Роль гена SFP1 в контроле эффективности нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.07, кандидат наук Радченко, Элина Александровна
- Специальность ВАК РФ03.02.07
- Количество страниц 140
Оглавление диссертации кандидат наук Радченко, Элина Александровна
Оглавление
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАНРТЫХ СОКРАЩЕНИЙ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
РОЛЬ ГЕНЕТИЧЕСКИХ И ЭПИГЕНЕТИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ В КОНТРОЛЕ ТОЧНОСТИ ТРАНСЛЯЦИИ У ЭУКАРИОТ
1.1. Общая характеристика процесса трансляции у эукариот
1.2. Принцип поливариантности матричных процессов
1.2.1. Неоднозначность трансляции
1.2.2. Типы ошибок при трансляции
1.3. Генотипическая и фенотипическая супрессия
1.4. Нонсенс-супрессия и антисупрессия как модели для изучения молекулярных механизмов, контролирующих неоднозначность трансляции
1.5. Генетический контроль считывания стоп-кодонов у эукариот
1.5.1. Считывание стоп-кодонов мутантными тРНК и тРНК дикого типа
1.5.2. Роль рРНК и рибосомных белков в нонсенс-супрессии
1.5.3. Нонсенс-супрессия и факторы элонгации
1.5.4. Мутации по факторам терминации и считывание стоп-кодонов
1.5.5. Роль системы NMD в контроле нонсенс-супрессии
1.5.6. Другие факторы, влияющие на эффективность считывания стоп-кодонов
1.6. Эпигенетические факторы, влияющие на эффективность считывания стоп-кодонов
1.6.1. Прионный детерминант [PSP]
1.6.2. Прионный детерминант [PIN*]
1.6.3. Прионный детерминант [NSP]
1.6.4. Прионный детерминант [ISP*]
1.7. Заключение
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
2.1. Штаммы
2.2. Плазмиды
2.3. Среды и условия культивирования
2.4. Генетические методы
2.5. Молекулярно-генетические и биохимические методы
2.6. Биоинформационные и статистические методы
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ
3.1. Влияние детерминанта [ISP*] на экспрессию генов SUP35 и SUP45
3.1.1. Количество мРНК генов SUP35 и SUP45 в штаммах [isp] и sfplA
3.1.2. Количество белков Sup35 и Sup45 в штаммах [ISP+], [isp''] и sfplA
3.2. Сверхэкспрессия мутантной аллели гена SUP35 приводит к антисупрессии
3.3. Влияние сверхэкспрессии гена SFP1 на проявление мутаций sup35 и sup45
3.3.1. Влияние сверхэкспрессии гена SFP1 на проявление мутаций sup35
3.3.2. Анализ природы антисупрессии, вызванной повышенной экспрессией rzn&SFPl
3.3.3. Влияние сверхэкспрессии гена SFP1 на экспрессию гена SUP35
3.3.4. Влияние сверхэкспрессии гена SFP1 на проявление мутаций sup45
3.3.5. Влияние сверхэкспрессии гена SFP1 на экспрессию аллели дикого типа и мутантных аллелей гена SUP45
3.4. Определение последовательности гена SFP1 в штамме 25-25-2В-П3982 и в плазмиде pRS426-SFPl
3.5. Анализ продукции белков Sup35 и Sup45 в штамме, несущем делецию гена SFP1 или нормальную аллель этого гена
ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
БЛАГОДАРНОСТИ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
АТФ — аденозинтрифосфат
а.к. - аминокислота
ГТФ — гуанозинтрифосфат
ПЦР — полимеразная цепная реакция
ПЦРРВ — полимеразная цепная реакция в режиме реального времени
п.н. - пара нуклеотидов
т.п.н. - тысяча пар нуклеотидов
GuHCl - Guanidine hydrochloride (гидрохлорид гуанидина) ORF — open reading frame (открытая рамка считывания) UTR - untranslated region (нетранслируемая область)
В работе использованы общепринятые обозначения аминокислот, нуклеотидов и нуклеиновых кислот.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Генетика», 03.02.07 шифр ВАК
Изучение механизмов влияния нонсенс-мутаций в гене SUP35 на свойства приона [PSI+] у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2024 год, кандидат наук Трубицина Нина Павловна
Поиск и изучение генов, влияющих на синтетическую летальность фактора [PSI+] и мутаций sup45 у Saccharomyces cerevisiae2017 год, кандидат наук Матвеенко, Андрей Георгиевич
Влияние мутаций в прионизующем домене белка Sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae2014 год, кандидат наук Бондарев, Станислав Александрович
Рибосомная супрессия и функционирование аппарата белкового синтеза у эукариот1984 год, доктор биологических наук Сургучев, Андрей Павлович
Фосфатаза PPZ1P и эффективность нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2009 год, кандидат биологических наук Иванов, Максим Сергеевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль гена SFP1 в контроле эффективности нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae»
ВВЕДЕНИЕ
Трансляция — это один из базовых процессов, происходящих в клетках живых организмов и обеспечивающих их жизнедеятельность. Этот сложноорганизованный матричный процесс требует участия большого числа молекул и макромолекулярных комплексов различной природы (белков, мРНК, тРНК, рРНК, АТФ, ГТФ, рибосом и т.д.). Нарушения в работе компонентов аппарата трансляции могут приводить к снижению или, наоборот, повышению ее точности, влияя на частоту возникновения ошибок при синтезе полипептидной цепи.
Одна из моделей для изучения генетического контроля точности трансляции — изучение супрессии нонсенс-мутаций, в результате которой стоп-кодоны, возникшие мутационным путем в открытой рамке считывания, могут быть прочитаны как значащие.
Следует отметить, что около 30 % наследственных заболеваний человека обусловлено наличием стоп-кодона в кодирующих последовательностях (см. Worton et al., 1992; см. Prat et al., 2005; см. Brooks et al., 2006; см. Stalder and Mühlemann, 2008). В связи с этим исследование уже известных факторов как генетической, так и эпигенетической природы, а также поиск и характеристика новых факторов, влияющих на эффективность супрессии нонсенс-мутаций, на модельном генетическом объекте, дрожжах Saccharomyces cerevisiae, представляет собой актуальную задачу.
Исследования такого рода проводятся в нашей лаборатории. К числу активно изучаемых генов, мутации которых приводят к нонсенс-супрессии, относятся гены SUP35 и SUP45, кодирующие факторы терминации трансляции (см. Inge-Vechtomov et al., 2003). Помимо генетических факторов, на эффективность нонсенс-супрессии влияют и факторы эпигенетической природы. Наиболее изученным примером такого рода у дрожжей является наследственный детерминант [Р57+]. Он представляет собой прионную форму
фактора терминации трансляции еИРЗ, кодируемого геном ЗИРЗЗ (см. Галкин и др., 2006). Переход активной формы фактора терминации еШ^З в неактивную, прионную, способствует считыванию стоп-кодонов как значащих, поэтому штаммы [РЯ/1"] проявляют нонсенс-супрессорный фенотип.
В нашей лаборатории был идентифицирован новый прионный детерминант [1БР+]. [/5!Р+] также влияет на считывание стоп-кодонов, но противоположным, по сравнению с образом: проявляет
антисупрессорный эффект по отношению к некоторым мутациям зир35 (Уо1коу е( а1., 2002). При открытии [/£Р+] было изначально предположено, что он является одной из формой приона [РБГ] (Волков и др., 2000), однако, эта гипотеза не подтвердилась. Впоследствии было показано, что [75Р+] представляет собой продукт прионизации транскрипционного фактора БГр1 (Rogoza е1 а1., 2010). Сверхэкспрессия гена приводит к индукции [/£Р+], а делеция — к потере этого детерминанта (И^ога а/., 2010). Помимо этого, в нашей лаборатории было отмечено, что сверхэкспрессия 577/3/ также проявляет собственный антисупрессорный эффект, не связанный с возникновением [/ЗР*"], а делеция приводит к повышению эффективности нонсенс-супрессии. Механизм, посредством которого [/57:>+] и изменение уровня экспрессии гена влияют на эффективность нонсенс-супрессии, оставался неясным. Дальнейшему исследованию роли гена Я/7Р1 в контроле эффективности нонсенс-супрессии у дрожжей 8ассНаготусез сегеу'тае посвящена настоящая работа.
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
РОЛЬ ГЕНЕТИЧЕСКИХ И ЭПИГЕНЕТИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ В КОНТРОЛЕ ТОЧНОСТИ ТРАНСЛЯЦИИ У ЭУКАРИОТ
1.1. Общая характеристика процесса трансляции у эукариот
Трансляция — это многоступенчатый процесс, в процессе которого осуществляется синтез белка из аминокислот на матрице информационной, или матричной, РНК. Трансляция осуществляется при помощи сложной белок-синтезирующей системы и состоит из следующих стадий: инициации, элонгации, терминации синтеза полипептидной цепи, а также рециркуляции рибосом (см. Ramakrishnan, 2002; см. Marintchev and Wagner, 2004). Белоксинтезирующий аппарат клетки состоит из большого количества различных компонентов, таких как рибосомы, мРНК, тРНК, аминоацил-тРНК-синтетазы, белковые факторы трансляции, АТФ и ГТФ. Молекулярной платформой, на которой осуществляется взаимодействие мРНК, тРНК, и белковых факторов трансляции, является рибосома.
Рибосома представляет собой рибонуклеопротеиновую структуру, состоящую из 2 субъединиц: малой (40S) и большой (60S). В структуре рибосом выделяют 3 функционально-важных участка: А-сайт — акцепторный, Р-сайт — пептидильный, или донорпый (D-), и E-сайт (см. Dunkle and Cate, 2010). В А-сайт попадает аминоацил-тРНК, антикодон которой комплементарно взаимодействует с кодоном в мРНК. В результате такого взаимодействия образуется пептидная связь и пептидил-тРНК перемещается из А- в Р-сайт. А- и Р- сайты находятся как в малой, так и в большой субъединицах рибосомы. В Е-сайт, расположенный преимущественно на большой субчастице, из Р-сайта перемещается деацетилированная тРНК (см. Wilson and Nierhaus, 2006).
Инициация трансляции в клетках эукариот
Инициация трансляции — это процесс сборки и подготовки рибосомного комплекса к началу синтеза новой белковой цепи. Инициация трансляции включает в себя два этапа. На первом этапе происходит формирование преинициаторного комплекса 43S. Он состоит из малой субчастицы, мРНК и шшциаторной тРНК, спаренной с инициаторным кодоном мРНК, а также факторов инициации трансляции: elFl, elFIA, eIF2, eIF3 (см. Pestova et al., 2001; см. Marintchev and Wagner, 2004; см. Алехина и Василенко, 2012). Согласно гипотезе, предложенной М. Козак, комплекс 43S взаимодействует с фактором eIF4F и «сканирует» 5-нетранслируемую область мРНК, начиная с «кэпа» (7-метилгуанозина), используя энергию, образующуюся при гидролизе ГТФ, до достижения стартового кодона AUG, который распознается антикодоном инициаторной тРНК (см. Kozak, 1989). Несмотря на то, что такая гипотеза «сканирования» считается уже доказанной для большинства мРНК, в редких случаях существует и другой способ инициации трансляции в отсутствие «кэпа» и сканирования 5'-конца мРНК на внутренних сайтах «входа» рибосомы (1RES, Internal Ribosomal Entiy Site), хотя такой механизм менее изучен (см. Pestova et al, 2001; см. Jackson et al., 2010). После того, как произошло распознавание инициаторного кодона, комплекс 43 S фиксируется на рибосоме, что приводит к образованию комплекса 48S.
На следующем этапе комплекс 48S взаимодействует с факторами eIF5 и eIF5B, объединяется с большой субчастицей рибосомы 60S и образует инициаторный комплекс 80S. Требуется по меньшей мере 9 факторов инициации трансляции для успешного перехода к следующему этапу — элонгации трансляции (см. Jackson et al., 2010).
Элонгация трансляции у эукариот
Элонгация — это процесс поэтапного присоединения аминокислот к растущей полипептидной цепи в направлении от N-конца к С-концу (рисунок 1). После того, как сформировался инициаторный комплекс 80S и образовалось
комплементарное взаимодействие старт-кодона мРНК и антикодона инициаторной тРНК в Р-сайте, происходит узнавание второго кодона открытой рамки считывания, который находится в А-сайте. Узнавание нового кодона соответствующей молекулой тРНК приводит к гидролизу ГТФ фактором eEFIA, который связывает аминоацил-тРНК и доставляет их в А-сайт рибосомы (Carvalho et al., 1984). Фактор eEFIB катализирует обмен ГДФ на ГТФ, регенерируя таким образом ГТФазу eEFIA. После того, как инициаторная тРНК заняла Р-сайт, а аминоацил-тРНК — А-сайт, формируется пептидная связь между карбоксильной группой метионина и аминогруппой аминоацил-тРНК. Благодаря фактору eEF2, являющейся ГТФазой, пептидил-тРНК переносится из А-центра в Р-центр, а деацетилированная тРНК из Р-сайта в Е-сайт. В результате А-сайт оказывается свободным и готовым к связыванию со следующей аминоацил-тРНК (см. Dever and Green, 2012). У дрожжей и высших грибов, помимо факторов eEFl и eEF2 в элонгации трансляции принимает участие АТФаза eEF3.
аминоацил-тРНК
взаимодеиствие аминоацил-тРНК и . eEFlA-GTP
гидролиз GTP в составе eEF2 ,
деацетилированная тРНК
транслокация
гидролиз GTP, связывание аллиноацил-тРНК с А-сайтом рибосомы
присоединение
фактора элонгации eEF2
образование пептидной связи
Рисунок 1. Схема элонгации трансляции у эукариот (по Dever and Green, 2012, с изменениями).
Терминация трансляции у эукариот
Терминация представляет собой завершение синтеза полипептидной цепи и высвобождение её от связи с рибосомой. Сигналом терминации трансляции служит попадание одного из трех терминирующих кодонов — UGA, UAG или UAA в А-сайт рибосомы. Для этих стоп-кодонов в норме нет комплементарных антикодонов тРНК, поэтому полипептидил-тРНК остается связанной с Р-участком рибосомы. Особую роль в терминации трансляции играют белковые факторы I и II классов. Факторы терминации I класса осуществляют распознавание стоп-кодона в А-сайте рибосомы и катализируют гидролиз фосфодиэфирной связи в пептидил-тРНК. У эукариот к числу факторов I класса принадлежит один белок — eRFl, не обладающий специфичностью и способный распознавать все три типа стоп-кодонов (Stansfleld et al, 1995;
Zhouravleva et al., 1995). Факторы терминации II класса являются ГТФазами и стимулируют работу факторов I класса. У эукариот фактор терминации трансляции второго класса — eRF3 посредством своей ГТФазной активности стимулирует запуск терминации трансляции белком eRFl (Frolova et al., 1994; Zhouravleva et al., 1995; Alkalaeva et al., 2006). При попадании стоп-кодона в А-сайт рибосомы происходит гидролиз ГТФ фактором eRF3, eRFl запускает гидролиз фосфодиэфирной связи полипептидил-тРНК, приводя к освобождению синтезированного белка. При этом 80S комплекс остается связанным с мРНК, в Р-сайте которого находится деацетилировапная тРНК, а в А-сайте — фактор eRFl (см. Jackson et al., 2012, см. Dever and Green, 2012).
Рециклирование рибосом
Следующим этапом процесса трансляции является рециклирование рибосом, которое является связующим звеном между терминацией и началом нового раунда трансляции — инициацией. Рециклирование, или рециркуляция заключается в освобождении мРНК, деацетилированной тРНК и фактора терминации eRFl от связи с 80S комплексом, который в свою очередь распадается на 2 субъединицы (см. Kaji et al., 2001; Rajkowitsch et al., 2004; см. Hirokawa et al., 2006; Pisarev et al, 2010). У эукариот, в отличие от прокариот, при рециклировании рибосом происходит сближение 3! и 5' концов мРНК, однако считается, что такое замыкание в кольцо, благодаря взаимодействию с РАВР и eIF4G не является необходимым in vivo (Tarun et al., 1997; Park et al., 2011). Несмотря на то, что диссоциация посттерминационного комплекса возможна и при участии факторов elFl, eIF3 и elFIA (Pisarev et al., 2007), такой механизм происходит лишь при невысоких концентрациях ионов магния. Сами по себе факторы терминации трансляции eRFl и eRF3 способны запускать диссоциацию рибосом с низкой эффективностью (Shoemaker et al., 2010). Одним из основных факторов рециклирования рибосом является АТФаза АВСЕ1 (Rlil - RNase L inhibitor 1 у дрожжей). Именно она совместно с фактором терминации eRFl инициирует диссоциацию рибосомы на свободную
60S субъединицу и 40S субъединицу, связанную с мРНК и тРНК (Pisarev et al., 2010).
1.2. Принцип поливариантности матричных процессов
Матричные процессы, к которым относят репликацию, транскрипцию и трансляцию, объединенные Центральной Догмой молекулярной биологии (Crick, 1958), обеспечивают воспроизведение генетической информации в ряду клеточных поколений, определяют её стабильность и изменчивость. Изучение генетического контроля матричных процессов представляет собой одну из важнейших научных проблем, что обусловлено определяющей ролью этих процессов в обеспечении жизнедеятельности клетки.
Для матричных процессов характерна поливариантность, т. е. склонность к возникновению ошибок, что можно рассматривать как адаптивный признак (Инге-Вечтомов, 1969). При репликации достигается наивысший уровень точности: вероятность включения неправильного нуклеотида в новосинтезированную цепь ДНК составляет 1*108 - 1*1010 (Kunkel and Bebenek, 2000). При транскрипции и трансляции наблюдается более высокая вероятность ошибки — 1 * 104 и 1*103 — 1*104, соответственно (Edelmann and Gallant, 1977; Rosenberger and Foskett, 1981; Bouadloun et al., 1983; Laughrea et al., 1987; Kramer and Farabaugh, 2007).
1.2.1. Неоднозначность трансляции
Точность трансляции, как матричного процесса, зависит не только от правильного опознавания кодонов мРНК антикодонами тРНК, но и от скорости движения рибосомы. Считается, что чем выше скорость трансляции, тем выше частота ошибок трансляции (Thompson and Karim, 1982; см. Wohlgemuth et al., 2010).
Немаловажным является и другое свойство — способность к исправлению этих ошибок и восстановлению нормального синтеза белка. Эти два свойства - неоднозначности и способности к коррекции - обеспечивают эффективный процесс синтеза полипептидной цепи.
1.2.2. Типы ошибок при трансляции
Изменение точности трансляции может быть обусловлено различными ошибками, происходить на разных этапах и иметь разные последствия. Так, при нарушении выбора старт-кодона могут возникать белки с лишними аминокислотами на N-конце или, наоборот, с недостающими. Сдвиг рамки считывания триплетов генетического кода может серьезным образом нарушить синтез белка, так как приводит к замене последовательности аминокислот в цепи белка, а также, с высокой вероятностью, к возникновению преждевременного стоп-кодона в открытой рамке считывания (см. Valente and Kinzy, 2003; см. Rospert et al., 2005). Преждевременная терминация синтеза белка может возникнуть и в случае неправильного распознавания значащего кодона как терминирующего. В результате этого формируются белки, укороченные с С-конца. С другой стороны, стоп-кодоны могут быть прочитаны как значащие, что приводит к удлинению молекулы белка, а также к прочтению стоп-кодонов, возникших вследствие мутации в кодирующей последовательности. Кроме того, неправильные кодон-антикодоновые пары в процессе элонгации трансляции приводят к перекодировке значащих триплетов и заменам аминокислот в белке. Все эти нарушения существенно влияют на функциональность белков, изменяя тем самым не только первичную структуру белка, но и пространственную конформацию, и могут снижать или повышать жизнеспособность клеток или организмов (см. Zäher and Green, 2009; см. Gingold and Pilpel, 2011).
1.3. Генотипическая и фенотипическая супрессия
Нарушения трансляции, приводящие к замене одного значащего кодона на другой или на стоп-кодон, а также приводящие к изменению рамки считывания, активно изучались на бактериях и дрожжах во второй половине прошлого века (Benzer and Champe, 1962; Garen et al., 1965; Kaplan et al, 1965; Crick and Brenner, 1967; Murgola and Yanofsky, 1974a; 1974b; 1974c; Dinman and Wickner, 1994). Было замечено, что такие мутации способны «ревертировать» к дикому типу. Супрессия, как подавление фенотипического проявления одной мутации в присутствии другой, может происходить вследствие взаимной компенсации сдвигов рамки считывания или мутаций в генах, кодирующих тРНК, некоторые белки и РНК рибосом и другие компоненты аппарата трансляции. Помимо генотипической супрессии, действующей на уровне трансляции, возможна и фенотипическая супрессия, которая проявляется при понижении температуры, замене глюкозы на неферментируемые источники углерода, а также при воздействии на клетки аминогликозидных антибиотиков (см. Keeling et al., 2012). Наиболее изученными являются супрессия нонсенс-мутаций и сдвигов рамки считывания. Супрессия миссенс-мутаций исследована значительно хуже. Зачастую замены второго и третьего нуклеотида в кодоне могут не приводить к замене соответствующей аминокислоты, поэтому и оценить фенотипически такие изменения невозможно.
1.4. Нонсенс-супрессия и антисупрессия как модели для изучения молекулярных механизмов, контролирующих неоднозначность
трансляции
Наиболее удобной моделью для изучения генетического контроля считывания стоп-кодонов является изучение супрессии нонсенс-мутаций, приводящих к появлению преждевременного стоп-кодона в открытой рамке
считывания. Рассматривают супрессию амбер- (иАв), охр- (иАА) и опал-мутаций (1ЮА). Эффективность считывания стоп-кодонов в этом случае может быть зафиксирована как на фенотипическом уровне в виде реверсии мутанта к дикому (псевдодикому) типу, обусловленной появлением какого-то количества молекул полноразмерного белка, так и количественно, с помощью специальных репортерных систем. Различают кодон-специфичные (унипотентные) и омнипотентные, то есть не проявляющие кодоновой специфичности, нонсенс-супрессоры. К унипотентной нонсенс-супрессии могут приводить мутации в аминоацил-тРНК, которые распознают стоп-кодон как значащий. В этом случае, супрессия нонсенс-мутаций кодон-специфична, а ее проявление доминантно. Омнипотентные супрессоры приводят к нонсенс-супрессии всех трех типов стоп-кодонов. К омнипотентной нонсенс-супрессии могут приводить мутации по факторам терминации трансляции, а также некоторые детерминанты эпигенетической природы. При этом считывание стоп-кодонов осуществляют тРНК дикого типа, имеющие антикодон, способный с низкой эффективностью взаимодействовать со стоп-кодоном того или иного типа. Такие тРНК получают преимущество при конкуренции с факторами терминации трансляции за взаимодействие со стоп-кодоном. Таким образом происходит элонгация полипептидной цепи, вместо терминации.
С другой стороны, можно оценивать и исследовать обратную ситуацию — снижение эффективности супрессии нонсенс-мутаций как увеличение эффективности терминации трансляции на преждевременных стоп-кодонах за счет других, антисупрессорных, мутаций. Таким образом, модели нонсенс-супрессии и антисупрессии крайне удобны для исследования механизмов, обеспечивающих оптимальный уровень эффективности трансляции.
1.5. Генетический контроль считывания стоп-кодонов у эукариот
1.5.1. Считывание стоп-кодонов мутантными тРНК и тРНК дикого типа
Считывание стоп-кодона, возникшего в результате мутации, происходит в результате распознавания его молекулой тРНК. Так, мутации, приводящие к заменам нуклеотидов в молекуле тРНК, в первую очередь в ее антикодоне, могут приводить к прочитыванию стоп-кодонов как значащих. Такие мутации впервые были описаны у Escherichia coli (Capecchi and Gussin, 1965; Goodman et al., 1968). Было обнаружено, что нонсенс-кодон UAG в структурном гене белка оболочки РНК-содержащего фага R17 супрессируется сериновой TPHKScr в результате мутации в ее антикодоне (Capecchi and Gussin, 1965). Впоследствии супрессорные мутации такого типа были найдены и изучены и у дрожжей S. cerevisiae, где они идентифицированы в генах, кодирующих тирозиновые, сериновые и лейциновые тРНК (Murgola, 1985; Eggertsson and Soil, 1988; Hatfield and Oroszlan, 1990).
Известны случаи, когда изменения кодоновой специфичности тРНК, приводящие к супрессии, были вызваны заменой не а антикодоне, а в других участках молекулы тРНК. Так, была обнаружена супрессия кодона UGA, которая проявлялась вследствие замены основания G на А в D-стебле триптофановой тРНК у Е. coli при инфекции фагом QP (Hirsh, 1971). Такая G24A тРНКТгр получила название супрессорная тРНК Хирша (Schmeing et al., 2011). Супрессия стоп-кодона молекулой тРНКТф приводила к синтезу удлиненного белка оболочки, необходимого для образования инфекционных частиц фага.
Важно отметить, что осмысливание стоп-кодонов может быть осуществлено не только за счет мутантных тРНК, но и за счет тРНК дикого типа, или латентных супрессорных тРНК, антикодоны которых взаимодействуют со стоп-кодонами, нарушая канонические правила спаривания
нуклеотидов. Существование естественных нонсенс-супрессорных тРНК обуславливает возможность считывания стоп-кодонов как значащих во многих случаях, не связанных с мутационными изменениями в тРНК (см. Beier and Grimm, 2001).
Первая тРНК эукариот, супрессирующая амбер-мутации, была обнаружена у табака и пшеницы, а также у дрозофилы (Bienz and Kubli, 1981; Beier et al., 1984a). К супрессии стоп-кодона UAG способна тирозиновая тРНК с антикодоном G\\fA, которая содержится в клетках табака и пшеницы. Однако большинство молекул тРНКТуг из зародышей пшеницы и семян люпиновых представлено изоакцепторной фракцией тРНК с антикодоном Q\|/A, в первом положении которого находится гипермодифицированный нуклеотид кьозин, который в результате реакции трансгликозилирования вставляется в тРНК и заменяет глутамин. Важно отметить, что тРИК1уг с антикодоном Qvj/A не способна к супрессии стоп-кодона UAG (Bienz and Kubli, 1981; Beier et al., 1984; Junker et al., 1997). Псевдоуридин во втором положении антикодона — уникальная особенность всех эукариотических цитоплазматических тирозиновых тРНК. При этом, замена псеводуридина на уридин приводит к неспособности супрессировать UAG (Zerfass and Beier, 1992а).
При амплификации тРНК для глутамина с антикодоном CUG, UUG или UmUG (Um - 2'-0-метилуридин) может проявляться UAG- и/или UAA супрессорный эффект (Pure et al., 1985; Lin et al., 1986; Weiss and Friedberg, 1986; Kuchino et al., 1987; Edelman and Culbertson, 1991; Grimm et al., 1998). Стоп-кодон UAG может также считываться лейциновой тРНК с антикодонами CAA и CAG (Valle et al., 1987).
Известны также эндогенные супрессоры и для опал-кодона UGA: триптофановая тРНКТгр с антикодоном CmCA (Zerfass and Beier, 1992b), цистеиновая tPFIKc>s с антикодоном GCA (Urban and Beier, 1995) и аргининовая тРНКАг8 с антикодоном U*CG (U* - 2-тиоуридин) (Hani and Feldmann, 1998; Baum and Beier, 1998). Интересно отметить, что хлоропластная тРНКТгр супрессирует стоп-кодон UGA более эффективно, чем цитоплазматическая.
Такой необычный факт объясняется тем, что у хлоропластной и цитоплазматической тРНК есть нуклеотидные различия в позициях 24 и 37 D-петли (Zerfass and Beier, 1992).
Таким образом, считывание всех трех стоп-кодонов достигается разнообразием молекул супрессорных тРНК. При этом во многих случаях они являются естественными клеточными тРНК, необходимыми в норме для считывания значащих кодонов.
Супрессорные тРНК транслируют нонсенс-кодоны, конкурируя с белковыми факторами терминации трансляции (Weiss et al., 1984; Ito et al., 1996; Drugeon et al., 1997; Le Goïïet al., 1997; Song et al., 2000). Роли факторов терминации трансляции в контроле считывания стоп-кодонов посвящен один из следующих разделов обзора.
1.5.2. Роль рРНК и рибосомных белков в нонсенс-супрессии
Рибосомы всех живых организмов состоят из двух субъединиц, сборка которых требует точно скоординированных процессов транскрипции, модификации и процессинга предшественников рРНК и синтеза рибосомных белков. В последние годы достигнуты большие успехи в исследовании этих процессов, а также в изучении структуры и функций рибосом. Одним из важных событий стало определение атомной структуры рибосом прокариот, за что в 2009-м году была присуждена Нобелевская премия (Ban et al., 2000; Schluenzen et al., 2000; Wimberly et al., 2000). Исследование рибосом эукариот — более трудоемкий процесс, поскольку они больше по размеру и значительно сложнее организованы, чем рибосомы прокариот. Тем не менее, в 2011-м году выяснена кристаллическая структура рибосомы Saccharomyces cerevisiae при разрешении 3,0 Â (Ben-Shem et al., 2011). Большая, 60S, субъединица рибосомы дрожжей содержит три молекулы рРНК (25S, 5,8S, 5S) и 46 белков, в то время как малая субъединица включает одну молекулу рРНК (18S) и 33 белка (см.
Melnikov et al., 2012). 32 белка из 79-ти не имеют гомологов среди рибосом бактерий или архей (Lecompte et al., 2002; Spahn et al., 2001).
Участие рибосомных белков в контроле точности трансляции первоначально было обнаружено при исследовании мутантов Е. coli. При добавлении стрептомицина, аминогликозидного антибиотика, воздействующего на рРЫК, происходило восстановление прототрофности по аргинину у штамма Е. coli, содержащего нонсенс-мутацию в гене, кодирующем орнитинтранскарбамилазу (один из ферментов биосинтеза аргинина) (Rosset and Gorini, 1969). Мутации, затрагивающие белки рибосом у Е. coli, могут повышать или, наоборот, понижать уровень неоднозначности трансляции. Так, в рибосоме был идентифицирован центр неоднозначности — «Ram» (от Ribosomal ambiguity), образуемый белками S4 и S5 (Rosset and Gorini, 1969). Мутации в генах, кодирующих эти белки, приводят к уменьшению точности трансляции и ослаблению устойчивости к аминогликозидным антибиотикам, что проявляется в виде супрессии (Deusser et al., 1970; Funatsu et al., 1972; Piepersberg et al., 1975; Cabezón et al., 1976; Ogle et al., 2003). Считается, что мутации в генах, кодирующих белки S4 и S5 приводят к стабилизации закрытой конформации A-сайта рибосомы, что приводит к повышению вероятности включения несоответствующей кодону мРНК аминоацил-тРНК (Ogle et al., 2003). Изменения в белках S12 (Ozaki et al., 1969; Gorini, 1970), S17 (Bollen et al., 1975) и L6 (Kuhlberger et al., 1979) приводят к повышению точности трансляции, что может проявляться в виде антисупрессии.
Впоследствии аналогичные эксперименты по выявлению мутаций, влияющих на эффективность трансляции, были проведены с использованием антибиотика паромомицина на дрожжах (Anthony and Liebman, 1995). Показано, что белок Rps28 малой субчастицы контролирует эффективность считывания стоп-кодонов: мутации в гене, кодирующем этот белок, могут приводить как к повышению, так и к понижению эффективности нонсенс-супрессии (Anthony and Liebman, 1995). Мутации в генах, кодирующих белки малой субчастицы Rps9 (гомолог бактериального белка S4) и Rps2 (гомолог бактериального белка
S5), приводят к считыванию стоп-кодонов как значащих. К такому же эффекту приводит делеция гена, кодирующего рибосомный белок большой субъединицы рибосомы Rpl39p (см. Rospert et al., 2005). Недавно стало известно, что гидроксилирование Rps23p (гомолог бактериального белка S12) по остатку пролина в 64-ом положении у Saccharomyces cerevisiae приводит к повышению эффективности считывания стоп-кодона у одного гена (BSC4), и к понижению эффективности — у другого гена (ADE1) (Loenarz et al, 2014). По всей видимости, оксигеназа Tpalp, катализирующая гидроксилирование Rps23p у дрожжей, регулирует эффективность терминации трансляции в зависимости от контекста (Loenarz et al., 2014). Интересно, что добавление всего лишь одного атома кислорода влияет на точность трансляции. Важно отметить, что гидроксилирование Rps23p происходит вблизи сайтов связывания стрептомицина и паромомицина.
Похожие диссертационные работы по специальности «Генетика», 03.02.07 шифр ВАК
Идентификация и характеристика генов, влияющих на поддержание и фенотипическое проявление прионоподобного детерминанта [ISP+], у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2006 год, кандидат биологических наук Аксенова, Анна Юрьевна
Анеуплоидия как механизм обратимого изменения супрессорного фенотипа (ISP) у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2016 год, кандидат наук Дроздова, Полина Борисовна
Несовместимость фактора [PSI+] и мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae2008 год, кандидат биологических наук Киктев, Денис Александрович
Плейотропные эффекты нарушения терминации трансляции у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2011 год, кандидат биологических наук Петрова, Александра Владиленовна
Влияние структурных элементов мРНК на терминацию трансляции эукариот2024 год, кандидат наук Бизяев Никита Сергеевич
Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Радченко, Элина Александровна, 2014 год
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Аксенова А.Ю., Волков К.В., Ровинский Н.С., Свитин A.B., Миронова Л.Н. Фенотипическое проявление эпигенетического детерминанта [/&Р+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae зависит от комбинации мутаций в генах SUP35 и SUP45 II Молекулярная биология. 2006. Т. 40. С. 844-849.
2. Алехина О.М. и Василенко К.В. Канонический механизм инициации трансляции у эукариот: разбор модели сканирования // Успехи биологической химии. 2012. Т. 52. С. 127-156.
3. Андрианова В.М., Миронова Л.Н., Инге-Вечтомов С.Г. Температурочувствительность дрожжей, обусловленная полудоминантной супрессорной мутацией //Вестник ЛТК. 1973. Т. 2. С. 130-135.
4. Волков К.В., Куришко К., Инге-Вечтомов С.Г. и Миронова Л.Н. Полиморфизм гена SUP35 и его продукта у дрожжей Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 2000. Т. 35. С. 155-158.
5. Галкин А.П., Миронова Л.Н., Журавлёва Г.А. Инге-Вечтомов С.Г. Прионы дрожжей, амилоидозы млекопитающих и проблема протеомных сетей. Генетика. 2006. Т. 42. С. 1558-1570.
6. Задорский С.П., Борхсениус A.C., Сопова В.Ю. Супрессия нонсенс-мутаций и мутаций сдвига рамки считывания при различных способах инактивации фактора терминации трансляции eRF3 дрожжей Saccharomyces cerevisiae //Генетика. 2003. Т. 39. С. 489-492.
7. Захаров И.А., Кожин С.А., Кожина Т.Н., Федорова И.В. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов//Л.: Наука. 1984. 143 с.
8. Иванов М.С., Радченко Э.А. И Миронова Л.Н. Белковый комплекс Ppzlp/Hal3p и эффективность нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces
cerevisiae //Молекулярная биология. 2010. Т. 44. С. 1018-1026.
9. Инге-Вечтомов С.Г. Точность реализации генетической информации // Вестник АН СССР. 1969. Т. 8. С. 25-30.
10. Инге-Вечтомов С.Г., Андрианова В.М. Рецессивные супер-супрессоры у дрожжей // Генетика. 1970. Т. 6. С. 103-115.
И. Куликов В.Н., Тиходеев О.Н., Форафонов Ф.С., Борхсениус А.С., Аленин
B.В., Инге-Вечтомов С.Г. Супрессия мутации «сдвиг рамки считывания» в результате частичной инактивации факторов терминации у дрожжей Saccharomyces cerevisiae //Генетика. 2001. Т. 37. С. 602-609.
12. Миронова Л.Н., Тер-Аванесян М.Д. Циклогексимидзависсимые мутанты у дрожжей Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 1983. Т. 19. С. 1925-1933.
13. Москаленко С.Е., Журавлева Г.А., Соом М.Я., Шабельская С.В., Волков К.В., Землянко О.М., Филипп М., Миронова Л.Н., Инге-Вечтомов С.Г. Характеристика миссенс-мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, кодирующем фактор терминации трансляции eRFl // Генетика. 2004. Т. 40. С. 599-606.
14. Рогоза Т.М., Викторовская О.В., Родионова С.А., Иванов М.С., Волков К.В., Миронова Л.Н. Поиск генов, влияющих на поддержание антисупрессорного прионоподобного детерминанта [ISP+] у дрожжей, с помощью инсерционной библиотеки генов // Молекулярная биология. 2009. Т.43. С. 392-399.
15. Шипунов А.Б., Балдин Е.М., Волкова П.А., Коробейников А.И., Назарова
C.А., Петров С.В., Суфиянов В.Г. Наглядная статистика. Используем R! // М.: ДМК Пресс. 2012. 298 С.
16. Aalto М.К., Ronne Н., Keranen S. Yeast syntaxins Ssol and Sso2 belong to a family of related membrane proteins that function in vesikular transport // EMBO J.
1993. P. 4095-4104.
17. Aksenova A., Muñoz I., Volkov K., Ariño J., Mironova L. The Hal3-Ppzl dependent regulation of nonsense suppression efficiency in yeast and its influence on manifestation of the yeast prion-like determinant [75P+] // Genes Cells. 2007. V. 12. P. 435^145.
1 8. Alberti S., Halfman R., King O., Kapila A., Lindquist S. A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins // Cell. 2009. V. 137. P. 146-158.
19. Alkalaeva E.Z., Pisarev A.V., Frolova L.Y., Kisselev L.L., Pestova T.V. In vitro reconstitution of eukaryotic translation reveals cooperativity between release factors eRFl and eRF3 // Cell. 2006. V. 125. P. 1125-1136.
20. Allen K.D., Wegrzyn R.D., Chernova T.A., Müller S. Newnam G.P., Winslett P., Wittich K.B., Wilkinson K.D., ChernofFY. O. Hsp70 chaperones as modulators of prion life cycle: novel effects of Ssa and Ssb on the Saccharomyces cerevisiae prion [PSI+]II Genetics. 2005. V. 169. P. 1227-1242.
21. Amrani N., Ganesan R., Kervestin S., Mangus D.A., Ghosh S., Jacobson A. A faux 3-UTR promotes aberrant termination and triggers nonsensemediated mRNA decay // Nature. 2004. V. 432. P. 112-118.
22. Anand M., Chakraburtty K., Marton M.J., Hinnebusch A.G., Kinzy T.G. Functional interactions between yeast translation eukaryotic elongation factor (eEF) 1A and eEF3 //J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 6985-6991.
23. Anthony R.A. and Liebman S.W. Alterations in ribosomal protein RPS28 can diversely affect translational accuracy in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1995. V. 140. P. 1247-1258.
24. Bagriantsev S., Liebman S.W. Specificity of prion assembly in vivo. [PSf] and [/№] form separate structures in yeast // J. Biol. Chem. 2004. V.279. P. 51042-
25. Bailleul P.A., Newnam G.P., Steenbergen J.N., Chernoff Y.O. Genetic study of interactions between the cytoskeletal assembly protein Slal and prion-forming domain of the release factor Sup35 (eRF3) in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1999. V. 153. P. 81-94.
26. Baker K.E. and Parker R. Nonsense-mediated mRNA decay: terminating erroneous gene expression // Curr. Opin. Cell Biol. 2004. V. 16. P. 293-299.
27. Ban N., Nissen P., Hansen J., Moore P.B., Steitz T.A. The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution // Science. 2000. V. 289. P. 905-920.
28. Baum M. and Beier H. Wheat cytoplasmic arginine tRNA isoacceptor with a U*CG anticodon is an efficient UGA suppressor in vitro II Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 1390-1395.
29. Beier H., Barciszewska M., Krupp G., Mitnacht R., Gross H.J. UAG readthrough during TMV RNA translation: isolation and sequence of two tRNAsTyr with suppressor activity from tobacco plants // EMBO J. 1984a. V. 3. P. 351-356.
30. Beier H., Barciszewska M., Sickinger H.-D. The molecular basis for the differential translation of TMV RNA in tobacco protoplasts and wheat germ extracts // EMBO J. 1984b. V. 3. P. 1091-1096.
3 1. Beier H. and Grimm M. Misreading of termination codons in eukaryotes by natural nonsense suppressor tRNAs //Nucleic Acids Res. 2001. V. 29. P. 4767-4782.
32. Benzer S. and Champe S.P. A change from nonsense to sense in the genetic code // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1962. V. 48. P. 1114-1121.
33. Ben-Shem A., Garreau de Loubresse N. Melnikov S., Jenner L., Yusupova G., Yusupov M. The structure of the eukaryotic ribosome at 3.0 A resolution // Science.
2011. V. 334. P. 1524-1529.
34. Bertram G., Bell H.A., Ritchie D.W., Fullerton G., Stansfield I. Terminating eukaryote translation: domain 1 of release factor eRFl functions in stop codon recognition //RNA. 2000. V. 6. P. 1236-1247.
35. Bethesda Research Laboratories. BRL pUC host: E. coli DH5a™ competent cells // Bethesda Res. Lab. Focus. 1986. V. 8. 9 p.
36. Bienz M. and Kubli E. Wild-type tRNATyr(G) reads the TMV RNA stop codon, but Q base-modified tRNAT>r(Q) does not //Nature. 1981. V. 294. P. 188-190.
37. Bollen T., Cabezon T., De Wilde D., Villaroel R., Herzog A. Alteration of ribosomal protein S17 by mutation linked to neamine resistance in E. coli. I. General properties of neaA mutants // J. Mol. Biol. 1975. V. 99.P. 795-806.
38. Bou G., Remacha M., Ballesta J.P. Ribosomal stalk protein phosphorylating activities in Saccharomyces cerevisiae II Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 375. P. 83-89
39. Bouadloun F., Donner D., Kurland C.G. Codon-specific missense errors in vivo //EMBOJ. 2003. V. 2. P. 1351-1356.
40. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248-254
41. Bradley M.E. and Liebman S.W. The Sup35 domains requires for maintenance of weak, strong or undifferentiated yeast [PSP] prions //Mol. Microbiol. 2004. V. 51. P. 1649-1659.
42. Breining P. and Piepersberg W. Yeast omnipotent supressor SUP1 (SUP45): nucleotide sequence of the wildtype and a mutant gene //Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 5187-5197.
43. Brooks D.A., Muller V.J., Hop-wood J.J. Stop-codon read-through for patients affected by a lysosomal storage disorder. // Trends Mol. Med. 2006. V. 12. P.367-373.
44. Cabezon T., Herzog A., De Wilde M., Villarroel R, Bollen A. Cooperative control of translational fidelity by ribosomal proteins in Escherichia coli. III. A ram mutation in the structural gene for protein S5 (rpx E) I I Mol. Gen. Genet. 1976. V. 144. P. 59-62.
45. Cankorur-Cetinkaya A., Dereli E., Eraslan S., Karabekmez E., Dikicioglu D., Kirdar B. A novel strategy for selection and validation of reference genes in dynamic multidimensional experimental design in yeast// PLoS One. 2012. V. 7. P. E38351-.
46. Capecchi M.R. Polarity in vitro II J. Mol.Biol. 1967. V. 30. P. 213-217.
47. Capecchi M.R. and Gussin G.N. Supression in vitro: identification of a serine-sRNAas a "nonsense" suppressor // Science. 1965. V. 149. P. 417-422.
48. Carr-Schmid A., Durko N., Cavallius J., Merrick W.C., Kinzy T.G. Mutations in a GTP-binding motif of eukaryotic elongation factor la reduce both translational fidelity and the requirement for nucleotide exchange // J. Biol. Chem. 1999a. V. 274. P. 30297-30302.
49. Carr-Schmid A., Valente L., Loik V.I., Williams T., Starita L.M., Kinzy T.G. Mutations in elongation factor lbeta, a guanine nucleotide exchange factor, enhance translational fidelity//Mol. Cell. Biol. 1999b. V. 19. P. 5257-5266.
50. Carvalho M.D., Carvalho J.F., Merrick W.C. Biological characterization of various forms of elongation factor 1 from rabbit reticulocytes // Arch. Biochem. Biophys. 1984. V. 234. P. 603-611.
51. Chabelskaya S., Kiktev D., Inge-Vechtomov S., Philippe M., Zhouravleva G. Nonsense mutations in the essential gene SUP35 of Saccharomyces cerevisiae are non-lethal //Mol. Genet. Genomics. 2004. V. 272. P. 297-307.
52. Chacinska A., Szczesniak B., Kochneva-Pervukhova N.V., Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Boguta M. Ssbl chaperone is a [PSI+] prion-curing factor // Curr. Genet. 2001. V. 39. P. 62-67.
53. Chavatte L., Seit-Nebi A., Dubovaya V., Favre A. The invariant uridine of stop codons contacts the conserved NIKSR loop of human eRFl in the ribosome // EMBO J. 2002. V. 21. P. 5302-5311.
54. Chernoff Y.O., Derkach I.L., Inge-Vechtomov S.G. Multicopy SUP35 gene induces de novo appearance of PSI-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Curr. Genet. 1993. V. 24. P. 268-270.
55. Chernoff Y.O., Lindquist S.L., Ono B., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Role of the chaperone protein Hspl04 in propagation of the yeast prion-like factor [PSr] II Science. 1995. V. 268. P. 880-884.
56. Chernoff Y.O., Newnam G.P., Kumar J., Allen K., Zink A.D. Evidence for a protein mutator in yeast: role of the hsp70-related chaperone Ssb in formation, stability, and toxicity of the [PSI] prion // Mol. Cell. Biol. 1999. V. 19. P. 8103-8112.
57. Chernoff Y.O., Ptyushldna M.V., Samsonova M.G., Sizonencko G.I., Pavlov YI., Ter-Avanesyan M.D., Inge-Vechtomov S.G. Conservative system for dosage-dependent modulation of translational fidelity in eukaryotes // Biochimie. 1992. V. 74. P. 455-461.
58. Christianson S.A., Nilsson L.G., Saisa J, Silfvenius H. Visual half-field testing of memory functions in patients considered for surgical treatment of intractable complex partial epilepsy //Acta Neurol. Scand. 1992. V. 86. P. 545-554.
59. Cipollina C., van den Brink J., Daran-Lapujade P., Pronk J.T., Porro D., de Winde J.H. Saccharomyces cerevisiae SFP1: at the crossroads of central metabolism and ribosome biogenesis //Microbiology. 2008a. V.154. P. 1686-1699.
60. Cipollina C., van den Brink J., Daran-Lapujade P., Pronk J.T., Vai M., de
Winde J.H. Revisiting the role of yeast Sfpl in ribosome biogenesis and cell size control: a chemostat study // Microbiology. 2008b. V. 154. R337-346.
61. Coller J. and Parker R. Eukaryotic mRNA decapping // Annu. Rev. Biochem. 2004. V. 73. P. 861-890.
62. Cosson B., Couturier A., Chabelskaya S., Kiktev D., Inge-Vechtomov S., Philippe M. Zhouravleva G. PolyA-binding protein acts in translation termination via eukaryotic release factor 3 interaction and does not influence [P57+] propagation // Mol. Cell. Biol. 2002. V. 22. P. 3301-3315.
63. Cox B. Psi, a cytoplasmic suppressor of super-suppressor in yeast // Heredity. 1965. V. 20. P. 505-521.
64. Cox B.S. A recessive lethal super-suppressor mutation in yeast and other psi phenomena // Heredity. 1971. 26. P. 211 -232.
65. Cox B.S., Tuite M.F., McLaughlin C.S. The [PSI'] factor of yeast: a problem in inheritance //Yeast. 1988. V. 4. P. 159-178.
66. Crick F. H. On protein synthesis // Symp. Soc. Exp. Biol. 1958. V. 12. P. 138163.
67. Crick F.H. and Brenner S. The absolute sign of certain phase-shift mutants in bacteriophage T4 // J. Mol. Biol. 1967. V. 26. P. 361-363.
68. Czaplinski K., Majlesi N.. Banerjee T., Peltz S.W. Mttl is a Upfl-Iike helicase that interacts with the translation termination factors and whose overexpression can modulate termination efficiency // RNA. 2000. V. 6. P. 730-743.
69. Dagkesamanskaya A.R. and Ter-Avanesyan M.D. Interaction of the yeast omnipotent suppressors SUP1(SUP45) and SUP2(SUP35) with non-mendelian factors // Genetics. 1991. V. 128. P. 513-520.
70. de Nadal E., Fadden R.P., Ruiz A., Haystead T., Arino J. A role for the Ppz
Ser/Thr protein phosphatases in the regulation of translation elongation factor lbalpha//J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 14829-14834.
71. DePace A.H., Santoso A., Hillner P., Weissman J.S. A critical role for amino-terminal glutamine/asparagine repeats in the formation and propagation of a yeast prion//Cell. 1998. V. 93. P. 1241-1252.
72. Derkatch I.L., Bradley M.E., Hong J.Y., Liebman S.W. Prions affect the appearance of other prions: the story of [PIN*] II Cell. 2001. V. 106. P. 171-182.
73. Derkatch I.L., Bradley M.E., Masse S.V., Zadorsky S.P., Polozkov G.V., Inge-Vechtomov S.G, Liebman S.W. Dependence and independence of [PSP] and [PIN*]: a two-prion system in yeast? //EMBO J. 2000. V. 19. P. 1942-1952.
74. Derkatch I.L., Bradley M.E., Zhou P., Chernoff Y.O., Liebman S.W. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the [PSI*] prion in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1997. V. 147. P. 507-519.
75. Derkatch I.L., Chernoff Y.O., Kushnirov V.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Genesis and variability of [PSI] prion factors in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1996. V. 144. P.1375-1386.
76. Deusser E., Stoffler G., Wittmann H.G. Ribosomal proteins. XVI. Altered S4 proteins in Escherichia coli revertants from streptomycin dependence to independence //Mol. Gen. Genet. 1970. V. 109. P. 298-302.
77. Dever T.E. and Green R. The elongation, termination and recycling phases of translation in eukaryotes // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2012. V. 4. P. A013706-.
78. Dinman J.D. and Wickner R.B. Translational maintenance of frame: mutants of Saccharomyces cerevisiae with altered -1 ribosomal frameshifting efficiencies // Genetics. V. 136. P. 75-86.
79. Doel S.M., McCready S.J., Nierras C.R., Cox B.S. The dominant PNM2-
mutation which eliminates the psi factor of Saccharomyces cerevisiae is the result of a missense mutation in the SUP35 gene // Genetics. 1994. V. 137. P. 659-670.
80. Drugeon G., Jean-Jean O., Frolova L., Le Goff X., Philippe M, Kisselev L., Haenni A.L. Eukaryotic release factor 1 (eRFl) abolishes readthrough and competes with suppressor tRNAs at all three termination codons in messenger RNA // Nucleic Acids Res. 1997.V. 25. P. 2254-2258.
81. Dunkle J.A. and Cate J.H. Ribosome structure and dynamics during translocation and termination //Annu Rev Biophys. 2010. V. 39. P. 227-44.
82. Eaglestone S.S., Ruddock L.W., Cox B.S., Tuite M.F. Guanidine hydrochloride blocks a critical step in the propagation of the prion-like determinant [PST1"] of Saccharomyces cerevisiae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 240-244.
83. Edelman I. and Culbertson M.R. Exceptional codon recognition by the glutamine tRNAs in Saccharomyces cerevisiae II EMBO J. 1991. V. 10. P. 1481-1491
84. Edelmann P. and Gallant J. Mistranslation in E. coli II Cell. 1977. V. 10. P. 131137.
85. Eggertsson G. and Soil D. Transfer ribonucleic acid-mediated suppression of termination codons in Escherichia coli II Microbiol. Rev. 1988. V. 52. P. 354-374.
86. Eurwilaichitr L., Graves F.M., Stansfield I., Tuite M.F. The C-terminus of eRFl defines a functionally important domain for translation termination in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Microbiol. 1999. V. 32. P. 485-496.
87. Fan-Minogue II., Du M., Pisarev A.V., Kallmeyer A.K., Salas-Marco J., Keeling K.M., Thompson S.R., Pestova T.V., Bedwell DM. Distinct eRF3 requirements suggest alternate eRFl conformations mediate peptide release during eukaryotic translation termination II Mol. Cell. 2008. V. 30. P. 599-609.
88. Fingerman I., Nagaraj V., Norris D., Vershon A.K. Sfpl plays a key role in
yeast ribosome biogenesis // Eukaryotic Cell. 2003. V. 2. P. 1061-1068.
89. Frolova L., Le Goff X., Rasmussen H.H., Cheperegin S., Drugeon G., Kress M., Arman I., Haenni A.L., Celis J.E., Philippe M. A highly conserved eukaryotic protein family possessing properties of polypeptide chain release factor // Nature. 1994. V. 372. P. 701-703.
90. Frolova L., Le Goff X., Zhouravleva G., Davydova E., Philippe M., Kisselev L. Eukaryotic polypeptide chain release factor eRF3 is an eRFl- and ribosome-dependent guanosine triphosphatase //RNA. 1996. V. 2. P. 334-341.
91. Frolova L., Seit-Nebi A., Kisselev L. Highly conserved niks tetrapeptide is functionally essential in eukaryotic translation termination factor eRFl // RNA. 2002. V. 8. P. 129-136.
92. Frolova L.Y., Tsivkovskii R.Y., Sivolobova G.F., Oparina N.Y., Serpinsky O.I., Blinov V.M., Tatkov S.I., Kisselev L.L. Mutations in the highly conserved GGQ motif of class 1 polypeptide release factors abolish ability of human eRFl to trigger peptidyl-tRNAhydrolysis //RNA. 1999. V. 5. P. 1014-1020.
93. Funatsu G., Nierhaus K., Wittmann H.G. Ribosomal proteins: studies on the altered protein S5 from a spectinomycin resistant mutant of Escherichia coli II J. Mol. Biol. 1972. V. 64. P. 201-209.
94. Garen A., Garen S., Wilhelm R.C. Suppressor genes for nonsense mutations. I. The Su-1, Su-2 and Su-3 genes of Escherichia coli // J. Mol. Biol. 1965. V. 14. P. 167178.
95. Gietz D., St Jean A., Woods R.A., Schiestl R.H. Improved method for high efficiency transformation of intact yeast cells // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 1425.
96. Gietz R.D. and Woods R.A. Yeast transformation by the LiAc/SS carrier DNA/PEG method // Methods in Molecular Biology. 2006. V. 313. P. 107-120.
97. Gingold H. and Pilpel Y. Determinants of translation efficiency and accuracy 11 Mol. Syst. Biol. 2011. V. 12. P. 1-13.
98. Glover J.R., Kowal A.S., Schirmer E.C., Patino M.M., Liu J.J., Lindquist S. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of [PS/4], a heritable prion-like factor of S. cerevisiae II Cell. 1997. V. 89. P. 811-819.
99. Gonzalez C.I., Bhattacharya A., Wang W., Peltz S.W. Nonsense-mediated mRNA decay in Saccharomyces cerevisiae II Gene. 2001. V. 274. P. 15-25.
100. Goodman H.M. Abelson J., Landy A., Brenner S., Smith J.D. Amber suppression: a nucleotide change in the anticodon of tyrosine transfer RNA// Nature. 1968. V. 217. P. 1019-24.
101. Gorini L. Informational suppression //Annu. Rev. Genet. 1970. V. 4. P. 107134.
102. Grimm M., Nass A., Schiill C., Beier H. Nucleotide sequences and functional characterization of two tobacco UAG suppressor tRNAGln isoacceptors and their genes // Plant Mol. Biol. 1998. V. 38. P. 689-697.
103. Hanahan D. Techniques for transformation of E. coli II DNA cloning: a practical approach. Oxford:IRL Press. 1985. V.l. 109 p.
104. Hani J. and Feldmann H. tRNA genes and retroelements in the yeast genome // Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 689-696.
105. Harrison P.M. and Gerstein M. A method to assess compositional bias in biological sequences and its application to prion-like glutamine/asparagine-rich domains in eukaryotic proteomes // Genome Biol. 2003. V. 4. P. R40.l-R40.14
106. Hatfield D. and Oroszlan S. The where, what and how of ribosomal frameshifting in retroviral protein synthesis // Trends Biochem. Sci. 1990. V. 15. P. 186-190.
107. Higurashi T., Hines J.K., Sahi C., Aron R., Craig E.A. Specificity of th J-protein Sisl in the propagation of 3 yeast prions // Proc. Natl. Acad. Sci. 2008. V. 105. P. 16596-16601.
108. Hiraga K., Suzuki K., Tsuchiya E., Miyakawa T. Cloning and characterization of the elongation factor EF-1 beta homologue of Saccharomyces cerevisiae. EF-1 beta is essential for growth 11FEBS Lett. 1993. V. 316. P. 165-169.
109. Hirokawa G., Demeshkina N., Iwakura N., Kaji H., Kaji A. The ribosome-recycling step: consensus or controversy? // Trends Biochem Sci. 2006. V. 31. P. 143149.
110. Hirsh D. Tryptophan transfer RNA as the UGA suppressor // J. Mol. Biol. 1971. V. 58. P. 439-458.
111. Hoshino S., Hosoda N., Araki Y., Kobayashi T., Uchida N., Funakoshi Y., Katada T. Novel function of the eukaryotic polypeptide-chain releasing factor (eRF3/GSPT) in the mRNA degradation pathway // Biochemistry (Mosc). 1999. V. 64. P. 1367-1372.
112. Hoshino S., Imai M., Mizutani M., Kikuchi Y., Hanaoka F., Ui M., Katada T. Molecular cloning of a novel member of the eukaryotic polypeptide chain-releasing factors (eRF). Its identification as eRF3 interacting with eRFl // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 22254-22259.
113. Hosoda N., Kobayashi T., Uchida N., Funakoshi Y., Kikuchi Y., Hoshino S., Katada T. Translation termination factor eRF3 mediates mRNA decay through the regulation of deadenylation // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 38287-38291.
114. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Philippe M. Eukaryotic release factors (eRFs) history // Biol. Cell. 2003. V. 95. P. 195-209
115. Inoue H., Nojima H., Okayama H. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids // Gene. 1990. V. 96. P. 23-28.
116. Isken O. and Maquat E. Quality control of eukaryotic mRNA: safeguarding cells from abnormal mRNA function // Genes Dev. 2007. V. 21. P. 1833-1856.
117. Ito K., Ebihara K., Uno M., Nakamura Y. Conserved motifs in prokaryotic and eukaryotic polypeptide release factors: tRNA-protein mimicry hypothesis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1996. V. 93. P. 5443-5448.
118. Ito K., Frolova L., Seit-Nebi A., Karamyshev A., Kisselev L., Nakamura Y. Omnipotent decoding potential resides in eukaryotic translation termination factor eRFl of variant-code organisms and is modulated by the interactions of amino acid sequences within domain 1 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 8494-8497.
119. Ivanov P.V., Gehring N.H., Kunz J.B., Hentze M.W., Kulozik A.E. Interactions between UPF1, eRFs, PABP and the exon junction complex suggest an integrated model for mammalian NMD pathways // EMBO J. 2008. V. 27. P. 736-747.
120. Jackson R., Plellen C. Pestova T. The mechanism of eukaryotic translation initiation and principles of its regulation // Nature reviews. Molecular cell biology. 2010. V. 11. P. 113-127.
121. Jackson R.J., Hellen C.U.T., Pestova T.V. Termination and post-termination events in eukaryotic translation // Advances in protein chemistry and structural biology. 2012. V. 86. P. 45-93.
122. Janssen G.M. and Moller W. Kinetic studies on the role of elongation factors 1 beta and 1 gamma in protein synthesis //J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 1773-1778.
123. Jeppesen M.G., Ortiz P., Shepard W., Kinzy T.G., Nyborg J., Andersen G.R. The crystal structure of the glutathion S-transferase-like domain of elongation factor lBgamma from Scicchciromyces cerevisiae II J. Biol. Chem. 2003. V. 278.P. 4719047198.
124. Johansson M.J. and Jacobson A. Nonsense-mediated mRNA decay maintains translational fidelity by limiting magnesium uptake // Genes Dev. 2010. V. 24. P.
1491-1495.
125. Jorgensen P., Nelson B., Robinson M.D., Chen Y., Andrews B., Tyers M., Boone C. High-resolution genetic mapping with ordered arrays of Saccharomyces cerevisiae deletion mutants // Genetics. 2002. V. 162. P. 1091-1099.
126. Jorgensen P., Rupes I., Sharom J.R., Schneper L., Broach J.R., Tyers M. A dynamic transcriptional network communicates growth potential to ribosome synthesis and critical cell size // Genes Dev. 2004. V. 18. P. 2491-2505.
127. Junker V., Teichmann T., Hekele A., Fingerhut C., Beier H. The tRNATyr-isoacceptor and their genes in the ciliate Tetrahymena thermophilci'. cytoplasmic tRNATyr has a Q^A anticodon and is coded by multiple intron-containing genes // Nucleic Asids Res. 1997. V. 25. P. 4194-4200.
128. Kaiser C., Michaelis S., Mitchell A. Methods in yeast genetics // New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1994. 234 p.
129. Kaji A., Kiel M.C., Hirokawa G., Muto A.R., Inokuchi Y., Kaji H. The fourth step of protein synthesis: disassembly of the posttermination complex is catalyzed by elongation factor G and ribosome recycling factor, a near-perfect mimic of tRNA // Cold Spring Harb Symp Quant Biol. 2001. V. 66. P. 515-529.
130. Kallmeyer A.K., Keeling K.M., Bedwell D.M. Eukaryotic release factor 1 phosphorylation by CK2 protein kinase is dynamic but has little effect on the efficiency of translation termination in Saccharomyces cerevisiae II Eukaryotic Cell. 2006. V. 5. P. 1378-1387.
131. Kandl K.A., Munshi R., Ortiz P.A., Andersen G.R., Kinzy T.G., Adams A.E.M. Identification of a role for actin in translational fidelity in yeast // Mol. Genet. Genomics. 2002. V. 268. P. 10-18.
132. Kaplan S., Stretton AO, Brenner S. Amber suppressors: efficiency of chain propagation and suppressor specific amino acids // J. Mol. Biol. 1965. V. 14. P. 528-
133. Kaul G., Pattan G., Rafeequi T. Eukaryotic elongation factor-2 (eEF2): its regulation and peptide chain elongation // Cell Biochem. Funct. 2011. V. 29. P. 227234.
134. Keeling K.M., Lanier J., Du M., Salas-Marco J., Gao L., Kaenjak- Angeletti A., Bedwell D.M. Leaky termination at premature stop codons antagonizes nonsensemediated mRNA decay in Saccharomyces cerevisiae. 11RNA. 2004. V.10. P.691-703.
135. Kervestin S. and Jacobson A. NMD: a multifaceted response to premature translational termination. //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2012. V. 13. P. 700-712.
136. King C.Y. Supporting the structural basis of prion strains: induction and identification of [PSI] variants // J. Mol. Biol. 2001. V. 307. P. 1247-1260.
137. King C.-Y., Diaz-Avalos R. Protein-only transmission of three yeast prion strains //Nature. 2004. V. 428. P. 319-323.
13 8. King C.Y., Wang H.L., Chang H.Y. Transformation of yeast by infectious prion particles // Methods. 2006. V. 39. P. 68-71.
139. Kinzy T.G., Ripmaster T.L., Woolford J.L. Jr. Multiple genes encode the translation elongation factor EF-1 gamma in Saccharomyces cerevisiae // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 2703- 2707.
140. Kirkland P.A., Reidy M., Masison D.C. Functions of yeast Hsp40 chaperone Sislp dispensable for prion propagation but important for prion curing and protection from prion toxicity // Genetics. 2011. V. 188. P. 565-577.
141. Kitamura E., Tanaka K., Komoto S., Kitamura Y., Antony S., Tanaka T.U. Kinetochores generate microtubules with distal plus ends: their roles and limited lifetime in mitosis // Dev. Cell. 2010. V. 18. P. 248-259.
142. Kochneva-Pervukhova N.V., Poznyakovski A.I., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan
M.D. C-terminal truncation of the Sup35 protein increases the frequency of de novo generation of a prion-based [PSF] determinant in Saccharomyces cerevisiae // Curr. Genet. 1998. V. 34. P. 146-151.
143. Kodama H., Ito K., Nakamura Y. The role of N-terminal domain of translational release factor eRF3 for the control of functionality and stability in S. cerevisiae H Genes Cell. 2007. V. 12. P. 639-650.
144. Kong J. and Liebhaber S.A. A cell type-restricted mRNA surveillance pathway triggered by ribosome extension into the 3' untranslated region // Nat. Struct. Mol. Biol. 2007. V. 14. P. 670-676.
145. Kozak M. The scanning model for translation: an Update // The Journal of Cell Biology. 1989. V. 108. P. 229-241.
146. Kramer E.B. and Farabaugh P.J. The frequency of translational misreading errors in E. coli is largely determined by tRNA competition // RNA. 2007. V. 13. P. 87-96.
147. Kryndushkin D.S., Alexandrov I.M.m Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.V. Yeast prion aggregates are formed by small Sup35 polymers fragmented by Hspl04 //J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 49636-49643.
148. Kuchino Y., Beier H., Akita N., Nishimura S. Natural UAG suppressor glutamine tRNA is elevated in mouse cells infected with Moloney murine, leukemia virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 2668-2672.
149. Kuhlberger R., Piepersberger W., Pretzet A., Buckel В., Bock A. Alteration of ribosomal protein L6 in gentamicin-resistant strain of E. coli: effects on fidelity of protein synthesis//Biochemistry. 1979. V. 18. P. 187-193.
150. Kunkel T.A. and Bebenek K. DNA replication fidelity // Annu. Rev. Biochem. 2000. V. 69. P. 497-529.
151. Kushnirov V.V., Alexandrov I.M., Mitkevich O.V., Shkundina I.S., Ter-Avanesyan M.D. Purification and analysis of prion and amyloid aggregates // Methods. 2006. V. 39. P. 50-55.
152. Kushnirov V.V. and Ter-Avanesyan M.D. Structure and replication of yeast prions//Cell. 1998. V. 94. 13-16.
153. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Telckov M.V., Surguchov A.P., Smirnov V.N., Inge-Vechtomov S.G. Nucleotide sequence of the SUP2 (SUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae II Gene. 1988. V. 66. P. 45-54.
154. Kushnirov V.V., Kryndushkin D.S., Boguta M., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Chaperones that cure yeast artificial [PSt] and their prion-specific effects // Curr. Biol. 2000. V. 10. P. 1443-1446.
155. Kushnirov V.V., Vishnevskaya A.B., Alexandrov I.M., Ter-Avanesyan M.D. Prion and nonprion amyloids: a comparison inspired by the yeast Sup35 protein // Prion. 2007. V. l.P. 179-184.
156. Kwon A.T., Arenillas D.J., Worsley Hunt R., Wasserman W.W. oPOSSUM-3: advancedanalysis of regulatory motif over-representation across genes or ChlP-Seq datasets // G3 (Bethesda). 2012. V. 2. P. 987-1002.
157. Laughrea M., Latulippe J., Filion A.M., Boulet L. Mistranslation in twelve Escherichia coli ribosomal proteins. Cysteine misincorporation at neutral amino acid residues other than tryptophan // Eur. J. Biochem. 1987. V. 16. P. 59-64.
158. Lecompte O., Ripp R., Thierry J.C., Moras D., Poch O. Comparative analysis of ribosomal proteins in complete genomes: an example of reductive evolution at the domain scale //Nucleic Acids Res. 2002. V. 30. P. 5382-5390.
159. Le Goff X., Philippe M., Jean-Jean O. Overexpression of human release factor 1 alone has an antisuppressor effect in human cells // Mol. Cell Biol. 1997. V. 17. P. 3164-3172.
160. Le Goff C., Zemlyanko O., Moskalenko S., Berkova N., Inge-Vechtomov S., Philippe M., Zhouravleva G. Mouse GSPT2, but not GSPT1, can substitute for yeast eRF3 in vivo // Genes Cell. 2002. V. 7. P. 1043-1057.
161. Le Sourd F., Boulben S., Le Bouffant R., Cormier P., Morales J., Belle R., Mulner-Lorillon O. eEFIB: At the dawn of the 21st century // Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1759. P. 13-31.
162. Lin J.P., Aker M., Sitney K.C., Mortimer R.K. First position wobble in codon-anticodon pairing: amber suppression by a yeast glutamine tRNA // Gene. 1986. V. 49. P. 383-388.
163. Liebman S.W., Chernoff Y.O., Liu R. The accuracy center of a eukaryotic ribosome//Biochem. Cell. Biol. 1995.V. 73. P. 1141-1149.
164. Liebman S.W. and Chernoff Y.O. Prions in yeast // Genetics. 2012. V. 191. P. 1041-1072.
165. Liebman S.W. and Sherman F. Extrachromosomal [PST] determinant suppresses nonsense mutations in yeast // J. Bacteriol. 1979. V. 139. P. 1068-1071.
166. Liu R. and Liebman S.W. A translational fidelity mutation in the universally conserved sarcin/ricin domain of 25S yeast ribosomal RNA // RNA. 1996. V. 2. P. 254-263.
167. Liu J.J., Sondheimer N., Lindquist S.L. Changes in the middle region of Sup35 profoundly alter the nature of epigenetic inheritance for the yeast prion [PST] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 16446-16453.
168. Livak K.J. and Schmittgen T.D. Analysis of relative gene expression data using real-time quantitative PCR and the 2'AACT Method // Methods. 2001. V. 25. P. 402408.
169. Loenarz C., Sekirnik R., Thalhammer A., Ge W., Spivakovsky E., Mackeen
M.M., McDonough M.A., Cockman M.E., Kessler B.M., Ratcliffe P.J., Wolf A., Schofield C.J. Hydroxylation of the eukaryotic ribosomal decoding center affects translational accuracy // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. P. 4019-4024.
170. Long E.O. and Dawid I.B. Repeated genes in eukaryotes // Annu. Rev. Biochem. 1980. V. 49. P. 727-764.
171. Maderazo A.B., He F., Mangus D.A., Jacobson A. Upflp control of nonsense mRNA translation is regulated by Nmd2p and Upf3p // Mol. Cell. Biol. 2000. V. 20. P. 4591-4603.
172. Marintchev A. and Wagner G. Translation initiation: structures, mechanisms and evolution // Quarterly Reviews of Biophysics. 2004. V. 37. P. 197-284.
173. McCready S.J. and McLaughlin C.S. A comparison of small circular DNA molecules in psF and psi' strains of Saccharomyces cerevisiae II Biochim. Biophys. Acta. 1977. V. 479. P. 119-121.
174. Murgola E.J. tRNA, suppression, and the code //Annu. Rev. Genet. 1985. V. 19. P. 57-80.
175. Murgola E.J. and Yanofsky C. Selection for new amino acids at position 211 of the tryptophan synthetase alpha chain of Escherichia coli II J. Mol. Biol. 1974. V. 86. P. 775-784.
176. Murgola E.J. and Yanofsky C. Structural interactions between amino acid residues at positions 22 and 211 in the tryptophan synthetase alpha chain of Escherichia coli II J. Bacteriol. 1974. V. 117. P. 444-448.
177. Murgola E.J. and Yanofsky C. Suppression of glutamic acid codons by mutant glycine transfer ribonucleic acid // J. Bacteriol. 1974. V. 117. P. 439-443.
178. Melnikov S.; Ben-Shem A., Garreau de Loubresse N., Jenner L., Yusupova G., Yusupov M. One core, two shells: bacterial and eukaryotic ribosomes // Nat. Struct.
Mol. Biol. 2012. V. 19. P. 560-567.
179. Michelitsch M.D. and Weissman J.S. A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2000. V. 97. P. 11910-11915.
180. Mironova L.N., Samsonova M.G., Zhouravleva G.A., Kulikov V.N., Soom M.J. Reversions to respiratory competence of omnipotent sup45 suppressor mutants may be caused by secondary sup45 mutations // Curr. Genet. 1995. V. 27. P. 195-200.
181. Moskalenko S.E., Chabelskaya S.V., Inge-Vechtomov S.G., Philippe M., Zhouravleva G.A. Viable nonsense mutants for the essential gene SUP45 of Saccharomyces cerevisiae II BMC Mol. Biol. 2003. V. 4. P. 1-14.
1 82. Nakamura Y. and Ito K. tRNA mimicry in translation termination and beyond // Wiley Interdiscip. Rev. RNA. 2011. V. 2. P. 647-668.
183. Namy O., Duchateau-Nguyen G., Rousset J. Translational readthrough of the PDE2 stop codon modulates camp levels in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Microbiol. 2002. V. 43. P. 641-652.
184. Newnam G.P., Wegrzyn R.D., Lindquist S.L., Chernoff Y.O. Antagonistic interactions between yeast chaperones Hspl04 and Hsp70 in prion curing // Mol. Cell. Biol. 1999. V. 19. P. 1325-1333.
185. Nizhnikov A.A., Magomedova Z.M., Rubel A.A., Kondrashkina A.M.,Inge-Vechtomov S.G., Galkin A.P. [NSf~] determinant has a pleiotropic phenotypic manifestation that is modulated by SUP35, SUP45, and VTS1 genes // Curr. Genetics. 2012. V. 58. P. 35-47.
186. Noller H.F. Biochemical characterization of the ribosomal decoding site // Biochimie. 2006. V. 88. P. 935-948.
187. Ogle J.M., Carter A.P., Ramakrishnan V. Insights into the decoding mechanism
from recent ribosome structures // Trends Biochem. Sci. 2003. V. 28. P. 259-266.
188. Osherovich L.Z., Cox B.S., Tuite M.F., Weissman J.S. Dissection and design of yeast prions // PLoS. Biol. 2004. V. 2. P. E86.
189. Osherovich L.Z. and Weissman J.S. Multiple Gln/Asn-rich prion domains confer susceptibility to induction of the yeast [PSJ+] prion // Cell. 2001. V.106. P. 183-194.
190. Ozaki M, Mizushima S, Nomura M. Identification and functional characterization of the protein controlled by the streptomycin-resistant locus in E. coli //Nature. 1969. V. 222. P. 333-339.
191. Panopoulos P., Dresios J., Synetos D. Biochemical evidence of translational infidelity and decreased peptidyltransferase activity by a sarcin/ricin domain mutation of yeast 25S rRNA // Nucleic Acids Red. 2004. V. 32. P. 5398-5408.
192. Pape T., Wintermeyer W., Rodnina M. Induced fit in initial selection and proofreading of aminoacyl-tRNA on the ribosome // EMBO J. 1999. V. 18. P. 38003807.
193. Park E.H., Zhang F., Warringer J., Sunnerhagen P., Hinnebusch AG. Depletion of eIF4G from yeast cells narrows the range of translational efficiencies genome-wide//BMC Genomics. 2011. V. 12. P. 1-18.
194. Parsons A.B., Brost R.L., Ding H., Li Z., Zhang C., Sheikh B., Brown G.W., Kane P.M., Hughes T.R., Boone C. Integration of chemical-genetic and genetic interaction data links bioactive compounds to cellular target pathways // Nat. Biotechol. 2004. V. 22. P. 62-69.
195. Patino M.M., Liu J.J., Glover J.R., Lindquist S. Support for the prion hypothesis for inheritance of a phenotypic trait in yeast // Science. 1996. V. 273. P. 622-626.
196. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Interaction between yeast Sup45p (eRFl) and Sup35p (eRF3) polypeptide chain release factors: implications for prion-dependent regulation // Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 27982805.
197. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Propagation of the yeast prion-like [PSt] determinant is mediated by oligomerization of the sup35-encoded polypeptide chain release factor // EMBO J. 1996. V. 15. P. 3127-3134.
198. Perentesis J.P., Phan L.D., Gleason W.B., LaPorte D.C., Livingston D.M., Bodley J.W. Saccharomyces cerevisiae elongation factor 2. Genetic cloning, characterization of expression, and G-domain modeling // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 1190-1197.
199. Pestova T.V. Kolupaeva V.G., Lomakin I.B., Pilipenko E. V., Shatsky I.N., Agol V.l. Hellen C.U.T. Molecular mechanisms of translation initiation in eukaryotes // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2001. V. 98. P. 7029-7036.
200. Piepersberg W., Bock A., Wittmann H.G. Effects of different mutations in the ribosomal protein S5 of E. coli on translational fidelity // Mol. Gen. Genet. 1975. V. 140. P. 91-100.
201. Pisarev A.V., Hellen C.U. and Pestova T.V. Recycling of eukaryotic posttermination ribosomal complexes // Cell. 2007. V. 131. P. 286-299.
202. Pisarev A.V., Skabkin M.A., Pisareva V.P., Skabkina O.V., Rakotondrafara A.M., Hentze M.W., Hellen C.U., Pestova T.V. The role of ABCE1 in eukaryotic posttermination ribosomal recycling//Mol. Cell. 2010. V. 37. P. 196-210.
203. Prat J., Ribe A, Gallardo A. Hereditary ovarian cancer. // Hum. Pathol. 2005. V.36. P. 861-870.
204. Pure G.A., Robinson G.W., Naumovski L., Friedberg E.C. Partial suppression
of an ochre mutation in Saccharomyces cerevisiae by multicopy plasmids containing a normal yeast tRNAGln gene // J. Mol. Biol. 1985. V. 183. P. 31-42.
205. R Development Core Team. R: A language and environment for statistical computing // R Foundation for Statistical Computing, Vienna, Austria. 2012.
206. Rajkowitsch L., Vilela C., Berthelot K., Ramirez C.V., McCarthy J.E. Reinitiation and recycling are distinct processes occurring downstream of translation termination in yeast // J. Mol. Biol. 2004. V. 335. P. 71-85.
207. Rakwalska M. and Rospert S. The ribosome-bound chaperones RAC andSsbl/2p are required for accurate translation in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Cell. Biol. 2004. V. 24. P. 9186-9197.
208. Ramakrishnan V. Ribosome structure and the mechanism of translation // Cell. 2002. V. 108. P. 557-72.
209. Reidy M. and Masison D.C. Modulation and elimination of yeast prions by protein chaperones and co-chaperones // Prion. 2011. V. 5. P. 245-249.
210. Richardson R., Denis C.L., Zhang C., Nielsen M.E., Chiang Y.C., Kierkegaard M., Wang X., Lee D.J., Andersen J.S., Yao G. Mass spectrometric identification of proteins that interact through specific domains of the poly(A) binding protein // Mol. Genet. Genomics. 2012. V. 287. P. 711-730.
211. Rogoza T., Goginashvili A., Rodionova S., Ivanov M., Viktorovskaya O., Rubel A., Volkov K., Mironova L. Non-Mendelian determinant [/S"P+] in yeast is a nuclear-residing prion form of the global transcriptional regulator Sfpl // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V.107. P. 10573-10577.
212. Rogoza T., Goginashvili A., Viktorovskaya O., Volkov K., Mironova L. The SFP1 gene is a likely candidate to a role of structural gene encoding the prion-like determinant [ISP*] 11 XII International Congress on Yeasts, Kyiv, Ukraine. 2008. P. 148.
213. Romanova N.V. and Chernoff Y.O. Hspl04 and prion propagation // Protein Pept. Lett. 2009. V. 16. P. 598-605.
214. Rosenberger R.F. and Foskett G. An estimate of the frequency of in vivo transcriptional errors at a nonsense codon in Escherichia coli //Mol. Gen. Genet. 1981. V. 183. P. 561-563.
215. Rospert S., Rakwalska M., Dubaquie Y. Polypeptide chain termination and stop codon readthrough on eukaryotic ribosomes // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 2005. V. 155. P. 1-30.
216. Rosset R., Gorini L. A ribosomal ambiguity mutation // J. Mol. Biol. 1969. V. 39. P. 95-112.
217. Saifitdinova A.F., Nizhnikov A.A., Lada A.G., Rubel A.A., Magomedova Z.M., Ignatova V.V., Inge-Vechtomov S.G. Galkin A.P. [NSr] a novel non-Mendelian nonsense suppressor determinant in Saccharomyces cerevisiae 11 Curr. Genet. 2010. V. 56. P. 467-478.
218. Salnikova A.B., Kryndushkin D.S., Smirnov V.N., Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D. Nonsense suppression in yeast cells overproducing Sup35 (eRF3) is caused by its non-heritable amyloids // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 8808-8812.
219. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning: a laboratory manual //New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1989. 723 p.
220. Sandbaken M.G. and Culbertson M.R. Mutations in elongation factor EF-1 alpha affect the frequency of frameshifting and amino acid misincorporation in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1988. V. 120. P. 923-934.
221. Sanders J., Brandsma M., Janssen G.M., Dijk J., Moller W. Immunofluorescence studies of human fibroblasts demonstrate the presence of the complex of elongation factor-1 beta gamma delta in the endoplasmic reticulum // J. Cell. Sci. 1996. V. 109. P. 1113-1117.
222. Sasikumar A.N., Perez W.B. and Kinzy T.G. The many roles of the eukaryotic elongation factor 1 complex //Wiley Interdiscip Rev. RNA. 2012. V. 3. P. 543-555.
223. Sasikumar A.N. and Kinzy T.G. Mutations in the chromodomain-like insertion of translation elongation factor 3 compromise protein synthesis through reduced ATPase activity //J. Biol. Chem. 2014. V. 289. P. 4853-4860.
224. Satpute-Krishnan P., Langseth S.X., Serio T.R. Hspl04-dependent remodeling of prion complexes mediates protein-only inheritance // PloS Biol. 2007. V. 5. P. e24.
225. Schlanger G. and Friedman S.M. Ambiguity in a polypeptide-synthesizing extract from Saccharomyces cerevisiae // J. Bacteriol. 1973. V. 115. P. 129-138.
226. Schluenzen F., Tocilj A., Zarivach R., Harms J., Gluehmann M., Janell D., Bashan A., Bartels H., Agmon I., Franceschi F., Yonath A. Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution // Cell. 2000. V. 102. P. 615-623.
227. Schmeing T.M., Voorhees R.M., Kelley A.C., Ramakrishnan V. How mutations in tRNA distant from the anticodon affect the fidelity of decoding // Nat. Struct. Mol. Biol. 2011. V. 18. P. 432-436.
228. Seit-Nebi A., Frolova L. and Kisselev L. Conversion of omnipotent translation termination factor eRFl into ciliate-like UGA-only unipotent eRFl // EMBO Rep. 2002. V. 3. P. 881-886.
229. Severin F., Habermann B., Huffaker T., Hyman T. Stu2 promotes mitotic spindle elongation in anaphase//J. Cell. Biol. 2001. V. 153. P. 435-442.
230. Sherman F., Fink G.R., Hincks J.B. Methods in yeast genetics // New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1986. 367 p.
231. Shoemaker C.J., Eyler D.E. and Green R. Dom34:Hbsl promotes subunit dissociation and peptidyl-tRNA drop-off to initiate no-go decay // Science. 2010. V.
330. P. 369-372.
232. Shyu A.-B., Wilkinson M.F., van Hoof A. Messenger RNA regulation: to translate or to degrade // EMBO J. 2008. V. 27. P. 471-481.
233. Sikorski R.S., Hieter P. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae. II Genetics. 1989. V. 122. P. 19-27.
234. Skogerson L. and Engelhardt D. Dissimilarity in protein chain elongation factor requirements between yeast and rat liver ribosomes // J. Biol. Chem. V. 1977. V. 252. P. 1471-1475.
235. Smith M.W., Meskauskas A., Wang P., Sergiev P.V., Dinman J.D. Saturation mutagenesis of 5s rRNA in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Cell. Biol. 2001. V. 21. P. 8264-8275.
236. Sokal R.R. and Rohlf F.J. Biometry: the principles and practice of statistics in biological research. 3rd ed. // W.H. Freeman and company, New York. 1995. 887 p.
237. Song J.M. and Liebman S.W. Allosuppressors that enhance the efficiency of omnipotent suppressors in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1987. V. 115. P. 451-460.
238. Song H., Mugnier P., Das A.K., Webb H.M., Evans D.R., Tuite M.F., Hemmings B.A., Barford D. The crystal structure of human eukaryotic release factor eRFl - mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis // Cell. 2000. V. 100. P. 311-321.
239. Song J.M., Picologlou S., Grant C.M., Firoozan M., Tuite M.F., Liebman S. Elongation factor EF-1 alpha gene dosage alters translational fidelity in Saccharomyces cerevisiae //Mol. Cell. Biol. 1989. V. 9. P. 4571-4575.
240. Sopko R., Huang D., Preston N., Chua G„ Papp B., Kafadar K., Snyder M.,
Oliver S., Cyert M., Hughes T., Boone C., Andrews B. Mapping pathways and phenotypes by systematic gene overexpression // Molecular cell. 2006. V. 21. P. 319330.
241. Spahn C.M., Beckmann R., Eswar N., Penczek P.A., Sali A., Blobel G., Frank J. Structure of the 80S ribosome from Saccharomyces cerevisiae-tRNA-ribosome and subunit-subunit interactions // Cell. 2001. V. 107. P. 373-386.
242. Stalder L. and Miihlemann O. The meaning of nonsense. // Trends Cell Biol. 2008. V. 18. P. 315-321.
243. Staniforth G.L., Tuite M.F. Fungal prions // Prog. Mol. Biol. Transl. Sci. 2012. V. 107. P. 417-456.
244. Stansfield I., Jones K.M., Tuite M.F. The end in sight: terminating translation in eukaryotes // Trends Biochem. Sci. 1995. V. 20. P. 489-491.
245. Szer W. and Ochoa S. Complexing ability and coding properties of synthetic polynucleotides // J. Mol. Biol. 1964. V. 8. P. 823-834.
246. Tanaka M., Chien P., Naber N., Cooke R., Weissman J.S. Conformational variations in an infectious protein determine prion strain differences // Nature. 2004. V. 428. P. 323-328.
247. Tarun S.Z. Jr., Wells S.E., Deardorfif J.A., Sachs A.B. Translation initiation factor eIF4G mediates in vitro poly(A) tail-dependent translation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 9046-9051.
248. Ter-Avanesyan M.D., Dagkesamanskaya A.R., Kushnirov V.V., Smirnov V.N. The sup35 omnipotent suppressor gene is involved in the maintenance of the non-mendelian determinant [PS.T] in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1994. V. 137. P. 671-676.
249. Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.V., Dagkesamanskaya A.R., Didichenko
S.A., Chernoff Y.O., Inge-Vechtomov S.G., Smirnov V.N. Deletion analysis of the sup35 gene of the yeast Scicchciromyces cerevisiae reveals two non-overlapping functional regions in the encoded protein //Mol. Microbiol. 1993. V. 7. P. 683-692.
250. Ter-Avanesyan M.D., Zimmermann J., Inge-Vechtomov S.G., Sudarikov A.B., Smirnov V.N., Surguchov A.P. Ribosomal recessive suppressors cause a respiratory deficiency in yeast Saccharomyces cerevisiae II Mol. Gen. Genet. 1982. V. 185. P. 319-323.
251. Thompson R.C. and Karim A.M. The accuracy of protein biosynthesis is limited by its speed: high fidelity selection by ribosomes of aminoacyl-tRNA ternary complexes containing GTP[yS] II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. V. 79. P. 49224926.
252. Towbin H., Staehelin T., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1979. V. 76. P.4350-4354.
253. Uchida N., Hoshino S., Imataka H., Sonenberg N., Katada T. A novel role of the mammalian GSPT/eRF3 associating with poly(A)-binding protein in Cap/Poly(A)-dependent translation // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 50286-50292.
254. Urakov V.N., Valouev I.A., Lewitin E.I., Paushkin S.V., Kosorukov VS., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Ittlp, a novel protein inhibiting translation termination in Saccharomyces cerevisiae II BMC Mol. Biol. 2001. V. 2. P. 9.
255. Urban C. and Beier H. Cysteine tRNAsof plant origin as novel UGA suppressors //Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 4591-4597.
256. Valente L. and Kinzy T.G. Yeast as a sensor of factors affecting the accuracy of protein synthesis // Cell Mol. Life Sci. 2003. V. 60. P. 2115-2130.
257. Valle R.P.C., Morch M.-D., Haenni A.-L. Novel amber suppressor tRNAs of
mamalian origin // EMBO J. 1987. V. 6. P. 3049-3055.
258. Velichutina I.V., Dresios J., Hong J.Y., Li C., Mankin A., Synetos D., Liebman S.W. Mutations in helix 27 of the yeast Saccharomyces cerevisiae 18s rRNA affect the function of the decoding center of the ribosome // RNA. 2000. V. 6. P. 1174-1184.
259. Velichutina I.V., Hong J.Y., Mesecar A.D., Chernoff Y.O. and Liebman S.W. Genetic interaction between yeast Saccharomyces cerevisiae release factors and the decoding region of 18 s rRNA//J. Mol. Biol. 2001. V. 305. P. 715-727.
260. Veldman S., Rao S., Bodley J.W. Differential transcription of the two Saccharomyces cerevisiae genes encoding elongation factor 2 // Gene. 1994. V. 148. P. 143-147.
261. Vincent A., Newnam G., Liebman S.W. The yeast translational allosuppressor, SAL6: a new member of the PPl-like phosphatase family with a long serine-rich N-terminal extension // Genetics. 1994. V. 138. P. 597-608.
262. Vitrenko Y.A., Gracheva E.O., Richmond J.E., Liebman S.W. Visualization of aggregation of the Rnql prion domain and cross-seeding interactions with Sup35NM // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 1779-1787.
263. Volkov K.V., Aksenova A.Y., Soom M.J., Osipov K.V., Svitin A.V., Kurischko C., Shkundina I.S., Ter-Avanesyan M.D., Inge-Vechtomov S.G., Mironova L.N. Novel non-mendelian determinant involved in the control of translation accuracy in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 2002. V. 160. P. 25-36.
264. Wang W., Cajigas I.J., Peltz S.W., Wilkinson M.F., Gonzalez C.I. Role for Upf2p phosphorylation in Saccharomyces cerevisiae nonsense-mediated mRNA decay //Mol. Cell. Biol. 2006. V. 26. P. 3390-3400.
265. Wang W., Czaplinski K., Rao Y., Peltz S.W. The role of Upf proteins in modulating the translation read-through of nonsense-containing transcripts // EMBO J. 2001. V. 20. P. 880-890.
266. Wang P.J. and Huffaker T.C. Stu2p: A microtubule-binding protein that is an essential component of the yeast spindle pole body // J. Cell. Biol. 1997. V. 139. P. 1271-1280.
267. Welinder C. and Ekblad L. Coomassie staining as loading control in Western blot analysis//J. Proteome Res. 2011. V. 10. P. 1416-1419.
268. Weiss W.A. and Friedberg E.C. Normal yeast tRNA(CAGGln) can suppress amber codons and is encoded by an essential gene // J. Mol. Biol. 1986. V. 192. P. 725-735.
269. Weiss R.B., Murphy J.P., Gallant J.A. Genetic screen for cloned release factor genes //J. Bacterid. 1984. V. 158. P. 362-364.
270. Wilson D.N. and Nierhaus K.H. The E-site story: the importance of maintaining two tRNAs on the ribosome during protein synthesis // Cell Mol Life Sci. 2006. V. 63. P. 2725-2737.
271. Wimberly B.T., Brodersen D.E., Clemons W.M. Jr., Morgan-Warren R.J., Carter A.P., Vonrhein C., Hartsch T., Ramakrishnan V. Structure of the 30S ribosomal subunit // Nature. 2000. V. 407. P. 327-339.
272. Wickner R.B. [URE3] as an altered Ure2 protein: evidence for a prion analog in Saccharomyces cerevisiae 11 Science. 1994. V. 264. P. 566-569.
273. Wickner R.B., Edskes H.K., Maddelein M.L., Taylor K.L., Moriyama H. Prions of yeast and fungi, proteins as genetic material // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 555-558.
274. Wickner R.B., Edskes H.K., Roberts B.T., Baxa U., Pierce M.M., Ross E.D., Brachmann A. Prions: proteins as genes and infectious entities // Genes Dev. 2004. 18. P. 470-485.
275. Wohlgemuth I., Pohl C., Rodnina M.V. Optimization of speed and accuracy of
decoding in translation //EMBO J. 2010. V. 29. P. 3701-3709.
276. Worton RG. Duchenne muscular dystrophy: gene and gene product; mechanism of mutation in the gene. // J. Inherit. Metab. Dis. 1992. V.15. P.539-550.
277. Xu Z., Norris D. The SFP1 gene product of Saccharomyces cerevisiae regulates G2/M transitions during the mitotic cell cycle and DNA-damage response // Genetics. 1998. V. 150. P. 1419-1428.
278. Yoshikawa K., Tanaka T., Ida Y., Furusawa C., Hirasawa T. Comprehensive phenotypic analysis of single-gene deletion and overexpression strains of Saccharomyces cerevisiae // Yeast. 2011. V. 28. P. 349-361.
279. Zaher H.S. and Green R. Fidelity at the molecular level: lessons from protein synthesis // Cell. 2009. V. 136. P. 746-762.
280. Zerfass K. and Beier H. Pseudouridine in the anticodon G^A of plant cytoplasmic tRNATyr is required for UAG and UAA suppression in the TMV-specific content//Nucleic Acids Res. 1992a. V. 20. P. 5911-5918.
281. Zerfass K. and Beier H. The leaky UGA termination codon of tobacco rattle virus RNA is suppressed by tobacco chloroplast and cytoplasmic tRNAsTip with CmCAanticodon//EMBO J. 1992b. V. 11. P. 4167-4173.
282. Zhouravleva G., Frolova L., Le Goff X., Le Guellec R., Inge-Vechtomov S., Kisselev L. and Philippe M. Termination of translation in eukaryotes is governed by two interacting polypeptide chain release factors, eRFl and eRF3 // EMBO J. 1995. V. 14. P. 4065-4072.
283. Zhouravleva G., Schepachev V., Petrova A., Tarasov O., Inge-Vechtomov S. Evolution of translation termination factor eRF3: is GSPT2 generated by retrotransposition of GSPTl's mRNA? //IUBMB Life. 2006. V. 58. P. 199-202.
284. Zuk D., Belk J.P., Jacobson A. Temperature-sensitive mutations in the
Saccharomyces cerevisiae MRT4, GRC5, SLA2 and THS1 genes result in defects in mRNA turnover//Genetics. 1999. V. 153. P. 35-47.
БЛАГОДАРНОСТИ
В заключение мне доставит большое удовольствие возможность поблагодарить всех людей, так или иначе, принимавших участие в выполнении и написании моей диссертации.
В первую очередь я хочу поблагодарить своего научного руководителя Людмилу Николаевну Миронову за чуткое руководство и полезные советы, за помощь в планировании экспериментов. Людмила Николаевна уделила большое количество времени, корректируя текст диссертации, внося поправки и полезные идеи.
Хочу поблагодарить Максима Сергеевича Иванова за внимательное руководство в бакалавриате и обучению методам работы.
Хочу выразить огромную благодарность Полине Борисовне Дроздовой за помощь в проведении экспериментов и ценные советы по написанию диссертации. Полина Борисовна всегда готова была подсказать и помочь как в выполнении экспериментальной работы, так и при написании диссертации.
Выражаю признательность Татьяне Михайловне Рогозе за помощь в экспериментах и поддержку.
Отдельная благодарность Бондареву Станиславу Александровичу, Тарасову Олегу Витальевичу, Андрею Григорьевичу Матвеенко, Александру Иосифовичу Гогинашвили за многочисленные советы, плодотворные обсуждения, помощь и поддержку. Хочу поблагодарить Галину Анатольевну Журавлеву и Сергея Георгиевича Инге-Вечтомова, а также весь коллектив лаборатории физиологической генетики за возможность проводить интересные эксперименты, за доброжелательность и теплое отношение.
Выражаю признательность всем преподавателям СПбГУ и кафедры генетики и биотехнологии, в особенности, которые обучали меня в течение
бакалавриата, магистратуры и аспира возможность развиваться как ученому.
Очень большую помощь в обучении и организации научной работы оказали Ирина Сергеевна Бузовкина и Ольга Альбертовна Мацкевич.
Хочу выразить благодарность сотрудникам центра геномной биоинформатики им. Ф.Г. Добржанского, в особенности Павлу Владимировичу Добрынину и Михаилу Петровичу Райко, за доброжелательность и моральную поддержку.
За предоставленные плазмиды или антитела, необходимые для работы, благодарю Светлану Евгеньевну Москаленко, Дениса Александровича Киктева и Шабельскую Светлану Васильевну.
Хочу поблагодарить сотрудников ресурсного центра «Развитие молекулярных и клеточных технологий» за секвенирование образцов.
Большое спасибо всем моим друзьям, которые, если не всегда и понимали мой интерес к науке, тем не менее смиренно принимали и поддерживали.
В заключение хочу поблагодарить своих родителей, Елену Владимировну и Александра Васильевича Радченко, брата Владимира Александровича Радченко и его супругу Екатерину Олеговну Радченко. Без их постоянной и неоценимой поддержки и помощи эта работа, безусловно, не состоялась бы.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.