Выделение и характеристика мицелиального лектина базидиомицета Grifola frondosa (Fr.) S.F. Gray тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Степанова, Лада Викторовна

• Степанова, Лада Викторовна
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Степанова, Лада Викторовна

ВВЕДЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Общая характеристика экогруппы базидиальных ксилотрофов

1.1.1. Биологически активные вещества, обуславливающие полезные свойства базидиальных ксилотрофов

1.1.2. Grifola frondosa как типичный трутовик - ксилотроф

1.2. Общие представления о лектинах

1.3. Лектины с позиций современной гликобиологии

1.3.1. Лектины: попытки классификации

1.3.2. Лектины и углеводный код

1.3.3. Факторы лектиновой активности

1.3.3.1. Субъединичная структура лектинов

1.3.3.2. Посттрансляционная модификация и множественные формы лектинов

1.3.3.3. Расширенный центр связывания лектина с рецептором: конфигурационная и конформационная селективность связывающих сайтов

1.3.3.4. Гидрофобное связывание

1.3.4. Лектин-рецепторная система как реализация эпигенетического углеводного кода: организация и функционирование

1.4. Лектины базидиальных ксилотрофов

1.4.1. Лектины базидиомицетов: общая характеристика

1.4.2. Лектины базидиомицетов-ксилотрофов

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1. Культуры микроорганизмов, использованные в работе

2.2. Условия выращивания микроорганизмов

2.3. Основные реактивы, использованные в работе

2.4.Выделение лектина с поверхности дикариотического мицелия

2.5. Постановка реакции гемагглютинации и получение нативных эритроцитов кролика

2.6. Определение специфичности выделенного лектина

2.7. Гель - электрофорез в денатурирующих условиях

2.8. Изучение химического состава лектина

2.9. Исследование морфолого-культуральных характеристик колоний G. frondosa 0917 в совместных культурах с A. brasilense Sp245 и его Омегон-Km мутантами

2.10. Изучение влияния препарата мицелиального лектина G. frondosa 0917 на подвижность клеток азоспирилл

2.11. Получение поликлональных кроличьих антител к лектину

G. frondosa

2.12. Мечение лектина и специфических антител коллоидным золотом

2.13. Иммунодот-анализ на нитроцеллюлозной мембране

2.14. Получение Fab- и Fc- фрагментов антител

2.15. ИФА взаимодействия лектина со специфическими и . неспецифическими антителами

2.16. Определение локализации лектина G. frondosa

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Обнаружение, выделение, физико-химические свойства и локализация мицелиального лектина G. frondosa

3.1.1. Обнаружение и динамика лектиновой активности экстрактов дикариотического мицелия G. frondosa

3.1.2. Выделение лектина G. frondosa

3.1.3. Определение молекулярной массы лектина

3.1.4. Определение гликановой составляющей в растворах лектина

3.1.5. Углеводная специфичность лектина

3.1.6. Анализ химического состава лектина

3.1.7. Влияние температуры на стабильность лектина

3.1.8. Локализация лектина на мицелиальных гифах

3.2. Иммунохимические свойства мицелиального лектина

G. frondosa

3.2.1. Выявление специфичности связывания лектина G. frondosa

0917 с гомологичными антителами

3.2.2. Изучение взаимодействия лектина G. frondosa 0917 с негомологичными антителами методом ИФА

3.2.3. Расчет параметров взаимодействия лектина G. frondosa 0917 со специфическими и неспецифическимими антителами

3.3. Изучение роли лектин - углеводных взаимодействий в контакте

G. frondosa 0917 и ризобактерий A. brasilense

3.3.1. Исследование морфолого-культуральных характеристик колоний G. frondosa 0917 в совместных культурах с A. brasilense Sp245 и его Омегон-Km мутантами

3.3.2. Изучение влияния мицелиального лектина G. frondosa 0917 на подвижность клеток азоспирилл

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Выделение и характеристика мицелиального лектина базидиомицета Grifola frondosa (Fr.) S.F. Gray»

Актуальность проблемы. Интерес к высшим съедобным базидиомицетам (Basidiomycetes) как источникам вкусной и полезной биомассы, содержащей различные биологически активные вещества, непрерывно возрастает. Научные изыскания, предваряющие и обосновывающие начало массового промышленного культивирования тех или иных грибов, как правило, лишь констатируют наличие каких-либо полезных свойств и активностей, характеризующих конкретный грибной объект с положительной стороны. В связи с этим изучение активных метаболитов базидиомицетов, определение их биологического действия в связи с аспектами их жизнедеятельности представляют важную задачу.

Нельзя назвать случайным установленный факт, что практически все биологически активные вещества, продуцируемые базидиальными грибами, являются либо гликанами, либо гликоконъюгатами (Ikekawa, 2001; Wasser, 2002). В научном сообществе уже сложилось представление об особом значении гликозилирования белков как неотъемлемой части углеводного обмена различных организмов. Это представление базируется на современных позициях гликобиологии, доказывающих, что важнейшая функция углеводов в метаболизме любых организмов связана не только с энергетическим, но и биоинформационным потенциалом таковых, поэтому большое количество белков в организмах гликозилированы (Dwek, 1996; Drickamer, 1998; Reuter and Gabius, 1999). Функционирование некоторых метаболических систем, большей частью тех, что имеют экстраклеточную направленность, с использованием углеводного биоинформационного потенциала возможно благодаря осуществлению биоспецифического углевод-белкового взаимодействия. Подобное взаимодействие реализуется, в основном, с помощью лектинов, способных распознавать определенные углеводные детерминанты в клеточных структурах (как, например, в метаболической схеме процессов адгезии ризобиальных клеток к тканям корней бобовых и инициации симбиоза, в реализации которых критическая роль отведена лектинам бобовых растений-макросимбионтов (Баймиев и др., 2005). То есть, если некоторые гликозидные структуры в живой клетке представляют собой определенный информационный потенциал (Laine, 1997; Solis et al., 2001), то его реализация требует участия лектиновых субстанций (Lis and Sharon, 1998).

Активные многосторонние исследования лектинов растений, животных и бактерий ярче подчёркивают существенный пробел в научных работах по изучению лектинов базидиомицетов. Это представляется особенно важным в отношении экогруппы базидиальных ксилотрофов, являющихся продуцентами важных иммуномодулирующих и противоопухолевых гликанов и гликопротеинов. Анализ литературных данных показал, что исследования лектинов базидиомицетов немногочисленны и связаны, в основном, с выделением лектинов из плодовых тел, которые являются лишь кратковременными формированиями со строго определенной функцией. Крайне мало работ по изучению лектинов базидиомицетов на стадии дикариотического мицелия, основной и более значимой стадии роста грибного организма как биологического индивида. При этом подавляющее большинство исследований в этом направлении касаются представителей порядка Агариковых (Agaricales), вероятно, в силу наибольшего практического интереса к ним. Отмечалось, что у представителей другого порядка - Афиллофоровых (Aphyllophorales) или трутовиков - лектиновая активность обнаруживается редко (Konska, 2006). Несомненно, изучение лектинов как биоспецифических агентов в метаболизме базидиального ксилотрофа расширит спектр фундаментальных знаний о существовании и, возможно, реализации углеводного биоинформационного потенциала у этих организмов. Кроме того, подобные исследования имеют важное прикладное значение: лектины различного происхождения, в том числе выделенные из некоторых высших грибов (Debray et al., 1991; Guillot et al., 1990), выпускаемые как фармакологические препараты, широко применяются в медико-биологических исследованиях (Mody et al., 1995; Gabius, 1998; Gabius et al., 1998; Rudiger et al, 2000).

Трутовик Grifola frondosa, в силу исключительных свойств биомассы (к настоящему времени из плодовых тел и мицелия выделено около 30 биологически активных веществ, большей частью, полисахаридов) является объектом пристального изучения. Однако научный поиск имеет ярко выраженный прикладной характер: основной целью исследований является обнаружение и описание биологически активных гликанов и гликоконъюгатов, обладающих медицинским/фармакологическим эффектом. При этом материалом для работы являются, как правило, плодовые тела. Фундаментальный аспект изучения продукции и функционирования этих метаболитов в процессе развития самого базидиомицета, практически отсутствует. В доступной литературе обнаружена всего 1 работа по выделению лектина из плодовых тел этого гриба (Kawagishi et al., 1990b). На основании вышеизложенного, нами было предпринято исследование его лектиновой активности на стадии дикариотического мицелия.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось обнаружение, выделение и характеристика лектина с поверхности дикариотического мицелия базидиального ксилотрофа G. frondosa штамм ["> 0917.

В соответствии с целью были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать экстракты дикариотического мицелия G. frondosa 0917, полученного разными способами культивирования, и установить наличие у них лектиновой (гемагглютинирующей) активности.

2. Выделить гомогенный препарат лектина с поверхности дикариотического мицелия G. frondosa 0917, определить углеводную его специфичность и локализацию.

3. Изучить некоторые физико-химические, а также иммунохимические свойства выделенного лектина.

4. Исследовать возможную роль лектин-углвводного распознавания как биоспецифического взаимодействия при совместном культивировании G. frondosa 0917 с Azospirillum brasilense Sp245 и его Омегон-Km мутантов.

5. Оценить влияние изучаемого лектина на подвижность бактерий указанных штаммов в жидкой среде.

Научная новизна. Впервые с поверхности дикариотического мицелия выделен и очищен лектин с молекулярной массой 68±1 кДа, установлена его углеводная специфичность, состав; описаны некоторые физико-химические свойства.

Дана характеристика полученного лектина как антигена, включающая не только качественные, но также и количественные параметры его взаимодействия с антителами. Было установлено, что лектин G. frondosa 0917 способен к связыванию, как со специфическими, так и с неспецифическими поликлональными антителами кролика; последнее обусловлено взаимодействием лектина с олигосахаридами антител.

Впервые показано, что, несмотря на качественно различную аффинность лектина при взаимодействии с молекулами гомологичных и негомологичных антител, количественно эти взаимодействия обусловлены образованием примерно одинакового количества связей, о чем свидетельствуют близкие по значению величины изменения стандартной свободной энергии этих систем.

Установлено, что лектин-углеводные взаимодействия имеют место в процессах взаимораспознавания при спровоцированном контакте G. frondosa 0917 и бактерий A. brasilense Sp245 и его Омегон-Km мутантов, дефектных по ЛПС. При этом мутантные штаммы - КМ018 и КМ139, в клеточной стенке которых экспонирован ЛПС1 с гаптенным лектину мицелия ОПС1 распознаются грибом с наименьшим проявлением антагонизма, чем в случае штаммов КМ252 и КМ348, в состав клеточной стенки которых входит ЛПСН.

Выявлено, что мицелиальный лектин уменьшает подвижность бактерий A. brasilense Sp245 и КМ139 в жидкой среде.

Научно-практическая значимость. Получен гомогенный препарат мицелиального лектина G. frondosa 0917 с необычной углеводной специфичностью, который может применяться в исследованиях полимеров клеточной стенки грамотрицательных бактерий, а также для иммунохимических исследований, касающихся строения и функционирования антител. Комплекс данных, полученных в настоящей работе, может послужить основой дальнейших фундаментальных исследований механизма функционирования лектин-рецепторной системы у базидиомицетов.

Работа выполнена в лаборатории микробиологии и микологии (JIMM) ИБФРМ РАН по планам НИР в рамках бюджетных тем: "Съедобные культивируемые грибы: физиология и биохимия" (направление 5.10), научный руководитель темы д.б.н., зав. JIMM Никитина В.Е., № гос. регистрации 01970008158; «Роль углеводсвязывающих гликопротеинов в процессах жизнедеятельности бактерий и грибов» (направление 5.10), ''' научный руководитель темы д.б.н., зав. JIMM Никитина В.Е., № гос. регистрации 01200606184. Работа выполнялась также при поддержке гранта РФФИ 04-48129а «Лектины ксилотрофных базидиомицетов разных систематических групп». Материалы диссертации использованы при выполнении дипломной работы кафедры микробиологии и физиологии растений биологического факультета СГУ им. Н.Г. Чернышевского.

Положения, выносимые на защиту

1. Проявление лектиновой активности, обнаруженной у экстрактов дикариотического мицелия G. frondosa 0917 в процессе культивирования на некоторых жидких и твердых средах, является наибольшим для легких смывов с поверхности 10-18-суточного мицелия при твердофазном культивировании при использовании нативных эритроцитов кролика.

2. Лектин, выделенный с поверхности дикариотического мицелия базидиального ксилотрофа G. frondosa 0917, имеет молекулярную массу 67±1кДа и состоит из двух субъединиц по 33-34 кДа.

3. Полученный лектин представляет собой гидрофильный термостабильный гликопротеин с соотношением частей протеин: гликан как 3:1; проявляет высокую специфичность к линейному D-рамнану — ОПС1, выделенному из ЛПС1 грамотрицательных диазотрофных ризобактерий A. brasilense Sp245.

4. Лектин G. frondosa 0917 взаимодействует как со специфическими (к лектину), так и с неспецифическими (к О-антигенам бактерий Sp245, SI 7) поликлональными кроличьими антителами, а также с у-глобулином человека. Связывание лектина с гомологичными антителами происходит с участием антигенсвязывающего центра (/^-фрагментов). Взаимодействие лектина с негомологичными антителами обусловлено его связыванием с углеводной частью молекул антител.

5. Равновесные системы взаимодействия лектина G. frondosa 0917 с гомологичными и негомологичными поликлональными антителами характеризуются различной степенью аффинности. Однако различие в величинах изменений стандартной свободной энергии A G° обеих систем несущественно, что говорит о примерно одинаковом количестве связей, участвующих в контакте молекул лектина и антител обоих типов.

6. При совместном культивировании базидиомицета G. frondosa 0917 и ризобактерий A. brasilense штамма Sp245 и его Омегон-Km мутантов, дефектных по ЛПС, установлены биоспецифические лектин— углеводные взаимодействия, отражающиеся на морфологических характеристиках грибного мицелия. При этом с наименьшим антагонизмом распознаются штаммы A. brasilense, в клеточной стенке которых экспонирован ЛПС1 с гаптенным ОПС1.

7. Лектин G. frondosa 0917 в диапазоне концентраций 0.1-10 мкг/мл уменьшает подвижность азоспирилл штаммов Sp245 и КМ139 (с ЛПС1); подобного влияния на клетки штаммов КМ252 и КМ348 (с ЛПСП) не происходит.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на 8 Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология-наука 21 века» (Пущино, Россия, 2004), на 3-ей Межрегиональной конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, Россия, 2006), на 23-м Международном симпозиуме по углеводам (Уистлер, Канада, 2006), на 5-м Всероссийском Конгрессе по медицинской микологии (Москва, Россия, 2007), на 15-м Международном конгрессе европейских микологов (Санкт-Петербург, Россия, 2007), на Всероссийской конференции с международным участием «Фундаментальные и прикладные аспекты исследования симбиотических систем» (Саратов, Россия, 2007), на Всероссийской научно-практической конференции «Вавиловские чтения - 2007» (Саратов, Россия, 2007).

Диссертационная работа обсуждена на расширенном заседании лаборатории микробиологии и микологии 28 ноября 2007 г.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 11 работ, из них 2 статьи в отечественных рецензируемых изданиях, рекомендованных ВАК РФ, и 1 статья в зарубежном рецензируемом издании.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания методов исследований, изложения и обсуждения результатов работы, заключения, выводов и списка цитируемой литературы, включающего 227 источников. Объем диссертации составляет 131 машинописных страниц. Работа содержит 19 рисунков и 5 таблиц.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Степанова, Лада Викторовна

выводы

1. Обнаружена лектиновая активность в экстрактах дикариотического мицелия базидиального ксилотрофа G. frondosa 0917 при различных способах культивирования. Наибольшее проявление активности отмечено в отношении нативных эритроцитов кролика при использовании легких смывов поверхностного мицелия, полученного в процессе твердофазного культивирования.

2. Установлено, что лектин, выделенный из экстрактов поверхностного мицелия G. frondosa 0917, имеет молекулярную массу 67±1 кДа, состоит из двух субъединиц по 33-34 к Да и проявляет углеводную специфичность к линейному D-рамнану, который является ОПС1 наружной мембраны грамотрицательной бактерии A. brasilense Sp245.

3. Показано, что полученный лектин является гидрофильным термостабильным (с температурным диапазоном сохранения активности от -70 до +50°С) гликопротеином с соотношением частей протеин: гликан как 3:1. Аминокислотный состав лектина характеризуется наибольшим процентным содержанием аргинина, лизина, гистидина и аспарагиновой кислоты, а также полным отсутствием серосодержащих аминокислот метионина и цистеина. В составе углеводной части определены глюкоза и глюкозамин.

4. Локализация лектина на поверхности гиф мицелия характеризуется неравномерным и диффузным распределением с характерными скоплениями в пряжках и молодых гифальных отростках.

5. Установлено, что лектин G. frondosa 0917 способен к связыванию, как со специфическими, так и с неспецифическими поликлональными антителами кролика, а также с у-глобулином человека. Связывание лектина с гомологичными антителами происходит с участием антигенсвязывающего центра (Тчгб-фрагментов). Взаимодействие лектина с негомологичными антителами обусловлено его связыванием с углеводной частью молекул антител.

6. Впервые показано, что величины изменения суммарной свободной энергии AG0 взаимодействий лектина с гомологичными и негомологичными антителами различаются несущественно, что говорит о примерно одинаковом количестве связей, участвующих в контакте молекул лектина и антител обоих типов, хотя аффинность лектина к последним качественно отлична.

7. Пектин-углеводные взаимодействия имеют место в процессах взаимораспознавания при спровоцированном контакте G. frondosa 0917 и бактерий A. brasilense Sp245 и его Омегон-Km мутантов, дефектных по ЛПС. Показано, что совместные культуры с бактериями, в клеточной стенке которых экспонирован ЛПС1 с гаптенным лектину мицелия ОПС1 (КМ018 и КМ139), характеризуются большим ростовым коэффициентом и наименьшим проявлением антагонизма, чем в случае совместных культур с азоспириллами с ЛПСП (ОПС2) в составе клеточной стенки (КМ252 и КМ348).

8. Выявлено, что мицелиальный лектин в диапазоне концентраций 0.1-10 мкг/мл в течение 1 мин уменьшает подвижность в жидкой среде азоспирилл с ЛПС1 - A. brasilense Sp245 и его мутанта КМ139. Подобного влияния на клетки штаммов КМ252 и КМ348 (с ЛПСП) не происходит.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Представленные впервые экспериментальные данные по выделению, характеристике и возможной функциональной роли мицелиального лектина базидиомицета G. frondosa 0917, а также подробный анализ этих данных с позиций современной лектинологии, подтверждают концепцию о лектинах как агентах, играющих важную роль в потоке биоинформации при процессах молекулярного/клеточного распознавания и адаптации. Полученные сведения о лектине G. frondosa 0917, локализующемся на поверхности мицелиальных гиф, показывают наличие структурных признаков, объединяющих его с лектинами, полученными из других базидиальных грибов (димерная структура, наличие углеводной части, отсутствие серосодержащих аминокислот). . Однако углеводная специфичность полученного лектина кардинально отличается от подавляющего большинства подобных веществ базидиальной природы: лектин G. frondosa 0917, не проявляющий сродства к свободным сахарам, блокируется линейным. D-рамнаном в малых концентрациях, то есть является эндолектином. Тот факт, что гаптенный лектину D-рамнан является ОПС1 наружной мембраны грамотрицательной бактерии A. brasilense Sp245, позволяет предполагать, что эволюционное предназначение изучаемого грибного лектина как «агента-дешифровщика» в переносе биоинформации заключается в том, чтобы распознавать по «ключевым» олигосахаридным звеньям биополимеры, широко представленные, как известно, в природе в поверхностных тканях растений и микроорганизмов. Понятно, что распознавание является первым этапом в процессах адаптации и защиты от антагонистов.

Свойство мицелиального лектина G. frondosa 0917 связываться как с гомологичными, так и с негомологичными антителами подтверждает принцип универсальности биоспецифических взаимодействий, обеспечивающих биоинформационный поток. Способность лектина к связыванию с неспецифическими антителами позволяет предполагать, что в углеводных детерминантах молекул антител, скорее всего, присутствуют ключевые олигосахаридные звенья с комплементарной топологией связеобразующих групп, которая в данном вероятном случае обеспечивается наличием а-(1—>2)-связанного 6-дезоксисахарида и р-(1—»3) связи, что образует характерный «изгиб» цепи. Данные сравнительных расчетов степени аффинности (констант равновесия) и изменения свободной энергии связывания лектина G. frondosa 0917 с антителами показывают, что комплекс лектина с негомологичными антителами, обуславливающийся спецификой «лектин-углевод», и таковой с гомологичными антителами обеспечиваются примерно одинаковым количеством связей. Это служит в пользу концепции о взаимодействии «антиген-антитело» как о частном случае высокой аффинности от общего принципа специфических взаимодействий, в основе которых лежит топологическая комплементарность молекул.

Как уже упоминалось, [3-D-(l—>3)-связанные гликопиранозы встречаются наиболее часто в составе биологически активных углеводных полимеров высших базидиомицетов. Если оценивать этот факт в свете концепции переноса информации с помощью углеводного кода, то, возможно, пространственная геометрия олиго- и полисахаридов, обеспечиваемая именно этим типом связи, отобрана эволюционным процессом для передачи информационных сигналов, немедленно запускающих защитно-адаптационные механизмы клеток высших базидиальных грибов.

Установленное отсутствие взаимодействия исследуемого лектина с ОПС2, который наряду с ОПС1 входит в состав ЛПС мембраны A. brasilense Sp245 и также является линейным D-рамнаном, демонстрирует один из принципов парадигмы углеводного кода: даже минорные изменения углевода-рецептора, которые могут иметь место при незначительном присутствии/введении заместителей (а ОПС1 отличается от ОПС2 большим содержанием фосфатов), не будут восприниматься лектином-«дешифровщиком», если эти изменения влекут за собой конформационные модификации углевода, а, следовательно, и топологию его связеобразующих групп. Последнее приобретает особую важность для эндолектинов, так как для взаимодействия с ним должна быть топологическая комплементарность не одного, а нескольких углеводов, фиксированных гликозидными связями в олигомерном звене. Избирательность углеводной специфики лектина G. frondosa 0917 позволила показать, что, в конечном итоге, она обуславливает специфический ответ на уровне целостных организмов при их контакте, несмотря на то, что этот контакт был спровоцирован искусственно, и в природе G. frondosa и A. brasilense занимают разные экологические ниши и не встречаются.

Таким образом, в настоящей работе существенным представляется то, что лектин базидиомицета не просто выделен и исследован как гомогенный препарат, но впервые на основании углеводной специфичности экспериментально продемонстрирована и проанализирована его функциональная роль в контексте парадигмы общебиологического характера - участие в обеспечении переноса информации эпигенетического углеводного кода. На основании полученных данных можно говорить о лектине как о факторе, выполняющем распознавательно-защитную функцию в жизнедеятельности базидиомицета. Каким образом осуществляется анализ информации, поданной лектином мицелиальной клетке, какие механизмы задействуются при этом, - ответы на эти вопросы планируются как продолжение фундаментальных исследований в этом направлении.

Препарат лектина G. frondosa 0917 может быть рекомендован для изучения клеточных полимеров грамотрицательных бактерий, а также для иммунохимических исследований, касающихся строения и функционирования антител. Полученные специфические антитела к лектину планируется использовать в дальнейших исследованиях по выявлению уровня экспрессии лектина тканями гриба на разных стадиях морфогенеза. Антитела также могут применяться при изучении степени гомологии лектинов, продуцируемых разными штаммами вида G. frondosa.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Степанова, Лада Викторовна, 2008 год

1. Аленькина С.А. Физико-химические и адгезивные свойства лектинов азоспирилл. Дисс. . канд. биол. наук. Саратов: РНИПЧИ «Микроб», 1994.

2. Антонюк В.А. Характеристика лектина из плодовых тел Boletus luridus Schff. ex Fr. // Микол. и фитопатол. 1997. - Т. 31. - С. 35-41.

3. Антитела. Методы: Кн.1: Пер. с англ. / Под ред. Д. Кэтти. М.: Мир, 1991.-287 с.

4. Бобровник С. А. Влияние концентрации лиганда на точность определения параметров лиганд-рецепторного взаимодействия методом серийных разведений // Укр. 6ioxiM. журн. 2004. - Т. 76, № 3. - С. 142148.

5. Бухало. А.С. Высшие съедобные базидиомицеты в чистой культуре. — Киев: Наукова думка, 1988. 144 с.

6. Гарибова Л.В., Сидорова И.И. Грибы. Энциклопедия природы России. -М.: ABF, 1997.-352 с.

7. Губайдуллин И.И. Гибридные лектины с измененными углеводсвязывающими свойствами и их влияние на бобово-ризобиальный симбиоз. Автореф. дис. . канд. биол. наук. Уфа: ГОУ ВПО Башгосмедуниверситет РОСЗДРАВА, 2005. - 23 с.

8. Калинин Н.Л., Кулякина М.Н. Метод оценки углеводспецифичного взаимодействия иммуноглобулинов с биотинилированными лектинами // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. - Т. 34, № 1. - С. 66-69.

9. Карпунина Л.В., Вишневецкая О.А., Богатырев В.А., Никитина В.Е., Итальянская Ю.В. Определение локализации лектинов, агглютининовпочвенных азотфиксирующих бактерий // Микробиология. 1995. - Т.64, № 4.-С. 453-457.

10. Коннова О.Н. Сравнительное исследование липополисахаридов и структуры О-специфических полисахаридов бактерий рода Azospirillum. Автореф. дис. . канд. биол. наук. — Саратов: Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН, 2006. — 20 с.

11. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Сер. Общие проблемы физ.-хим. биологии. Т. 1. - М.: ВИНИТИ, 1984. -351 с.

12. Кочетков Н.К. Необычные моносахариды компоненты О-антигенных полисахаридов микроорганизмов // Успехи химии. - 1996. — Т. 9.-С. 799-835.

13. Лахтин В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология. -1986, №6.-С. 66-79.

14. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3-х томах. Т.2. - М.: Мир, 1985.-368 с.

15. Луцик М.Д., Панасюк Е.Н., Луцик А.Д. Лектины. Львов: Вища школа, 1981. - 156 с.

16. Методы экспериментальной микологии. Справочник / Под общ. ред. И.А. Дудка. Киев: Наукова думка, 1982. - 551с.

17. Мецлер Д. Биохимия. В 3-х томах. Т. 1. М.: Мир, 1980.-408 с.

18. Михайлов А.Т., Симирский В.Н. Методы иммунохимического анализа в биологии развития. М.: Наука, 1991. - 272 с.

19. Мюллер Э., Леффлер В. Микология. М.: Мир, 1995. - 343 с.

20. Никитина В.Е., Богомолова Н.В., Пономарева Е.Г., Соколов О.И. Влияние лектинов азоспирилл на способность семян к прорастанию // Известия АН. Сер. биол. 2004. - № 4. - С. 431-435.

21. Оводов Ю.С. Полисахариды цветковых растений: структура и физиологическая активность // Биоорган, химия. — 1998. — Т. 24, № 7. — С. 483— 501.

22. Остерман Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985.-536 с.

23. Патент № 2237719 РФ, МКИ С12 Р19/04. Способ получения липополисахаридов / Г.Л. Бурыгин, Л.Ю. Матора, С.Ю. Щеголев (РФ). 4 с.

24. Поллак Д., Ван Норден С. Введение в иммуноцитохимию: современные методы и проблемы. М.: Мир, 1987. - 74 с.

25. Петросян A.M. Исследование гликозилирования парапротеинов и анализ их электрофоретической подвижности у больных множественной миеломой // Укра'шьский медичний часопис. 2006. - № 3 (53). - С. 106— 111.

26. Пономарева Е.Г., Емельянова Н.В., Никитина В.Е., Захарова Н.Б. Воздействие бактериального лектина на функциональную активность лимфоцитов // Журн. микробиол. 2007. - № 2. - С. 60-65.

27. Рокицкий П.Ф. Биологическая статистика. Минск: Вышэйшая школа, 1973.-320 с.

28. Токин Б.П. Общая эмбриология. М.: Высшая школа, 1977. - 509с.

29. Шнырева А.В,, Дружинина И.С., Дьяков Ю.Т. Генетическая структура комплекса Pleurotus ostreatus sensu lato на территории Московской области //Генетика.- 1998.-Т. 34, № 12.-С. 1610-1618.

30. Цивилева O.M., Никитина В.Е., Гарибова JI.B., Завьялова JI.A., Игнатов В.В. Гемагглютинирующая активность Lentinus edodes (Berk.) Sing ,Lentinula edodes (Berk.) Pegler. // Микробиология. 2000. - Т. 69, № 1. - С. 38-44.

31. Цивилева О.М., Никитина В.Е., Гарибова JI.B. Влияние состава среды культивирования на активность внеклеточных лектинов Lentinus edodes II Прикл. биохим. микробиол. 2005а. - Т. 41, № 2. - С. 200-203.

32. Abbas А.К., Unanue E.R., Karnovsky M.J. Current techniques for the detection of surface Ig on lymphocytes // Tech. Biochem. Biophys. Morphol. -1976.-Vol. 3.-P. 139-176.

33. Abeijon C., Mandon E.C., Hirschberg C.B. Transporters of nucleotide sugars, nucleotide sulfate and ATP.in Golgi apparatus // Trends Biochem. Sci. -1997. Vol. 22. - P. 203-207.

34. Alen'kina S.A., Payusova O.A., Nikitina V.E. Effect of Azospirillum lectins on the activities of wheat-root hydrolytic enzymes // Plant Soil. 2006. - Vol. 283.-P. 147-151.

35. Baldani V.L.D., Baldani J. I., Dobereiner J. Effects of Azospirillum inoculation on root infection and nitrogen incorporation in wheat // Can. J. Microbiol. 1983. - Vol. 29. - P. 924-929.

36. Barak R., Elad Y., Mirelman D. Chet I. Lectins: a possible basis for specific recognition in interaction of Trichoderma and Sclerotium rolfsii II Phytopathology. 1985. - Vol. 75, N 4. - P. 458-462.

37. Barbierio C., Zanelli Т., Galli E., Zanetti G. Wheat inoculation with Azospirillum brasilense Sp6 and some mutants altered in nitrogen fixation and indole-3-acetic acid production // FEMS Microbiol. Lett. 1988. - Vol. 36. - P. 87-90.

38. Bobrovnik S.A. New systems of coordinates in the study of ligand-receptor interaction // Ukr. Biochim. Zh. 1999. - V. 71. - P. 110-122.

39. Bobrovnik S.A. Ligand-receptor interactions: a new method for determining the binding parameters // J. Biochem. Biophys. Methods. 2003. - Vol. 55. - P. 71-86.

40. Boulianne R.P., Liu Y., Aebi M., Lu B.C., Kues U. Fruiting body development in Coprinus cinereus: regulated expression of two galectins secreted a non-classical pathway // Microbiology. 2000. - Vol. 146, N 8. - P. 18411853.

41. Boyd W.C., Shapleigh E. Specific precipitating activity of plant agglutinins (lectins) // Science. 1954. - Vol. 119. - P. 419.

42. Bradford M. A rapid and sensitive method for a quatification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. - Vol. 72. - P. 248-254.

43. Brechtel R., Watzig H., Rudiger H. The lectin from the mushroom Pleurotus ostreatus: a phosphatase-activating protein that is closely associated with an a-galactosidase activity//Plant Sci.-2001.-Vol. 160.-P. 1025-1033.

44. Brockhausen I., Schachter H. Glycosyltransferases involved in N- and O-glycan biosynthesis // Glycosciences: status and perspectives / Eds. Gabius H.J. and Gabius S. London-Weinheim: Chapman & Hall, 1997. - P. 79-113.

45. Conrad F., Rudiger H. The lectin from Pleurotus ostreatus: purification, characterization and interaction with phosphatase // Phytochemistry. 1994. Vol. 36,N2.-P. 277-283.

46. Cooper D.N.W., Boulianne R.P., Charlton S., Farrell E.M., Sucher A., Lu B.C. Fungal galectins, sequence and specificity of two isolectins from Coprinus cinereus/П. Biol. Chem. 1997. - Vol. 272, N3.-P. 1514-1521.

47. Cuatrecasas P. Interaction of wheat germ agglutinin and concanavalin A with isolated fat cells // Biochemistry. 1973. - Vol. 12. - P. 1312-1323.

48. Cuatrecasas P. and Tell G.P.E. Insulin-like activity of Concanavalin A and wheat germ agglutinin direct interactions with insulin receptor // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1973. - Vol. 70, N 2. - P. 485^89.

49. Cummings R.D., Kornfield S. Fractionation of asparagines-linked oligosaccharides by serial lectin-agarose affinity chromatography // J. Biol. Chem. 1982b. - Vol. 257. - P. 11235-11240.

50. De Mey J. Colloidal gold probes in immunocytochemistry / Immunocytochemistry. Practical applications in pathology and biology // Eds. Polak J.M., VanNoorden S. Bristol: Wright, 1983. - P. 82.

51. Dobereiner J., Day J.M. Associative symbiosis in tropical grass:recharacterization of microorganisms and dinitrogen fixing sites // Symposium on

52. Nitrogen Fixation / Eds. Newton W.E. and Nijmans C.J. Washington State

53. Univ.: Pullman, 1976. P. 518-538.

54. Dodd R.B., Drickamer K. Lectin-like proteins in model organisms: implications for evolution of carbohydrate-binding activity // Glycobiology. -2001.-Vol. 11,N5.-P. 71R-79R.

55. Dorland L., van Halbeek H., Vliegenthart J.F.G., Lis H., Sharon N. Primary structure of the carbohydrate chain of soybean agglutinin. A reinvestigation by NMR // J. Biol. Chem. 1981. - Vol. 256. - P. 7708-7711.

56. Doyle R.J. Contribution of the hydrophobic effect to microbial infection // Microbes Infect. 2000. - Vol. 2, N 4. - P. 391-400.

57. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton J.K., Rebers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Anal. Chem. 1956. -Vol. 28.-P. 350-356.

58. Dunitz J.D. Win some, lose some: enthalpy entropy compensation in weak intermolecular interactions // Chem. Biol. - 1995. - Vol. 2, N 11. - P. 709-712.

59. Drickamer K. Two distinct classes of carbohydrate recognition domains in animal lectins // J. Biol. Chem. 1988. - Vol. 263. - P. 9557-9560.

60. Drickamer K., Taylor M. E. Evolving views of protein glycosylation // Trends. Biochem. Sci. 1998. - Vol. 23.-P. 321-324.

61. Dwek R.A. Glycobiology: toward understanding the function of sugars // Chem. Rev. 1996. - Vol. 96, N 2. - P. 683-720.

62. Edelman G.M., Cunningham B.A., Gall W.E., Gottlieb P.D., Rutishauser U., Waxdal M.J. The covalent strucrure of an entire yG immunoglobulin molecule // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1969. - Vol. 63. - P. 78-85.

63. Elad Y., Barak R., Chet I. Possible role of lectins in mycoparasitism // J. Bacterid.- 1983.-Vol. 154, N3.-P. 1431-1435.

64. Elgavish S., Shaanan B. Lectin-carbohydrate interactions: different folds, common recognition principles // Trends Biochem. Sci. 1997. - Vol. 22, N 12. -P. 462^467.

65. Engvall E., Jonsson K., Perlman P. Enzyme-linked immunosorbent essay. II. Quantitative assay of protein antigen, immunoglobulin G, by means of enzyme-labeled antigen and antibody-coated tubes // Biochem. Biophys. Acta. 1971. -Vol. 271.-P. 427-435.

66. Entlicher G., Jesenska K., Jarosova-Dejlova L., Jarnik M., Kocourek J. Isolation and characterization of a lectin from the stinkhorn mushroom (.Phallus impudicus L. ex Pers.) // Lectins, Biol. Biochem. Clin. Biochem. 1985. — Vol.4.-P. 491-503.

67. Etzler M.E., MacMillan S., Scales S., Gibson D.M., James D.W., Cole D., Thayer S. Subcellular localization of two Dolichos biflorus lectins // Plant Physiol. 1984. - Vol. 76. - P. 871-878.

68. Evans C. Laccase activity in lignin degradation by Coriolus versicolor. In vivo and in vitro studies // FEMS Microbiol. Lett. 1985. - Vol. 27. - P. 339343.

69. Faye L., Chrispeels M.J. Transport and processing of the glycosylated precursor of concanavalin A in jackbean // Planta. 1987. - Vol. 170. - P. 217224.

70. Fedonenko Yu.P., Zatonsky G.V., Konnova S.A., Zdorovenko E.L., Ignatov V.V. Structure of the O-specific polysaccharide of the lipopolysaccharide of Azospirillum brasilense Sp245 // Carbohydr. Res. 2002. - Vol. 337. - P. 869872.

71. Fedonenko Yu.P., Konnova O.N., Zatonsky G.V., Shashkov A.S., Konnova

72. A., Zdorovenko E.L., Ignatov V.V., Knirel Yu.A. Structure of the O-polysaccharide of the lipopolysaccharide of Azospirillum irakense KBC1 // Carbohydr. Res. 2004. - Vol. 339.-P. 1813-1816.

73. Fedonenko Yu.P., Konnova O.N., Zatonsky G.V., Konnova S.A., Kocharova N.A., Zdorovenko E.L., Ignatov V.V. Structure of O-polysaccharide from the Azospirillum lipoferum Sp59b lipopolysaccharide // Carbohydr. Res. 2005. — Vol. 340.-P. 1259-1263.

74. Fernandez-Alonso M., Canada F.J., Jimenez-Barbero J., Guevas G. Molecular recognition of saccharides by proteins. Insights on the origin of carbohydrate-aromatic interactions // J. Am. Chem. Soc. 2005. - Vol. 127, N 20.-P. 7379-7386.

75. Fleischmann G., Mauder I., Illert W., Rudiger H. A one-step procedure for isolation and resolution of the Phaseolus vulgaris isolectins by affinity chromatography // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1985. - Vol. 366. - P. 10291032.

76. Franz H., Ziska P., Kindt A. Isolation and properties of three lectins from Mistletoe (Viscum album L.) // Biochem. J. 1981. - Vol. 195, N 2. - P. 481—484.

77. Furukawa K., Ying R., Nakajima Т., Matsuki T. Hemagglutinins in fungus extracts and their blood group specificity // Exp. Clin. Immunogenet. 1995. -Vol. 12.-P. 223-231.

78. Gabius H.-J., Unverzagt C., Kayser K. Beyond plant lectin histochemistry: preparation and application of markers to visualize the cellular capacity for protein-carbohydrate recognition // Biotech. Histochem. 1998. - Vol. 73, N 5. -P. 263-277.

79. Gabius H.-J. The how and why of protein-carbohydrate interaction: a primer to the theoretical concept and a guide to application in drug design // Pharmaceut. Res. 1998. - Vol. 15. - P. 23-30.

80. Gabius H.J. Biological information transfer beyond the genetic code: the sugar code // Naturwissenschaften. 2000. - Vol. 87. - P. 108-121.

81. Gabius H.-J., Andre S., Kaltner H., Siebert H.-C. The sugar code: functional lectinomics // Biochim. Biophys. Acta. 2002. - Vol. 1572, N 2-3. - P. 165-77.

82. Gagneux P., Varki A. Evolutionary considerations in relating oligosaccharide diversity to biological function // Glycobiology. 1999. - Vol. 9, N8.-P. 747-755.

83. Galbraith W., Goldstein I.J. Phytohemagglutinin of the lima bean (Phaseolus lunatus). Isolation, characterization and interaction with type A blood group substance // Biochemistry. 1972a. - Vol. 11, N 21. - P. 39763984.

84. Galbraith W., Goldstein IJ. Lima bean (Phaseolus lunatus) lectin // Methods in Enzymol. New York: Academic Press, 1972b. - Vol. 28, Part B. -P. 318-323.

85. Gallagher- J.T. Carbohydrate-binding properties of lectins: a possible approach to lectin nomenclature and classification // Biosci. Rep. 1984. -Vol. 4.-P. 621-632.

86. Gao Q.P., Seljelid R., Chen H.Q., Jiang R. Characterization of acidic heteroglycans from Tremella fuciformis Berk, with cytokin stimulating activity // Carbohydr. Res. 1996. - Vol. 288. - P. 135-142.

87. Garver F.A., Chang L., Mendicino J., Isobe Т., Osserman E.F. Rrimary structure of a deleted human lambda type immunoglobulin light chain containing carbohydrate: protein Sm XII Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. - Vol. 72. - P. 4559^4563.

88. Goldstein I.J., Hayes C.E. The lectins: carbohydrate binding proteins of plants and animals // Adv. Carbohydr. Chem. Biochem. - 1978. - Vol. 35. - P. 127-340.

89. Goldstein I.J., Hughes R.C., Monsigny M., Osawa Т., Sharon N. What shoud be called a lectin? // Nature. 1980. - Vol. 285. - P. 66.

90. Guillot J., Genaud L., Gueugnot J., Damez M. Purification and properties of two hemagglutinins of the mushroom Laccaria amethystina // Biochemistry. -1983. Vol. 22. - P. 5365-5369.

91. Guillot J., Breton A., Damez M., Dusser M., Gaillard-Martinie В., Millet M. Use of lectins for a comparative study of cell wall composition of different anaerobic rumen fungal strains // FEMS Microbiol. Lett. 1990. - Vol. 67. - P. 151-156.

92. Guillot J., Giollant M., Damez M., Dusser M. Isolation and characterization of a lectin from the mushroom Lactarius deliciosus // J. Biochem. 1991. - Vol. 109.-P. 840-845.

93. Guillot J., Giollant M., Damez M., Dusser M. Intervention des lectines fongiques dans les evenement precoces de reconnaissance arbre/champignon au cours de la formation des ectomycorhizes // Acta Bot. Gallica. 1994. - Vol. 141.-P. 443-447.

94. Guillot J., Konska G. Lectins of higher fungi // Biochem. System. Ecol. -1997. Vol. 25, N 3. - P. 203-230.

95. Hardi В J. The glycosidic linkage flexibility and time-scale similarity hypotheses // J. Mol. Struct. 1997. - Vol. 395. - P. 187-200.

96. Helenius A., Aebi M. Intracellular function of N-glycans // Science. 2001. -Vol. 291.-P. 2364-2369.

97. Helmi M:, Lombard S., Pieroni G. Ricin RGA (60): evidence for its phospholipase activity // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. - Vol. 258.-P. 252-255.

98. Herman E.M., Shannon L.M., Chrispeels M.J. Concanavalin A is synthesized as a glycoprotein precursor // Planta. 1985. - Vol. 165. - P. 2329.

99. Hilschmann N., Craig L.C. Amino acid sequence studies with Bence Jones proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1965. - Vol. 53. - P. 14031409.

100. Hirano S., Matsuura Y., Kusunoki M., Kitagawa Y., Katsube Y. Two crystalline forms of a lectin from Flammulina velutipes II J. Biochem. 1987. -Vol. 102.-P. 445-446.

101. Hirsch A.M. Role of lectins (and rhizobial exopolysaccharides) in legume nodulation // Curr. Opin. Plant Biol. 1999. - Vol. 2. - P. 320-326.

102. Hoedemaeker F.J., van Eijsden R.R., Diaz C.L., Sylvia de Pater В., Kijne J.W. Destabilization of pea lectin by substitution of a single amino acid in a surface loop //Plant Mol. Biol. 1993. - Vol. 22, N 6. - P. 1039-1046.

103. Hooper L.V., Manzella S.M., Baenziger J.U. The biology of sulfated oligosaccharides // Glycosciences: status and perspectives / Eds. Gabius H.J. and Gabius S. -London-Weinheim: Chapman & Hall, 1997. P. 261-276.

104. Ikekawa T. Beneficial effects of edible and medicinal mushrooms // Int. J. Med. Mushr. 2001. - Vol. 3. - P. 291-298.

105. Kabir S., Rosenstreich D.L. Binding of bacterial endotoxin to murine splen lymphocytes // Infect. Immunol. 1977. - Vol. 15. - P. 156-164.

106. Капеко Т., Oguri S., Kato S.-I., Nagata Y. Developmental appearance of lectin during fruit body formation in Pleurotus cornucopiae II J. Gen. Appl. Microbiol. 1993. - Vol. 39. - P. 83-90.

107. Katsy E.I., Matora L.Yu., Serebrennikova O.B., Scheludko A.V. Involvement of a 120-MDa plasmid of Azospirillum brasilense Sp245 in the production of lipopoly saccharides 11 Plasmid. 1998. - Vol. 40. - P. 73-83.

108. Kawagishi H., Nomura A., Mizuno Т., Kimura A., Chiba S. Isolation and characterization of lectin from Grifola frondosa fruiting bodies // Biochim. Biophys. Acta. 1990b. - Vol. 1034. - P. 247-252.

109. Kawagishi H.,Mori H., Uno A., Kimura A., Chiba S. A sialic acid-binding lectin from the mushroom Hericium erinaceum И FEBS Lett. 1994. - Vol. 340. -P. 56-58.

110. Kawagishi H., Mitsunaga S.I., Yamawaki M., Ido M., Shimada A., Kinoshita Т., Murata Т., Usui Т., Kimura A., Chiba S. A lectin from mycelia of the fungus Ganoderma lucidum II Phytochemistry. 1997. - Vol. 44. - P. 7-10.

111. Klostergaard G.L.M., Kraus A.L., Grossberg A.L. Pressman D. Arginine as a contact residue in the hafter binding site of protein 315// Immunochemistry. -1977.-Vol. 14.-P. 107-110.

112. Klotz I.M. The application of the law of mass action to binding by proteins. Interaction with calcium // Arch. Biochem. 1946. - Vol. 9. - P. 109-116.

113. Kobata A., Endo T. Immobilized lectin columns: useful tools for fractionation and structural analysis of oligosaccharides // J. Chromatogr. 1992. -Vol. 597.-P. 111-122.

114. Kochibe N., Furukawa K. Purification and properties of a novel fucose-specific hemagglutinin of Aleuria aurantia II Biochemistry. 1980. - Vol. 19. -P. 2841-2846.

115. Kocourek J., Horejsi V. Defining a lectin // Nature. 1981. - Vol. 290. - P. 188.

116. Kocourek J., Horejsi V. A note on the recent discussion on the definition of the term "lectin" // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. Vol. 3 / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983.-P. 3-6.

117. Konska G., Guillot J., Dusser M., Damez M., Botton B. Isolation and characterization of an N-acetyllactosamine-binding lectin from the mushroom Laetiporus sulfureus // J. Biochem. 1994. - Vol. 116, N 3. - P. 519-523.

118. Konska G. Lectins of higher fungi (Micromycetes) Their occurrence, physiological role, and biological activity // Int. J. Med. Mushr. - 2006. - Vol. 8, Nl.-P. 19-30.

119. Kretz O., Greppy E.E., Boulanger Y., Dirheimer G. Purification and some properties of bolesatine, a protein inhibiting in vitro protein synthesis from the mushroom Boletus satanas (Boletaceae) // Arch. Toxicol. Suppl. 1989. - Vol. 13.-P. 422-427.

120. Krieg N.R., Dobereiner J. Genus Azospirillum (Tarrand, Krieg and Dobereiner, 1979). In: Bergey's Manual of systematic bacteriology, Williams & Urlkins, Baltimore; London, 1984. - P. 99-104.1. V V

121. Kuniak L., Karacsonyi S., Augusti J., Ginterova A., Szechenyl S., Kravarik D., Dubaj J., Varju J. A new fungal glucan and its preparation. World Patent 9312243.24.06.1993.

122. Laine R.A. The information-storing potential of the sugar code // Glycosciences: Status and Perspectives / Eds. Gabius H.-J., Gabius S. London; Weinheim: Chapman & Hall, 1997. - P. 1-14.

123. Lavelle E.C., Grant G., Pusztai A., Pfuller U., O'Hagan D.T. Mucosal immunogenicity of plant lectins in mice // Immunology. 2000. - Vol. 99. - P. 30-37.

124. Lemieux R.U. How water provides the impetus for molecular recognition in aqueous solution // Acc. Chem. Res. 1996. - Vol. 29. - P. 373-380.

125. Licastro F., Crishna M., Kretz O., Dirheimer G., Creppy E.E., Stripe F. Mitogenic activity and immunological properties of bolesatine, a lectin isolated from the mushroom Boletus satanas II Int. J. Biochem. 1993. - Vol. 25, N 5. - P. 789792.

126. Lin J.-Y., Chou T.-B. Isolation and characterization of'a lectin from edible mushroom, Volvariella volvacea II J. Biochem. 1984. - Vol. 96. - P. 35-40.

127. Lin Yu., Su A. Isolation, characterization and haemagglutination of the lectin from Fistulina hepatica II Natur. Prod. Res. Develop. 2004. - Vol. 16, N 4. - P. 420.

128. Lis H., Sharon N. Lectins as molecules and as a tools // Annu. Rev. Biochem. 1986.-Vol. 55.-P. 35-67.

129. Lis H., Sharon N. Lectins: carbohydrate-specific proteins that mediate cellular recognition // Chem. Rev. 1998. - Vol. 98. - P. 637-674.

130. Lord J.M. Precursors of ricin and Ricinus communis agglutinin // Eur. J. Biochem. 1985. -Vol. 146. - P. 410-416.

131. Luscher-Mattli M. Effect of the mitogenic lectin concanavalin A on the thermotropic behavior of glycosyl free cationic lipids and their mixtures with zwitterionic lipids // Biopolymers. - 1989. - Vol. 28, N 4. - P. 799-817.

132. Maeda Y.Y., Watanabe S.T., Chihara C., Rokutanda M. Denaturation and renaturation of a p-1,6; 1,3-glucan, lentinan, associated with expression of T-cell mediated responses // Cancer Res. 1988. - Vol. 48. - P. 671-675.

133. Maltseva О. V., Niku-Paavola M.-L., Leontievsky A. A., Myasoedova N. M., Golovleva L. A. Ligninolytic enzymes of the white rot fungus Panus tigrinus II Biot. Appl. Biochem. 1991. - Vol. 13. - P. 291-302.

134. Mansfield M.A., Peumans W.J., Raikhel N.V. Wheat-germ agglutinin is synthesized as a glycosylated precursor // Planta. 1988. - V. 173. - P. 482-489.

135. Masaoka H., Shibata K., Yamaguchi H. Topological and functional characterization of the N-glycans of soybean (Glycine max) agglutinin // J. Biochem. 1999.-Vol. 126.-P. 212-217.

136. Merritt E.A., Sarfaty S., van den Akker F., L'Hoir C., Martial J.A., Hoi W.G. Crystal structure of cholera toxin B-pentamer bound to receptor GM1 pentasaccharide // Protein Sci. 1994a. - Vol. 3, N 2. - P. 166-175.

137. Merritt E.A., Sixma Т.К., Kalk K.H., van Zanten B.A., Hoi W.G. Galactose-binding site in Escherichia coli heat-labile enterotoxin (LT) and cholera toxin (CT) // Mol. Microbiol. 1994b. - Vol. 13, N 4. - P. 745-753.

138. Miller I.B., Noyes C., Heinrikson R., Kingdon H.S., Yachnin S. Phytohemagglutinin mitogenic proteins. Structural evidence for a family of isomitogenic proteins // J. Exp. Med. 1973. - Vol. 138, N 4. - P. 939-951.

139. Miller I.B., Hsu R., Heinrikson R., Yachnin S. Extensive homology between the subunits of the phytohemagglutinin mitogenic protein derived from Phaseolus vulgaris И Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. - Vol. 72. - P. 13881391.

140. Mirkov Т.Е., Shrispeels M.J. Mutation of Asnl28 to Asp of Phaseolus vulgaris leucoagglutinin (PHA-L) eliminates carbohydrate binding and biological activity // Glycobiology. 1993. - Vol. 3, N 6. - P. 581-587.

141. Mizuno Т., Zhuang C. Maitake, Grifola frondosa: pharmacological effects // Food Rev. Int. 1995. - Vol. 11.-P. 135-149.

142. Mizuno Т., Yeohlui P., Kinoshita Т., Zhuang C., Ito H., Mayuzumi Y. Antitumor activity and chemical modification of polysaccharides from Niohshimeji mushroom, Tricholoma giganteum II Biosci. Biotechnol. Biochem. — 1996.-Vol. 60.-P. 30-33.

143. Mody R., Joshi S., Chaney W. Use of lectins as diagnostic and therapeutic tools for cancer // J. Pharmacol. Toxicol. Methods. 1995. - V. 33. - P. 1-10.

144. Morgan W.T.J., Watkins W.M. The inhibition of the haemagglutinins in plant seeds by human blood group substances and simple sugars // Br. J. Exp. Pathol. 1953. - Vol. 34. - P. 94-103.

145. Murphy L.A., Goldstein I J. Five a-D-galactopyranosyl-binding isolectins from Bandeireae simplicifolia seeds // J. Biol.Chem. 1977. - Vol. 252. - P. 4739-4742.

146. Nagai K., Yamaguchi H. Direct demonstration of the essential role of the intramolecular high-mannose oligosaccharide chains in the folding and assembly of soybean (Glycine max) lectin polypeptides // J. Biochem. 1993. - Vol. 113. - P. 123-125.

147. Parker D., Fothergill J.J., Wadsworth D.C. В lymphocyte activation by insoluble antiimmunoglobulin: induction of immunoglobulin secretion by a T cell-dependent soluble factor // J. Immunol. 1979. - Vol. 123. - P. 931-941.

148. Pavelka M. Topology of glycosylation a histochemist's view // Glycosciences: status and perspectives / Eds. Gabius H.J. and Gabius S. London-Weinheim: Chapman & Hall, - 1997. - P. 115-120.

149. Pemberton R.T. Agglutinins (lectins) from British higher fungi // Mycol. Res.-1994. Vol. 98, N 3. - P. 277-290.

150. Peumans W.J., Hao Q., van Damme E.J.M. Ribosome-inactivating proteins from plants: more than RNA N-glycosidases? // FASEB J. 2001. - Vol. 15. -P. 1493-1506.

151. Porter R.R. The hydrolysis of rabbit y-globulin and antibodies with crystalline papain // Biochem. J. 1959. - Vol. 73. - P. 119-126.

152. A68. Quiocho, F.A., Vyas, N.K., Spurlino, J.C. Atomic interactions between proteins and carbohydrates // Trans. Am. Crystallogr. Asoc. 1991. - Vol. 25. - P. 23-35.

153. Quinn J.M., Etzler M.E. Isolation and characterization of a lectin from the roots of Dolichos biflorus II Arch. Biochem. Biophys. 1987. - Vol. 258. - P. 535-544.

154. Raz A., Meromsky L., Lotan R. Differential expression of endogenous lectins on the surface of nontumorigenic, tumorigenic, and metastatic cells // Cancer Res. 1986. - Vol. 46, N 7. - P. 3667-3672.

155. Reuter G., Gabius H.-J. Eukaryotic glycosylation — whim of nature or multipurpose tool? // Cell. Mol. Life Sci. 1999. - Vol. 55. - P. 368-422.

156. Rini J.M. Lectin structure // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1995. -Vol. 24.-P. 551-577.

157. Rini J.M., Lobsanov Y.D. New animal lectin structures // Curr. Opin. Struct. Biol. 1999. - Vol. 9. - P. 578-584.

158. Riorden J.F., McElvany K.D., Bordens C.L. Arginyl residues: anion recognition sites in ensymes // Science. 1977. - Vol. 195. - P. 884-886.

159. Roberts L.M., Lamb F.I., Pappin D.J.C., Lord J.M. The primary sequence of Ricinus communis agglutinin in comparison with ricin // J. Biol. Chem. 1985. -Vol. 260.-P. 15682-15686.

160. Roth J. The preparation of protein A-gold complexes with 3 nm and 15 nm gold particles and their use in labeling multiple antigens on ultrathin sections / Histochem. J. 1982. - Vol. 14.-P. 791-801.

161. Roth J. The colloidal gold marker system for light and electron microscopic cytochemistry / Techniques in immunocytochemistry // Eds. Bullock G.R., Petrusz P. London: Academic, 1983. - Vol. 2. - P. 217.

162. Roth J. Application of lectin-gold complexes electron microscopic " localization of glycocojugates on thin sections / J. Histochem. Cytochem. 1983.-Vol. 31.-P. 987-999.

163. Rudiger H., Gabius H.-J. Plant lectins: occurrence, biochemistry, functions1. Л—-'and applications//Glycoconjugate J.-2001.-Vol. 18.-P. 589-613.

164. Sacchettini J.C., Baum L.G., Brewer C.F. Multivalent protein-carbohydrate interactions. A new paradigm for supermolecular assembly and signal transduction // Biochemistry. 2001. - Vol. 40. - P. 3009-3015.

165. Sage H.J., Vazquez J.J. Studies on a hemagglutinin from mushroom Agaricus campestris II J. Biol. Chem. 1967. - Vol. 242, N 1. -P. 120-125.

166. Samner J.B. The globulins of the jackbean, Canavalia ensiformis II J. Biol. Chem.-1919.-Vol. 37.-P. 137-142.

167. Samner J.B., Howell S.F. The identification of the hemagglutinin of the Jack bean with concanavalin A // J. Bacterial. 1936. - Vol. 32. - P. 227-237.

168. Scatchard G. The attraction of proteins for small molecules and ions // Ann. N.Y.Acad. Sci. 1949. - Vol. 51. - P. 660-672.

169. Sears P., Wong C.H. Enzyme action in glycoprotein synthesis // Cell. Mol. Life Sci. 1998. - Vol. 54. - P. 223-252.

170. Sell S. Development of restrictions in the expression of immunoglobulin specificities by lymphoid cells // Transplant. Rev. 1970. - Vol. 5. - P. 22-44.

171. Sharon N., Lis H. Carbohydrates in cell recognition // Sci. Am. 1993. -Vol. 268,N l.-P. 82-89.

172. Sharon N., Lis H. Lectins: from hemagglutinins to biological recognition molecules // Glycobiology. 2004. - № 14. - P. 53-62.

173. Slifkin M., Doyle R.J. Lectins and their use in clinical microbiology // Clin. Microbiol. 1990.-Vol. 3,N3.-P. 197-218.

174. Stillmark H. Uber Ricin, ein giftiges Ferment aus den Samen von Ricinus communis und einigen anderen Euphorbiaceen. Ph.D. Thesis, Univ. of Dorpat (Tartu), Estonia, 1888. — c- ,

175. Toone E.J. Structure and energetics of protein-carbohydrate complexes // Curr. Opin. Struct. Biol. 1994. - Vol. 4. - P. 719-728.

176. Torano A., Tsuzukida Y., Liu Y.V., Putnam F.W. Location and structural significance of the oligosaccharides in human IgAl and IgA2 immunoglobulins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. - Vol. 74. - P. 2301-2305.

177. Tsivileva O.M., Nikitina V.E., Garibova L.V., Ignatov V.V. Lectin activity of Lentinus edodes II International Microbiology. 2001. - Vol. 4, N 1. - P. 4145.

178. Ukawa I., Ito H., Hisamatsu M. Antitumor effects of (1—>3) P-D-glucan and (l-^6)P-D-glucan purified from newly cultivated mushroom Hatakeshimeju сLyophyllum decastes Sing.) J. Biosci. Bioeng. 2000. -Vol. 90. - P. 98-104.

179. Varki A. Factors controlling the glycosylation potential of the Golgi apparatus // Trends Cell Biol. 1998. - Vol. 8. - P. 34-40.

180. Villalobo A., Gabius H.J. Signaling pathways for transduction of the initial message of the glycocode into cellular responses // Acta Anat. 1998. - Vol. 161.-P. 110-129.

181. Vyas, N.K. Atomic features of protein-carbohydrate interactions // Curr. Opin. Struct. Biol. 1991. - Vol. 1. - P. 732-740.

182. Wang H.X., Ng T.B., Ooi V.E.C., Liu W.K., Chanf S.T. A polysaccharide-peptide complex from culture mycelia of the mushroom Tricholoma mongolicum with immunoenhancing and antitumor activities // Biochem. Cell. Biol. 1996. -Vol. 74.-P. 95-100.

183. Wang H., Ng T.B., Ooi Vincent E.C. Lectins from mushrooms // Mycol. Res. 1998. - Vol. 102. - P. 897-906.

184. Wang H., Ng T.B., Liu Q. Isolation of a new heterodimeric lectin with mitogenic activity from fruiting bodies of the mushroom Agrocybe cylindracea II Life Sci. 2002. - Vol. 70, N 8. - P. 877-885.

185. Wang H., Ng T.B., Liu Q. A novel lectin from the wild mushroom Polyporus adusta II Biochem. Biophys. Res. Commun. — 2003. -Vol. 307, N 3. -P. 535-539.

186. Wasser S.P. Medicinal mushrooms as a source of antitumor and immunomodulating polysaccharides // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. -Vol. 60.-P. 258-274.

187. Wasserman R.L., Capra J.D., Immunoglobulins // The Glycoconjugates / Eds. M.I. Horowitz and W. Pigman. New York: Academic Press, 1977. - P. 323-348.

188. Wei W.-Z.and Lindquist R.R. Wheat-germ agglutinin iniciates monocytoid cell killing of non-antibody-coated erithrocytes // Immunology. 1983. - Vol. 49:-P. 617-623.

189. Weis W.I., Drickamer K., and Hendrickson. Structure of a C-type,mannose-binding protein complexed with an oligosaccharide // Nature. 1992. - Vol. 360. -P. 127-134.

190. Winterburn P.J., Phelps C.F. The significance of glycosylated proteins // Nature. 1972. - Vol. 236. - P. 147-151.

191. Woo S., Fogliano V., Scala F., Lorito M. Synergism between fungal enzymes and bacterial antibiotics may enhance biocontrol // Antonie Van Leuwenhoek.-2002.-Vol. 81.-P. 353-356.

192. Wool I.G., Gliick A., Endo Y. Ribotoxin recognition of ribosomal RNA and a proposal for the mechanism of translocation. Trends Biochem. Sci. 1992. -Vol. 17.-P. 266-269.

193. Yadomae T. Structure and biological activities of fungal p (1 —>3) glucans // Yakugaku Zasshi. -2000. -Vol. 120.-P. 413-431.

194. Yagi F., Miyamoto M., Abe Т., Minami Y., Tadera K., Goldstein I J. Purifcation and carbohydrate-binding specificity of Agrocybe cylindracea lectin // Glycoconjugate J. 1997. - Vol. 14. - P. 281-288.

195. Yagi F., Hiroyama H., Kodama S. Agrocybe cylindracea lectin is a member of the galectin family // Glycoconjugate J. -2001. -V. 18, N 10. P. 745-749.

196. Yatohgo Т., Nakata M., Tsumuraya Y., Hashimoto Y., Yamamoto S. Purification and properties of a lectin from the fruitbodies of Flammulina velutipes II Agric. Biol. Chem. 1988. - Vol. 52, N 6. -P. 1485-1493.

197. Yokoyama K., Yano О., Terao Т., Osawa T. Purification and biological activities of pokeweed {Phytolacca americana) mitogens // Biochim. Biophys. Acta. 1976. - Vol. 427. - P. 443-448.

198. Yokoyama K., Terao Т., Osawa T. Carbohydrate-binding specificity of pokeweed mitogens // Biochim. Biophys. Acta. 1978. - Vol. 358. - P. 384-387.

199. Yoshida M., Kato S.-I., Oguri S., Nagata Y. Purification and properties of lectins from mushroom, Pleurotus cornucopiae II Biosci. Biotech. Biochem. -1994. Vol. 58, N 3. -P. 498-501.

200. Zhuang C., Mizuno Т., Ito H., Shimura K., Sumiya Т., Kawada M. Antitumor activity and immunological property of polysaccharides from mycelium of liquid-cultured Grifola frondosa II Nippon Shokuhin Kogyoл Gakkaishi. 1994a. - Vol. 41. - P. 724-732.

201. Zhuang C., Mizuno Т., Ito H., Shimura K., Sumiya T. Chemical modification and antitumor activity of polysaccharides from the mycelium of liquid-cultured Grifola frondosa II Nippon Shokuhin Kogyo Gakkaishi. 1994b. -Vol. 41.-P. 733-740.