел 3.2.2, Рис.2). Внезапное закисление наружной среды, увеличивающее АрН на ПМ (направленный из наружной среды в цитоплазму) и этим, как можно было бы ожидать, способствующее экструзии На+ из клеток посредством ЫаТН^ антипортера, не только не стимулировало экструзию этого иона, но приводило к увеличению внутриклеточного содержания Иа+ (раздел 3.2.3, Рис.4).

Не исключено, что способность №+-АТФазы генерировать Д\|/ (раздел 3.3.2, Рис.16) является универсальным свойством, характерным для Ыа+-транспортирующих АТФаз и других водорослей [Ва1покш, 1993]. При электрогенном переносе Ыа+ Ма+-АТФазой О.тагШта деполяризация ПМ, происходящая в ответ на внесение К+ в суспензию Бездефицитных клеток, вероятно, является триггером Ыа+-АТФазы и, следовательно, индуктором экспорта Ыа+ и поглощения К+.

Маловероятно, что предполагаемый первичный Ма+-насос ПМ О.тагШта является обменной Ка+,К+-АТФазой, аналогично Ыа+,К+-АТФазе животных клеток. Результаты проведенных экспериментов показывают, что потоки Иа+ и К+ через ПМ О.тагШта относительно независимы. К тому же, экструзия ионов из клеток может быть вызвана внесением в суспензию Бездефицитных клеток других проникающих катионов, в частности, ионов аммония (раздел 3.2.4, Рис.5 - 1). По-видимому, сопряжение потоков Ыа+ и К+ через ПМ этой водоросли является электрохимическим. Транспорт К+ осуществляется пассивно, через каналы, как результат генерации А\|/ на ПМ Н+- либо Ыа+-насосом. До момента добавления К28С>4 к суспензии Бездефицитных клеток К+ находится на мембране в состоянии электрохимического равновесия [Н^шЬоЙмт, 1970]. Поскольку К+ является хорошо проникающим катионом, внесение К+ в среду, приводящее к изменению АрК на мембране мгновенно компенсируется снижением А\|/ таким образом, что в целом ДиК остается близким к нулю. Деполяризация плазмалеммы, вызванная внесением К+, индуцирует экструзию ионов Na+, что говорит о включении электрогенного Na+-Hacoca, которое, в свою очередь, приводит к возрастанию А\|/ и, следовательно, к смещению электрохимического равновесия на Г1М для К+ и созданию, таким образом, движущей силы поглощения этого иона.

При индуцировании Ыа+-экструзии аммонием последний выполняет роль деполяризующего агента и транспортируется в клетки вместо К+ (раздел 3.2.4, Рис.5, вставка). Скорость поглощения К+ или NH4+ отражает величину Av|/, генерируемого №+-АТФазой.

Остается неясным эффект стимуляции экструзии ионов Na и торможения поглощения К ингибитором Н^-АТФаз ДЦКД (раздел 3.2.5, Рис.6). Отсутствие чувствительности к ДЦКД №+-насоса с одновременным деполяризующим действием этого агента вследствие ингибирования Н+-АТФазы может лежать в основе наблюдавшегося эффекта.

В заключение следует сделать вывод о различиях в механизмах экспорта Na+ из цитоплазмы одноклеточных галотолерантных водорослей и клеток растений пресного фона. У последних он осуществляется посредством Na7H+ антипортера, энергизуемого Н+-АТФазой. Экспорт может осуществляться на ПМ в наружную среду или на тонопласте в вакуоль. У галотолерантных одноклеточных водорослей за выведение Na+ ответственна Na'-АТФаза плазмалеммы. Еще одна физиологическая роль №+-АТФазы ПМ галотолерантных водорослей может состоять в предотвращении защелачивания цитоплазмы. Такого рода вовлечение №+-АТФазы в рН-статирование клетки особенно важно для водорослей, обитающих в щелочной среде [Kugel et al., 1987]. В частности, pH морской воды близок к 8,0 [Виноградов, 1967]. Ау, генерируемый на ПМ 1Ча+-АТФазой ("-" внутри клеток), должен препятствовать выходу Н из цитоплазмы в наружную среду.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Шумкова, Галина Александровна, 2001 год

1. Абдуллаев A.A., Семененко В.Е. Интенсивная культура Dunaliella salina Teod. и некоторые ее физиологические характеристики. Физиология растений, 1974, т.21, вып.6, с.1145-1153.

2. Алешина Н.В., Балнокин Ю.В. Влияние NaCl на цитохромоксидазу, сукцинатдегидрогеназу и фумаразу галофильных водорослей Dunaliella in vitro. Известия АН СССР, Сер. биол., 1984, N 5, с.722-728.

3. Андреищева E.H., Звягильская P.A. Адаптация дрожжей к солевому стрессу. Прикладная биохимия и микробиология, 1999, т.35, N 3, с.243-256.

4. Балнокин Ю.В. Ионный гомеостаз и осморегуляция у галотолерантных микроводорослей. Физиология растений, 1993, т.40, N 4, с.567-575.

5. Балнокин Ю.В., Мазель Ю.Я. Проницаемость плазматической мембраны галофильных водорослей Dunaliella для ионов натрия. Физиология растений, 1985, т.32, вып.1, с.33-41.

6. Балнокин Ю.В., Медведев A.B. Влияние ионов на транспорт электронов в хлоропластах галофильных водорослей Dunaliella. Физиология растений, 1980, т.27, вып.6, с.1229-1236.

7. Балнокин Ю.В., Медведев A.B. Транспорт Na , К и Н+ через плазмалемму К+-дефицитных клеток галофильной водоросли Dunaliella maritima. -Физиология растений, 1984, т.31, вып.5, с.805-809.

8. Балнокин Ю.В., Медведев A.B., Боднар И.В. Системы транспорта калия в клетках галофильных водорослей Dunaliella. Физиология растений, 1983, т.ЗО, вып.5, с.955-963.

9. Балнокин Ю.В., Медведев A.B., Калашникова Т.С., Еалкина И.В. Ионный гомеостаз в цитозоле одноклеточных водорослей при засолении среды хлористым натрием. Журн. общей биологии, 1990, т.51, N 2, с.234-246.

10. Балнокин Ю.В., Строгонов Б.П. Значение солевого обмена в солеустойчивости растений. Проблемы солеустойчивости растений. Ташкент, ФАН, 1989, с.3-33.

11. Балнокин Ю.В., Строгонов Б.П, Кукаева Е.А., Медведев A.B. Защтиная функция мембран клеток Dunaliella при высоких концентрациях NaCl в среде. Физиология растений, 1979, т.26, вып.З, с.552-559.

12. Баславская С.С., Трубецкова О.М. Практикум по физиологии растений, М., Изд. МГУ, 1964, с.244-246.

13. Боулинг Д.Ж.Ш., Туркина М.В., Красавина М.С., Крючешникова A.JI. Na+, К+-активируемая АТФаза проводящих тканей. Физиология растений, 1972, т. 19, вып.5, с.968-977.

14. Виноградов А.П. Введение в геохимию океана, М., Наука, 1967, 378с.

15. Владимирова М.Г. Ультраструктурная организация клетки Dunaliella salina. Физиология растений, 1978, т.25, вып.З, с.571-575.

16. Калашникова Т.С., Балнокин Ю.В., Мазель Ю.Я. Адаптация пресноводной водоросли Chlorella pyrenoidosa к NaCl. Физиология растений, 1987, т.34, вып.6, с.1159-1166.

17. Масюк Н.П. Морфология, систематика, экология, географическое распространение рода Dunaliella и перспективы его практического использования. Киев, Наукова думка, 1973, 243с.

18. Мишустина Н.Е., Тихая Н.И., Чаплыгина Н.С. (Ка+-К+)АТФазная активность изолированных мембран побегов галофита Halocnemum strobilaceum. Физиология растений, 1979, т.26, вып.З, с.541-547.

19. Нобел П. Физиология растительной клетки. М,, Мир, 1973, 288с.

20. Попова Л.Г., Балнокин Ю.В., Мясоедов H.A., Лапушкин Е.В., Белов А.П. Характеристика АТФазной активности плазматической мембраны морской водоросли Platymonas viridis. Докл. АН СССР, 1991, т.317 (I), с.251-256.

21. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. М., Наука, 1989, 565с.

22. Скулачев В.П., Козлов И.А. Протонные аденозинтрифосфатазы. М., Наука, 1977, 63с.

23. Тихая Н.И., Мишустина Н.Е., Куркова Е.Б., Вахмистров Д.Б., Самойлова С.А. Оуабаин-чувствительная (Ма+-К+)АТФазная активность клеточных мембран, изолированных из корней ячменя. Физиология растений, 1976, т.23,вып.6, с, 1197-1206.

24. Almargo A., Gomez M.J., Calvo J.A., Ramos J. Yeast., 1995, v.l 1 (sp.iss.), p.456.

25. Anthon G.E., Spanswick R.M. Purification and properties of the ET-translocating ATPase from the plasma membrane of tomato roots. Plant Physiol, 1986, v.81, p.1080-1085.

26. Ballesteros E., Kerkeb B., Donaire J.P., Belver A. Effects of salt stress on ET-ATPase activity of plasma membrane-enriched vesicles isolated from sunflower roots. Plant Science, 1998, v. 134, p. 181-190.

27. Balke N.E., Hodges T.K. Plasma membrane adenosine triphosphatase of oat roots: activation and inhibition by Mg2+ and ATP. Plant Physiol., 1975, v.55, p.83-96.

28. Balnokin Yu.V. Ion extrusion mechanisms in the plasma membrane of halotolerant plants. International Symp. on Physiology, Biochemistry, and Genetics of Plant Salt Resistance. Abstr. Tashkent, 1992, p.19.

29. Balnokin Y.V., Popova L.G. The ATP-driven Na+-pump in the plasma membrane of marine unicellular alga Platymonas viridis. FEBS Lett., 1994, v.343, p.61-64.

30. Balnokin Yu.V., Popova L.G., Andreev I.M. Electrogenicity of the Na+-ATPase from the marine microalga Tetraselmis (.Platymoncis) viridis and associated FT1" counter-transport. FEBS Lett., 1999, v.462, p.402-406.

31. Balnokin Y., Popova L., Gimmler H. Further evidence for an ATP-driven sodium pump in the marine alga Platimonas viridis. J. Plant Physiol., 1997, v.150, p.264-270.

32. Balnokin Y.V., Popova L.G., Myasoedov N.A. Plasma membrane ATPase of marine unicellular alga Platymonas viridis. Plant Physiol. Biochem,, 1993, v.31, p.159-168.

33. Ben-Amotz A., Avron M. Photosyntetic activities of the halophilic alga Dunaliellaparva. Plant Physiol., 1972, v.49, p.240-243.

34. Ben-Amotz A., Avron M. Glycerol and b-carotine metabolism in the halotolerant alga Dunaliella-. a model system for biosolar energy conversion. -Trends in Biol. Sciences, 1981,v.6, N 11, p.297-299.

35. Ben-Amotz A., Avron M. The biotechnology of mass culturing Dunaliella for products of commercial interest. Algal and Cyanobacterial Biotechnology, Longman Scient. Technic. Press, 1989, p.90-114.

36. Blumwald E., Poole R.J. Na+/H+ antiport in isolated tonoplast vesicles from storage tissue of Beta vulgaris. Plant Physiol., 1985, v.78, p. 163-167.

37. Boutry M., Michelet B., Goffeau A. Molecular cloning of a family of plant genes encoding a protein homologous to plasma membrane H-translocating ATPases. Biochemical and Biophysical Research Communications, 1989, v. 162, p.567-574.

38. Briskin D.P. The plasma membrane H ATPase of higer plant cells: biochemistry and transport function. - Biochim. Biophys. Acta, 1990, v.1019, p.95-109.

39. Briskin D.P., Poole R.J. Plasma membrane ATPase of red beet forms a phosphorilated intermediate. Plant Physiol., 1983, v.71, p.507-512.

40. Buckel W. Biotin-dependent decarboxylases as bacterial sodium pumps: purification and reconstitution of glutaconyl-CoA decarboxylase from Acidaminococcas fermentans. Meth. Enzymol., 1986, v. 125, p.547-558.

41. Christiansen J.L., Lindberg S. Kinetic studies of (Mg2+)ATPase in oat roots. -Physiol. Plant., 1976, v.36, p. 110-112.

42. DeWitt N.D., Harper J.F., Sussman M.R. Evidence for a plasma membrane proton pump in phloem cells of higher plants. The Plant J., 1991, v.l, p.121-128.

43. Dimroth P. A new sodium-transport system energized by the decarboxylation of oxaloacetate. FEBS Lett., 1980, v. 122, p.234-236.

44. Dimroth P. Characterization of a membrane-bound biotin-containing enzyme: oxaloacetate decarboxilase from Klebsiella aerogenes. Europ. J. Biochem., 1981, v.l 15, p.353-358.

45. Dimroth P. Na+ as coupling ion in decarboxylationdependent energy conversions. XVII FEBS Meet. Abstr. West Berlin, 1986, p.66.

46. Dimroth P., Thomer A. Citrare transport in Klebsiella pneumoniae. Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 1986, v.367, p.813-823.

47. DiiPont F.M. Salt-induced chages in ion transport: regulation of primary pumps and secondary transporters. Transport and Receptor Proteins of Plant Membranes. Plenum Press, New York, 1992, p.91-100.

48. Ehrenfeld J., Cousin J.L. Ionic regulation of the unicellular green alga Dunaliella. J. Molec. Biol., 1982, v.10, N 1, p.47.

49. Gimmler H., Kaaden R., Kirchner V., Weyand A. The chloride sensitivity of Dunaliella parva enzymes. Z. Pflanzenphysiol., 1984, Bd.114, N 2, S.131-150.

50. Gimmler H., Kugel H., Leiberitz D., Maver A. Cytoplasmic pH of Dunaliella31parva and Dunaliella acidophila as monitored by in vivo P-NMR spectroscopy and the DMO method. Physiol. Plant., 1988, v.74, p.521-530.

51. Gimmler H., Lotter G. The intracellular distribution of enzymes of the glycerol cycle in the unicellular alga Dunaliella parva. Z. Naturforsch., 1982, Bd.37, S.1107-1114.

52. Gimmler H., Moller E.-V. Salinity-dependent regulation of starch and glycerol metabolism in Dunaliella parva. Plant Cell Environment., 1981, v.4, p.367-375.

53. Gimmler H., Weiss U., Weiss C., Kugel H., Treffny B. Dunaliella acidophila (Kalina) Masyuk an alga with a positive membrane potential. - New Phytol., 1989, v.113, p.175-184.

54. Gimmler H., Wiedemann C., Moller E.-V. The metabolic response of the halotolerant green alga Dunaliella parva to hypertonic shocks. Ber. Deutsch. Bot. Ges., 1981, Bd.94, S.613-634.

55. Goyal A., Brown A.D., Gimmler H. Regulation of salt induced starch degradation in Dunaliella tertiolecta. J. Plant Physiol., 1987, v.127, p.77-96.

56. Greenway H., Settler T.L. Na+, CI" and K+ concentrations in Chlorella emersonii, exposed to 100 and 335 mM NaCl. Austr. J. Plant Physiol., 1979, v.6, p.61-67.

57. Hahnenberger K.M., Jia Z.-P., Fleigel L., Dibrov P.A., Hemmingsen S.M., YoungP.G. Yeast, 1995, v.ll (sp.iss.), p.437.

58. Haro R., Garciadeblas B., Rodriguez-Navarro A. A novel p-type ATPase from yeast involved in sodium trnsport. FEBS Lett., 1991, v.2, p.189-191.

59. Harper J.F., Surowy T.K., Sussman M.R. Molecular cloning and seguence of cDNA encoding the plasma membrane proton pump (H4-ATPase) of Arabidopsis thaliana. Proceedings of the National Academy of Sciences, USA, 1989, v.86, p.1234-1238.

60. Harper J.F., Manney L., Sussman M.R. The plasma membrane ET-ATPase gene family in Arabidopsis: genomic seguence of AHA10 which is expressed primarily in developing seeds. Molecular Gen Genetics, 1994, v.244, p.572-587.

61. Heefner D.L., Harold F.M. ATP-driven sodium pump in Streptococcus faecalis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v.79, p.2798-2802.

62. Higinbotham N. Movement of ions and electrogenesis in higher plant cells. -Am. Zoologist, 1970, v.10, N3, p.393-403.

63. Houlne G., Boutry M. Identification of an Arabidopsis thaliana gene encoding a plasma membrane H+-ATPase whose expression is restricted to another tissue. -The Plant J., 1994, v.5, p.311-317.

64. Jefferis R.L., Reid R.J. Lamprothamnium, a euryhaline charophyte. III. Ionic fluxes and compartmental analysis at steady state. J. Exp. Bot., 1984, v.35, p.912-924.

65. Jeffrey S.W. Preparation and some properties of crystalline chlorophyll cl and c2 from marine alga. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.279, p. 15-33.

66. Jia Z.-P., McCullough N., Martel R., Hemmingsen S., YoungP.G. Gene amplification at a locus encoding a putative Na+/ET antiporter confers sodium and lithium tolerance in fission yeast. EMBO J., 1992, v.ll, N 4, p.1631-1640.

67. Karlsson J., Kylin A. Properties of Mg2+-stimulated and (Na+-K+)activated adenosine-5-triphosphatase from sugar beet cotyledons. Physiol. Plantarum, 1974, v.32, p.136-142.

68. Katz A., Bental V., Degani H., Avron M. In vivo pH regulation by a Na7H+ antiporter in the halotolerant alga Dunaliella salina.- Plant Physiol., 1991, v.96, p.110-115.

69. Katz A., Kabak H.R., Avron M. Na7H+ antiport in isolated plasma membrane vesicles from the halotolerant alga Dunaliella salina. FEBS Lett., 1986, v.202, p.141-144.

70. Katz A., Pick U., Avron M. Characterization and reconstitution of the Na+/H+ antiporter from the plasma membrane of the halotolerant alga Dunaliella. -Biochim. Biophys. Acta, 1989, v.983, p.9-14.

71. Katz A., Pick U., Avron M. Modulation of Na+/H+ antiporter activity by extreme pH and salt in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant Physiol., 1992, v.100, p.1224-1229.

72. Khanna G., Devoe L., Brown L., Niven D.F., MacLeod R.A. Relationship between ion reguirement for respiration and membrane transport in marine bacterium. J. Bacteriol., 1984, v. 157, p.59-63.

73. Kiegle E.A., Bisson M.A. Plasma membrane Na+ transport in a salt-tolerant charophyte. Plant Physiol., 1996, v.lll, p.l 191-1197.

74. Kinoshita N., Unemoto T., Kobayashi H. Sodium-stimulated ATPase in streptococcus faecalis. J. Bacteriol., 1984, v.158, p.844-848.

75. Kleyman T.R., Crague E.J. Amiloride and its analogs as tools in the study of ion transport. J. Membr. Biol., 1988, v.105, p.1-21.

76. Krulwich T.A. Na'/H" antiporters. Biochim. Biophys. Acta, 1983 , v.726, p.245-264.

77. Kugel H., Mauer A., Kirst G.O., Leiblitz D. In vivo P-31 NMR measurements of phosphate metabolism in Platymonas subcordiformis as related to external pH. Eur. Biophys. J., 1987, v.14, p.461-470.

78. Kylin A., Gee R. Adenosine triphosphate activities in leaves of the mangrove Avicennia nitida Jacg. Influence of sodium to potassium ratios and concentrations. Plant Physiol., 1970, v.45, p. 169-172.

79. Lindberg S., Hansson G., Kylin A. Kinetic studies of a (Na+) (K+)(Mg2+)-ATPase in sugar beet roots. Ibid., 1974, v.32, p.103-107.

80. MacRobbie E.A.C. Fluxes and compartmentation in plant cells. Ann. Rev. Plant Physiol., 1971, v.22, p.75-96.

81. MacRobbie E.A.C. Ion Uptake. In: Algal Physiology and Biochemistry (ad. Steward W.D.P.), Oxford, 1974, p.676-713.

82. Margues J.A., Serrano R. Multiple transduction pathways regulate the sodium-extrusion gene PMR2/ENA1 during salt stress in yeast. FEBS Lett., 1996, v.382, N 1,2, p.89-92.

83. Mercer R.W., Biemesderfer D., Bliss Jr. D.P., Collins J.A., Forbush III B. Molecular cloning and immunological characterization of the y-polipeptide, a smoll protein associated with the Na,K-ATPase. J. Cell Biol., 1993, v.121, p.579-586.

84. Michelet B., Lukaszewicz M., Dupriez V., Boutry M. A plant plasma membrane proton-ATPase gene is regulated by development and environment and shows signs of a translational regulation. The Plant Cell., 1994, v.6, p. 13751389.

85. Michelet B., Boutri M. The plasma membrane H -ATPase. Plant Physiol., 1995, v.108, p.1-6.

86. Mitchell P. Cation translocating adenosine triphosphatase models: how direct is the participation of adenosine triphosphate and its hydrolysis products in cation translocation. Ibid., 1973, v.33, p.267-274.

87. Nishi T., Yagi T. Efflux of sodium ions by a Na'/H+ antiporter during salt stress in the salt-tolerant yeast Zygosaccharomyces rouxii. J. Gen. Appl. Microbiol., 1995, v.41,p.87-97.

88. Okamoto H., Suzuki Z. Intrazellular concentration of ions in a halophilic strain of Chlamydomonas. I. Concentration of Na+, K+ and CI" in the cell. Z. Allg. Microbiol., 1964, v.4, N 5, p.350-357.

89. Padan E., Schuldiner S. Na+/H+ antiporties, molecular devices that couple the Na+ and FT circulation in cells. J. of Bioenergetics and Biomembranes, 1993, v.25, N 6, p.647-669.

90. Palmgren M.G. Proton gradients and plant growth: role of the plasma membrane FT-ATPase. Advances in Botanical Resarch, 1998, v.28, p. 1-70.

91. Palmgren M.G., Christensen G. Complementation in situ of the yeast plasma membrane H+-ATPase gene pmal by an H+-ATPase gene from heterologous species. FEBS Lett., 1993, v.317, p.216-222.

92. Palmgren M.G., Christensen G. Functional comparisons between plant plasma membrane H+-ATPase isoforms expressed in yeast. J. of Biological Chemistry, 1994, v.269, p.3027-3033.

93. Palmgren M.G., Harper J.F. Pumping with plant P-type ATPases. J. of Experimental Botany, 1999, v.50, p.883-893.

94. Palmgren M.G., Larsson C., Sommarin M. Proteolytic activation of the plant plasma membrane Hf-ATPase by removal of a terminal segment. J. of Biological Chemistry, 1990, v.265, p. 13423-13426.

95. Palmgren M.G., Sommarin M., Serrano R., Larsson C. Identification of an autoinhibitory domain in the C-terminal region of the plant plasma membrane H+-ATPase. J. of Biological Chemistry, 1991, v.266, p.20470-20475.

96. Pardo J.M., Serrano R. Structure of a plasma membrane H+-ATPase gene from the plant Arabidopsis thaliana. J. of Biological Chemistry, 1989, v.264, p.8557-8562.

97. Pick U. ATPases and ion transport in Dunaliella. In: Avron M., Ben-Amotz A., eds. Dunaliella: Physiology, Biochemistry and Biotechnology. Boca Raton: CRS Press, 1992, p.63-97.

98. Pick U., Kami L., Avron M. Determination of ion content and ion fluxes in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant Physiol., 1986, v.81, p.92-96.

99. Popova L.G., Balnokin Y.V. H+-trans locating ATPase and Na+/H+ antiport activities in the plasma membrane of the marine alga Platymonas viridis. FEBS Lett., 1992, v.309, p.333-336.

100. Popova L., Balnokin Y., Dietz K.J., Gimmler H. Na+-ATPase from the plasma membrane of the marine alga Tetraselmis (Platymonas) viridis forms a phosphorylated intermediate. FEBS Lett., 1998, v.426, p. 161-164.

101. Reed R.H., Collins J.C. Membrane potential measurement of marine microalgae: Porphyra purpurea and Ulva lactuca. Plant Cell Environ., 1981, v.4, p.257-260.

102. Remis D., Simonis W., Gimmler H. Measurement of the transmembrane electric potential of Dunaliella acidophila by microelectrodes. Arch. Microbiol., 1992, v.158, p.350-355.

103. Rodriguez-NavaiTo A., Ortega M.D. The mechanism of sodium efflux in yeast. -FEBS Lett., 1982, v.138, N2, p.205-208.

104. Sanders D., Slayman C.L. Transport at the plasma membrane of plant cells: a review. Plant membrane trnsport. J. Dainty et al. editors. Elsevier Science Publishers B.V. (Biomedical Division), 1989, p.3-11.

105. Sekler I., Glaser H.U., Pick U. Characterization of a plasma membrane ATPase from the extremely acidophilic alga Dunaliella acidophila. J. Membrane Biol., 1991, v.121, p.51-57.

106. Sekler I., Pick U. Purification and properties of a plasma membrane H+-ATPase from the extremelly acidophilic alga Dunaliella acidophila. Plant Physiol., 1993, v. 101, p.1055-1061.

107. Serrano R. Structure and function of proton translocating ATPase in plasma membranes of plants and fungi. Biochim. Biophys. Acta, 1988, v.947, p. 1-28.

108. Serrano R. Structure and function of plasma membrane ATPase.- Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1989, v.40, p.61-94.

109. Serrano R. Plasma membrane ATPase. The Plant Plasma Membrane, Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, 1990, p.125-153.

110. Sheffer M., Avron M. Isolation of the plasma membrane of the halotolerant alga Dunaliella salina using sulforhodamine B as a probe. Biochim. Biophys. Acta, 1986, v.857, p.155-164.

111. Shono M., Hara Y., Wada M., Fujii T. A sodium pump in the plasma membrane of the marine alga Heterosigma akashiwo. Plant Cell Physiol., 1996, v.37, p.385-388.

112. Shono M., Wada M., Fujii T. Partial purification of a Na+-ATPase from the plasma membrane of the marine alga Heterosigma akashiwo. Plant Physiol., 1995, v.108, p.1615-1621.

113. Skow J.C. The influence of some cations on the adenosine triphosphatase from peripheral nerves. Biochim. Biophys. Acta, 1957, v.23, p.394-401.

114. Skow J.C., Norby I.G. Na, K-ATPase: Structure and Kinetics. 1979, Academic Press.

115. Smachel M., Hamann A., Grandmann D. The prime plasmalemma ATPase of the halophilic alga Dunaliella bioculata: purification and characterization. -Planta, 1990, v.181, p.496-504.

116. Sullivan C.W., Volcani B.B. Synergistically stimulated (Na+, K+)-adenosine Triphosphatase from plasma membrane of a marine diatom. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v.71, p.4376-4380.

117. Sussman M.R., Surowy T.K. Physiology and molecular biology of membrane ATPases. Oxford Survey of Plant and Cell Bioly, 1987, v.4, p.47-70.

118. Sze H. FT-translocating ATPases: advances using membrane vesicles. -Annual Review of Plant Physiology, 1985, v.36, p. 175-208.

119. Travis R.L., Boor M.L. Partial Characterization of a potassium-stimulated adenosine triphosphatase from the plasma membrane of meristematic and mature soybean root tissue. Plant Physiol., 1979, v.63, p.573-577.

120. Vara F., Serrano R. Partial purification and properties of the proton-translocating ATPase of plant plasma membranes. J. Biol. Chem., 1982, v.257, p.12826-12830.

121. Wada M., Satoh S., Kasamo K., Fujii T. Presence of a Na+-activated ATPase in the plasma membrane of the marine raphidophycean Heterosigma akashiwo. -Plant Cell Physiol., 1989, v.30, p.923-928.

122. Wada M., Urayama O., Satoh S., Hara Y., Ikawa Y., Fujii T. A marine algal Na+-activated ATPase possesses an immunologically identucal epitope to Na+,K+-ATPase. FEBS Lett., 1992, v.309, p.272-274.

123. Watanabe Y., Miva S., Tamai Y. Characterization of Na+/H+ antiporter gene closely related to the salt-tolerance of yeast Zygosaccharomyces rouxii. Yeast, 1995, v.ll, p.829-838.

124. Weis M., Pick U. Primary structure and effect of pH on the expression of the plasma membrane H+-ATPase from Dunaliella acidophila and Dunaliella salina. -PlantPhysiol., 1997, v. 112, p. 1693-1702.

125. Wieland J., Nitsche A.M., Strayle J., Steiner H., Rudoloph H.K. The PMR2 gene cluster encodes functionally distinct isoforms of a putative Na+ pump in the yeast plasma membrane. EMBO J., 1995, v.14, N 16, p.3870-3882.

126. Wolf A.H.,Slaymann C.W., Grandmann D. The primary structure of a plasma membrane FT-ATPase from the halotolerant alga Dunaliella bioculata.-Plant Mol. Biol., 1995, v.28, p.657-666.

127. Wu J., Seliskar D.M. Salinity adaptation of plasma membrane FT-ATPase in the salt marsh plant Spartina patens: ATP hydrolysis and enzyme kinetics. J. of Exp. Botany, 1998, v.49, N 323, p.1005-1013.104