Физико-химические аспекты участия ионов металлов в метаболизме бактерии Azospirillum brasilense тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат химических наук Чернышев, Анатолий Валериевич

• Чернышев, Анатолий Валериевич
• кандидат химических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат химических наук Чернышев, Анатолий Валериевич

Список сокращений и обозначений.

Введение.-.

Глава 1. Литературный обзор.

1.1. Роль ионов металлов в жизнедеятельности бактериальной клетки.

I.1.1. Пассивная диффузия.

II. 2. Облегченная диффузия.

1.1. 3. Активный транспорт.

1.1. 4. Адсорбция и образование новой фазы с участием микроорганизмов.

1.2. Биологический катализ на биядерных комплексах металлов.

Глава 2. Объекты и методы исследования.

2.1. Объект исследования и условия культивирования.

2. 2. Выделение и очистка глутаминсинтетазы.

2.3. Определение активности и степени аденилирования (а) глутаминсинтетазы.

2. 4. Определение концентрации белка.

2.5. Определение активности глутаминсинтетазы АгавртНит Ьгавиепье Бр 245 з присутствии ионов металлов.

2. 6. Световая микроскопия.

2. 7. Выделение минеральных кристаллов.

2. 8. Структурные исследования минеральных кристаллов

2. 8.1. Инфракрасная (ИК) спектроскопия.

2. 8. 2. Рентгенофазовый анализ.

2. 8. 3. Термогравиметрический (ТГА) и дифференциальный термический (ДТА) анализ.

2. 8. 4. Ионная хроматография и элементный анализ.

2. 9. Атомно-эмиссионная (АЭС) и атомно-абсорбционная (ААС) спектрометрия.

2.10. Приготовление образцов сухой биомассы АгохртИит ЬгаяИете Бр

2.11. Инфракрасная спектроскопия с Фурье-преобразованием.

2.12. Определение концентрации сухого вещества и клеток, а также их размеров з бактериальной суспензии.'.

2.13. Определение фосфатазной активности лантаноидов.

2. 14. Изучение активности глутаминсинтетазы в присутствий халькогеиотшрилиевых солеи и 1,5'Дикетонов.—.—.

2. 15. Электрохимические исследования кинетических свойств глутаминсинтетазы и реакции гидролиза АТФ в присутствии ионов лантаноидов.

Глава 3. Результаты и их обсуждение.

3.1. Образование кристаллов струвита в процессе культивирования Azospirilhim brasilense —.—

3.2. Поглощение и адсорбция ионов металлов клетками Azospirillum brasilense

3. 3. Взаимодействие глутаминсинтетазы Azospirillum brasilense с ионами s-, р- и d-элементов.

3. 4. Поведение глутаминсинтетазы Azospirillum brasilense в трансферазной реакции с ионами лантаноидов и фосфатазная активность ионов лантаноидов.

3. 5. Взаимодействие глутаминсинтетазы с элементорганическими ионами.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Физико-химические аспекты участия ионов металлов в метаболизме бактерии Azospirillum brasilense»

Актуальность проблемы

Функции ионов металлов и элементоорганических ионов в жизнедеятельности клетки чрезвычайно разнообразны и затрагивают как взаимодействие клеток друг с другом, клетками других организмов и компонентами окружающей среды, так и собственно метаболизм клетки. В последнем случае наблюдается участие ионов металлов практически во всех биохимических реакциях, проходящих внутри клетки.

В настоящее время получены данные [1], позволяющие считать, что основная роль микрофлоры связана с превращениями именно неорганических соединений металлов. Специально выделяют следующие направления трансформации: превращение неорганических соединений в органические компоненты микробной клетки, редокс-процессы, разрушение пород и минералов с сопутствующим выщелачиванием элементов, формирование геологических отложений, синтез комплексообразующих, в том числе хелатирующих, соединений (компоненты почв и илов, гуминовые и фульвокислоты, слизи), адсорбция и отложение ионов металлов на поверхности клеток бактерий, фракционирование изотопов [1—5].

Взаимодействие микроорганизмов с ионами металлов играет важную роль при биологическом осаждении их соединений из окружающей среды наряду с чисто физико-химическими процессами осаждения [6]. р и и естественно, что такая значимость ионов и соединении металлов для живои клетки обусловила ранний интерес исследователей к взаимоотношениям между живой материей и неорганической составляющей среды. Так, основоположник современной биогеохимии В. И. Вернадский отмечал необходимость как можно более широкого и систематического охвата элементов при изучении влияния неорганических соединений на живые клетки: «Мы захватили точной методикой (определения концентрации —А. Ч.) сперва 18 химических элементов, сейчас мы можем количественно исследовать более 60, а должны захватить все 92, если не больше. Ибо все яснее становится, что живое вещество охватывает и регулирует в области биосферы все или почти все химические элементы. Они все нужны для жизни и все попадают в состав организма не случайно. Нет особых, жизни свойственных элементов. Есть господствующие. Взятая же как целое, жизнь охватывает всю систему земных элементов, вероятно, оставляя в стороне лишь немногие, как, например, обычные изотопы тория, но может быть, в разных изотопах захватывая их все. Жизнь есть планетное явление и определяет основным образом химическую миграцию химических элементов верхней земной оболочки — биосферы, миграцию всех химических элементов»[2].

Изучение взаимодействия ионов металлов с клетками и компонентами клеток почвенных азотфиксирующих бактерий заслуживает особого интереса, поскольку почвы представляют собой коллоидную систему, состоящую, в первом приближении, из трех фаз: твердой (механический состав), жидкой (растворы солей и высокомолекулярных соединений) и газообразной. Микроорганизмы почвы, тем самым, вовлечены в активное взаимодействие со всеми тремя фазами.

Почвенная азотфиксирующая бактерия АгозртИит brasilen.se является ассоциативным микроорганизмом, то есть способна образовывать сообщества с высшими небобовыми растениями [7]. Эта особенность делает возможным использование данного микроорганизма в сельскохозяйственных целях в качестве азотного биоудобрения для таких культур, как рис, пшеница, кукуруза и другие злаки. В связи с этим изучение роли ионов металлов — компонентов почв — в физико-химических процессах, сопровождающих метаболизм азос-пириллы, представляет особый интерес.

Поскольку фермент глутаминсинтетаза является ключевым ферментом азотного метаболизма микроорганизмов [8], мы выбрали его среди клеточных компонентов А. Ьга511еп&е для исследования взаимодействия фермента с ионами металлов и элементоорганическими ионами.

Цель настоящего исследования заключалась в физико-химическом исследовании роли ионов металлов в метаболизме АгоьртИитп Ьга.5'йете Бр 245, включая взаимодействие этой бактерии с окружающей средой.

Цель работы определила постановку следующих задач:

Идентификация и комплексное исследование кристаллов минерала, образующегося в результате жизнедеятельности данной бактерии.

Исследование накопления ионов металлов клетками А. brasilen.se.

Исследование активности фермента глутаминсинтетазы А. brasilen.se в присутствии ионов 5-, р-, (1- и /-элементов, а также некоторых элементоорганических катионов.

Научн; ая новизна

Обнаружено явление образования минеральных кристаллов при культивировании почвенной азотфиксирующей бактерии Аго5рт11ит ЪгаьИете Бр 245, которые охарактеризованы как модификация минерала струвита (ЫН4М§Р04 • 6Н20).

Исследовано накопление ряда ионов металлов клетками бактерии А. ЬгазИете.

Проведено комплексное исследование влияния ионов 5-, р-, й- и /-элементов на каталитическую активность глутаминсинтетазы А. Ьга.5'йеп$е.

Найдена количественная корреляция структура-биологическая активность по воздействию на глутаминсинтетазу в ряду 1,5-дикетонов и солей пирилия, тиопирилия и селенопирилия.

Практическая значимость работы

Обнаруженное явление образования кристаллов струвита в среде культивирования А. brasilen.se совместно с данными по накоплению ионов металлов клетками бактерии позволяет по-новому подойти к рассмотрению механизмов функционирования системы микроорганизм-почва-растение.

Данные по активности ГС А. ЬгавИепве в присутствии ионов металлов и элементоорганических катионов дают дополнительные сведения, необходимые для построения низкомолекулярной модели активного центра ГС, ключевого фермента азотного метаболизма как бактерий, так и более высокоорганизованных видов.

Основные положения, выносимые на защиту

Состав и структура кристаллического минерала, образующегося в результате деятельности бактерии А. brasilen.se.

Накопление ионов металлов биомассой А. ЬгазИете.

Взаимодействие глутаминсинтетазы А. ЪгаьИеюе с ионами е-, р-, ¿- и /-элементов.

Взаимодействие глутаминсинтетазы с солями пирилия, тиопирилия, селенопирилия и некоторыми 1,5-дикетонами.

Апробация работы

Основные результаты диссертационной работы докладывались и обсуждались на 3-й конференции Международного союза по биохимии и молекулярной биологии «Молекулярное узнавание» (Сингапур, 1995), XXIX международном спектроскопическом коллоквиуме (Лейпциг, Германия, 1995), 10-м Международном конгрессе по азотфиксации (С.-Петербург, Россия, 1995), VI Всероссийской конференции «Карбонильные соединения в синтезе гетероциклов» (Саратов, Россия, 1996), 17-м Международном симпозиуме по органической химии серы (Цукуба, Япония, 1996), Международном симпозиуме по субповерхностной микробиологии (Давос, Швейцария, 1996), VII Международном симпозиуме по азотфиксации небобовых растений (Файсалабад, Пакистан, 1996), 26-м Международном симпозиуме по аналитической химии окружающей среды (Вена, Австрия, 1996), XXIII Европейском конгрессе по молекулярной спектроскопии (Балатонфюред, Венгрия, 1996), 8-м Конгрессе Международного союза микробиологических обществ (Иерусалим, Израиль, 1996), VII Межвузовской конференции «Новые достижения в органической химии» (Саратов, Россия, 1997), 17-м Международном конгрессе по биохимии и молекулярной биологии (Сан-Франциско, США, 1997), 7-й Европейской конференции по спектроскопии биологических молекул (Сан-Лоренцо, Испания, 1997), 7-й Европейской конференции по электроанализу (Коимбра, Португалия, 1998), Европейской конференции по взаимодействию бактерий с металлами и радионуклидами (Дрезден, Германия, 1998).

Публикации

По теме диссертации опубликовано 22 печатные работы в отечественных и зарубежных изданиях.

Объем и структура работы

Диссертационная работа изложена на 174 страницах машинописного текста и включает введение, 3 главы, заключение, выводы и список литературы из 342 наименований, содержит 35 рисунков, 2 фотографии и 9 таблиц.

Заключение диссертации по теме «Физическая химия», Чернышев, Анатолий Валериевич

ВЫВОДЫ

1. Впервые обнаружено явление образования кристаллов модификации минерала стру-вита со структурой М^МН4Р04'6Н20 в среде культивирования АговршПит Ъгав'г-len.se. Эр 245. Изоморфные примеси определены с помощью комплекса физико-химических методов и включают ионы Ыа, К, Са, Ре, Мп, С1, НР042-, Н2Р04", 8042~.

2. С использованием методов атомно-абсорбционной и атомно-эмиссионной спектрометрии и ИК фурье-спектроскопии исследовано накопление ионов эссенциальных Са, Мп, Ре) и условно ксенобиотических (V, Со, N1, Си, Zn, РЬ) элементов .4. ЬгаьИепье Бр 245.

3. Методом измерения электропроводности определены константы скорости транс-феразной и биосинтетической реакций глутаминсинтетазы А. brasilen.se при разных уровнях рН в присутствии Mg2+, Мп2+ и их смеси. Также определены константы скорости гидролиза АТФ в присутствии ионов лантаноидов и их комплексов с БСА при разном соотношении концентрации Ме:АТФ.

4. Показано образование и каталитическая активность гетеробиядерных комплексов металлов с глутаминсинтетазой А. ЬгазИете. Максимальной активностью в биосинтетической реакции обладает комплекс М§СоГС, при образовании гетероядерных комплексов Mg (Мп) и а10 -ионов са, Р^) с ГС наблюдается снижение активности по сравнению с соответствующими гомоядерными комплексами.

5. Показано, что в ряду лантаноидов существуют как минимум пять интервалов, на которых комплексы глутаминсинтетазы А. ЬгазИете с их ионами остаются изоструктурными и/или изостехиометричными. Предполагается, что один из этих переходов (Эу) связан с уменьшением дентатности молекулы АТФ с 3 до 2 при связывании с Оу.

6. Изучено влияние солей халькогенопирилия и некоторых 1,5-дикетонов на активность глутаминсинтетазы А. brasilen.se. Показано, что активность солей халькогенопирилия увеличивается при переходе от кислородных к селенистым аналогам, на активность этих соединений влияет коэффициент распределения н-октанол : вода и природа противоиона.

7. Впервые показано протекание трансферазной реакции ГС при замещении АэО^" и Аз033" на 8е032- в реакционной смеси и ингибирующее действие селенит-ионов в биосинтетической реакции этого фермента.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Ионы металлов участвуют в целом ряде взаимодействий микробной клетки с окружающей средой, начиная от простого формирования ионной силы физиологических растворов, через выполнение роли основных скрепляющих и формирующих структуру агентов при образовании сложных молекул и комплексов, через поддержание необходимых конформаций низкомолекулярных биологически активных соединений (например субстратов ферментов) — до формирования облика целых бактериальных сообществ.

Как уже упоминалось, взаимодействие бактериального вида с окружающей средой может происходить на трех уровнях: популяционном, организменном и молекулярном. В представляемой работе произведена попытка последовательно охватить все три уровня на примере взаимодействия азоспириллы с минеральной составляющей биогеосферы, а именно, с ионами металлов и некоторыми низкомолекулярными элементоорганическими соединениями. В данное исследование были вовлечены почти все металлы (за исключением щелочных), способные образовывать стабильные положительно заряженные ионы в условиях, характерных для биологических систем, и отвечающие некоторым дополнительным критериям.

При рассмотрении механизмов массопереноса ионов (разд. 1.1.) указывалось, что на уровне колонии взаимодействие ее с минеральными компонентами среды во многом определяется пассивной диффузией, протекающей по известным законам Фика. Следует отметить, что этот вид массопереноса, по-видимому, не играет значимой роли ни на уровне клеток, ни на уровне субклеточных структур. Градиенты концентраций веществ, установившиеся в системе, позволяют клеткам ориентироваться в ней (явление хемотаксиса). В нашем случае результатом взаимодействия культуры клеток с питательной средой в определенных условиях было образование кристаллов минерала струвита, который в природе в основном встречается как вторичный минерал, образующийся при выветривании гуано.

Можно предположить, что если струвит образуется в природных условиях, то он может, во-первых, воздействовать на структуру почвы и на процессы деградации органического вещества почвы, как чисто механически, облегчая или затрудняя доступ кислорода в почву, так и непосредственно участвуя как реагент в почвенных процессах- Во-вторых, струвит мог бы играть роль потенциального фосфатного резерва почвы. с* и ^ » а а о

Следующий уровень ззаимодеиствия оактерии с окружающей средой — клеточный. Здесь на первый план выступают такие процессы, как адсорбция и поглощение ионов индивидуальными клетками. Важно отметить, что здесь первое место среди процессов массопе-реноса принадлежит активному транспорту и облегченной диффузии. Однако, имеет значение и адсорбция ионов на клеточной поверхности, которая определяется зо многом составом среды, непосредственно окружающей клетку.

На этом уровне нами исследовалось общее поглощение эссенциальных и ксенобио-тических ионов клетками Аго&рлгШит Ьга$Иете, и был обнаружен интересный факт, выражающийся в том, что поглощение одних ионов может в довольно широких пределах регулироваться концентрацией других- Эти результаты интересны и в практическом отношении, Достаточно упомянуть то, что многие металлы, особенно редкие и рассеянные, выгодно извлекать с помощью организмов-концентраторов и организмов-солюбилизато-ров (биовыщелачивание). Первое место среди таких организмов традиционно и по праву принадлежит микроорганизмам. Уже а настоящее время существуют технологии бактериального извлечения марганца, меди, железа, молибдена, золота, редких земель из соответствующих источников. Развитие и усовершенствование этих методов сдерживается нехваткой данных о превращениях соединений металлов микробами. Степень накопления этих элементов микроорганизмами можно было бы регулировать, изменяя концентрацию в среде какого-либо распространенного иона.

Наконец, третий уровень, рассматриваемый в данной работе — молекулярный. На этом уровне ионы металлов соединяются с биологическими высоко- и низкомолекулярными соединениями и принимают участие в биохимических превращениях. Поскольку выбранный нами объект исследования, Аго&рт11ит Ьга&Иепьг Бр 245, привлек наше внимание как азот-фиксирующий микроорганизм почвы, для исследования взаимодействия металлов с внутриклеточными структурами был выбран фермент глутаминсинтетаза, являющийся одним из важнейших в азотном метаболизме бактерий.

Результаты исследований показали, что для того, чтобы комплекс металла с ферментом был эффективным катализатором, ион должен отвечать широкому ряду требований, некоторые из которых достаточно очевидны (размер и заряд иона, скорость замещения лиган-дов в его комплексах, координационное число, степень гидролизованности при данном рН, константы устойчивости комплексов, стехиометрия комплексов), в то время, как оценка других требует использования достаточно сложных расчетных методов квантовой химии и теории поля лигандов (эффект Яна-Теллера, низкоспиновое и высокоспиновое состояние иона, взаимное влияние лигандов). Только учет всех этих факторов позволит корректно изложить «требования», которым должен удовлетворять ион металла, чтобы быть эффективным в ферментативном катализе.

Исследование ионов лантаноидов и актиноидов заслуживает отдельного рассмотрения. Так, содержание в земной коре такого элемента, как уран, достигает 2-10"4%, то есть он является более рапространенным по сравнению с Сс1, Ag, НИ, Нд, Бе [221]; то же справедливо для ионов тория и многих других РЗЭ. Несмотря на это, ни один из этих элементов не принимает какого-либо участия в функционировании биологической материи. Вопросом как практической (на что указывалось выше), так и теоретической значимости является изучение вовлечения /-элементов в биохимические и физиологические процессы микроорганизмов.

Исследование взаимодействия элементоорганических ионов с ГС, предпринятое в данной работе, лежит на пересечении многих областей: микробиологии, фармакологии, биохимии, органической и неорганической химии, препаративной химии белка. Исследованные 1,5-дикетоны и соли халькогенопирилия представляют собой низкомолекулярные катионные (в последнем случае) соединения, потенциальные фармакологически активные агенты. Имея такой же по знаку заряд, как и ионы металлов, они могут стремиться присоединиться к белку на тех же участках поверхности белковой глобулы, что должно так или иначе отразиться на активности фермента. Использование простой расчетной процедуры позволило продемонстрировать, что для данных соединений при замене атома кислорода на серу или селен активность соединения увеличивается в ряду

О—Б—Бе, при этом большую роль играет коэффициент распределения н-октанол : вода. Гидрофобные 1,5-дикетоны, имеющие очень высокий коэффициент распределения, были практически неактивны. Свою роль играет и противоион, природа которого отражается на степени диссоциации соединения и, как следствие, на коэффициенте распределения. Так, перхлораты халькогенопирилия оказались намного менее активны, чем трифторацетаты.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Чернышев, Анатолий Валериевич, 1999 год

1. Летунова С. В., Ковальский В. В. Геохимическая экология микроорганизмов.—1. М.: Наука, 1978, 146 с.

2. Вернадский В. И. О некоторых основных проблемах биогеохимии Ц Изв. АН СССР

3. ОМЕН. Сер. геол. 1938. - Т. 18. - N. 1. - С. 19-34.

4. Илялетдинов А. Н. Биологическая мобилизация минеральных соединений. — Алма-Ата:1. Наука, 1966. 331 с.

5. Илялетдинов А. Н. Микробиологические превращения металлов. — Алма-Ата: Наука,1984. 268 с.

6. Илялетдинов А. Н. Иммобилизация металлов микроорганизмами и продуктами их жизнедеятельности. В сб.: Микроорганизмы-как компонент биогеоценоза. Под ред. Е. Н. Мишустина. — М.: Наука, 1984. 160 с.

7. Bryan G. W. The effect of heavy metals (other than mercury) on marine and estuarine organisms // Proc. Royal Soc. London 1971. - V. 177. - P. 389-411.

8. Dobereiner J., Pedrosa F. O. Nitrogen-fixing bacteria in nonleguminous crop plants. — Science

9. Tech. Publisher, Springer-Verlag, Berlin, 1987. — 270 p.

10. Mora J., Palacios R. (Eds.) Glutamine: Metabolism, Enzymology and Regulation. — Acad.

11. Press, N.-Y., 1980. — 295 p.

12. Бокша И. С., Терешкина Е. Б., Бурбаева Г. Ш. Выделение и некоторыесвойства глутаминсинтетазы из мозга человека // Биохимия.1995 Т. 60 - № 10 - С. 1697-1705.

13. Gunnersen D., Haley В. Detection of glutamine synthetase in the cerebrospinal fluid of Alzheimerdiseased patients: potential diagnostic biochemical marker // Proc. Natl. Ac. Sci. USA 1992,- V. 89.- P. 11949—11953.

14. Готтшалк Г. Метаболизм бактерий.— М.: Мир, 1982,— 310 с.

15. Ковальский В. В. Геохимическая экология: очерки.— М.: Наука, 1974.— 296 с.

16. McLean R. J. C., Beauchemin D., Clapham L., Beveridge T. J. Metal-binding characteristicsof the gamma-glutamyl capsular polymer of Bacillus lichenlformis ATCC 9945 Ц Appl. Environ. Microbiol.-1990.-V. 56.-9. 367Í-3677.

17. Летунова С. В., Грибовская И. Ф. Участие почвенной микрофлоры в биогенной миграции меди, молибдена и свинца в некоторых биогеохимических провинциях Армении// Агрохимия.—1975.—№3.—С. 123-127.

18. Летунова С. В., Ковальский В. В., Бочкова Л. П. Значение почвенной микрофлоры вбиогенной миграции марганца в условиях марганцевой биогеохимической провинции Грузии// Агрохимия.—1976.—№ 12 — С. 88—93.

19. Летунова С. В., Ковальский В. В., Романова С. Н. Геохимическая экология микроорганизмов в условиях различного содержания урана в илах Ц Журн. общей биологии-1970 Т. 31- № 1- С. 111-120.

20. Ниязова Г. А., Летунова С. В. Накопление микроэлементов почвенной микрофлорой вусловиях Сумсарской свинцово-цинковой биогеохимической провинции Киргизии // Экология 1981- № 5.- С. 89-90.

21. Егоров Н. С., Выборных С. Н., Лория Ж. К., Самуилов В. Д., Фишингер 3. Влияниекатионов на синтез экзопротеазы и спорообразование Bacillus lichenifor-mis // Микробиология,- 1984,- T. 53,- N. 4 С. 568-571.

22. Дедюхина Э. Г., Чистякова Т. И., Ерошин В. К., Кашпарова Е. В. Влияние концентрации ионов магния в среде на показатели роста и состав биомассы дрожжей // Микробиология 1989,- Т. 58 - N. 6,- С. 949-955.

23. Чистякова Т. И., Дедюхина Э. Г., Ерошин В. К. Влияние повышенных концентрацийионов цинка или марганца на показатели роста и состав биомассы дрожжей Ц Микробиология,— 1991,— Т. 60,— N. 6.— С. 53—59.

24. Анисимова Л. А., Сиунова Т. В., Воронин А. М. Устойчивость к металлам грамотрицательных бактерий, изолированных из почв и сточных вод промышленных районов // Микробиология.- 1993,- Т. 62 N. 5 - С. 843-848.

25. Хек Д. Д., Коста М. Методы оценки иона металла in vitro. В сб.: Некоторые вопросы токсичности ионов металлов. Под ред. Зигель X., Зигель А. — М.: Мир — 1993.— 368 С.

26. Heldal M., Norland S., Tumyr O. X-ray microanalytic method for measurement of diy matterand elemental content of individual bacteria // Appl. Environ. Microbiol.— 1985.— V. 50 N. 5 - P. 1251-1257.

27. Гроот С. де, Мазур П. Неравновесная термодинамика.— М.:Инлит.— 1964.—456 С.

28. Френкель Я. И. Кинетическая теория жидкостей.— Л.: Наука,— 1975.— 370 С.

29. Райченко А. И. Математическая теория диффузии в приложениях.— Киев: Наукова1. Думка.—1981.— 289 С.

30. Булярский С. В., Фистуль В. И. Термодинамика и кинетика взаимодействия дефектовв полупроводниках.— М.: Наука.— 1997.— 352 С.

31. Николис Г., Пригожин И. Самоорганизация в неравновесных системах.— М.: Мир.—1979 257 С.

32. Tretyakov A., Provata А., Nicolis G. Nonlinear chemical dynamics in low-dimensional latticesand fractal sets // J. Phys. Chem.- 1995.- V. 99.- P. 2770-2776.

33. Заболоцкий В. И., Никоненко В. В. Перенос ионов в мембранах,— М.: Наука.—1996.— 392 С.

34. Хладик Д. Физика электролитов.— М.: Наука.— 1978.— 524 С.

35. Николаев Н. И. Диффузия в мембранах.— М.: Химия.— 1980.— 232 С.

36. Тимашев С. Ф. Физико-химия мембранных процессов.— М.: Химия.— 1988.— 240 С.

37. Фридрихсберг Д. А. Курс коллоидной химии.— Л.: Химия.— 1984.— 368 С.

38. Вейцман Э. В. Влияние кривизны межфазной области раздела на ее толщину Ц ЖФХ —1995. Т. 69 - № 3 - С. 550-552.

39. Левицкий Д. О. Кальций и биологические мембраны.— М.: Высш. шк.— 1990,— 124 С.

40. Кантор Ч., Шиммел П. Биофизическая химия.— М.: Мир.— 1985.— Т. 3.— 536 С.

41. Takagi R., Nakagaki М. Theoretical study of the effect of ion adsorption on membrane potential andits applications to colloid ion membranes // J. Membr. Sci.— 1990.—V. 53.— P. 19—35

42. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы,- М.: Мир 1986 - 322 С.

43. Sha'afi R. I. Water and small non-electrolyte permeationin red cells. In: Membrane transport in redcells. Eds. Elloiy J. C., Lew V. L. // Acad. Press, London.- 1977.- P. 221-256.

44. Pettersson А., Hallbom L., Bergman B. Aluminium uptake by Anabaena cylindrica // J. Gen.

45. Microbiol 1986 - V. 132 - P. 1771-1774.

46. Pettersson A., Hallbom L., Bergman B. Physiological and structural responses ofthe cyanobacterium Anabaena cylindrica to aluminium // Physiol. Plant— 1985.— V. 63 P. 153-158.

47. Pettersson A., Kunst L., Bergman В., Roomans G. M. Accumulation of aluminium by Anabaenacylindrica into polyphosphate granules and cell walls — an X-ray energy-dispersive microanalysis study // J. Gen Microbiol.- 1985,- V. 131.- P. 2545-2548.

48. Громов Б. В., Павленко Г. В. Экология бактерий,— Л.: Изд. ЛГУ,— 1989.— 248 С.

49. Бовыкин Б. А., Омельченко А. М., Сытник Т. В. Влияние координационных соединений металлов на ионную проводимость бислойных липидных мембран // Успехихимии 1992 - Т. 61- № 11- С. 2105-2125.

50. Alexander V. Design and synthesis of macrocyclic ligands and their complexes of lanthanidesand actinides // Chem. Rev.- 1995.- V. 95.- P. 273-342.

51. Дятлова H. M., Темкина В. Я., Попов К. И. Комплексоны и комплексонаты металлов,- м.: Химия 1988 - 544 С.

52. Karukstis К. К., Као М. Y., Savin D. A., Bittker R. A., Kaphengst К. J., Emetarom С. М.,

53. Naito N. R., Takamoto D. Y. Spectral studies of lanthanide interactions with the membrane surfaces // J. Phys. Chem.- 1995,- V. 99,- P. 4339-4346.

54. Шлегель Г. Общая микробиология.— М.: Мир,— 1987.— 567 С.

55. Berg Н. С. A physicist looks at bacterial chemotaxis // Cold Spring Harbor Symp. Quant.

56. Biol.- 1988 V. LIII - P. 1-9.

57. Бульенков H. А. Параметрические фрактально-триплетные структуры «связанной» воды ввиде замкнутых поверхностей и возможность надмолекулярной самосборки на них капсул вирусов // Кристаллография.— 1990.— Т. 35.— № 1.— С. 155—159.

58. Бульенков Н. А. Периодические диспирационно-модульные алмазоподобные структуры «связанной» воды — возможные конструкции, определяющие конформацию биополимеров в структурах из гидратов // Кристаллография -1988 Т. 33.-№ 2 - С. 424-444.

59. Бульенков Н. А. Самоорганизующиеся триплетные структуры идеальных фракталовсвязанной» воды с симметрией D3 и Т // Кристаллография.— 1990.— Т. 35.— № 1.-С. 147-154.

60. Head-Gordon Т. Is water structure around hydrophobic groups clathrate-like? // Proc. Natl.

61. Acad. Sci. USA- 1995 V. 92 - № 18 - P. 8308-8312.

62. Suhai S. Density functional studies of the H-bonded network in an infinite H20polymer // J. Phys. Chem.- 1995.- V. 99.- № 4.- P. 1172-1181.

63. Soper A. K. Neutron scattering studies of solvent structure in systems of chemical and biologicalimportance // Proc. Roy. Soc. Faraday Disc.— 1996,— London.— P. 45—53.

64. Калоус В., Павличек 3. Биофизическая химия.— М.: Мир,— 1985,— 446 С.

65. Шайтан К. В. Динамика электронно-конформационных переходов и новые подходы кфизическим механизмам функционирования биомакромолекул // Биофизика.—1994 Т. 93- № 6 - С. 949-967.

66. Collins К. D. Sticky ions in biological systems // Proc. Natl. Acad. Sci. USA—1995. V. 92,- P. 5553-5557.

67. Олемской А. И., Флат А. Я. Использование концепции фрактала в физике конденсированной среды // УФН 1993 - Т. 163 - № 12 - С. 1-50.

68. Жюльен Р. Фрактальные аггрегаты // Усп. Физ. Наук.— 1989.— Т. 157.— С. 339—362

69. Смирнов Б.М. Физика фрактальных кластеров.— М.: Наука.— 1991.— 136 С.

70. Соколов И. М. Размерности и другие геометрические критические показатели в теориипротекания // УФН 1986,- Т. 150.- № 2,- С. 221-255.

71. Каравайко Г. И., Джансугурова Р. С., Пивоварова Т. А. Факторы, повышающие устойчивость Thiobacillus ferrooxidans к молибдену // Микробиология.— 1989.— Т. 58,- № 3 С. 412-418.

72. Каравайко Г. И., Кузнецов С. И., Голомзик А. И. Роль микроорганизмов в выщелачивании металлов из руд.- М.: Наука 1972,- 248 С.

73. Каравайко Г. И., Халезов Б. Д., Абакумов В. В., Головачева Р. С., Коваленко Т. В.,

74. Пискунов В. П., Скрипченко А. Н. Распространение и активность микроорганизмов при выщелачивании цветных металлов на Николаевском месторождении // Микробиология 1984,- Т. 53- № 2 - С. 329-335.

75. Кореневский А. А., Авакян 3. А., Каравайко Г. И. Микробиологическая деструкциясынныритов // Микробиология,- 1992,- Т. 61- № в.- С. 1011-1017.

76. Серебряная М. 3., Вишевник 3. X. Влияние микроэлементов на активность выщелачивания марганца Achromobacter delicatulus // Микробиология.— 1989. — Т. 58. № 3,- С. 426-429.

77. Серебряная М. 3., Яхонтова Л. К., Петрова Л. Н. Бактериальная трансформация окисных марганцевых минералов и их биминеральных солей // Микробиология. —1991- Т. 60 № 2- С. 285-291.

78. Альберт А. Избирательная токсичность.— М.: Медицина, 1989,— Т. 1, 2.— 832 С.

79. Зенгбуш П. Молекулярная и клеточная биология,— М.: Мир, 1982,— Т. 2.— 438 С.

80. Neilands J. В. Iron absorption and transport in microorganisms // Ann. Rev. Nutr.—1981. V. 1- P. 27-46.

81. Neilands J. B. Microbial envelope proteins related to iron // Ann. Rev. Microbiol.—1982. V. 36 - P. 285-310.

82. Davis W. В., McCauley M. J., Byers B. R. Iron requirements and aluminium sensitivity of anhydroxamic acid-requiring strain of Bacillus megaterium // J. Bacteriol.— 1971. — V. 105 P. 589-594.

83. Schwyn В., Neilands J. B. Universal chemical assay for the detection and determination ofsiderophores // Anal. Biochem.- 1987,- V. 160.- P. 47-56.

84. Guida L., Saidi Z., Hughes M. N., Poole R. K. Aluminium toxicity and binding to Escherichiaсой // Arch. Microbiol 1991- V. 156 - P. 507-512.

85. Hughes M. N., Poole R. K. Metal speciation and microbial growth — the hard andsoft facts //J. Gen. Microbiol.- 1991,- V. 137,- P. 725-734.

86. Hughes M. N, Poole R. K. Metals and microorganisms. — Chapman and Hal, London, 1989.— 287 P.

87. Tait H. G. The identification and biosynthesis of siderochromes formed by Micrococcus denitrificans // Biochem. J 1975.- V. 146 - P. 191-204.

88. Theil E. C., Eichhom G. L., Marzilli L. G. Iron-binding proteins without cofactors of sulphurclusters // Adv. Inorg. Biochem.- Elsevier, N.'-Y.- 1983,- V. 5.- P. 260-275.

89. Raymond K. N., Carrano C. J. Coordination chemistry and microbial iron transport // Acc.

90. Chem. Res.- 1978.- V. 12,- P. 183-190.

91. Emery Т., Hoffer P. B. Siderophore mediated mechanism of gallium uptake demonstrated in themicroorganism Ustilago sphaerogena // J. Nucl. Med.— 1980.— V. 21.— P. 935—939.

92. Эйхгорн Г. (ред.) Неорганическая биохимия.— М: Мир, 1978.— Т. 1, 2.— 1447 С.

93. Досон Р., Эллиот Д., Джонс К., Справочник биохимика.— М.: Мир, 1991,— 544 С.

94. Gobin J., Moore С. Н., Reeve J. R., Wong D. K., Gibson B. W., Horwitz M. A. Iron acquisitionby Mycobacterim tuberculosis: isolation and characterization of a family of iron-bindingexochelins // Proc. Natl. Ac. Sci. USA.- 1995,- V. 92.- P. 5189—5193.

95. Butler A., Carrano C. J. Coordination chemistry of vanadium in biological systems // Coordination Chemistry Rev.- 1991.- V. 109,- P. 61—105.

96. Smith M. J. Total synthesis and absolute configuration of rhizobactin, a structurally novelsiderophore // Tetrahedron Lett.- 1989.- V. 130,- № 3,- P. 313-316.

97. Bachhawat A. K., Ghosh S. Iron transport in Azospirillum brasilense: role of the siderophorespirilobactin // J. Gen. Microbiol.- 1987,- V. 133,- P. 1759—1765.

98. Bachhawat A. K., Ghosh S. Isolation and characterizationof the outer membrane proteins of Azospirillum brasilense // J. Gen. Microbiol.- 1987 V. 133,- P. 1751-1758.

99. Venkateswerlu G., Siverama S. K. S. The mechanism of uptake of cobalt ions by Neurosporacrassa // Biochem. J 1970.- V. 118.- № 3,- P. 497-502.

100. Hamdy M. K., Noyes O. R. Formation of methyl mercury by bacteria // Appl. Microbiol.—1975 V. 30 - № 3 - P. 424-432.

101. Baldry M. G. С., Dean А. С. R. Copper accumulation by Escherichia coli strain FE12/5.1. Uptakeduring batch culture // Microbios Lett.- 1980.- V. 15,- № 58,- P. 83-87.

102. Baldry M. G. C., Dean A. C. R. Copper accumulation by bacteria moulds andyeasts // Microbios 1980.- V. 29,- № 115,- P. 7-14.

103. Брансон Г. Рассмотрение некоторых мембранных явлений в рамках теории информации.

104. В сб.: Теория информации в биологии. Под ред. Л. А. Блюменфельда. —1. М.:ИЛ, I960.-400 С.

105. Кеплен С., Эссиг Р. Биоэнергетика и линейная термодинамика необратимых процессов,- м.: Мир, 1986,- 370 С.

106. Мелких А. В., Селезнев В. Д. Конформационный процесс превращения энергии в процессе активного транспорта ионов в биомембране // Биофизика,— 1993. —1. Т. 38,- № 4,- С. 662—666.

107. Волькенштейн М. В. Биофизика,— М.: Наука, 1981,— 310 С.

108. Вайнреб Г. Е., Харкянен В. Н. О новом явлении, индуцированном ион-конформационным взаимодействием в каналах биомембран // Биофизика.— 1995.— Т. 40.— № 1- С. 86—96.

109. Товбин Ю. К., Васюткин Н. Ф. Об энергетике взаимодействия и миграции катионов вбелковых каналах // Биофизика,— 1993,— Т. 38,— № 4,— С. 654—661.

110. Рубин А. Б. Биофизика. Т. 2.~ М.: Высш. шк„ 1987,- 304 С.

111. Голубович В. Н., Ховрычев М. П., Работнова И. Л. Связывание ионов серебра клетками Candida utilis // Микробиология.- 1976,- Т. 45,- № 1,- С. 119—122.

112. Beveridge Т. J. Role of cellular design in bacterial metal accumulation and mineralization // Annu. Rev. Microbiol 1989 - V. 43,- P. 147—171.

113. Beveridge T. J., Fyfe W. S. Metal fixation by bacterial cell walls // Can. J. Earth Sci.—1985 V. 22 - P. 1893—1898.

114. Geesey G. G., Lang L. Extracellular polymers for metal binding.— In: Ehrlich H. L., Brierley C. L.

115. Eds.) Microbial mineral recoveiy McGraw-Hill Book Co., N.-Y., 1990.- P. 223—247.

116. McLean R. J. C., Beveridge T. J. Metal binding capacity of bacterial surfaces and their abilityto form mineralized aggregates.— In: Ehrlich H. L., Brierley C. L. (Eds.) Microbial mineral recovery McGraw-Hill Book Co., N.-Y., 1990.- P. 185—222.

117. Ховрычев M. П., Мареев И. Ю., Помыткин В. Ф. Изучение сорбирующей способности биомассы микроорганизмов по отношению к некоторым радионуклидам // Микробиология.- 1994,- Т. 63.- № 1,- С. 145—151.

118. Аристовская Т. В., Зыкина Л. Л. Микроорганизмы как индикаторы процессов аккумуляциижелеза, алюминия и марганца в почвах // Почвоведение.— 1979.— № 1,— С. 88—96.

119. Адамсон А. Физическая химия поверхностей.— М.: Мир, 1979.— 567 С.

120. Полторак О. М. Термодинамика в физической химии.— М.: Высш. шк., 1991.— 319 С.

121. Жуховицкий А. А., Шварцман Л. А. Физическая химия.— М.: Металлургия, 1970.— 543 С. ИЗ. Murray A. D., Kidby D. К. Subcellular location of mercury in yeast grown in the presence ofmercuric chloride // J. Gen. Microbiol.- 1975,- V. 86.- № 1.- P. 66—74.

122. Beveridge T. J., Murray R. G. E. Uptake and retention of metals by cell walls of Bacillussubtilis // J. Bacteriol.- 1976,- V. 127,- P. 1502—1518.

123. Beveridge T. J. The response of cell walls of Bacillus subtilis to metals and electron microscopic stains // Can. J. Microbiol.- 1978.- V. 24.- P. 89—104.

124. Beveridge T. J., Murray R. G. E. Sites of metal deposition in the cell wall of Bacillus subtilis I I J. Bacteriol 1980 - V. 141- P. 876—887.

125. Beveridge T. J., Forsberg C. W., Doyle R. J. Major sites of metal bindind in Bacillus licheniformis walls //J. Bacteriol.- 1982.- V. 150.- P. 1438—1448.

126. Ferris F. G., Beveridge T. J. Site specificity of metalic ion binding in Escherichia coli K-12lipopolysaccharide // Can. J. Microbiol.- 1986.- V. 32.- P. 52—55.

127. Ferris F. G. S., Schultze S., Witten Т. C., Fyfe W. S., Beveridge T. J. Metal interactionswith microbial biofilms in acidic and neutral pH environments // Appl. Environ. Microbiol.- 1989 V. 55 - P. 1249—1257.

128. Mittelman M. W., Geesey G. G. Copper binding characteristics of exopolymers from a freshwater sediment bacterium // Appl. Environ. Microbiol.—1985,— V. 49,- P. 846—851.

129. Rudd Т., Serritt R. M., Lester J.N. Formation and conditional stability constants of complexes formed between heavy metals and bacterial extracellular polymers // Water Res.—1984 V. 18 - P. 379—384.

130. Rudd Т., Serritt R. M., Lester J. N. Mass balance of heavy metal uptake by incapsulatedcultures of Klebsiella aerogenes // Microb. Ecol.- 1983,- V. 9,- P. 261—272.

131. Давидова E. Г., Каспарова С. Г. О природе сорбции металлов клеточными стенкамидрожжей // Микробиология,- 1992,- Т. 61,- № 6,- С. 1018—1022.

132. Давидова Е. Г., Каспарова С. Г. Сорбция тяжелых металлов клеточными стенками дрожжей // Микробиология,- 1992 Т. 61- № 5,- С. 838—842.

133. Кор еневский А. А., Сорокин В. В., Каравайко Г. И. Взаимодействие ионов серебра с клетками Candida utilis // Микробиология 1993,- Т. 62,- № 6,- С. 1085—1092.

134. Ferguson J., Bubella В. The concentration of Cu(II), Pb(II) and Zn(II) from aqueous solutionsby particulate algal matter // Chem. Geol.- 1974,- V. 13,- № 3,- P. 163—186.

135. Firestone M. K., Killham R., McColl J. G. Fungal toxicity of mobilized soil aluminium andmanganese // Appl. Environ. Microbiol.- 1983.- V. 46,- P. 758—761.

136. Thompson G. W., Medve R. J. Effects of aluminium and manganese on the growth of ethomycorrhizal fungi // Appl. Environ. Microbiol.- 1984,- V. 48.- P. 556—560.

137. Macdonald T. L., Martin R. B. Aluminium ion in biological systems // Trends Biochem.

138. Sci.—1988,— V. 13 P. 15—19.

139. Kinraide Т. В., Parker D. R. Assessing the phytotoxicity of mononuclear hydroxyaluminium // Plant Cell Environ.- 1989,- V. 12,- P. 479—487.

140. Parker D. R., Kinraide Т. В., Zelazny L. W. Aluminium speciation and phytotoxicity in dilutehydroxy—aluminium solutions // Soil. Sci. Soc. Am. J.- 1988,- V. 52,- P. 438—444.

141. Parker D. R., Kinraide Т. В., Zelazny L. W. On the phytotoxicity of polynuclear hydroxyaluminium complexes // Soil Sci. Soc. Am. J.- 1989.- V. 53.- P. 789—796.

142. Martin R. B. The chemistry of aluminium as related to biology and medicine // Clin. Chem. —1986 V. 32 - P. 1797—1806.

143. Llobet J. M., Domingo J. L., Gomez M., Tomas J. M., Corbella J. M. Acute toxicity studiesof aluminium compounds: antidotal efficacy of several chelating agents // Pharm.

144. Toxicol 1987- V. 60 - P. 280—283.

145. Domingo J. L., Gomez M., Llobed J. M., Corbella J. M. Comparative effects of severalchelating agents on the toxicity, distribution and excretion of aluminium // Human Toxicol 1988 - V. 7 - P. 259—262.

146. Звягинцев Д. Г. Взаимодействие микроорганизмов с твердыми поверхностями.—м.: Изд. МГУ, 1973 176 С.

147. Никовская Г. Н., Гарбара С. В., Глоба Л. И. Коагуляция бактерий под действием монтмориллонита // Микробиология.— 1986.— Т. 55.— № 5.— С. 872—874.

148. Агеева Н. М., Мержаниан А. А., Соболев Э. М., Гордиенко А. С., Глоба Л. И. Влияниекатионов металлов на электрокинетические свойства дрожжей и их взаимодействие с глинистыми минералами // Микробиология -1986 Т. 55 - № 2 - С. 268—270.

149. Солдатов В. С. Принципы расчета ионных равновесий в системе ионообменный субстрат-растение // ДАН 1996 - Т. 351- № 6 - С. 827—830

150. Звягинцев Д. Г. Проблема управления азотфиксаторами в ризосфере и ризоплане // Бюлл.

151. Всес. НИИ Сельскохозяйственной Микробиологии.— 1985.— Т. 42,— С. 6—9.

152. Ступакова Т. П., Дубинина Г. А., Демина Л. Л. Роль микроорганизмов в седиментационных процессах в океане // Микробиология.— 1991,— Т. 60.— № 1.— С. 148—156.

153. Виноградов А. П. Геохимия редких и рассеянных химических элементов в почвах.—

154. М.: Изд. АН СССР, 1957 320 С.

155. Голубев С. Н., Герасименко Л. М. Биоминерализация в культурах цианобактерий // Микробиология.- 1989,- Т. 58 № 6 - С. 963—968.

156. Lowenstam Н. A. Minerals formed by organisms // Science.— 1981,— V. 211.—1. P. 1126—1131.

157. Konhauser К. O. Bacterial iron biomineralization in nature // FEMS Microbiol. Rev.—1997 -V. 20 P. 315—326.

158. Beveridge T. J. The bacterial cell surface: general considerations towards design andfunction // Can. J. Microbiol 1988,- V. 34.- P. 363—372.

159. Mann S. Molecular recognition in biomineralization // Nature.— 1988.— V. 332. —1. P. 119—124.

160. Волькенштейн M. В., Голованов И. Б., Соболев В. М. Молекулярные орбитали вэнзимологии.— М.: Наука, 1982.— 240 С.

161. Штрюбель Г., Циммер 3. X. Минералогический словарь,— М.: Недра, 1987,— 494 С.

162. Семенов Е. И. Систематика минералов,— М.: Недра, 1991,— 334 С.

163. Аристовская Т. В. Микробиология, процессов почвообразования.— А: Наука, 1980.— 311 С.

164. Аристовская Т. В. О некоторых аспектах геохимической деятельности почвенных микроорганизмов как составной части биогеоценоза.— В кн.: Проблемы биогеоцено-логии,- М.: Наука, 1973,- С. 11—23.

165. Аристовская Т. В. Роль микроорганизмов в мобилизации и закреплении железа в почвах // Почвоведение,- 1975,- № 4,- С. 87—91.

166. Ляликова Н. Н., Петушкова Ю. П. Микробиология, окисления соединений свинца // Микробиология,- 1986,- Т. 55,- № 2,- С. 338—340.

167. Bender J., Rodriguez-Eaton S., Ekanemesang U. M., Phillips P. Characterization of metalbinding bioflocculants produced by the cyanobacterial component of mixed microbialmats // Appl. Env. Microbiol 1994,- V. 60,- P. 2311—2315.

168. Kurek E., Francis A. J., Bollag J. M. Immobilization of cadmium by microbial extracellularproducts // Arch. Env. Contam. Toxicol.- 1991,- V. 20,- P. 106—111.

169. Kaplan D., Christiaen D., Arad S. M. Chelating properties of extracellular polysaccharidesfrom Chlorella spp // Appl. Env. Microbiol.- 1987,- V. 53,- P. 2953—2956.

170. Чарахчьян И. А. Кузнецова В. Г., Митюшина Л. Л., Беляев С. Е. Роль кальция в структуре клеточной стенки галофильного метаногена Methanococcoides euhalobi-US // Микробиология 1991- Т. 60 - № 1- С. 116—122.

171. Sayer J. A., Gadd G. М. Formation of insoluble metal oxalates by Aspergillus niger j/ Abstr. Int.

172. Symp. on Subsurface Microbiol., Sept. 15—21, 1996, Davos, Switzerland.— P. 213.

173. Krumbein W. E. (Ed.) MicrobialGeochemisby- Oxford, BlackwellSci. Publ., 1983,- 330 PP.

174. Woolfolk C. A., Whiteley H. R. Reduction of inorganic compounds with molecular hydrogenby Micrococcus lactylyticus // J. Bacterid.- 1962,- V. 84,- P. 647—652.

175. Bautista E. ML, Alexander M. Reduction of inorganic compounds by soil microorganisms // proc. Am. Soil Sci. Soc 1972 - V. 36 - P. 918—920.

176. Балашова В. В. Использование молекулярной серы в качестве окислителя водорода факультативно анаэробным псевдомонасом // Микробиология.— 1985.— Т. 54 № 2 - С. 324—326.

177. Балашова В. В. Минералы железа при восстановлении ферригидрита водородными бактериями // Микробиология.- 1985 Т. 54.- № 3.- С. 494.

178. Слободкин А. И., Ерощев-Шак В. А., Кострикина Н. А., Лаврушин В. Ю., Дайняк

179. Л. Г., Заварзин Г. А. Образование магнетита термофильными анаэробными микроорганизмами // ДАН 1995 - Т. 345 - № 5 - С. 694—697.

180. Konhauser К. О., Clarke W. A., Mortimer R. J. G., Thomas J. С., Raiswell R. Bacterialpyritization in marine sediments // Abstr. Int. Symp. on Subsurface Microbiol., Sept. 15-21, 1996, Davos, Switzerland P. 63.

181. Березина Ф. С. Жизнедеятельность микроорганизмов в природных субстратах Казахстана.— Алма-Ата: Наука, 1978.— 191 С.

182. Новожилова М. И., Березина Ф. С. Железо- марганец-окисляющие микроорганизмы вгрунтах северозападной части индийского океана и красного моря / / Микробиология. —1984 Т. 53- № 1- С. 129—136.

183. Ляликова Н. Н. Роль микроорганизмов в образовании и разрушении сульфидов в рудныхместорождениях // Геол. рудных месторождений.— 1970.— № 1,— С. 63—72.

184. Bubella В., McDonald J. A. Formation on bonded sulphides: metal ion separation and precipitation by inorganic and microbial sulphides sources // Nature.— 1969.— V. 221- P. 465—466.

185. Ehrlich H. L. Biogeochemistry of minor elements in soil // Soil Biochem.—1971- V. 2 P. 361—384.

186. Baa^-Becking L. G. M., Moore D. Biogenic sulphides // Economic Geol.— 1961.— V. 56.—1. P. 259—272.

187. Miller L. P. Formation of metal sulphides through the activities of sulphate reducing bacteria U Contributions from Boyce Thompson Institute.— 1950.— V. 16.— № 3.— P. 85.

188. Фрей К. (ред.) Минералогическая энциклопедия,— Л.: Недра, 1985.— 530 С.

189. Заварзин Г. А. Литотрофные микроорганизмы.— М.: Наука, 1972.— 323 С.

190. Иванов В. H., Стабникова Е. В., Широких В. О. Влияние окисления двухвалентногожелеза на нитрификацию в водной и почвенной модельных микробных экосистемах // Микробиология 1997,- Т. 66,- № 3,- С. 402—407.

191. Macrae I. С., Edwards J. F. Adsorption of colloidal iron by bacteria // Appl. Microbiol.—1972 V. 24- № 5 - P. 819—823.

192. Warren L. A., Fortin D., Ferris F. G. Examination of the continuum between sorption,nucleation and precipitation of Fe(III) on bacterial cell surfaces // Abstr. Int. Symp. on Subsurface Microbiol., Sept. 15—21, 1996, Davos, Switzerland.— P. 184.

193. Widdel F., Schnell S., Heising S., Ehrenreich A., Assmus В., Schink В., Ferrous ion oxidationby anoxygenic phototrophic bacteria // Nature.— 1993.— V. 362.— P. 834—836.

194. Верховцева H. В., Борисов С. А., Шпилькина И. В. Взаимодействие флуоресцирующих псевдомонад с Fe(III)-соединениями // Микробиология.— 1992,— Т. 61.— № 6 С. 1023—1029.

195. Верховцева Н. В., Дубинина Г. А., Глебова И. Н. Трансформация соединений трехвалентного железа Leptothrixpseudoochraceae // Микробиология,— 1992,— Т. 61.— № 5,- С. 830—837.

196. Балашова В. В. Микоплазмы и железобактерии,— М.: Наука, 1974.— 170 С.

197. Creighton Т. Е. Proteins. Structures and Molecular Properties.— W. H. Freeman and Co.:1. N.-Y., 1993 507 PP.

198. Gadd G. M. Toxic metals // Abstr. Int. Symp. on Subsurface Microbiol., Sept. 15—21,1996, Davos, Switzerland.— P. 16.

199. Smith D. G. Tellurite reduction in Schizosaccharomyces pombe // J. Gen. Microbiol.—1974 V. 83 - P. 389—392.

200. Brown Т. A., Smith D. G. The reduction of tellurate and tellurite by Cryptococcus albidus // Microbios Lett 1978 - V. 7 - P. 121—125.

201. Ермаков В. В., Ковальский В. В. Биологическое значение селена.— М.: Наука, 1974.— 298 С.

202. Gerrard Т. L., Telford J. N., Williams H. H. Detection of selenium deposits in Escherichiaсой by electron microscopy // J. Bacteriol.- 1974.- V. 119.- P. 1057—1060.

203. Levine V. E. The reducing properties of microorganisms with special reference to seleniumcompounds // J. Bacteriol 1925,- V. 10,- P. 217—263.

204. White C., Sayer J. A., Gadd G. M. Microbial solubilization and immobilization of toxicmetals: key biogeochemical processes for treatment of contamination // FEMS Microbiol. Rev 1997 - V. 20,- P. 503—516.

205. Strandberg G. W., Arnold W. D. Microbial accumulation of neptunium // J. Ind. Microbiol 1988 - № 3 - P. 329—331.

206. Strandberg G. W., Shumate S. E., Parrott J. R. Microbial cells as biosorbents for heavymetals: accumulation of uranium by Saccharomyces cerevisiae and Pseudomonas aeruginosa // Appl. Environ. Microbiol.- 1981.- V. 41,- P. 237—245.

207. Кузнецов С. И. Микрофлора озер и ее геохимическая деятельность.— Л.: Наука, 1970.— 440 С.

208. Надсон Г. А. Изучение бактериогенных отложений кальция. Избр. труды,

209. Т. 1.-М.: Наука, 1967 -С. 451—457.

210. Adolphe J. P., Billy С. Biosynthese de calcite par une association bacterienne aerobie // Compt.rend. Acad. Sci 1974.- V. D278.- P. 2873—2875.

211. Ramoj-Cormenzana A. Formation of calcite crystals by bacteria of the genus Bacillus // Microbios 1975 - V. 13 - P. 61—70.

212. Billy C., Blanc P., Roubilois A. Synthese d'aragonite en milieu marin par voiebacterienne // Ann. Inst. Oceanogr.- 1976,- V. 52.- P. 231—235.

213. Некрасова В. К., Герасименко Л. М., Романова А. К. Изучение осаждения карбонатакальция в присутствие цианобактерий // Микробиология.— 1984,— Т. 53,— № 5 С. 833—836.

214. Jakucs L. A karszt biologiai productum // Foldr. Kozl.- 1980.- V. 28,- P. 331—344.

215. Aickin R. M., Dean A. C. R. Lead accumulation by microorganisms // Microbios Lett.—1977 V. 5- P. 129—133.

216. Aickin R. M., Dean A. C. R. Lead accumulation by Pseudomonas fluorescence and by

217. Citrobacter Sp // Microbios Lett.- 1979,- V. 9,- P. 55—66.

218. Дубинина Г. А. Биология железобактерий и их геохимическая деятельность: Автореф.дисс. докт. биол. наук М.: ИНМИ АН СССР - 1977.

219. Ленинджер А. Основы биохимии Т. 1-3,- М.: Мир, 1985,- 1055 С.

220. Лихтенштейн Г. И. Многоядерные окислительно-восстановительные металлоферменты.- М.: Наука, 1979,- 245 С.

221. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты Т. 1—3,- М.: Мир, 1982,- 950 С.

222. Уэбб Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма,— М.: Мир, 1966,— 862 С.

223. Берсукер И. Б., Полингер В. 3. Вибронные взаимодействия в молекулах и кристаллах.- М.: Наука, 1983,- 336 С.

224. Берсукер И. Б. Электронное строение и свойства координационных соединений,- Л.: Химия, 1976,- 352 С.

225. Лэнгфорд К., Грей Г. Процессы замещения лигандов,— М.: Мир, 1969,— 159 С.

226. Минкин В. И., Ниворожкин Л. Е., Коробов М. С. Стереодинамика и вырожденныйлигандный обмен в растворах тетракоординированных хелатных комплексов непереходных металлов // Усп. хим.— 1994.— Т. 63.— № 4,— С. 303—326.

227. Коттон Ф., Уилкинсон Дж. Основы неорганической химии.— М.: Мир.— 1979,— 677 С.

228. Левин А. А. Вибронная теория гетеролигандных молекул и комплексов: стереохимия и стабильность изомеров Ц Координационная химия,— 1993,— Т. 19.— № 5.— С. 368—390.

229. Сараев В. В., Шмидт Ф. К. Вибронные аспекты координационного катализа // Координационная химия.— 1994.— Т. 20,— № 4,— С. 256—261.

230. Берсукер И. Б. Эффект Яна-Теллера и вибронные взаимодействия в современной химии,- М.: Наука, 1987,- 320 С.

231. Steitz Т. A., Steitz J. A. A general two-metal-ion mechanism for catalytic RNA // Proc.

232. Natl. Ac. Sci. USA 1993 - V. 90 - P. 6498—6502.

233. Pontius B. W., Lett W. В., Von Hippel P. H. Observations on catalysis by hammerheadribozymes are consistent with a two-divalent-metal-ion mechanism // Proc. Natl. Ac.

234. Sci. USA 1997 - V. 94 - P. 2290—2294.

235. Уверений В. H., Нарижнева Н. В. Влияние природных лигандов на структурные свойства и конформационную стабильность белков // Биохимия.— 1998.— Т. 63.— № 4.- С. 500—515.

236. Левин А. А., Дьячков П. Н. Электронное строение, структура и превращения гетеролигандных молекул.— М.: Наука, 1990.— 256 С.

237. Кац Дж., Сиборг Г., Морес Л. Химия актиноидов. Т. 1.— М.: Мир, 1991.— 525 С.

238. Майорова И. В., Добрынина Н. А., Николаева Л. С., Феофанова М. А., Евсеев А М. Изучение комплексообразования РЗЭ с глутаминовой кислотой методами рН-метрии и математического моделирования Ц Коорд. химия.— 1993.— Т. 19.— № 1.— С. 74—77.

239. Майорова И. В., Носова Н. В., Добрынина Н. А., Николаева Л. С., Евсеев А. М. Биметаллические глутаминаты / / Коорд. химия.—1994.— Т. 20.— № 3.— С. 168—170.

240. Matsumoto Y., Komiyama М. DNA hydrolysis by rare earth metal ions // Chem. Express.—1992 V. 7 - P. 785—788.

241. Komiyama M., Kodama Т., Takeda N., Sumaoka J., Shiiba Т., Matsumoto Y., Yashiro M.

242. Catalytically active species for CeCl3 induced DNA hydrolysis // J. Biochem.— 1994,— V. 115 P. 809—810.

243. Komiyama M., Matsumoto Y., Hayashi N., Matsumura K., Takeda N., Watanabe K. Hydrolysis ofoligoDNAs by lantanide metal (III) chloride // Polym. J 1993,- V. 25.- P. 1211—1214.

244. Komiyama M., Matsumura K., Matsumoto Y. Unprecendently fast hydrolysis of the RNAdinucleoside monophosphates ApA and UpU by rare earth metal ions // J. Chem. Soc. Chem. Commun.— 1992.- P. 640—641.

245. Shiiba Т., Yonezawa K., Takeda N., Matsumoto Y., Yashiro M., Komiyama M. Lantanidemetal complexes for the hydrolysis of linear DNAs //J. Mol. Catal.— 1993.— V. 84-P. L21—L25.

246. Takeda N., Irisawa M., Komiyama M. Cooperation of lanthanum ion and non-lanthanidemetal ions for the hydrolysis of bis(4-nitrophenyl)-phosphate // J. Chem. Soc. Chem. Commun 1994 - P. 2773—2774.

247. Irisawa M., Komiyama M. Hydrolysis of DNA and RNA through cooperation of two metal ions:a novel mimic of phosphoesterases // J. Biochem.— 1995,— V. 117.— P. 465—466.

248. Schnaith L. M., Hanson R. S., Que L. Double-stranded cleavage of pBR322 by a diiron complex viaa "hydrolytic" mechanism // Proc. Nad. Ac. Sci. USA.- 1994.- V. 91.- P. 569—573.

249. Bleil R., Mohanty U. Model for ion binding and charge effects in globular proteins // J. Phys.

250. Chem.- 1995 V. 99 - P. 2915—2928.

251. Baumann C. G., Smith S. B., Bloomfield V. A., Bustamante C. Ionic effects on theelasticity of single DNA molecules // Proc. Natl. Ac. Sci. USA.- 1997.-V. 94,- P. 6185—6190.

252. Kim E. E., Wyckoff H. W. Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystalstructures // J. Mol. Biol 1991,- V. 218.- P. 449—464.

253. Hough E., Hansen L. K., Birknes B., Lynge K., Hansen S., Hordvik A., Little C.,

254. Dodson E., Derewenda Z. High-resolution (1,5 A) crystal structure of phospholipase C from Bacillus cereus // Nature.- 1989,- V. 338,- P. 357—360.

255. Chin J., BanaszczykM., Jubian V., ZouX. Co(III) complex promoted hydrolysis of phosphatediesters: comparison in reactivity of rigid cis-diaquotetraazocobalt(III) complexes // J. Am. Chem. Soc.- 1989,- V. Ill P. 186—190.

256. Suck D., Lahm A., Oefner C. Structure of DNAse I at 2.0 A resolution suggest a mechanismfor binding to and cutting DNA // Nature.- 1986,- V. 321,- P. 620—625.

257. Freemont P. S., Friedman J. M., Beese L. S., Sanderson M. R., Steitz T. A. Cocrystalstructure of an editing complex of Klenow fragment with DNA // Proc. Natl. Ac. Sci.

258. USA.- 1988 V. 85 - P. 8924—8928.

259. Каск Н., Gibson К. J., Lindqvist Y., Schneider G. Snapshot of a phosphorylated substrateintermediate by kinetic crystallography // Proc. Natl. Ac. Sci. USA.— 1998.— V. 95- P. 5495—5500.

260. Vallee B. L., Auld D. S. Cocatalytic zinc motifs in enzyme catalysis // Proc. Natl. Acad.

261. Sci. USA 1993.- V. 90,- P. 2715—2718.

262. Севрюгина Ю. Ю., Добрынина В. С., Николаева В. С., Евсеев А. М. Глутаминатыцинка // Координационная химия.— 1994.— Т. 20.— № 3.— С. 175—177.

263. Yamashita М. М., Almassy R. J., Janson С. A., Casio D., Eisenberg D. Refined atomicmodel of glutamine synthetase at 3.5 A resolution //J. Biol. Chem.- 1989.-V. 264 P. 17681—17690.

264. Almassy R. J., Janson C. A., Hamlin R., Xuong N.-H., Eisenberg D. Novel subunit-subunit interactions in the structure of glutamine synthetase // Nature.— 1986.— V. 323.— P. 304—309.

265. Liaw S. H., Pan C., Eisenberg D. Feedback inhibition of fully unadenylylated glutaminesynthetase from Salmonella typhimurium by glycine, alanine and serine // Proc. Natl.

266. Ac. Sci. USA 1993 - V. 90 - P. 4996—5000.

267. Liaw S. H., Jun G., Eisenberg D. Interaction of nucleotides with fully unadenylylatedglutamine synthetase from Salmonella typhimurium // Biochem.— 1994.— V. 33 P. 11184—11188.

268. Liaw S. H., Kuo J., Eisenberg D. Discovery of the ammonium substrate site on glutaminesynthetase, a third cation binding site Ц Protein Sci.— 1995.— V. 4,— P. 2358—2365.

269. Liaw S. H., Eisenberg D. Structural model for the reaction mechanism of glutamine synthetase, based on five crystal structures of enzyme-substrate complexes // Biochem.—1994 V. 33 - P. 675—681.

270. Liaw S. H., Pfluegl D. M. U., Eisenberg D. Structural models for reaction mechanism and regulation of glutamine synthetase // Abstr. Protein Soc. Meeting.— July 1997.— San Diego, USA.

271. Bone R., Frank L., Springer J. P., Atack J. R. Structural studies of metal binding byinositol monophosphatase: evidence for two-metal ion catalysis // Biochem.—1994 V. 33 - P. 9468—9476.

272. Abell L. M., Villafranca J. J. Effect of metal ions and adenylylation state on theinternal thermodynamics of phosphoryl transfer in the Escherichia coli glutamine synthetase reaction // Biochem.- 1991,- V. 30,- P. 1413—1418.

273. Беспалова Л. А., Коршунова В. E., Антонюк Л. П., Игнатов В. В. Выделение, очистка икинетические свойства глутаминсинтетазы со средней степенью аденилирования из Azospirillum brasilense Sp 245 // Биохимия,- 1994,- Т. 59,- № 1.- С. 55—61.

274. Gass J. D., Meister A. Computer analysis of the active site of glutamine synthetase // Biochem 1970 - V. 9,- P. 1380—1389.

275. Clark D. D., Villafranca J. J. Isotope-exchange enhancement studies of Escherichia coliglutamine synthetase // Biochem.- 1985,- V. 24,- P. 5147—5152.

276. Sabat M., Cini R., Наготу Т., Sundaralingam M. Crystal structure of the alpha, beta,gamma- tridentate manganese complex of adenosine 5'-triphosphate cocrystallized with 2,2'-dipyridilamine // Biochem.- 1985,- V. 26.- P. 7827—7833.

277. Denton M. D., Ginsburg A. Conformational changes in glutamine synthetase from Escherichia coli. The binding of Mn2+ in relation to some aspects of the enzyme structure and activity // Biochem.- 1969,- V. 8,- P. 1714—1725.

278. Shrake A., Fisher M. Т., McFarland P. J. Partial unfolding of dodecameric glutaminesynthetase from Escherichia coli: temperature-induced reversible transitions of two domains // Biochem 1989 - V. 28 - P. 6281—6294.

279. Ginsburg A., Zolkiewski M. D. Differential scanning calorimetry study of reversible, partialunfolding transitions in dodecameric glutamine synthetase from Escherichiacoli // Biochem 1991,- V. 30,- P. 9421—9429.

280. McNemar L. S„ Lin W. Y., Eads C. D„ Atkins W. M„ Dombrosky P., Villafranca J. J.

281. Terbium (III) luminescence study of the spatial relationship of tryptophan residues to the two metal ion binding sites of Escherichia coli glutamine synthetase // Biochem.—1991- V. 30 P. 3417—3421.

282. Merkler D. I., Srikumar K., Wedler F. C. Synergistic ligand protection and intermediates inthe denaturation of extremely thermophilic glutamine synthetase // Biochem. — 1987.—1. V. 26 P. 7805—7813.

283. Farber J. M., Levine R. L. Sequence of a peptide susceptible to mixed-functionoxidation:probable cation binding site in glutamine synthetase // J. Biol.

284. Chem- 1986 V. 261- P. 4574—4578.

285. Eads C. D., LoBrutto R., Kumar A., Villafranca J. J. Identification of non-protein ligands to themetal ions bound to glutamine synthetase // Biochem.— 1988.— V. 27.— P. 165-—170.

286. Purich D. L. Advances in the enzymology of glutamine synthesis // Adv. Enzymol. Relat.

287. Areas Mol. Biol 1998.- V. 72.- P. 9—42.

288. Bethell R. C., Lowe G. A new synthesis of adenosine 5'~(gamma-(R)-170,180.-gammathiotriphosphate) and its use to determine the stereochemical course of the activation of glutamate by glutamine synthetase // Biochem.— 1988.— V. 27.— P. 1125—1131.

289. Witmer M. R., Palmieri-Young D., Villafranca J. J. Probing the catalytic roles of n2-siteglutamate residues in Escherichia coli glutamine synthetase by mutagenesis // Protein

290. Sci 1994 - V. 3 - P. 1746—1759.

291. Abell L. M., Schineller J., Keck P. J., Villafranca J. J. Effect of metal-ligand mutations onphosphoryl transfer reactions catalyzed by Escherichia coli glutamine synthetase // Biochem.- 1995 V. 34 - 16695—16702.

292. Colanduoni J., Nissan R., Villafranca J. J. Studies of the mechanism of glutamine synthetaseutilizing pH-dependent behavior in catalysis and binding // J. Biol. Chem.—1987.- V. 262 P. 3037—3043.

293. Alibhai M., Villafranca J. J. Kinetic and mutagenic studies of the role of the active site residues Asp-50 and Glu-327 of Escherichia coli glutamine synthetase // Biochem.— 1994 V. 33 - P. 682—686.

294. Frey T. G., Eisenberg D., Eisenberg F. A. Glutamine synthetase forms three and seven-strandedhelical cables // Proc. Nad. Ac. Sci. USA.- 1975,- V. 72.- P. 3402—3406.

295. Miller R. E., Shelton E., Stadtman E. R. Zinc-induced paracrystalline aggregation ofglutamine synthetase // Arch. Biochem. Biophys.— 1974.— V. 163.— P. 155—171.

296. Cohen R. J., Benedek J. B. The functional relationship between polymerization and catalytical activityof beef liver glutamate dehydrogenase // J. Mol. Biol.- 1979,- V. 129,- P. 37—44.

297. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage // Nature 1970 - T4.- V. 227 - P. 680—685.

298. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantitiesof protein utilizing the principle of protein-dye binding // Analyt. Biochem.—1976 V. 72.- P. 248—254.

299. Colina de Vargas M., Ledo de Medina H., Villalobos E., Gutierrez E., Mazurek R. Determination of total nitrogen in sediments by using high-pressure bombs and ion chromatography // Analyst 1995 - V. 120 - P. 761—763.

300. Бок P. Методы разложения в аналитической химии.— М.: Мир, 1984.— 310 С.

301. Щеголев С. Ю., Хлебцов Н. Г. Применение мини- и микро-ЭВМ при определениипараметров дисперсных систем спектротурбидиметрическим методом.— Саратов: Изд-во Саратовского ун-та, 1984.— 47 С.

302. Фомина О. Р. Влияние лектина пшеницы на метаболизм Azospirillum brasilense: Дисс.канд. биол. наук.— Саратов, 1996.

303. Графов Б. М., Укше Е. А. Электрохимические цепи переменного тока.— М.: Наука,1973 128 С.

304. Лурье Ю. Ю. Справочник по аналитической химии.— М.: Химия, 1989.— 448 С.

305. Алексеев В. Н. Качественный анализ.— М.-Л.: ГНТИ Хим. Лит-ра, 1953.— 478 С.

306. Powder Diffraction File.— Easton: Joint Committee on Powder Diffraction Standards.—1973 ASTM № 15-762.

307. Gibson R. I. Descriptive human pathological mineralogy // Am. Mineralogist.— 1974.—1. V. 59.- P. 1177—1182.

308. Nakamoto K. Infrared and Raman spectra of inorganic and coordination compounds.— Wiley1.tersci.: N.-Y, 1978- 448 P.

309. Гончарова И. Г., Герасименко Л. М. Динамика потребления неорганического фосфора клетками Microcoleus chtonoplastes // Микробиология.— 1993.— Т. 62.— № 6 С. 1048—1055.

310. Rehder D. The bioinorganic chemistry of vanadium // Angew. Chem. Int. Ed. Engl.— 1991.—1. V. 30 P. 148—167.

311. Crans D. C., Bunch R. L., Theisen L. A. Interaction of trace levels ofvanadium(IV) and vanadium(V) in biological systems //J. Am. Chem. Soc.- 1989.- V. Ill P. 7597—7607.

312. Dainton F. Chain reactions.- London, N.-Y.: Methuen, 1966.- 330 P.

313. Helm D., Naumann D. Identification of some bacterial cell components by FT-IR spectroscopy // FEMS Microbiol. Lett 1995 - V. 126 - P. 75—80.

314. Naumann D., Helm D., Schultz C. Characterization and identification of microorganisms by

315. FT-IR spectroscopy and FT-IR microscopy.—In: Bacterial Diversity and Systemat-ics (Priest F. G., Ramos-Cormenzana A., Tindall B. J., Eds.).— N.Y.: Plenum Press, 1994 P. 67—85.

316. Naumann D., Keller S., Helm D., Schultz C., Schrader B. FT-IR spectroscopy and FT

317. Raman spectroscopy are powerful analytical tools for the non-invasive characterization of intact microbial cells // J. Mol. Struct.- 1995.- V. 347,- P. 399—406.

318. Рапопорт А. И., Бекер M. E. Изменения поверхностною заряда дрожжевых клеток при их обезвоживании и регидрации Ц Микробиология,— 1985.— Т. 54.— № 3.— С. 450—453.

319. Naumann D., Helm D., Labischinski H. Microbiological characterisations by Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR) // Nature.- 1991,- V. 351.- P. 81—82.

320. Helm D., Labischinski H., Naumann D. Elaboration of a procedure for identification ofbacteria using Fourier-transform infrared spectral libraries: a stepwise correlation approach //J. Microbiol. Methods.- 1991.- V. 14 P. 127—142.

321. Helm D., Labischinski H., Schallehn G., Naumann D. Classification and identification ofbacteria by Fourier transform infrared spectroscopy // J. Gen. Microbiol.— 1991.— V. 137 P. 69—79.

322. Curk M. C., Peledan F., Hubert J. C. Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy for identifying Lactobacillus species // FEMS Microbiol. Lett.- 1994.- V. 123,- P. 241—248.

323. Bellamy L. J. The infra-red spectra of complex molecules.— N.Y.: Wiley, 1957.— 370 P.

324. Якунин А. Ф., Ни Ч. В., Гоготов И. Н. Зависимость роста и синтеза разных нитрогеназ Anabaena variabilis от наличия в среде молибдена, ванадия и вольфрама // Микробиология.- 1991- Т. 60 № 1- С. 71—76.

325. Яцимирский К. Б., Крисс Е. Е., Гвяздовская В. Л. Константы устойчивости комплексов металлов с биолигандами.— Киев: Наукова думка, 1979.— 228 с.

326. Курский М. Д., Костерин С. А., Рыбальченко В. К. Биохимическая кинетика.— Киев:1. Вища школа, 1977.— 264 с.

327. Stadtman Е. R., Ginsburg A., Ciardi J. Е„ Yen J., Hennig S. В., Shapiro В. M. Multiplemolecular forms of glutamine synthetase produced by enzyme catalyzed adenylylation and deadenylylation reactions // Adv. Enzyme Regul.— 1970.— V. 8.— P. 99—118.

328. Valentine К. M., Cottam G. L. Gadolinium as a probe of the alkaline earth and ATP-metal bindingsites in pyruvate kinase // Arch. Biochem. Biophys.— 1973.— V. 158.— P. 346—354.

329. Назмутдинова Г. А., Штырлин В. Г., Кукушкина О. В., Захаров А. В.

330. Комплексообразование и лигандный обмен в водных растворах оксо-ванадия(^) с аминокислотами // ЖНХ— 1994.— Т. 39.— № 9,— С. 1510—1516.

331. Штырлин В. Г., Зильберман Я. Е., Захаров А. В., Евгеньева И. И. Лабильностькоординационных соединений меди (II) с аминокислотами // ЖНХ — 1982.— Т. 27 № 9 - С. 2291—2295.

332. Singh С. В., Verma S. К., Singh S. P. Impact of heavy metals on glutamine synthetase and nitrogenase activity in Nostoc calcicola Ц J. Gen. Appl. Microbiol.— 1987.— V. 33.— P. 87—91.

333. Janssen P. J., Jones W. A., Jones D. Т., Woods D. R. Molecular analysis and regulation ofthe glnA gene of the gram-positive anaerobe Clostridium acetobutyliticum I I J. Bacteriol.— 1988.- V. 170.- P. 400—408.

334. Natanaka M., Tachiki Т., Furukawa R. Purification and some properties of glutamine synthetasesfrom Bifidobacteria // Agricult. and Biol. Chem.- 1987- V. 51.- P. 425—433.

335. Krishnan J. S., Singhal R. K., Dua R. D. Purification and characterization of glutamine synthetasefrom Clostridium pasteurianum // Biochem.- 1986.- V. 25,- P. 1589—1599.

336. Shoichet В., Baase W. A., Kuroki R., Matthews B. W. A relationship between protein stabilityand protein function // Proc. Natl. Ac. Sci. USA.- 1995,- V. 92.- P. 452—456.

337. Яцимирский К. Б., Захаров А. В., Штырлин В. Н. Быстрые реакции обмена лигандов.— Казань: Изд-во Каз. Ун-та, 1985.— 128 с.

338. Sternlicht H., Jones D. E., Kustin K. Metal ion binding to adenosine triphosphate. III. Akinetic analysis // J. Am. Chem. Soc.- 1968,- V. 90,- P. 7110—7118.

339. Shyy Y.-J., Tsai T.-C., Tsai M.-D. Metal-nucleotide interactions. 3. 170, 31P, and 'H

340. NMR studies on the interaction of Sc(III), La(III), and Lu(III) with adenosine 5-triphosphate // J. Am. Chem. Soc.- 1985,- V. 107,- P. 3478—3484.

341. Sigel H., Amsler P. E. Hydrolysis of nucleoside phosphates. 6. On the mechanism of themetal ion promoted dephosphorylation of purine nucleoside 5-triphosphates // J. Am.

342. Chem. Soc 1976- V. 98 - P. 7390—7400.

343. Huang S. L., Tsai M.-D. Does the magnesium(II) ion interact with the a-phosphate ofadenosine triphosphate? An investigation by oxygen-17 nuclear magnetic resonance // Biochem 1982 - V. 21.- P. 951—959.

344. Viola R. E., Morrison J. F., Cleland W. W. Interaction of metal(III)-adenosine 5-triphosphate complexes with yeast hexokinase // Biochem. — 1980,— V. 19,— P. 3131—3137.

345. Dunaway-Mariano D., Cleland W. W. Investigations of substrate specificity and reaction mechanism of several kinases using chromium(III) adenosine 5-triphosphate and chromium(III) adenosine 5-diphosphate // Biochem.- 1980,- V. 19,- P. 1506—1515.

346. Бандуркин Г. А., Джуринский Б. Ф., Тананаев И. В. Интегральные кристаллохимические свойства соединений редкоземельных элементов. В кн.: Физичекие методы исследования неорганических материалов (Тананаев И. В., ред.).— М.: Наука, 1981- С. 93—96.

347. Cornelius R. D., Hart P. A., Cleland W. W. Phosphorus-31 NMR studies of complexes ofadenosine triphosphate, adenosine diphosphate, tripolyphosphate, and pyrophosphate with cobalt(III) ammines // Inorg. Chem.- 1977,- V. 16.- P. 2799—2805.

348. Eads C. D., Mulqueen P., Horrocks W. D. W., Villafranca J. J. Characterization of ATP complexes with lanthanide (III) ions // J. Biol. Chem.- 1984.- V. 259,- P. 9379—9383.

349. Galea J., Beccaria R., Ferroni G. Thermodynamic studies on formation of europium(III)-adenine nucleotide complexes // Electrochim. Acta.— 1978.— V. 23,— P. 647—652.

350. Бандуркин Г. А., Джуринский Б. Ф. Икосаэдр и икосаэдр без одной вершины каккоординационные полиэдры в соединениях РЗЭ // ЖНХ — 1995.— Т. 40.— № 9 С. 1452—1462.

351. Engelberg-Kulka Н., Schoulaker-Shwartz R. A Flexible genetic code, or why does selenocysteinehave no unique codon? // Trends Biochem. Sci.- 1988.- V. 13.- P. 419—421.

352. Харченко В. Г., Чалая С. Н. Тиопираны, соли тиопирилия и родственные соединения,— Саратов: Изд.-во Саратовского Ун.-та, 1987,— 160 С.

353. Кривенько А. П. (ред.) Химия пяти-, шестичленных N-, О-содержащих гетероциклов,— Саратов: Изд.-во Саратовского Ун.-та, 1997.— 272 С.

354. Chernyshev А. V. Effects of levelling of Fermi energy in multimeric protein associations / /

355. Abstr. 3rd Int. Conf.IUBMB «Molecular recognition», 23 — 27 April 1995.-Singapore.— P. 115.

356. Чернышев А. В. Поиск корреляции структура-свойство в рядах низкомолекулярных соединений на основе анализа их взаимодействий с ферментами. В сб. «Новые достижения в органической химии».— Саратов: Изд.-во Саратовского Ун.-та, 1997.— С. 28.

357. Гутман Ф., Лайонс Л. Органические полупроводники.— М.: Мир, 1970.— 696 С.

358. Murphy С. J., Arkin М. R., Jenkins Y., Ghatlia N.D., Bossmann S.H., Turro N.J.,

359. Barton J. K. Long-range photoinduced electron transfer through a DNA helix // Science.- 1993.- V. 262.- P. 1025—1029.

360. Петренко A. H. Квантово-химические расчеты резонансных интегралов в полипептидныхцепочках // Журн. структ. химии.— 1993.— Т. 34.— No 2.— С. 168—170.

361. Bairoch A., Boeckmann В. The SWISS-PROT protein sequence data bank:current status // Nucleic Acids Res.- 1994.- V. 22.- P. 3578—3580.

362. Kimura R., Kaizu Y., Matsuoka K. The conversion of native adenylylated glutamine synthetase into phosphotyrosine enzyme by micrococcal nuclease // Bioch. Biophys. Res. Commun 1986 - V. 137,- P. 716—721.

363. Kimura K., Nakano Y., Matsuoka K. o-Phosphotyrosyl glutamine synthetase: modificationof the nucleotide ligation site of adenylylated glutamine synthetase // J. Biochem.— 1989 V. 105- P. 84—87.

364. Martensen Т. M., Stadtman E. R. Micrococcal nuclease cleavage of nucleotide linked toglutamine synthetase yields phosphotyrosine at the ligation site // Proc. Natl Acad.

365. Sci. USA 1982 - V. 79 - P. 6458—6460.

366. Федоров Б. Б., Федоров Б. А. Влияние фиксированных молекул воды на фрактальныесвойства поверхностей глобулярных белков // Биофизика.— 1993.— Т. 38.— № 4 С. 611—618.

367. Мревлишвили Г. М., Камушадзе Е. Г., Татишвили Д. А. Проявление фрактальныхсвойств глобулярных белков при низких температурах // Биофизика.— 1993.— Т. 38 № 4 - С. 584—589.

368. Мревлишвили Г. М. Апериодические структуры, фракталы и низкотемпературная теплоемкость биологических макромолекул // Биофизика.— 1995.— Т. 40,— № 3.— С. 485—496.

369. Ситницкий А. Э. Функциональная роль локальных движений белка в ферментативномкатализе // Биофизика 1992 - Т. 37 - № 5.- С. 895—899.

370. Давыдов А. С. Салитоны в молекулярных системах.— Киев.:Наукова думка, 1988.— 340 С.

371. Имянитов Н. С. Электронные и стерические эффекты лигандов в квадратных, тетраэдрических, тригонально-бипирамидальных и октаэдрических комплексах // Коорд. химия 1992 - Т. 18 - № 10-11- С. 1127—1138.