NO-синтазная активность лактобацилл: обнаружение, геномные детерминанты, функции тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Яруллина, Дина Рашидовна

• Яруллина, Дина Рашидовна
• кандидат биологических наук
• 2007

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Яруллина, Дина Рашидовна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Синтез N0 у бактерий.

1.1.1. Образование N0 в процессе денитрификации.

1.1.2. NO-синтазная система эукариот и прокариот.

1.2. Физиологическая роль N0 у прокариот.

1.2.1. Значение экзогенного N0 для микробной клетки.

1.2.2. Сигнальная функция бактериального N0.

1.2.3. Физиологическая роль бактериального оксида азота NO-синтазного происхождения.

1.3. Методы идентификации N0 в биосистемах.

1.4. Морфологические особенности поверхностных структур лактобацилл.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «NO-синтазная активность лактобацилл: обнаружение, геномные детерминанты, функции»

Актуальность проблемы. В последние несколько десятилетий проблема исследования оксида азота является одним из наиболее активно развивающихся направлений биомедицинских исследований [Ванин, 1998]. Лавинообразный рост публикаций по биологии N0, начавшийся с конца 80-х годов, позволил редакции журнала «Science» в 1992 г. провозгласить N0 молекулой года [Koshland, 1992]. Спустя несколько лет в 1998 г. группа американских ученых была удостоена Нобелевской премии в области физиологии и медицины за выяснение роли N0 как сигнальной молекулы в регуляции сердечно-сосудистой системы. Непрерывно вырабатываемый в организме животных и человека ферментативным путем из L-аргинина, оксид азота является одним из универсальных регуляторов клеточного и тканевого метаболизма. Наряду с регуляторными функциями N0 обнаруживает также цитотоксическую/цитостатическую активность, выступая в качестве одного из основных эффекторов системы клеточного иммунитета [Alderton et al., 2001].

В отличие от эукариотического, процесс бактериального синтеза N0 еще далек от полного понимания. Лактобациллы - это одни из немногих микроорганизмов, у которых обнаружен альтернативный денитрификации N0-синтазный путь образования оксида азота [Adawi et al, 1997; Morita et al, 1997]. Бактерии рода Lactobacillus представляют собой важный компонент естественной микрофлоры кишечного и урогенитального трактов человека и животных, где они подавляют рост патогенных микроорганизмов, способствуют регенерации эпителия слизистой оболочки, оказывают иммуномодулирующее действие [Orrhage, Nord, 2000]. Высокая биологическая активность микроорганизмов этой группы обусловила их широкое использование в производстве продуктов питания и промышленно важных пробиотических препаратов [Nguyen et al, 2007]. В связи с вышеизложенным особую актуальность приобретают исследования, направленные на выяснение молекулярных механизмов, лежащих в основе антагонистических свойств лактобацилл. Поскольку L. plantarum предположительно способны синтезировать оксид азота ферментативным путем из L-аргинина [Adawi et al., 1997], есть все основания полагать, что этот агент, синтезируемый симбионтами человека и животных, может оказывать серьезное воздействие на их физиологическое состояние. Изучение закономерностей биосинтеза оксида азота комменсальными кишечными бактериями L. plantarum позволит разработать фундаментальные основы практического манипулирования внутриклеточными регуляторами на молекулярном уровне и наметить конкретные подходы к использованию пробиотических препаратов для этиотропного лечения заболеваний человека и животных, обусловленных теми или иными отклонениями в образовании N0.

Цель и задачи исследований. Целью настоящей работы явился поиск альтернативного пути образования оксида азота, отличного от денитрификации, подтверждение его наличия на основе генетического анализа и оценка физиологической роли N0 у лактобацилл.

В соответствии с поставленной целью решались следующие задачи:

1. Проанализировать возможность образования оксида азота у Lactobacillus plantarum в процессе диссимиляционной нитритредукции, а также небиологическим путем.

2. На генетическом уровне оценить потенциальную возможность проявления NO-синтазной активности у Lactobacillus plantarum.

3. Выявить и охарактеризовать NO-синтазную активность у Lactobacillus plantarum прямыми методами регистрации оксида азота (ЭПР, флуоресцентное -окрашивание и микроскопия), а также с помощью иммунологических подходов.

4. Оценить возможность ингибирования бактериальной NO-синтазы классическими ингибиторами NO-синтазы эукариот.

5. Выявить влияние прокариотической NO-синтазной системы на рост и жизнеспособность продуцентов, а также морфофизиологическое состояние поверхности клеток.

6. Установить роль оксида азота NO-синтазного происхождения как универсального фактора стрессорного и адаптивного ответов клеток различного уровня организации в условиях токсического и температурного стресса.

Научная новизна. Методом ЭПР-спектроскопии и флуоресцентного окрашивания впервые показано, что L. plantarum обладают специфической NO-синтазной активностью, отличной от таковой млекопитающих и бактерий обладателей bNOSoxy. Впервые приведены убедительные доказательства того, что исследуемые микроорганизмы не образуют N0 в процессе денитрификации. Впервые использован метод окрашивания флуоресцентными красителями для регистрации молекулы оксида азота в метаболизме лактобацилл. В работе впервые с помощью методов биоинформатики проведен системный анализ генетической обусловленности биосинтеза оксида азота с целью доказательства NO-синтазного происхождения N0 у L. plantarum. Намечены подходы к оценке физиологического смысла образования оксида азота клетками лактобацилл. Установлено, что индуцированный L-аргинином синтез N0 нетоксичен для продуцента, но приводит к изменению морфофизиологического состояния поверхности клеток. Впервые получены свидетельства наличия у L. plantarum S-слоя, обнаруживаемого в условиях активации NO-синтазы. Впервые приведены данные, указывающие на участие микробного N0 в стресс-реакциях бактерий, позволяющие рассматривать оксид азота как универсальный фактор стрессорного и адаптивного ответов клеток различного уровня организации. Представленные результаты являются первым шагом на пути к направленному исследованию биологической роли N0 у лактобацилл, которые имеют важное значение для медицины и промышленной микробиологии.

Практическая значимость. Перспективы внедрения результатов работы обусловлены двумя аспектами: функциональной активностью N0 и высокой промышленной и медицинской значимостью объекта исследования -лактобацилл. Ввиду того, что оксид азота обладает большим набором функций в организме, недостаточная или чрезмерная его продукция лежит в основе многих серьезных заболеваний и патологических состояний [Marin, Rodriguez-Martinez, 1997]. Одно из перспективных направлений современной биомедицины - разработка фармакологических средств, способных влиять на метаболизм этого агента и его уровень в клетках и тканях [Ванин, 2000]. В частности, большие надежды связываются с пробиотикотерапией. Бактерии L. plantarum входят в число микроорганизмов, наиболее часто используемых для производства отечественных пробиотиков и продуктов функционального питания. Поэтому исследование NO-синтазной активности у данного вида лактобацилл имеет несомненную практическую значимость. В настоящей работе проведен комплексный анализ способности L. plantarum синтезировать оксид азота, а также предпринята попытка оценить влияние этого процесса на морфофизиологическое состояние клеток продуцента. Установленное участие N0 в регуляции формирования поверхностного S-слоя бактерий, определяющего адгезию клеток на эпителии кишечника, позволит разработать подходы к увеличению колонизирующей способности лактобацилл, а следовательно, и их положительного влияния на здоровье человека. Обнаружение закономерностей регуляции биосинтеза N0 у микроорганизмов имеет огромное значение для биотехнологии и медицины, поскольку обеспечивает потенциальную возможность направленной регуляции синтеза N0 комменсальными бактериями в кишечнике человека с целью поддержания уровня оксида азота на необходимом для нормальной жизнедеятельности организма уровне. В целом, проведенные исследования открывают перспективы использования пробиотиков на основе L. plantarum в качестве альтернативного фармакологического средства для профилактики и лечения заболеваний человека и животных, связанных с отклонениями в образовании N0.

В ходе экспериментальной работы была разработана и опробована оригинальная методика определения оксида азота с помощью N0-чувствительных флуоресцентных красителей, а также осуществлен экспериментальный подбор спиновой ловушки для детекции бактериального N0 методом ЭПР-спектроскопии.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследования. Работа проводится в соответствии с тематическим планом НИР КГУ 1.15.06 «Механизмы регуляции функциональной активности клетки». Исследования автора по тематике работы поддержаны федеральными программами «Развитие научного потенциала высшей школы» РНП.2.1.1.1005, РНП.2.1.1.3222 и «Исследования и разработки по приоритетным направлениям науки и техники», ГК 02.434.11.3020 «Конструирование противоопухолевых препаратов селективного действия на основе микробных рибонуклеаз», ГК 02.512.11.2050 «Идентификация клеточных мишеней экзогенных микробных рибонуклеаз как основа создания противоопухолевых препаратов селективного действия», ГК ФЦКП КГУ 02.451.11.7019. Авторские исследования получили персональную поддержку Института фармакологии им. Рудольфа-Буххайма, г. Гиссен, Германия (апрель 2006 г.; октябрь 2006 г. - январь 2007 г.), Немецкой службы академических обменов (DAAD) (июль 2005 г.; октябрь 2007 г. - март 2008 г.), Немецкого Общества физиологов (март 2006 г.), а также программы партнерских отношений Казанского государственного университета (Казань, Россия) и Университета им. Юстуса-Либиха (Гиссен, Германия) (декабрь 2005 г.). Научные положения диссертации и выводы базируются на результатах собственных исследований автора. Флуоресцентную детекцию оксида азота проводили на базе Института фармакологии им. Рудольфа-Буххайма, г. Гиссен, Германия. ЭПР-спектроскопия выполнена на кафедре электроники и радиоспектроскопии КГУ. Атомную силовую микроскопию осуществляж на кафедре оптики и нанофотоники КГУ. Сканирующая электронная микроскопия выполнена на кафедре полезных ископаемых и разведочного дела КГУ.

Положения, выносимые на защиту:

1. Бактерии Lactobacillus plantarum обладают специфическим, отличным от денитрификации, NO-синтазным механизмом образования оксида азота.

2. Генетическая программа Lactobacillus plantarum подтверждает;наличие у них NO-синтазной активности, отличной от NO-синтазы эукариот и прокариот -обладателей оксигеназного домена NO-синтазы.

3. Оксид азота NO-синтазного происхождения у бактерий играет роль универсального фактора стрессорного и адаптивного ответов клеток.

4. При индукции NO-синтазы субстратом L-аргинином происходит изменение морфофизиологического состояния поверхности клеток Lactobacillus plantarum, связанное с формированием S-слоя.

Апробация работы. Материалы диссертации доложены и обсуждены на XIV Всероссийской конференции «Структура и динамика молекулярных систем» (Казань, 2007), Международной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов - 2007» (Москва, 2007), XI Международной экологической студенческой конференции «Экология России и сопредельных территорий. Экологический катализ» (Новосибирск, 2006), молодежной научно-практической конференции «Актуальные проблемы науки и образования», (Зеленодольск, 2006), Международной конференции Немецкого Общества физиологов и Федерации Европейских физиологических обществ (Мюнхен, 2006), II Международной конференции «Микробное разнообразие: состояние, стратегия сохранения, биологический потенциал» (Пермь, 2005), 9-ой Международной Пущинской школы-конференции молодых ученых «Биология -наука XXI века» (Пущино, 2005), 79-ой всероссийской студенческой конференции, посвященной 1000-летию Казани (Казань, 2005), конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии» (Казань, 2004), междисциплинарной конференции с международным участием «Новые биокибернетические и телемедицинские технологии 21 века для диагностики и лечения заболеваний человека» (Петрозаводск, 2003), V, VII конференциях НОЦ КГУ «Материалы и технологии XXI века» (Казань, 2005,2007), а также на итоговых конференциях КГУ (2004-2007).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 17 научных работ.

Структура и объем диссертации. Работа изложена на 155 страницах, содержит 8 таблиц и 33 рисунка и состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов, результатов исследований, обсуждения результатов, выводов и списка литературы, включающего 301 источник, из них 275 на иностранном языке.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Яруллина, Дина Рашидовна

выводы

1. У Lactobacillus plantarum денитрификационный путь синтеза оксида азота отсутствует в связи с отсутствием энзиматической активности и генетических детерминант нитритредуктазы - фермента ключевой стадии диссимиляционной нитратредукции.

2. Впервые комплексом экспериментальных методов прямой регистрации оксида азота, а именно, электронным парамагнитным резонансом и флуоресцентной микроскопией, обнаружен и охарактеризован специфичный для лактобацилл NO-синтазный путь образования оксида азота.

3. Впервые проведен компьютерный анализ и выявлены геномные детерминанты NO-синтазного пути образования оксида азота у Lactobacillus plantarum, обеспечивающие биосинтез редуктазного домена и необходимых кофакторов и простетических групп NOS.

4. Оксид азота NO-синтазного происхождения служит сигналом активации защитных функций клеток различного эволюционного уровня, поскольку его продукция усиливается в условиях стресса, вызванного (а) экзогенными токсикантами (РНКазой Bacillus intermedius) в культуре фибробластов; (б) высокотемпературным воздействием на бактерии Lactobacillus plantarum.

5. Лактобациллы обладают системой защиты от токсического действия генерируемого ими оксида азота, связанной с его элиминацией из клетки через цитоплазматическую мембрану.

6. Впервые методом атомно-силовой микроскопии у Lactobacillus plantarum установлено наличие на поверхности клетки S-слоя белков, экспрессия которых происходит в условиях активации NO-синтазы и связана с повышением биосинтеза оксида азота.

Автор благодарит доктора биологических наук, заведующую кафедрой микробиологии КГУ, профессора О.Н.Ильинскую за осуществление научного руководства; директора Института фармакологии им. Рудолъфа-Буххайма, (г. Гиссен, Германия), профессора Ф.Драйера за возможность проведения ряда экспериментов на базе его института; доктора КБойерляйна (Институт фармакологии им. Рудолъфа-Буххайма, г. Гиссен, Германия) за помощь в проведении флуоресцентной микроскопии и участие в обсуждении результатов; кандидата физико-математических наук, доцента кафедры электроники и радиоспектроскопии КГУ Н.И.Силкина за методическую помощь в проведении ЭПР-спектроскопии; кандидата физико-математических наук, доцента кафедры оптики и нанофотоники КГУ О.А.Коновалову за постановку экспериментов по атомно-силовой микроскопии; кандидата геолого-минералогических наук, заведующего кафедрой полезных ископаемых и разведочного дела КГУ, доцента В.Г.Изотова и кандидата геолого-минералогических наук, доцента кафедры полезных ископаемых и разведочного дела КГУ Л.М.Ситдикову за проведение сканирующей электронной микроскопии; кандидата биологических наук, руководителя Центра аналитических исследований ГНУ «ТатНИИ РАСХН» (г. Казань) Р.А.Шурхно за предоставление штаммов лактобацилл; кандидата химических наук, доцента НИЛ координационных соединений кафедры неорганической химии Химического института им. А.М.Бутлерова (г. Казань) В.Г.Штырлина за приготовление концентрационной серии

Заключение

Лактобациллы представляют собой важный компонент естественной микрофлоры кишечного и урогенитального трактов человека и животных, где они подавляют рост патогенных микроорганизмов, способствуют регенерации эпителия слизистой оболочки, оказывают иммуномодулирующее действие [Orrhage, Nord, 2000]. Функциональная активность бактерий рода Lactobacillus определила их широкое использование в производстве промышленно важных пробиотических препаратов и продуктов функционального питания [Nguyen et al., 2007].

Согласно данным литературы, микроорганизмы рода Lactobacillus, подобно клеткам эукариот, синтезируют оксид азота в ходе катализируемого NO-синтазой окисления L-аргинина [Adawi et al., 1997; Morita et al., 1997]. Возможно, положительная роль пробиотических бактерий L. plantarum DSM 9843 в кишечнике обусловлена генерацией ими оксида азота именно по этому ; механизму [Adawi et al, 1997], однако это предположение не было подтверждено экспериментально [Xu, Verstraete, 2001].

Общепринято, что альтернативный NO-синтазе NO-ергический процесс денитрификации не свойственен лактобациллам [Краткий определитель бактерий Берги, 1980]. Тем не менее, у многих представителей рода Lactobacillus ; обнаружена способность восстанавливать нитраты до нитритов [Wolf et al, 1990]. В частности, L. plantarum проявляют нитратредукгазную активность, если конечная величина рН выше 6.0 [Краткий определитель бактерий Берги, 1980; Wolf, Hammes, 1988]. У денитрификаторов NO образуется в катализируемой нитритредукгазой ферментативной реакции восстановления нитритов [Zumft, 1997]. Хотя этот процесс не был обнаружен у L. plantarum, тем не менее, возможность такого синтеза NO у них полностью исключить нельзя [Wolf, Hammes, 1988].

Анализ данных литературы о многообразии функций NO позволяет предположить физиологическую роль оксида азота, синтезируемого комменсальными кишечными бактериями L. plantarum. Во-первых, будучи высокореакционноспособной молекулой, NO обладает антимикробной активностью. Главными мишенями токсического действия NO в микробных клетках являются ДНК и белки [Fang, 2003], а также мембранные липиды [Halliwell et al., 1992; Rubbo et al., 1994]. Во-вторых, NO может реализовать сигнальную функцию, заключающуюся в трансдукции генетического сигнала резистентности к различным стрессам и активации экспрессии генов важнейших систем репарации ДНК: SoxRS, OxyR, SOS и Ada [Demple, 1999b; Васильева, Мошковская, 2005]. Поскольку функциональная активность N0 в значительной степени определяется физическими свойствами молекулы, синтезируемый бактериями-комменсалами кишечника этот агент будет в равной степени влиять как на микробные клетки, так и на организм хозяина.

Значительная биологическая роль NO обусловила многообразие методик его определения. Для выявления NO в биосистемах предложено использовать ряд методов: ЭПР-спектроскопию; хемилюминесцентный метод; изотопный метод, в котором прослеживается превращение аргинина в цитруллин; меттемоглобиновый метод, в котором изучается превращение оксигемоглобина . в метгемоглобин под действием NO; электродный метод, позволяющий оценивать уровень NO по его взаимодействию с избирательным для него электродом [Archer, 1993; Ванин, 2001]; метод окрашивания NO-чувствительными флуоресцетными красителями [von Bohlen und Halbach, 2003]. Наряду с методами детекции собственно N0, в отдельную группу выделяют методы непрямого определения оксида азота, которые заключаются в анализе продуктов его превращения или веществ, образующихся в результате биологического действия NO.

Для проявления лактобациллами своей функциональной активности в кишечнике человека большое значение имеет адгезивная способность бактерий [Schar-Zammaretti, Ubbink, 2003], которая, в свою очередь, зависит от наличия S-слоя [Schneitz et al., 1992; Toba et al, 1995; Hynonen et al, 2002; Lorea et al, 2002]. S-слои бактерий и архей представляет собой расположенный над клеточной стенкой, регулярно построенный, поверхностный слой белка или гликопротеина [Дебабов, 2004]. Они обнаружены у многих видов Lactobacillus: L. brevis, L. acidophilis, L. crispatus, L. helveticus, L. amylovorus, L. buchnery, L. gallinarum, L. kefir, L. parakefir, L. johnsonii, L. gasseri [Avail-Jaaskelainen, Palva, 2005]. У L. plantarum S-слой еще не описан, однако ряд приоритетных данных литературы последних лет [Kahala, Palva, 1999; Siezen et al, 2006; Tallon et al, 2007] позволяет считать, что бактерии этого вида способны синтезировать на своей поверхности наружный S-слой белков.

Обобщение приведенных данных литературы позволяет нам обоснованно считать, что бактерии L. plantarum представляют собой перспективный объект исследования, имеющий несомненную практическую значимость. В связи с вышеизложенным основное внимание в работе уделено исследованию у них NO-синтазной активности, предполагающей функционально-регуляторную активность оксида азота.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1. Бактериальные штаммы и клеточные культуры

Основные сведения о штаммах лактобацилл, использованных в работе, представлены в табл. 1.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Яруллина, Дина Рашидовна, 2007 год

1. Брюне, Б. Апоптотическая гибель клеток и оксид азота: механизмы активации и антагонистические сигнальные пути Текст./ Б.Брюне, К.Сандау, А.фон Кнетен // Биохимия. 1998. - Т. 63, вып. 7.- С. 966-975.

2. Ванин, А.Ф. Оксид азота регулятор клеточного метаболизма Текст./ А.Ф.Ванин // Соросовский образовательный журнал. - 2001. - Т. 7, № 11. - С. 712.

3. Ванин, А.Ф. Оксид азота в биологии: история, состояние и перспективы исследований Текст./ А.Ф.Ванин // Биохимия. 1998. - Т. 63, вып. 7. - С. 867869.

4. Ванин, А.Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях Текст./ А.Ф.Ванин // Вестник Академии медицинских наук. 2000. - Вып. 1. - С. 3-5.

5. Васильева, С.В. Активация ^охКБ-регулона в Escherichia coli оксидом азота и его физиологическими донорами Текст./ С.В.Васильева, М.В.Ступакова, И.И.Лобышева, В.Д.Микоян, А.Ф.Ванин // Биохимия. 2001. -Т. 66, вып. 9. - С. 1209-1214.

6. Васильева, С.В. Новые явления квази-адаптивного ответа к алкилирующим агентам в Escherichia coli Текст./ С.В.Васильева, Е.Ю.Мошковская // Генетика. 2005. - Т. 41, №5. - С. 607-613.

7. Васильева, С.В. Роль оксида азота в формировании SOS-индуцирующего сигнала у Escherichia coli Текст./ С.В.Васильева, М.В.Ступакова, И.И.Лобышева // Радиационная биология. Радиоэкология. -2003.-Т. 43, №4.-С. 464-469.

8. Герхардт, Ф. Методы общей бактериологии Текст./ ред. Ф.Герхардт [и др.]. М.: Мир, 1984. - 472 с.

9. Горрен, А.К.Ф. Универсальная и комплексная энзимология синтазы оксида азота Текст./ А.К.Ф.Горрен, Б.Майер // Биохимия. 1998. - Т. 63, вып. 7. - С. 870-880.

10. Ю.Дебабов, В.Г. S-слои бактерий и архей как объект бионанотехнологий Текст./ В.Г.Дебабов // Молекулярная биология. 2004. - Т. 38, №4. - С. 578591.

11. И.Дорощук, Н.А. Регуляция метаболизма азота у грамположительных бактерий Текст./ Н.А.Дорощук, М.С.Гельфанд, Д.А.Родионов // Молекулярная биология. 2006. - Т. 40, №5. - С. 919-926.

12. Жумабаева, Т.Т. Исследование методом ЭПР взаимодействия клеток Е. coli с аскорбиновой кислотой и нитритом натрия Текст./ Т.Т.Жумабаева, Л.М.Байдер, Л.А.Володина, З.В.Куроптева // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. - Т. 37, №6. - С. 742-746.

13. Зеленихин, П.В. Индукция апоптоза опухолевых клеток биназой Текст./ П.В.Зеленихин, А.И.Колпаков, Г.В.Черепнев, О.Н.Ильинская // Молекулярная биология. 2005. - Т. 39, №3. - С. 457-463.

14. Ильинская, О.Н. Краткосрочные тест-системы для определения генотоксичности: методическое руководство Текст./ О.Н.Ильинская, А.Б.Маргулис. Казань: изд-во КГУ. - 2005. - 31с.

15. Ильинская, О.Н. Почему рибонуклеазы вызывают гибель раковых клеток Текст./ О.Н.Ильинская, А.А.Макаров // Молекулярная биология. 2005. -Т. 39, №1.-С. 1-11.

16. Ингрэм, Д. Электронный парамагнитный резонанс в биологии Текст./ Д.Ингрэм. М.: Мир, 1972. - 296 с.

17. Коновалова, О.А. Оптимизация визуализации ДНК атомно-силовым микроскопом Solver Р47Н Текст./ О.А.Коновалова, Т.А.Невзорова, В.Г.Винтер, М.Х.Салахов // Приборы и техника эксперимента. 2005. - № 6. - С. 110-114.

18. Краткий определитель бактерий Берги Текст./ ред. Дж.Хоулт. М.: Мир, 1980. -496 с.

19. Кулинский, В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита Текст./ В.И.Кулинский // Соросовский образовательный журнал. -1999. №1. - С. 2-7.

20. Ленинджер, А. Основы биохимии Текст./ А.Ленинджер. М.: Мир, 1985.-367 с.

21. Маеда, X. Оксид азота и кислородные радикалы при инфекции, воспалении и раке Текст./ Х.Маеда, Т.Акаике // Биохимия. 1998. - Т. 63, вып. 7.-С. 1007-1019.

22. Малышев, И.Ю. Стресс, адаптация и оксид азота Текст./ И.Ю.Малышев, Е.Б.Манухина // Биохимия. 1998. - Т. 63, вып. 7. - С. 9921006.

23. Реутов, В.П. Цикл оксида азота в организме млекопитающих и принцип цикличности / В.П.Реутов // Биохимия. 2002. - Т. 67, вып. 3. - С. 353376.

24. Сайманова, Р.А. Выделение чистых культур бактерий и их идентификация: методическое руководство Текст./ Р.А. Сайманова, Н.Г.Захарова. Казань: изд-во КГУ. - 1980. - 24с.

25. Свердлов, Е.Д. Микрокосм генома Текст./ Е.Д.Свердлов // Молекулярная биология. 1999. - 33. - С. 917-940.

26. Тихонов, А.Н. Электронный парамагнитный резонанс в биологии Текст./ А.Н.Тихонов // Соросовский образовательный журнал. 1997. -№11.1. C. 9-15.

27. Abu-Soud, Н.М. Subunit dissociation and unfolding of macrophage NO synthase: relationship between enzyme structure, prosthetic group binding, and catalytic function Text./ H.M.Abu-Soud, MXoftus, D.J.Stuehr // Biochemistry. -1995.-34.-P. 11167-11175.

28. Adak, S. Arginine conversion to nitroxide by tetrahydrobiopterin-free neuronal nitric-oxide synthase. Implications for mechanism Text./ S.Adak, Q.Wang,

29. D.J.Stuehr // J. Biol. Chem. -2000.-275.-P. 33554-33561.

30. Adak, S. Chimeras of nitric-oxide synthase types I and III establish fundamental correlates between heme reduction, heme-NO complex formation, and catalytic activity Text./ S.Adak, K.S.Aulak, D.J.Stuehr // J. Biol. Chem. 2001. -276. - 23246-23252.

31. Adak, S. Direct evidence for nitric oxide production by a nitric-oxide synthase-like protein from Bacillus subtilis Text./ S.Adak, K.S.Aulak, D.J.Stuehr // J. Biol. Chem. 2002b. -277. - P. 16167-16171.

32. Adawi, D. Effect of Lactobacillus supplementation with and without arginine on liver damage, bacterial translocation in an acute liver injury model in the rat Text./ D.Adawi, F.B.Kasravi, G.Molin, BJeppsson // Hepatology. 1997. -25(3).-P. 642-647.

33. Adman, E.T. The structure of copper-nitrite reductase from Achromobacter cycloclastes at five pH values, with N02" bound and with type II copper depleted Text./ E.T.Adman, J.W.Godden, S.Turley // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 27458-27474.

34. Adrait, A. Spectroscopic and saturation magnetization properties of the manganese- and cobalt-substituted Fur (ferric uptake regulation) protein from Escherichia coli Text./ A.Adrait, LJacquamet, L.Le Pape, A.Gonzalez de Peredo,

35. D.Aberdam, J.L.Hazemann, J.MXatour, I.Michaud-Soret // Biochemistry. 1999. -38(19). - P. 6248-6260.

36. Ahrne, S. The normal Lactobacillus flora of healthy human rectal and oral mucosa Text./ S.Ahrne, S.Nobaek., B.Jeppsson, I.Adlerberth, A.E.Wold, G.Molin // J. Appl. Microbiol. 1998. - 85. - P. 88-94.

37. Alakomi, H.-L. Application of a microplate scale fluorochrome staining assay for the assessment of viability of probiotic preparations Text./ H.-L. Alakomi, J.Matto, I.Virkajarvi, M.Saarela // Journal of Microbiological Methods. 2005. - 62. -P. 25-35.

38. Alderton, W.K. Nitric oxide synthases: structure, function and inhibition Text./ W.K.Alderton, C.E.Cooper, R.G.Knowles // Biochem. J. 2001. - 357. - P. 593-615.

39. Altschul, S.F. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs Text./ S.F.Altschul, T.L.Madden, Schaffer A,A., J.Zhang, W.Miller, D.J.Lipman // Nucleic Acids Res. 1997. - 25(17). - P. 3389-3402.

40. Ananta, E. Evidence on the role of protein biosynthesis in the induction of heat tolerance of Lactobacillus rhamnosus GG by pressure pre-treatment Text./

41. E.Ananta, D.Knorr // Int. J. Food Microbiol. 2004. - 96. - P. 307-313.

42. Anjum, M.F. Nitric oxide metabolism in Neisseria meningitidis Text./ M.F.Anjum, T.M.Stevanin, R.C.Read, J.W.B.Moir // J. Bacteriol. 2002. - 184(11). -P. 2987-2993.

43. Arai, H. Expression of the nir, nor genes for denitrification of Pseudomonas aeruginosa requires a novel CRP/FNR-related transcriptional regulator, DNR, in addition to ANR Text./ H.Arai, Y.Igarashi, T.Kodama I IFEBS Lett. 1995. - 371. -P. 73-76.

44. Archer, S. Measurement of nitric oxide in biological models Text./ S.Archer // FASEB J. 1993. - 179. - P. 349-360.

45. Arena, M.E. Arginine dihydrolase pathway in Lactobacillus plantarum from orange Text./ M.E.Arena, F.M.Saguir, M.C.Manca de Nadra // Int. J. Food Microbiol. 1999. - 47(3). - P. 203-209.

46. Arroyo, C. Difficulties encountered in the detection of nitric oxide (NO) by spin trapping techniques. A cautionary note Text./ C.Arroyo, M.Kohno // Free Radic. Ret. Commun.- 1991.-14.-P. 145-155.

47. Arzumanian, V. Mechanisms of nitric oxide synthesis and action in cells Text./ V.Arzumanian, E.Stankevicius, A.Laukeviciene, E.Kevelaitis // Medicina. -2003.-39(6).-P. 535-541.

48. Assreuy, J. Production of nitric oxide and superoxide by activated macrophages and killing of Leishmania major Text./ J.Assreuy, F.Q.Cunha, M.Epperlein, A.Noronha-Dutra, C.A.O'Donell, F.Y.Liew, S.Moncada // Eur. J. Immunol. 1994. - 24. - P. 672-676.

49. Avall-Jaaskelainen, S. Lactobacillus surface layers and their applications Text./ S.Avall-Jaaskelainen, A.Palva // FEMS Microbiol. Rev. 2005. - 29. - P. 511-529.

50. Averill, B.A. The chemical mechanism of microbial denitrification a hypothesis Text./ B.A.Averill, J.M.Tiedje // FEBS Lett. - 1982. - 138. - P. 8-11.

51. Benson, D.A. Genbank Text./ D.A.Benson, M.S.Boguski, D.J.Lipman, J.Ostell, B.F.Ouellette, B.A.Rapp, D.L.Wheeler // Nucleic Acids Res. 1999. - 27. -P. 12-17.

52. Berkels, R. A new method to measure nitrate/nitrite with a NO-sensitive electrode Text./ R.Berkels, S.Purol-Schnabel, R.Roesen // J. Appl. Physiol. 2001. -90.-P. 317-320.

53. Berks, B.C. Enzymes, associated electron transport systems that catalyse the respiratory reduction of nitrogen oxides and oxyanions Text./ B.C.Berks, S.J.Ferguson, J.W.Moir, D.J.Richardson // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - 1232. -P. 97-173.

54. Bird, L.E. Cryctal structure of SANOS, a bacterial nitric oxide synthase oxygenase protein from Staphylococcus aureus Text./ L.E.Bird, J.Ren, J.Zhang, N.Foxwell, A.R.Hawkins, I.G.Charles, D.K.Stammers // Structure. 2002. - 10. - P. 1687-1696.

55. Blaser, M.J. Pathogenesis of Campylobacter fetus infections: critical role of high-molecular-weight S-layer proteins in virulence Text./ M.J.Blaser, Z.Pei // J. Infect. Dis.- 1993.- 167. P. 372-377.

56. Boot, H.J. Expression, secretion and antigenic variation of bacterial S-layer proteins Text./ H.J.Boot, P.HPouwels // Mol. Microbiol. 1996. - 21. - P. 11171123.

57. Bories, P.N. Nitrate determination in biological fluids by an enzymatic one-step assay with nitrate reductase Text./P.N.Bories, C.Bories // Clin. Chem. 1995. -41. -P. 904-907.

58. Braun, C. Marker exchange of the structural genes for nitric oxide reductase blocks the denitrification pathway of Pseudomonas stutzeri at nitric oxide Text./ C.Braun, W.G.Zumft // Biol. Chem. 1991. - 266. - P. 22785-22788.

59. Buddha, M.R. An unusual tryptophanyl tRNA synthetase interacts with nitric oxide synthase in Deinococcus radiodurans Text./ M.R.Buddha, K.M.Keery,

60. B.RCrane // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004a. - 101. - P. 15881-15886.

61. Buddha, M.R. Regioselective nitration of tryptophan by a complex between bacterial nitric-oxide synthase and tryptophanyl-tRNA synthetase Text./ M.RBuddha, T.Tao, RJ.Pany, B.RCrane // J. Biol. Chem. 2004b. - 279. - P. 49567-49570.

62. Callegari, L. The S-layer gene of Lactobacillus helveticus CNRZ892: cloning, sequencing and heterologous expression Text./ M.L.Callegari, B.Riboli, J.W.Sanders, P.S.Cocconcelli, J.Kok, G.Venema, L.Morelli //Microbiology. 1998. -144.-P. 719-726.

63. Carlsson, S. Effects of pH, nitrite, and ascorbic acid on nonenzymatic nitric oxide generation and bacterial growth in urine Text./ S.Carlsson, N.P.Wiklund, L.Engstrand, E.Weitzberg, J.O.NXundberg // Nitric Oxide. 2001. - 5(6). - P. 580- / 586.

64. Chang, C.K. Evidence that heme di is a 1,3-porphyrindione Text./

65. C.K.Chang, R.Timkovich, W.Wu // Biochemistry. 1986. - 25. - P. 8447-8453. >

66. Chartier, F.J.M. Stability of the heme environment of the nitric oxide synthase from Staphylococcus aureus in the absence of pterin cofactor Text./ F.J.M.Chartier, M.Couture // Biophys. J. -2004. 87. - P. 1939-1950.

67. Chen, Y. A bacterial nitric oxide synthase from a Nocardia species Text./ Y.Chen, J.P.N.Rosazza // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994.-203 - P. 12511258.

68. Chen, Y. Purification and characterization of nitric oxide synthase (NOSNOc) from a Nocardia species Text./ Y.Chen, J.P.N.Rosazza // Bacteriol. 1995. - 177. -P. 5122-5128.

69. Chenna, R. Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs Text./ RChenna, H.Sugawara, T.Koike, R.Lopez, T.J.Gibson, D.G.Higgins, J.D.Thompson // Nucleic Acids Res. 2003. - 31. - P. 3497-3500.

70. Chikwem, J.O. Purification and characterization of the respiratory nitrate reductase of Bacillus stearothermophilus Text./ J.O.Chikwem, RJ.Downey // Anal. Biochem. 1982. - 126.-P. 74-80.

71. Choi, D.W. Identification and characterization of nitric oxide synthase in Salmonella typhimurium Text./ D.W.Choi, H.Y.Oh, S.Y.Hong, J.W.Han, H.W.Lee // Arch. Pharm. Res. 2000. - 23(4). - P. 407-412.

72. Choi, W.S. Identification of nitric oxide synthase in Staphylococcus aureus Text./ W.S.Choi, M.S.Chang, J.W.Han, S.Y.Hong, H.W.Lee // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. - 237. - P. 554-558.

73. Choi, W.S. Methylesters of L-arginine and N-nitro-L-arginine induced nitric oxide synthase in Staphylococcus aureus Text./ W.S.Choi, D.W.Seo, M.S.Chang, J.W.Han, S.Y.Hong, W.K.Paik, H.W.Lee // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1998.-246.-P. 431-435.

74. Christensen, J.E. Peptidases and amino acid catabolism in lactic acid bacteria Text./ E.Christensen, E.G.Dudley, J.A.Pederson, J.L.Steele // Antonie van Leeuwenhoek. 1999. - 76. - P. 217-246.

75. Christodoulou, D. Electrochemical methods for detection of nitric oxide Text./ D.Christodoulou, S.Kudo, J.A.Cook, M.C.Krishna, A.Miles, M.B.Grisham, M.Murugesam, P.C.Ford, D. A. Wink//Methods Enymol. 1996. - 268. - P. 69-83.

76. Cohen, M.F. Involvement of nitric oxide synthase in sucrose-enhanced hydrogen peroxide tolerance of Rhodococcus sp. strain APG1, a plant-colonizing bacterium Text./ M.F.Cohen, H.Yamasaki // Nitric Oxide. 2003. - 9 - P. 1-9.

77. Corcoran, G.B. Apoptosis: molecular control point in toxicity Text./ G.B.Corcoran, L.Fix, D.P.Jones, M.T.Moslen, P.Nicotera, F.A.Oberhammer, R.Buttyan // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1994. - 113. - P. 167-183.

78. Cosentino, F. Tetrahydrobiopterin and endothelial nitric oxide synthase activity Text./ F.Cosentino, T.FXuscher // Cardiovasc. Res. 1999. - 43. - P. 274278.

79. Coyne, M.S. Immunological identification and distribution of dissimilatory heme cdj, non heme copper nitrite reductases in denitrifying bacteria Text./

80. M.S.Coyne, A.Arunakumari, B.A.Averill, J.M.Tiedje // Appl. Environ. Microbiol. -1989.-55.-P. 2924-2931.

81. Crawford, M.J. Role for the Salmonella flavohemoglobin in protection from nitric oxide Text./ M.J.Crawford, D.E.Goldberg // J. Biol. Chem. 1998. - 273. - P. 12543-12547.

82. Crow, J.P. Reactions between nitric oxide, superoxide, and peroxynitrite: footprints of peroxynitrite Text./ J.P.Crow, J.S.Beckman // Adv. Pharmacol. 1995. -34.-P. 17-43.

83. Cutruzzola, F. Bacterial nitric oxide synthesis Text./ F.Cutruzzola // Biochemica et Biophysica Acta. 1999. - 1411. - P. 231-249.

84. D'Argenio, D.A. Cyclic di-GMP as a bacterial second messenger Text./ D.A.D'Argenio, S.I.Miller // Microbiology. 2004. - 150. - P. 2497-2502.

85. De Man, J.C. A medium for the cultivation of lactobacilli Text./ J.C.De Man, M.Rogosa, M.T.Sharpe // J. Appl. Bacterid. -1960. 23. - P. 130-135.

86. DeGroote, M.A. Genetic and redox determinants of nitric oxide cytotoxicity in a Salmonella typhimurium model Text./ M.A.DeGroote, D.Granger, Y.Xu, G.Campbell, RPrince, F.C.Fang // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. - 92. - P. 6399-6403.

87. Delcour, J. The biosynthesis and functionality of the cell-wall of lactic acid bacteria Text./ J.Delcour, T.Ferain, M.Deghorain, E.Palumbo, P.Hols // Antonie van Leeuwenhoek. 1999. -76. - P. 159-184.

88. Demple, B. Genetic responses against nitric oxide toxicity Text./ B.Demple //Braz. J. Med. Biol. Res. 1999a. - 32(11). - P. 1417-1427.

89. Demple, B. Radical ideas: genetic responses to oxidative stress Text./

90. B.Demple // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 1999b. - 26(1). - P. 64-68.

91. Demple, B. Redox signaling and gene control in the Escherichia coli soxRS oxidative stress regulon a review Text./ B.Demple // Gene. - 1996. - 179. - P. 5357.

92. Denariaz, G. The denitrifying nitrite reductase of Bacillus halodenitrificans Text./ G.Denariaz, W.J.Payne, J.Legall // Biochim. Biophys. Acta. 1991. - 1056. -P. 225-232.

93. Ding, H. Direct nitric oxide signal transduction via nitrosylation of iron-sulfur centers in the SoxR transcription activator Text./ H.Ding, B.Demple // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2000. 97(10). - P. 5146-5150.

94. Dubrac, S. Fur positive regulation of iron superoxide dismutase in Escherichia coli: functional analysis of the sodB promoter Text./ S.Dubrac, D.Touati // J. Bacteriol. 2000. -182(13). - P. 3802-3808.

95. Dworkin, J. Molecular mechanism of Campylobacter fetus surface layer protein expression Text./ J.Dworkin, M.J.Blaser // Mol. Microbiol. 1997. - 26. - P. 433-440.

96. Ehretsmann, C.P. mRNA degradation in prokaryotes Text./

97. C.P.Ehretsmann, A.J.Carpousis, H.M.Krisch // FASEB J. 1992. - 6. - P. 3186-3192.

98. Engelhardt, H. Structural research on surface layers: a focus on stability, surface layer homology domains, and surface-layer-cell wall interaction Text./ H.Engelhardt, J.Peters // J. Struct. Biol. 1998. - 124. - P. 276-302.

99. Everett, S.A. Nitric oxide in biological fluids: analysis of nitrite and nitrate by high performance ion chromatography Text./ S.A.Everett, M.F.Dennis, G.M.Tozer, V.E.Prise, P.Wardman, M.R.L.Stratford // J. Chromatogr. A. 1995. -706. -P.437-442.

100. Fang, F.C. Mechanisms of nitric oxide-related antimicrobial activity Text./ F.C.Fang // J. Clin. Invest. 2003. - 99. - P. 2818-2825.

101. Ferguson, B.J. Signaling interactions during nodule development Text./ B.J.Ferguson, U.Mathesius // Plant Growth Regul. 2003. - 22. - P. 47-72.

102. Ferguson, S.J. Denitrification and its control Text./ S.J.Ferguson // Antonie Van Leeuwenhoek. 1994. -66(1-3). -P. 89-110.

103. Fernandes, P.D. Role of nitric oxide and superoxide in Giardia lamblia killing Text./ P.D.Fernandes, J.Assreuy // Braz. J. Med. Biol. Res. 1997. - 30. - P. 93-99.

104. Friedemann, M.N. o-Phenylen-ediamine-modified carbon fiber electrodes for the detection of nitric oxide Text./ M.N.Friedemann, S.W.Robinson, G.A.Gerhardt // Anal. Chem. 1996. - 68. - P. 2621-2628.

105. Garber, E.A.E. 15N tracer studies on the role of NO in denitrification Text./E.A.E.Garber, T.C.Hollocher//J. Biol. Chem. 1981. -256. -P. 5459-5465.

106. Gardner, P.R. Nitric oxide sensitivity of the aconitases Text./ P.R. Gardner, G.Costantino, C.Szabo, A.L.Salzman 7/ J. Biol. Chem. 1997. -272(40).-P. 25071-25076.

107. Gauthier, C. Dynamics of NO rebinding to the heme domain of NO synthase-like proteins from bacterial pathogens Text./ C.Gauthier, I.Mikula, P.Nioche, P.Martasek, C.S.Raman, A.Slama-Schwok // Nitric oxide. 2006. - 15(4). -P. 312-327.

108. Gerhardt, G.A. Nafion-coated electrodes with high selectivity for CNS electrochemistry Text./ G.A.Gerhardt, A.F.Oke, G.Nagy, B.Moghaddam, R.N.Adams // Brain Res. 1984. - 290. - P. 390-395.

109. Golderer, G. Nitric oxide synthase is induced in sporulation of Physarum polycephalum Text./ G.Golderer, E.R. Werner, S.Leitner, P.Grobner, G.Werner-Felmayer // Genes Dev.-2001. 15(10). -P. 1299-1309.

110. Goretski, J. Steady-state nitric oxide concentrations during denitrification Text./ J.Goretski, O.C.Zafiriou, T.C.Hollocher // J. Biol. Chem. 1990. - 265. - P. 11535-11538.

111. Gow, A.J. A novel reaction mechanism for the formation of S-nitrosothiols in vivo Text./ A.J.Gow, D.G.Buerk, H.Ischiropoulos // J. Biol. Chem. 1997. - 272. -P. 2841-2845.

112. Green, L.C. Analysis of nitrate, nitrite and 15N.nitrate in biological fluids [Text]/ L.C.Green, D.A.Wagner, J.Glogowski, P.L.Skipper, J.S.Wishnok, S.R.Tannenbaum // Anal. Biochem. 1982. - 126. - P. 131-138.

113. Groppe, M. Measurement of nitric oxide production by the lesioned rat • retina with a sensitive nitric oxide electrode Text./ M.Groppe, S.Thanos, W.Schuhmann, P.Heiduschka // Anal. Bioanal. Chem. 2003. - 376. - P. 797-807. .

114. Guo, F.Q. Identifcation of a plant nitric oxide synthase gene involved in ■ hormonal signaling Text./ F.Q.Guo, M.Okamoto, N.M.Crawford // Science. 2003. -302.-P. 100-103.

115. Gusarov, I. NO-mediated cytoprotection: Instant adaptation to oxidative stress in bacteria Text./ I.Gusarov, E.Nudler // PNAS. 2005. - 102(39). - P. 1385513860.

116. Halliwell, B. Interaction of nitrogen dioxide with human plasma. Antioxidant depletion and oxidative damage Text./ B.Halliwell, M.L.Hu, S.Louie,

117. T.R.Duvall, B.K.Tarkington, P.Motchnik, C.E.Cross // FEBS Lett. 1992. - 313. - P. 62-66.

118. Hantke, K. Iron and metal regulation in bacteria Text./ K.Hantke // Curr. Opin. Microbiol. 2001. - 4(2). - P. 172-177.

119. Heiduschka, P. NO production during neuronal cell death can be directly assessed by a chemical reaction in vivo Text./ P.Heiduschka, S.Thanos // NeuroReport. 1998. - 9. - P. 4051-4057.

120. Hevel, J.M. Nitric-oxide synthase assays Text./ J.M.Hevel, M.A.Marletta // Methods Enzymol. 1994. - 233. - P. 250-258.

121. Hibbs, J.B.Jr. Nitric oxide: a cytotoxic activated macrophage effector molecule Text./ J.B.Jr.Hibbs, RRTaintor, Z.Vavrin, E.M.Rachlin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. - 157. - P. 87-94.

122. Hidalgo, E. Adaptive responses to oxidative stress: the soxRS and oxyR regulons Text./ E.Hidalgo, B.Demple // Regulation of Gene Expression in Escherichia coli; eds. E.C.C.Lin, A.S.Lynch. Austin, Tex.: R.G.Landes Company, 1996. -P. 435-452.

123. Hidalgo, E. Binuclear 2Fe-2S. clusters in the Escherichia coli SoxR protein and role of the metal centers in transcription [Text]/ E.Hidalgo, J.M.Bollinger Jr., T.M.Bradley, C.T.Walsh, B.Demple // J. Biol. Chem. 1995. - 270(36). - P. 20908-20914.

124. Hiramoto, K. Appearance of electron spin resonance signals in the interaction of dithiocarbamate-Fe(II) with nitrogen dioxide and nitrite Text./ K.Hiramoto, S.Tomiyama, K.Kikugawa // Free Radic. Res. 1997. - 27. - P. 505509.

125. Hochstein, L.I. The enzymes associated with denitrification Text./ L.I.Hochstein, G.A.Tomlinson // Annu. Rev. Microbiol. 1988. - 42. - P. 231-261.

126. Hong, I. Purification and characterization of nitric oxide synthase from Staphylococcus aureus Text./ I.Hong, Y.K.Kim, W.S.Choi, D.W.Seo, J.W.Yoon, J.

127. W. Han, H.Y.Lee, H.W.Lee // FEMS Microbiology Letters. 2003. - 222. - P. 177182.

128. Huang, S. Biochemical characterization and histochemical localization of nitric oxide synthase in the nervous system of the snail, Helix pomatia Text./ S.Huang, H.H.Kerschbaum, E.Engel, A.Hermann // J. Neurochem. 1997. - 69(6). -P. 2516-2528.

129. Hunt, J.F. Endogenous airway acidification: implications for asthma pathophysiology Text./ J.F.Hunt, K.Fang, R.Malik, A.Snyder, N.Malhotra, T.A.Platts-Mills, B.Gaston // Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2000. - 161. - P. 694699.

130. Hynonen, U. Fibronectin-binding function in the SlpA surface protein of Lactobacillus brevis Text./ U.Hynonen, B.Westerlund-Wikstrom, A.Palva, T.K.Korhonen // J. Bacterid. 2002. -184. - P. 3360-3367.

131. Ignarro, L.J. Endothelium-derived nitric oxide: actions and properties Text./ L.J.Ignarro // FASEB J. 1989. - 3. - P. 31-36.

132. Iizuka, T. Non-enzymatic nitric oxide generation in the stomachs of breastfed neonates Text./ T.Iizuka, M.Sasaki, K.Oishi, S.Uemura, M.Koike, M.Shinozaki // Acta Paediatr. 1999. - 88(10). - P. 1053-1055.

133. Ilinskaya, O.N. Bacillus intermedius ribonuclease as inhibitor of cell proliferation and membrane current Text./ O.N.Ilinskaya, K.Decker, A.Koschinski, F.Dreyer, H.Repp // Toxicology. 2001. - 156. - P.101-107.

134. Ilinskaya, O.N. Bacterial ribonuclease: mutagenic effect in microbial test-systems Text./ O.N.Ilinskaya, O.B.Ivanchenko, N.S.Karamova // Mutagenesis. -1995.-10(3).-P.165-170.

135. Ischiropoulos, H. Peroxynitrite-mediated oxidative protein modifications Text./ H.Ischiropoulos, A.B.A1-Mehdi // FEBS Lett. -1995. 364. - P. 279-282.

136. Ishiguro, E.E. Loss of virulence during culture of Aeromonas salmonicida at high temperature Text./ E.E.Ishiguro, W.W.Kay, T.Ainsworth, J.B.Chamberlain, R.A.Austen, J.T.Buckley, T.J.Trust // J. Bacteriol. 1981. - 148. - P. 333-340.

137. Jackson, M.A. Evidence for an nitric oxide-rebound mechanism for production of N20 from nitrite by the copper-containing nitrite reductase from Achromobacter cycloclastes Text./ M.A.Jackson, J.M.Tiedje, B.A.Averill // FEBS Lett.-1991.-291.-P. 41-44.

138. Ji, X.-B. Mechanism for nitrosation of 2,3-diaminonaphthalene by Escherichia coli: enzymatic production of NO followed by 02-dependent chemical nitrosation Text./ X.-B.Ji, T.C.Hollocher // Appl. Environ. Microbiol. 1988. - 54. -P. 1791-1794.

139. Juedes, M.J. Peroxynitrite-induced mutation spectra of pSP189 following replication in bacteria and in human cells Text./ M.J.Juedes, G.N.Wogan // Mutat. Res.-1996.-349.-P. 51-61.

140. Kahala, M. In vivo expression of the Lactobacillus brevis S-layer gene Text./ M.Kahala, K.Savijoki, A.Palva // J. Bacteriol. 1997. - 179. - P. 284-286.

141. Kahala, M. The expression signals of the Lactobacillus brevis slpA gene direct efficient heterologous protein production in lactic acid bacteria / M.Kahala, A.Palva // Appl. Microbiol. Biotechnol. -1999. 51(1). P. 71-78.

142. Kakutani, T. Purification and properties of a copper-containing nitrite reductase from a denitrifying bacterium Alcaligenes faecalis strain S-6 Text./ T.Kakutani, H.Watanabe, K.Arima, T.Beppu // J. Biochem. 1981. - 89. - P. 453461.

143. Kanehisa, M. The KEGG databases at Genome Net Text./ M.Kanehisa, S.Goto, S.Kawashima, A.Nakaya // Nucl. Acids. Res. 2002. - 30. - P. 42-46.

144. Kaplan, S.S. Effect of nitric oxide on staphylococcal killing and interactive effect with superoxide Text./ S.S.Kaplan, J.R.Lancaster, R.E.Basford, R.L.Simmons // Infect. Immun. 1996. - 64. - P. 69-76.

145. Katayama, Y. A novel molecular system for nitric oxide detection with high sensitivity Text./ Y.Katayama, N.Soh, K.Koide, M.Maeda // Chem. Lett. -2000.- 10.-P. 1152-1153.

146. Kemperers, A.J. Re-examination of the determination of environmental nitrate as nitrite by reduction with hydrazine Text./ A.J.Kemperers, A.G.Luft // Analyst.-1988.-113.-P. 1117-1120.

147. Kers, J.A. Nitration of a peptide phytotoxin by bacterial nitric oxide synthase Text./ J.A.Kers, M.J.Wach, S.B.Krasnoff, J.Widom, K.D.Cameron, R.A.Bukhalid, D.M.Gibson, B.R.Crane, R.Loria // Nature. 2004. - 429. - P. 79-82.

148. Ketchum, P.A. Menaquinol-nitrate oxidoreductase of Bacillus halodenitrificans Text./ P.A.Ketchum, G.Denariaz, J.LeGall, W.J.Payne. // J. Bacterid. 1991.- 173.-P. 2498-2505.

149. Kim, S.O. OxyR: a molecular code for redox-related signaling Text./ S.O.Kim, K.Merchant, RNudelman, W.F.Beyer, T.Keng, J.DeAngelo, A.Hausladen, J.S.Stamler // Cell. 2002. - 109. - P. 383-396.

150. Kim, Y.-M. Nitric oxide and intracellular heme Text./ Y.-M.Kim, H.A.Bergonia, C.Miiller, B.RPitt, W.D.Watkins, J.RXancaster Jr. // Adv. Pharmacol. -1995.-34.-P. 277-291.

151. Kitamura, Y. Microcoaxial electrode for in vivo nitric oxide measurement Text./ Y.Kitamura, T.Uzawa, K.Oka, Y.Komai, N.Ogawa, N.Takizawa, H.Kobayashi, K.Tanishita // Anal. Chem. 2000. - 72. - P. 2957-2962.

152. Klessig, D.F. Nitric oxide and salicylic acid signaling in plant defense Text./ D.F.Klessig, J.Durner, R.Noad, D.A.Navarre, D.Wendehenne, D.Kumar,

153. J.M.Zhou, J.Shah, S.Zhang, P.Kachroo, Y.Trifa, D.Pontier, E.Lam, H.Silva // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2000. 97(16). - P. 8849-8855.

154. Kobayashi, M. Denitrification, a novel type of respiratory metabolism in fungal mitochondrion Text./ M.Kobayashi, Y.Matsuo, A.Takimoto, S.Suzuki, F.Maruo, H.Shoun // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 16263-16267.

155. Kobayashi, M. Nitrile hydrolases Text./ M.Kobayashi, S.Shimizu // Curr. Opin. Chem. Biol. 2000. - 4. - P. 95-102.

156. Kojima, H. Detection and imaging of nitric oxide with novel fluorescent indicators: Diaminofluoresceins Text./ H.Kojima, N.Nakatsubo, K.Kikuchi, S.Kawahara, Y.Kirino, H.Nagoshi, Y.Hirata, T.Nagano // Anal. Chem. 1998. - 70. -P. 2446-2453.

157. Komarov, A. In vivo spin trapping of nitric oxide in mice Text./ A.Komarov, D.Mattson, M.M.Jones, P.K.Singh, C.S.Lai // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. - 195. - P. 1191-1198.

158. Korner, H. Phytogeny of the bacterial superfamily of Crp-Fnr transcription regulators: exploiting the metabolic spectrum by controlling alternative gene programs Text./ H.Korner, H.J.Sofia, W.G.Zumft // FEMS Microbiol Rev. 2003. -27(5). - P.559-592.

159. Koshland, D.E.Jr. The molecule of the year Text./ D.E.Jr.Koshland // Science. 1992.-258(5090).-P. 1861.

160. Koval, S.F. The effect of paracrystalline protein surface layers on predation by Bdellovibrio bacteriovorous Text./ S.F.Koval, S.H.Hynes //J. Bacteriol. -1991. -5.-P. 2244-2249.

161. Koval, S.F. The effect of S-layers and cell surface hydrophobicity on prey selection by bacteriovorous protozoa Text./ S.F.Koval // FEMS Microbiol. Rev. -1997.-20.-P. 138-142.

162. Kuropteva, Z.V. Ferrous-ascorbate complexes as carriers of nitric oxide Text./Z.V.Kuropteva, M.E.Kudiyavtsev // Gen. Physiol. Biophys. 1997. - 16(1). -P. 91-96.

163. Kwiatkowski, A.V. Requirement of nitric oxide for induction of genes whose products are involved in nitric oxide metabolism in Rhodobacter sphaeroides 2.4.3. Text./ A.V.Kwiatkowski, J.P.Shapleigh // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 24382-24388.

164. Lee, J. Resistance of Lactobacillus plantarum KCTC 3099 from Kimchi to oxidative stress Text./ J.Lee, K.T.Hwang, M.S.Heo, J.H.Lee, K.Y.Park // J. Med. Food. 2005. - 8(3). - P. 299-304.

165. Lee, S. Thiols in a nitric oxide synthase-containing Nocardia sp. strain NRRL 5646 Text./ S.Lee, H.Bergeron, P.C.K.Lau, J.P.N.Rosazza // Appl. Environ. Microbiol. 2007. - 73(9). - P. 3095-3097.

166. Leone, A.M. A rapid and simple method for the measurement of nitrite, nitrate in plasma by high performance capillary electrophoresis Text./ A.M.Leone, P.L.Francis, P.Rhodes, S.Moncada 7/ Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. -200.-P. 951-957.

167. Lepoivre, M. Inactivation of ribonucleotide reductase by nitric oxide Text./ M.Lepoivre, F.Fieschi, J.Coves, Thelander L., Fontecave M. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. -179(1). - P. 442-448.

168. Lim, S.T. Effect of cyclic guanosine-3',5'-monophosphate on nitrogen fixation in Rhizobium japonicum Text./ S.T.Lim, H.Hennecke, D.B.Scott // J. Bacteriol. 1979. - 139. - 256-263.

169. Lorea, G. Lactobacilli express cell surface proteins which mediate binding of immobilized collagen and fibronectin Text./ G.Lorea, MJ.Torino, G.Font de Valdez, A.Ljungh // FEMS Microbiol. Letters. 2002. - 206. - P. 31-37.

170. Ludwig, W. Transfer of Thiosphaera pantotropha to Paracoccus denitrificans Text./ W.Ludwig, G.Mittenhuber, C.G.Friedrich // Int. J. Syst. Bacterid. 1993. -43. -P. 363-367.

171. MacMicking, J. Nitric oxide and macrophage function Text./ J.MacMicking, Q.W.Xie, C.Nathan // Annu. Rev. Immunol. 1997. - 15. - P. 323350.

172. Malinski, T. Nitric oxide release from a single cell measured in situ by a porphyrinic-based microsensor Text./ T.Malinski, Z.Taha // Nature. 1992. - 358. -P.676-678.

173. Malyshev, LYu. Nitric oxide donor induces HSP70 accumulation in the heart and in cultured cells Text./ I.Yu.Malyshev, A.V.Malugin, L.Yu.Golubeva, T.A.Zenina, E.B.Manukhina, A.F.Vanin // FEBS Lett. 1996. - 391(1-2). - P. 21-23.

174. Malyshev, LYu. Nitric oxide is involved in heat-induced HSP70 accumulation Text./ I.Yu.Malyshev, E.B.Manukhina, V.D.Mikoyan, L.N.Kubrina, A.F.Vanin // FEBS Lett. -1995. 370. - P. 159-162.

175. Marin, J. Role of vascular nitric oxide in physiological and pathological conditions Text./ J.Marin, M.A.Rodriguez-Martinez // Pharmacol. Ther. 1997. -75.-P. 111-134.

176. Marshall, H.E. Nitrosation and oxidation in the regulation of gene expression Text./ H.E.Marshall, K.Merchant, J.S.Stamler // FASEB J. 2000. - 14. -P. 1889-1900.

177. Martinez, A. Nitric oxide synthase in invertebrates Text./ A.Martinez // Histochem. J. -1995. 27(10). - P. 770-776.

178. Masuda, К. Distribution and chemical characterization of regular arrays in the cell walls of strains of the genus Lactobacillus Text./ K.Masuda, T.Kawata // FEMS Microbiol. Lett. 1983. - 20. - P. 145-150.

179. Masuy, D. Alternative nitric oxide-producing substrates for NO synthases Text./ D.Masuy, J.-L.Boucher // Free Radic. Biol. Med. 2004. - 37. - P. 11051121.

180. Meineke, P. Cheletropic traps for the fluorescence spectroscopic detection of nitric oxide (nitrogen monoxide) in biological systems Text./ P.Meineke, U.Rauen, H.de Groot, H.-G.Korth // Chem. Eur. J. 1999. - 5. - P. 1738-1747.

181. Messner, P. Crystalline bacterial cell-surface layers Text./ P.Messner, U.B.Steytr // Adv. Microbial. Physiol. 1992. - 33. - P. 213-275.

182. Mizutani, F. Amperometric measurement of nitric oxide (NO) using an electrode coated with polydimethylsiloxane Text./ F.Mizutani, Y.Hirata, S.Yabuki, S.Iijima // Chem. Lett. 2000. - 7. - P. 802-803.

183. Modin, A. Nitrite-derived nitric oxide: a possible mediator of 'acidic-metabolic' vasodilation. Text./ A.Modin, H.Bjorne, M.Herulf, K.Alving, E.Weitzberg, J.O.Lundberg// Acta Physiol. Scand. -2001. -171(1). P. 9-16.

184. Molin, G. Numerical taxonomy of Lactobacillus spp. associated with healthy and diseased mucosa of the human intestines Text./ G.Molin, BJeppson, M.L.Johansson, S.Ahrne, S.Nobaek, M.Stahl, S.Bengmark. // J. Appl. Bacteriol. 1993. -74.-P. 314-323.

185. Mordvintcev, P. On-line detection of nitric oxide formation in liquid aqueous phase by electron paramagnetic resonance spectroscopy Text./

186. P.Mordvintcev, A.Mulsch, R.Busse, A.Vanin // Anal. Biochem. 1991. - 199. - P. 142-146.

187. Morita, H. Synthesis of nitric oxide from the two equivalent guanidine nitrogens of L-arginine by Lactobacillus fermentum Text./ H.Morita, H.Yoshikawa, R.Sacata, Y.Nagata, H.Tanaka//Bacteriol. 1997. - 179(24). - P. 7812-7815.

188. Moroz, L.L. Non-enzymatic production of nitric oxide (NO) from NO synthase inhibitors Text./ L.L.Moroz, S.W.Norby, L.Cruz, J.V.Sweedler, R.Gillette, R.B.Clarkson//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. - 253(3). - P. 571-576.

189. Morris, S.L. Inhibition of Bacillus cereus spore outgrowth by covalent modification of a sulfhydryl group by nitrosothiol and iodoacetate Text./ S.L.Morris, J.N.Hansen //J. Bacteriol. 1981. - 148. - P. 465-471.

190. Moshage, H. Nitric oxide determinations: much ado about NO «-thing? Text./ H.Moshage // Clinical Chemistry. 1997. - 43(4). - P. 553-556.

191. Motohashi, N. Induction of SOS response in Salmonella typhimurium TA4107/pSK1002 by peroxynitrite-generating agent, N-morpholino sydnonimine Text./ N.Motohashi, Y.Saito // Mutat. Res. 2002. - 502(1-2). - P. 11-18.

192. Muller, U. The nitric oxide system in insects Text./ U.Muller // Prog. Neurobiol. 1997. - 51(3). - P. 363-381.

193. Murphy, M.E. Nitric oxide assay using hemoglobin method Text./ M.E.Murphy, E.Noack // Methods Enzymol. 1994. - 233. - P. 240-250.

194. Nakano, M.M. Induction of ResDE-dependent gene expression in Bacillus subtilis in response to nitric oxide and nitrosative stress Text./ M.M.Nakano // J. Bacteriol. 2002. - 184(6). - P. 1783-1787.

195. Nguyen, T.D. Characterization of Lactobacillus plantarum PH04, a potential probiotic bacterium with cholesterol-lowering effects Text./ T.D.Nguyen, J.H.Kang, M.S.Lee // Int. J. Food Microbiol. 2007. - 113(3). - P. 358-361.

196. Nicoloff, H. Two arginine repressors regulate arginine biosynthesis in Lactobacillus plantarum Text./ H.Nicoloff, F.Arsene-Ploetze, C.Malandain, M.Kleerebezem, F.Bringel // J. Bacteriol. 2004. - 186(18). - P. 6059-6069.

197. Ninnemann, H. Indications for the occurrence of nitric oxide synthases in fungi and plants and the involvement in photoconidiation of Neurospora crassa Text./ H.Ninnemann, J.Maier // Photochem. Photobiol. 1996. - 64(2). - P. 393398.

198. Noonan, B. The synthesis, secretion and role in virulence of the paracrystalline surface protein layers of Aeromonas salmonicida and Aeromonas hydrophila Text./ B.Noonan, T.J.Trust // FEMS Microbiol. Letters. 1997. - 154. -P. 1-7.

199. Orrhage, K. Bifidobacteria and lactobacilli in human health Text./ K.Orrhage, C.E.Nord // Drugs Exp. Clin. Res. 2000. - 26(3). - P. 95-111.

200. Pacelli, R. Nitric oxide potentiates hydrogen peroxide-induced killing of Escherichia coli Text./ R.Pacelli, D.A.Wink, J.A.Cook, M.C.Krishna, W.De Graff, N.Friedman, M.Tsokos, A.Samuni, J.B.Mitchell // J. Exp. Med. 1995. - 182. - P. 1469-1479.

201. Palva, A. Molecular biology of the Lactobacillus brevis S-layer gene (slpA) Text./ A.Palva // FEMS Microbiol. Rev. -1997. 20. - P. 83-88.

202. Pant, К. Structure of a nitric oxide synthase heme protein from Bacillus subtilis Text./ K.Pant, A.M.Bilwes, S.Adak, D.J.Stuehr, B.R.Crane // Biochemistry. -2002.-41.-P. 11071-11079.

203. Pantopoulos, K. Nitric oxide and the post-transcriptional control of cellular iron traffic Text./ K.Pantopoulos, G.Weiss, M.W.Hentze // Trends Cell Biol. 1994. -4(3).-P. 82-86.

204. Pelham, H.R. Speculations on the functions of the major heat shock and glucose-regulated proteins Text./ H.R.Pelham //Cell. 1986. - 46(7). - P. 959-961.

205. Pittner, J. Visualization of nitric oxide production and intracellular calcium in juxtamedullary afferent arteriolar endothelial cells Text./ J.Pittner, R.Liu, R.Brown, M.Wolgast, A.E.Persson// Acta Physiol. Scand. 2003. - 179. - P. 309-317.

206. Raman, C.S. Structural themes determining function in nitric oxide synthases Text./ C.S.Raman, P.Martasek, B.S.S.Masters // The Porphyrin Handbook; eds. K.M.Kadish, K.M.Smith, R.Guilard. N.Y.: Academic Press, 2000. - P. 293339.

207. Rapoport, R Cyclic guanosine monophosphate inhibition of contraction may be mediated through inhibition of phosphatidylinositol hydrolysis in rat aorta Text./ R.Rapoport // Circ. Ret. -1986. 58. - 407-410.

208. Rodriguez, J. Optical methods for the detection of nitric oxide Электронный ресурс./ J.Rodriguez, M.Feelisch. Электрон, дан. - Режим доступа: http://optics.sgu.ru/SFM/2003/internet/jrodrigu/Optics NO.htm, свободный.

209. Sabet, M. The surface (S-) layer is a virulence factor of Bacteroides forsythus Text./ M.Sabet, S.-W.Lee, R.K.Nauman, T.Sims, H.-S.Um // Microbiology. 2003. - 149. - P. 3617-3627.

210. Sara, M. Comparative studies of S-layer proteins from Bacillus stearothermophilus strains expressed during growth in continuous culture under oxigen-limited conditions Text./ M.Sara, U.B.Steytr // J. Bacteriol. 1994. - 176. -P. 7182-7189.

211. Sara, M. Conserved anchoring mechanisms between crystalline cell surface S-layer proteins and secondary cell wall polymers in Gram-positive bacteria Text./ M.Sara // Trends Microbiol. 2001. - 9. - P. 47-49.

212. Sara, M. Isolation of two physiologically induced variant strains of Bacillus stearothermophilus NRS2004/3a and characterization of their S-layer lattices Text./ M.Sara, D.Pum, S.Kupcu, P.Messner, U.B.Steytr // J. Bacteriol. 1994. - 176. -P. 848-860.

213. Sara, M. S-layer proteins Text./ M.Sara, U.B.Steytr // J. Bacteriol. 2000. -182(4).-P. 859-868.

214. Sari, M.-A. Detection of a nitric oxide synthase possibly involved in the regulation of the Rhodococcus sp. R312 nitrile hydratase Text./ M.-A.Sari, C.Moali, J.-L.Boucher, MJaouen, D.Mansuy // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. -250(2).-P. 364-368.

215. Schaffer, C. Surface-layer glycoproteins: an example for the diversity of bacterial glycosylation with promising impacts on nanobiotechnology Text./ C.Schaffer, P.Messner // Glycobiology. 2004. -14. - P. 31R-42R.

216. Schar-Zammaretti, P. The cell wall of lactic acid bacteria: surface constituents and macromolecular conformations Text./ P.Schar-Zammaretti, J.Ubbink // Biophys. J. 2003. - 85. - P. 4076-4092.

217. Schneitz, C. Adhesion of Lactobacillus acidophilus to avian intestinal epithelial cells mediated by the crystalline bacterial cell surface layer (S-layer) Text./ C.Schneitz, L.Nuotio, K.Lounatmaa // J. Appl. Bacteriol. 1992. - 74. - P. 290-299.

218. Schultze-Lam, S. Participation of a Cyanobacterial S-layer in a fine-grain mineral formation Text./ S.Schultze-Lam, G.Haranz, T.J.Beveridge // J. Bacteriol. -1992.-74.-7971-7981.

219. Shibuki, K. An electrochemical microprobe for detecting: nitric oxide release in brain tissue Text./K.Shibuki //Neurosci. Res. 1990. - 9. - P. 69-76.

220. Shyy, Y.-J. Fluid shear stress induces a biphasic response of human monocyte chemotactic protein 1 gene expression in vascular endothelium Text./ Y.-J.Shyy, H.-J.Hsieh, Usami S., Chien S. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994. -91(11).-P. 4678-4682.

221. Режим доступа: http://www.biomedcentral.eom/1471-2164/7/126, свободный.

222. Silvestrini, M.C. The kinetics of electron transfer between Pseudomonas aeruginosa cytochrome c-551 and its oxidase Text./ M.C.Silvestrini, M.G.Tordi, A.Colosimo, E.Antonini, M.Brunori // Biochem. J. 1982. -203. - P. 445-451.

223. Son, J.K. Cyclic guanosine-3',5'-monophosphate and biopteridine biosynthesis in Nocardia sp. Text./ J.K.Son, Rosazza J.P.N. // J. Bacterid. 2000. -182(13).-P. 3644-3648.

224. Stamler, J.S. S-nitrosothiols and the bioregulatoiy actions of nitrogen oxides through reactions with thiol groups Text./ J.S.Stamler // Curr. Top. Microbiol. -Д995.-196.-Р. 19-36.

225. Steytr, U.B. Bacterial S-layers Text./ U.B.Steytr, T.J.Beveridge // Trends Microbiol. 1999. - 7. - P. 253-260.

226. Steytr, U.B. Basic and applied S-layer research: an overview Text./ U.B.Steytr // FEMS Microbiol. Rev. 1997. - 20. - P. 5-12.

227. Steytr, U.B. Characterization and use of crystalline bacterial cell surface layers Text./ U.B.Steytr, M.Sara, D.Pum, В Schuster // Prog. Surf. Sci. 2001. - 68. -P. 231-278.

228. Steytr, U.B. Regular arrays of macromolecules of bacterial cell walls: structure, chemistry, assembly and function Text./ U.B.Steytr // Int. Rev. Cytol. -1978.-53.-P. 1-64.

229. Storz, G. Oxidative stress Text./ G.Storz, J.A.Imlay // Curr. Opin. Microbiol.- 1999.-2.-P. 188-194.

230. Sudhamsu, J. Structure and reactivity of a thermostable prokaryotic nitric-oxide synthase that forms a long-lived oxy-heme complex Text./ J. Sudhamsu, B.KCrane // J. Biol. Chem. 2006. - 281(14). - P. 9623-9632.

231. Takami, H. Complete genome sequence of the alkaliphilic bacterium Bacillus halodurans and genomic sequence comparison with Bacillus subtilis Text./

232. H.Takami, K.Nakasone, Y.Takaki, G.Maeno, R.Sasaki, N.Masui, F.Fuji, C.Hirama, Y.Nakamura, N.Ogasawara, S.Kuhara, K.Hirikoshi // Nucleic Acids Res. 2000. -28.-P. 4317-4331.

233. Tallon, R. Strain- and matrix-dependent adhesion of Lactobacillus plantarum is mediated by proteinaceous bacterial compounds Text./ R.Tallon, S.Arias, P.Bressollier, M.C.Urdaci // J. Appl. Microbiol. 2007. - 102(2). P. 442-451.

234. Fridovich // Circulation Research. 2001. - 89(3). - P. 224-236.

235. Thomas, S.R. Tyrosine phosphorylation of the tetragonal paracrystalline array of Aeromonas hydrophila: molecular cloning and high-level expression of the Slayer protein gene Text./ S.R.Thomas, T.J.Trust // J. Mol. Biol. 1995. - 245. - P. 568-581.

236. Timkovich, R. Isolation of Paracoccus denitrificans cytochrome cdj comparative kinetics with other nitrite reductases Text./ R.Timkovich, R.Dhesi, KJ.Martinkus, M.K.Robinson, T.M.Rea // Arch. Biochem. Biophys. 1982. - 215. -P. 47-58.

237. Toba, T. A collagen-binding S-layer protein in Lactobacillus crispatus Text./ T.Toba, R.Virkola, B.Westerlund, Y.Bjorkman, J.Sillanpaa, T.Vartio, N.Kalkkinen, T.K.Korhonen // Appl. Environ. Microbiol. 1995. - 61. - P. 24672471.

238. Tsaneva, I.R. soxR, a locus governing a superoxide response regulon in Escherichia coli K-12 Text./ I.RTsaneva, B.Weiss // J. Bacteriol. 1990. - 172(8). -P. 4197-4205.

239. Tsikas, D. Endogenous nitric oxide synthase inhibitors are responsible for the L-arginine paradox Text./ D.Tsikas, R.H.Boger, J.Sandmann, S.M.Bode-Boger, J.C.Frolich // FEBS Letters. 2000b. - 478. - P. 1-3.

240. Tsuchiya, K. Sensitive quantitation of nitric oxide by EPR spectroscopy Text./ K.Tsuchiya, M.Takasugi, K.Minakuchi, K.Fukuzawa // Free Radic. Biol. Med. 1996.-21.-P. 733-737.

241. Ueda, T. The determination of nitrite and nitrate in human blood plasma by capillary zone electrophoresis Text./ T.Ueda, T.Maekawa, D.Sadamitsu, S.Oshita, K.Ogino, K.Nakamura// Electrophoresis. 1995. - 16. - P. 1002-1004.

242. Vallance, P. Direct measurement of nitric oxide in human beings Text./ P.Vallance, S.Patton, K.Bhagat, RMacAllister, M.Radomski, S.Moncada, T.Malinski //Lancet.-1995.-346.-P. 153-154.

243. Vallance, P. Use of L-arginine and its analogs to study nitric oxide pathway in humans Text./ P.Vallance // Methods Enzymol. 1996. - 269. - P. 453-459.

244. Ventura, M. Identification and characterization of novel surface proteins in Lactobacillus johnsonii and Lactobacillus gasseri Text./ M.Ventura, I.Jankovic, D.C.Walker, R.D.Pridmore, R.Zink // Appl. Environ. Microbiol. 2002. - 68. - P. 6172-6181.

245. Vidgren, G. S-layer protein gene of Lactobacillus brevis cloning by polymerase chain reaction and determination of nucleotide sequence Text./ G.Vidgren, I.Pabva, R.Pakkanen, K.Lounatmaa, A.Palva 7/ J. Bacteriol. 1992. -174.-P. 483-492.

246. Wang, Z.-Q. Bacterial flavodoxins support nitric oxide production by Bacillus subtilis nitric-oxide synthase Text./ Z.-Q.Wang, RJXawson, M.RBuddha, C.-C.Wei, В.R.Crane, A.W.Munro, D.J.Stuehr // J. Biol. Chem. 2007. - 282(4). - P. 2196-2202.

247. Watmough, N.J. Nitric oxide in bacteria: synthesis and consumption Text./ N.J.Watmough, G.Butland, M.R. Cheesman, J.W.B. Moir, D.J.Richardson, S.Spiro // Biochim. Biophys. Acta. -1999. -1411. P. 456-474.

248. Weeg-Aerssens, E. Isotope labeling studies on the mechanism of N-N bond formation in denitrification Text./ E.Weeg-Aerssens, J.M.Tiedje, B.A.Averill. // J. Biol. Chem. 1986. - 261. - P. 9652-9656.

249. Wei, C.C. Tetrahydrobiopterin radical enzymology Text./ C.C.Wei, B.R.Crane, D.J.Stuehr // Chem. Rev. 2003. - 103. - P. 2365-2383.

250. Weitzberg, E. Nonenzymatic nitric oxide production in humans Text./

251. E.Weitzberg, J.O.N.Lundberg // Nitric Oxide. -1998. 2(1). - P. 1-7.

252. Wientjes, F.B. Respiratory nitrate reductase: its localization in the cytoplasmic membrane of Klebsiella aerogenes and Bacillus licheniformis Text./

253. F.B.Wientjes, A.H.J.Kolk, N.Nanninga, J.van't Riet. // Eur. J. Biochem. 1979. - 95. -P. 61-67.

254. Wolf, G. Effect of hematin on the activities of nitrite reductase, catalase in lactobacilli Text./ G.Wolf, W.P.Hammes // Arch. Microbiol. 1988. - 149. - P. 220224.

255. Wolf, G. Heme-dependent and heme-independent nitrite reduction by lactic acid bacteria results in different N-containing products Text./ G.Wolf, E.K.Arendt, U.Pfahler, W.P.Hammes // International Journal of Food Microbiology. 1990. - 10. -P. 323-330.

256. Woodmansee, A.N. Reduced flavins promote oxidative DNA damage in non-respiring Escherichia coli by delivering electrons to intracellular free iron Text./ A.N.Woodmansee, J.A.Imlay // J. Biol. Chem. 2002. 277. - P. 34055-34066.

257. Xu, J. Evaluation of nitric oxide production by lactobacilli Text./ J.Xu, W.Verstraete // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. - 56(3-4). - P. 504-507.

258. Yang, K. Prokaiyotic calmodulins: recent developments and evolutionary implications Text./ K.Yang // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 2001. - 3(3). - P. 457-459.

259. Ye, R.W. Characterization of Tn5 mutants deficient in dissimilatory nitrite reduction in Pseudomonas sp. strain G-179, which contains a copper nitrite reductase Text./ RW.Ye, B.A.Averill, J.M. Tiedje // J. Bacteriol. 1992. - 174. - P. 66536658.

260. Ye, R.W. Denitrification: production and consumption of nitric oxide Text./ RW.Ye, B.A.Averill, J.M.Tiedje // Applied and Environmental Microbiology. -1994.-60(4).-P. 1053-1058.

261. Yin, S. Use of a green fluorescent protein-based reporter fusion for detection of nitric oxide produced by denitrifiers Text./ S.Yin, M.Fuangthong, W.P.Laratta, J.P.Shapleigh // Applied and Environmental Microbiology. 2003. -69(7).-P. 3938-3944.

262. Zemojtel, T. A novel conserved family of nitric oxide synthase? Text./ T.Zemojtel, T.Penzkofer, T.Dandekar, J.Schultz // TRENDS in Biochem. Sciences. -2004.-29.-P. 224-226.

263. Zemojtel, T. In search of the prototype of nitric oxide synthase Text./ T.Zemojtel, RC.Wade, T.Dandekar // FEBS Lett. 2003. - 554. - P. 1-5.

264. Zhang, D. Improved method to detect nitric oxide in biological systems Text./ D.Zhang, J.Xiong, J.Hu, Y.Li, B.Zhao // Appl. Magn. Reson. 2001. - 20. - P. 345-356.

265. Zumft, W.G. Cell biology and molecular basis of denitrification Text./ W.G.Zumft // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 1997. - 61(4). - P. 533-616.

266. Zumft, W.G. Nitric oxide signaling and NO dependent transcriptional control in bacterial denitrification by members of the FNR-CRP regulator family Text./ W.G.Zumft // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 2002. - 4(3). - P. 277-286.

267. Zweier, J.L. Direct measurement of nitric oxide generation in the ischemic heart using electron paramagnetic resonance spectroscopy Text./ J.L.Zweier, P.Wang, P.Kuppusamy // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 304-307.

268. Zweier, J.L. Non-enzymatic nitric oxide synthesis in biological systems Text./ J.L.Zweier, A.Samouilov, P.Kuppusamy // Biochim. Biophys. Acta. 1999. -1411(2-3).-P. 250-262.