Разработка, синтез и практическое применение новых антимикробных, антиоксидантных пептидов в составе биоразлагаемой пленки тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Улитина Елизавета Андреевна

• Улитина Елизавета Андреевна
• кандидат наук
• 2025

Оглавление диссертации кандидат наук Улитина Елизавета Андреевна

Введение

1 Аналитический обзор литературы

1.1 Синтез пептидов и прогнозирование их активности

1.2 Характеристика и биологические свойства пептидов

1.2.1 Антимикробные пептиды

1.2.2 Антиоксидантные пептиды

1.3 Применение биоразлагаемых пленочных материалов в пищевой промышленности

2 Объекты и методы исследований

2.1 Общая схема исследований

2.2 Объекты исследований

2.3 Методы проведения исследований

2.3.1 Твердофазный способ синтеза пептидов

2.3.2 Обращенно-фазовая высокоэффективная жидкостная хроматография

2.3.3 Методы прогнозирования токсичности и активности пептидов

2.3.4 Методы исследования химического состава и биологической активности пептидов

2.3.5 Получение пленок на основе хитозана и агара

2.3.6 Определение физико-химических и биологических свойств пленок

2.3.7 Определение технологических свойств пленок на мясных изделиях

3 Результаты исследований и их обсуждение

3.1 Разработка и синтез новых пептидов с антибактериальной

и антиоксидантной активностью как функциональных ингредиентов

для биоразлагаемой пищевой пленки

3.2 Прогнозирование и оценка токсичности пептидов 0-Я-11 и

3.3 Исследование антибактериальной и антиоксидантной активности пептидов 0-Я-11 и

3.4 Разработка технологии пленочных материалов на основе природных полисахаридов с добавлением пептидов и исследование их физико-химических свойств

3.5 Исследование влияния пленочных материалов с пептидами

на сохранность охлажденных мясных полуфабрикатов

3.6 Экономическая целесообразность использования пленочных материалов для обеспечения стабильности при хранении мясных полуфабрикатов

Заключение

Список сокращений и условных обозначений

Список литературы

Приложение А Акт внедрения в учебный процесс

Приложение Б Акт внедрения материалов на производстве

Приложение В Хроматограмма и масс-спектр пептида 0-Я-11

Приложение Г Хроматограмма и масс-спектр пептида

Приложение Д Органолептические показатели охлажденной свинины после

13 сут хранения при температуре от 0 °С до 4 °С

Приложение Е Микробиологические показатели образцов мяса контрольной

и опытной групп

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка, синтез и практическое применение новых антимикробных, антиоксидантных пептидов в составе биоразлагаемой пленки»

Введение

Актуальность. Указ Президента Российской Федерации от 7 мая 2024 года № 309 «О национальных целях развития Российской Федерации на период до 2030 года и на перспективу до 2026 года» подразумевает мероприятия по сохранению и укреплению здоровья населения страны, что невозможно без обеспечения населения качественными продуктами питания стабильными при хранении. Кроме того, экологические проблемы, связанные с массовым использованием пластмасс в качестве упаковочных материалов для продуктов питания, определяют необходимость создания новых биоразлагаемых пищевых пленок, обеспечивающих их сохранность. Особое внимание в пищевой биотехнологии уделяется созданию «активных» биоразлагаемых пищевых пленок с биологически активными веществами антимикробного и антиоксидантного действия. Такие пленки способны предупреждать микробиологическую и окислительную порчу продуктов питания, в частности, охлажденных мясных полуфабрикатов, не оказывая негативного влияния на окружающую среду.

В качестве перспективных ингредиентов биоразлагаемых пленок можно рассматривать биологически активные антимикробные и антиоксидантные пептиды - вещества, состоящие из определенного количества и последовательности гидрофобных/гидрофильных аминокислотных остатков, способные образовывать вторичные и третичные структуры, имеющие положительный заряд, что и определяет их функциональную направленность.

Степень разработанности темы исследования. Весомый вклад в области получения и оценки свойств биопептидов вносят исследования, выполненные Н. Г. Машенцевой, О. Я. Мезеновой, А. Ю. Просековым, Е. М. Сербой, В. Х. Хавинсоном, И. М. Чернухой, зарубежными исследователями K. Arihara, K. Bhullar, P. Duffuler, S. de Campos, F. Shao, H. Xiao, Y. Yin, J. Wu и др.

Вопросам обеспечения качества мяса и мясопродуктов посвящены работы Б. А. Баженовой, Т. М. Гиро, Г. В. Гуринович, В. И. Криштафович, Л. С. Кудряшова, А. Б. Лисицына, И. М. Чернухи и др.

Цель и задачи работы. Цель диссертационной работы - разработка, синтез новых антимикробных, антиоксидантных пептидов и их использование в составе биоразлагаемой пленки для обеспечения стабильности показателей качества при хранении охлажденных мясных полуфабрикатов.

Задачи:

1) спроектировать и провести твердофазный синтез новых пептидов с антибактериальной и антиоксидантной активностью как функциональных ингредиентов для биоразлагаемой пищевой пленки;

2) спрогнозировать и оценить токсичность синтезированных пептидов в условиях in vitro;

3) исследовать антибактериальные и антиоксидантные свойства пептидов;

4) разработать технологию пленочных материалов на основе природных полисахаридов с добавлением пептидов и исследовать их технологические свойства;

5) изучить влияние пленочных материалов с пептидами на сохранность охлажденных мясных полуфабрикатов;

6) оценить экономическую целесообразность производства пленочных материалов с пептидами, используемых при хранении мясных полуфабрикатов.

Научная новизна. Диссертационная работа содержит элементы научной новизны, соответствующие п. 1, 19, 25 паспорта специальности ВАК РФ 4.3.5 (технические науки):

- спроектированы с использованием баз данных антимикробных пептидов, ручного анализа научной литературы, входящей в Elibrary, PubMed, PDB, Google Scholar, Swiss-Prot и др., и синтезированы новый антимикробный пептид G-R-11 и антимикробный, антиоксидантный пептид G-G-24; дана характеристика физико-химических свойств пептидов и научно обоснована связь структуры с антимикробной, антиоксидантной активностью» (п. 1, 19);

- in silico с помощью платформы ADMETlab 2.0 спрогнозирована токсичность (доказано отсутствие токсичности по исследуемым показателям); на основе баз данных DRAMP, APD и предсказателя биоактивности PeptideRanker спрогнозирована биологическая активность и антимикробное действие пептидов (п. 19);

- экспериментально подтверждено антимикробное действие пептида G-R-11 в отношении E. coli ATCC 25922 и B. subtilis ATCC 6633 и антиоксидантное свойство пептида G-G-24 (п. 25);

- разработаны и получены новые биоразлагаемые пленки на основе полисахаридов и пептидов G-R-11 и G-G-24; доказана эффективность биоразлагаемых пленок на примере увеличения продолжительности хранения охлажденных мясных полуфабрикатов в 1,5 раза (п. 25).

Теоретическая и практическая значимость работы. В результате теоретических исследований с использованием протеомных баз данных, предсказателей активности пептидов и на основании связи «структура -активность» обоснован механизм действия разработанных и синтезированных новых антимикробных и антиоксидантных пептидов. Научно обоснована целесообразность введения новых синтезированных антимикробных, антиоксидантных пептидов в биоразлагаемую пленку для обеспечения стабильности при хранении охлажденных мясных полуфабрикатов.

Практическая значимость работы заключается в экспериментальном подтверждении антимикробной и антиоксидантной активности новых синтезированных пептидов, практическом подтверждении эффективности биоразлагаемых пищевых пленок на основе пептидов в обеспечении стабильности при хранении охлажденных мясных полуфабрикатов. Представлены научно обоснованные рекомендации по использованию биоразлагаемых пленок на основе пептидов для увеличения продолжительности хранения охлажденных мясных полуфабрикатов (акт внедрения в производство ООО «Комбинат пищевой «Хороший вкус» (г. Екатеринбург)); разработаны технические условия инструкция

на новую биоразлагаемую пленку (ТУ 92198000-49-54119418-2024 «Биоразлагаемые пленки»).

Результаты исследований используются в учебном процессе на кафедре кормления, гигиены животных, технологии производства и переработки сельскохозяйственной продукции ФГБОУ ВО «Южно-Уральский государственный аграрный университет» при подготовке бакалавров, магистров и аспирантов по УГС 19.00.00 «Промышленная экология и биотехнологии».

Методология и методы исследования. В основу методологии положены теоретические и практические методы пептидомики, синтеза и характеристики пептидов. При прогнозировании свойств пептидов использованы: платформа ADMETlab 2.0, базы данных DRAMP, APD и предсказатели биоактивности PeptideRanker. При выполнении исследований применялись общепринятые и специальные методы: хроматография, масс-спектрометрия, методы Neutral Red Assay, DPPH, ABTS, FRAP и др. Получение биопептидов проводили стандартным твердофазным пептидным синтезом Fmoc (SPPS) с последующей очисткой методом высокоэффективной жидкостной хроматографии.

Положения, выносимые на защиту:

- проектирование, твердофазный синтез и прогнозирование токсичности новых антимикробных и антиоксидантных пептидов G-R-11 и G-G-24;

- антимикробные и антиоксидантные свойства пептидов G-R-11 и G-G-24;

- состав, технология и практическое применение биоразлагаемых пленок на основе полисахаридов и пептидов G-R-11 и G-G-24 для увеличения продолжительности хранения охлажденных мясных полуфабрикатов.

Степень достоверности и апробация результатов исследований. Достоверность обеспечивалась использованием современных методов исследований, статистическим анализом полученных результатов в программе GraphPad Prism 8.1 и с помощью алгоритмов one-way ANOVA и two-way ANOVA. Достоверность оценивали при p < 0,05.

Результаты диссертационной работы представлены на II Международном Симпозиуме, посвященном 50-летию КемГУ «Пищевые здоровьесберегающие

технологии» (Кемерово, 2023), Международной научно-практической конференции «Обеспечение технологического суверенитета АПК: подходы, проблемы, решения» (Екатеринбург, 2024), Всероссийской (национальной) научно-практической конференции «Инновации в пищевой промышленности: образование, наука, производство» (Благовещенск, 2024), V Всероссийской (национальной) научно-практической конференции «Достижения и перспективы научно-инновационного развития АПК» (Курган, 2024), Международной научно-практической конференции «Стратегии развития АПК России на основе рационального использования региональных генетических и сырьевых ресурсов» (Волгоград, 2024).

Публикации. По результатам исследования опубликовано 14 научных работ, из них 7 - в научных изданиях, рекомендованных ВАК РФ, в том числе 1 с категорией К1 и 2 с категорией К2.

Структура и объем диссертации. Работа состоит из введения, трех глав, заключения, списка сокращений и условных обозначений, списка литературы; включает 21 таблицу, 21 рисунок и шести приложений. Содержание диссертации изложено на 176 страницах. Список литературы включает 317 источников, из них 267 зарубежных.

1 Аналитический обзор литературы

1.1 Синтез пептидов и прогнозирование их активности

В пищевой промышленности разрешен к применению единственный пептидный антибиотик - низин. Он представляет собой небольшой пептид из 34 аминокислот и имеет молекулярную массу менее 5 кДа, что делает его подходящим кандидатом для биоинженерии и биотехнологии (рисунок 1).

П р и м е ч а н и е - На рисунке обозначены: Dha - 2,3-дидегидроаланин; Dhb - 2,3-дидегидробутирин; Abu - 2-аминомасляная кислота; NSR - белок, устойчивый к низину). Положение, указанное стрелкой, является основным сайтом распознавания NSR. Сайты, помеченные светло-оранжевым, являются многообещающими сайтами мутации. В зеленых кружочках указаны потенциальные замещенные аминокислоты.

Рисунок 1 - Вторичная структура низина и некоторые типичные ценные варианты

Модификации позволили получить варианты низина с повышенной антимикробной активностью, растворимостью и способностью преодолевать резистентность. Учитывая важную роль низина в пищевой промышленности, трансформация известных пептидов и создание новых антимикробных пептидов для удовлетворения потребностей пищевой промышленности стала актуальным

направлением исследований в области биотехнологии. Более того, создание новых пептидов с усиленными противомикробными свойствами приведет к открытию новых перспективных безопасных консервантов для пищевых продуктов.

Предварительно перед созданием пептидов целесообразно спрогнозировать их биологические свойства. Прогнозирование и моделирование пептидных структур - сложная задача, поскольку пептиды могут сворачиваться в сложные трехмерные структуры [247], что может повлиять на способность точно предсказывать их структуру на основе одних только вычислительных методов. Часто требуется экспериментальная валидация для подтверждения предсказанных структур [204]. На данный момент почти во всех рассмотренных примерах генерируется несколько пептидов-кандидатов, и лишь немногие из них проявляют конкретный эффект. Это служит еще одним потенциальным барьером для широкого внедрения. Сложно разработать пептиды, которые могут избирательно связываться с желаемой мишенью, избегая при этом нецелевых взаимодействий [82]. Поскольку биопептиды могут быть различными по длине, вполне вероятно, что небольшие аминокислотные цепочки могут взаимодействовать со множеством нецелевых объектов.

Еще одним препятствием является биологическая стабильность синтетических пептидов. Как и любой биоматериал, пептиды подвержены ферментативному разложению [80]. Более того, тот факт, что синтетические пептиды являются чужеродными для организма-хозяина, также ограничивает их стабильность и биодоступность. Хотя вычислительные инструменты могут помочь в прогнозировании стабильности синтетических пептидов [99], только экспериментальная проверка может подтвердить их стабильность, что требует больших лабораторных затрат.

Последним препятствием на пути широкомасштабного внедрения пептидов, разработанных с помощью вычислений, является производство и экономическая эффективность [154]. Как только разработанный с помощью вычислений пептид проявляет желаемый эффект, будь то ингибирование белок-белковых взаимодействий или обнаружение биомаркера белка, расширение уже

существующего производства может создать проблемы [154]. Например, обеспечение чистоты, консистенции и контроля качества пептидов в крупном масштабе может потребовать дополнительной оптимизации. Хотя этот момент следует учитывать, он считается второстепенным, поскольку в определенных случаях эти проблемы могут быть легко решены. С точки зрения экономической эффективности разработка и производство пептидов могут быть дорогостоящими, особенно в небольших масштабах. Проведение фундаментальных исследований по синтезу пептидов требует значительных затрат, при этом только один или два пептида проявляют какой-либо эффект [154]. Это серьезное препятствие для изучения, проектирования и генерации пептидов, хотя при переходе к крупномасштабному производству экономическая эффективность производства пептидов может быть быстро повышена.

Прогнозирование и оценка токсичности пептидов. Большое количество соединений не проходит различные стадии доклинических и клинических исследований по ряду причин, включая высокую цитотоксичность, низкую фармакокинетическую скорость и неэффективное сайт-специфичное нацеливание и другие факторы. Фармацевтически активные вещества в физиологических условиях должны быть способны преодолевать биологические препятствия, такие как связывание и агрегация альбумина, нерастворимость, биодеградация и метаболизм, низкая проницаемость через слои эндотелиальных клеток сосудов, быстрое выведение почками, неэффективная клеточная интернализация и нежелательная иммуногенность.

Антимикробные пептиды (АМП) являются древними инструментами защиты живых организмов от микробных инфекций. АМП очень разнообразны по длине, последовательности и своей структуре. Такое разнообразие предполагает широкий спектр механизмов действия пептидов на мишени. АМП обладают многими преимуществами по сравнению с традиционными консервантами для пищевых продуктов и природными антибиотиками, такими как широкий спектр антимикробной активности, селективность в отношении бактериальных клеток и редкое возникновение резистентности. Несмотря на эти преимущества,

токсичность АМП для клеток млекопитающих по-прежнему является основной проблемой при их разработке и серьезным препятствием для их применения в пищевой промышленности.

Экспериментальная идентификация и разработка новых АМП является очень дорогостоящей и затратной по времени. Следовательно, для обеспечения быстрого анализа потенциальных кандидатов в АМП необходима разработка вычислительных моделей путем прогнозирования активности пептидов до их синтеза. Кроме того, для определения важнейших физико-химических свойств, лежащих в основе биологических функций АМП, могут быть использованы методы машинного обучения.

В последнее время многие исследования были посвящены разработке прогнозирующих моделей с использованием методов машинного обучения для классификации кандидатов в число АМП на основе их последовательностей [282].

В 2016 г. индийские ученые разработали инструмент для прогнозирования гемолитической активности пептидов [88]. Функции, использованные в их работе, были в основном лингвистическими и включали физико-химические свойства глобального характера, поэтому эффективность классификации для различения высокогемолитических и слабогемолитических пептидов еще предстоит улучшить. В другом исследовании [171] одновременное прогнозирование антибактериальной активности и цитотоксичности с высокой точностью осуществлялось с использованием ограниченного набора характеристик автокорреляций Брото -Моро [288].

Разработано несколько т silico инструментов, которые могут предсказывать биологическую активность синтетических пептидов [303]. Одним из таких факторов является предсказатель антигипертензивной активности пептидов (РААР), который, как следует из названия, разработан для прогнозирования антигипертензивных свойств пептидов [304]. РААР основан на предыдущей модели, которая предсказывала ингибирующую активность небольших пептидов [300] и использовала алгоритм «случайного леса». Модель РААР прошла 10-кратную перекрестную проверку и сравнивалась с ранее созданной моделью

прогнозирования AHTPIN [175], что подтвердило способность PAAP предсказывать антигипертензивную активность пептидов.

Еще одним инструментом прогнозирования пептидов является HemoPred. В условиях быстрого и повсеместного развития синтетической пептидной терапии важно понять, могут ли синтетические пептиды вызывать гемолиз. Для этой цели был разработан HemoPred [303]. Этот алгоритм учитывает три особенности последовательности синтетических пептидов, включая физико-химические свойства, пептидный состав и дипептидный состав [303]. Различные виды перекрестной проверки подтвердили преимущество HemoPred перед предыдущими подходами, такие как HemoPI, SVM и DT [303]. На данный момент обнаружено, что HemoPred превосходит HemoPI по средней точности прогнозирования на 2-3 %, что подтверждено в ходе многочисленных валидационных тестов. Таким образом, HemoPred является высокоточной кремниевой моделью для прогнозирования гемолитической активности синтетических пептидов.

Что касается алгоритмов глубокого обучения, то в 2020 г. был разработан инструмент DeepACP, который использует метод глубокого обучения для прогнозирования противоопухолевой активности пептидов [306]. В частности, DeepACP использует три метода глубокого обучения, включая сверточные нейронные сети (CNN), рекуррентные нейронные сети (RNN) и их комбинацию CNN-RNN. Из трех подходов метод RNN наиболее перспективен для точного прогнозирования противоопухолевых свойств, поскольку демонстрирует прецизионность 89,5 %, значение F 83,9 % и точность 84,9 % [314], что на 4,8 %; 1,6 % и 2,2 % соответственно больше значений, полученных с помощью метода CNN. Хотя эти результаты не были подтверждены in vitro, высокая точность этой модели in silico представляется многообещающей в прогнозировании противоопухолевой активности синтетических пептидов [314]. Эти инструменты были разработаны благодаря синтетическим пептидам, проявляющим различные уровни иммуногенности, что является основным препятствием для широкого внедрения и применения пептидов [77]. Помимо гемолитической активности,

пептиды могут проявлять несколько побочных эффектов, связанных со специфичностью, таких как неправильная ассоциация с иммунными рецепторами [165]. На данный момент в области иммуноинформатики создано несколько инструментов для прогнозирования иммуногенности и токсичности синтетических пептидов [189]. Одним из таких примеров является 8УЕРЕ1ТН1 - прогностическая модель, которая может проверять небольшие пептидные библиотеки на иммунные рецепторы [109]. Этот подход к скринингу основан на упорядоченном по рангам присутствии якорных аминокислот, а также аминокислот, которые, вероятно, будут опосредовать взаимодействие [109]. Кроме того, разработаны инструменты для прогнозирования взаимодействия между более крупными пептидами и иммунными рецепторами, такими как ^МНС и SMM [99; 100; 101; 103].

Хотя доступны инструменты для прогнозирования токсичности пептидов из-за несоответствующих взаимодействий, некоторые пептиды, если они не разработаны с использованием отрицательного отбора, могут связываться с другими мишенями [223]. На данный момент пептидный дизайн основан на идентификации последовательностей белков, опосредующих белковые взаимодействия [82]. Далее задействуются алгоритмы, которые используют машинное обучение для выведения физико-химических свойств из этих последовательностей [312]. Независимо от используемой методологии оценки взаимодействия белок - мишень, разработанный пептид часто подвергается аффинному созреванию. Среди множества подходов к разработке терапевтических пептидов можно выделить InSiPS - один из немногих генетических алгоритмов, способных спроектировать пептид с высокой специфичностью к заданному белку-мишени [87]. В данном алгоритме по умолчанию заложен отрицательный отбор по отношению к заранее определенному набору нецелевых белков, что значительно повышает специфичность разработанных пептидов и может способствовать снижению токсичности и исключению побочных эффектов от применения пептидов, разработанных для терапевтических целей.

1.2 Характеристика и биологические свойства пептидов 1.2.1 Антимикробные пептиды

В составе разработанной биоразлагаемой пленки использован новый спроектированный и синтезированный антимикробный пептид (АМП). В связи с этим целесообразно дать характеристику пептидов, в том числе АМП, рассмотреть их классификацию, структуру и свойства.

Пептиды - это вещества органической природы, которые состоят из двух и более аминокислот, соединенными связями -C(O)NH-. Впервые о существовании пептидов заявил в 1900 г. немецкий химик Г. Э. Фишер. Он предположил, а затем в 1902 г. доказал, что пептиды состоят из аминокислот, соединенных специальным типом связи. В 1905 г. он смог синтезировать пептид. Ф. Энгельс дал определение жизни: «Жизнь - это есть способ существования белковых тел...». Возможно, данное определение послужило более глубокому исследованию пептидов. В 50 -х годах прошлого века ученые предположили, что пептиды могут обладать регуляторными функциями в живом организме и назвали их биологически активными пептидами (БАП) [10].

Вопросам выделения и оценки функциональности пептидов посвящены работы Е. П. Агарковой, Д. А. Афанасьева, М. Ахангаран, С. В. Баландина, Е. И. Беризовской, Б. А. Болхонова, В. Я. Бродского, Е. О. Гутоп, И. М. Данилова, Л. С. Дышлюк, С. Д. Жамсаранова, И. К. Журкович, О. Я. Мезеновой, И. С. Милентьевой, К. А. Рязанцевой, Е. М. Сербы, К. В. Шевченко и других исследователей [1; 2; 3; 11; 13; 44; 49].

Активность БАП зависит от аминокислотной последовательности, молекулярной массы и длины цепи, типа и заряда аминокислоты на КЫ-конце и С-конце, гидрофобности и гидрофильных свойств, пространственной структуры. БАП положительно влияют на многие системы организма человека, в том числе на

систему кровообращения, нервную, иммунную, желудочно-кишечную и другие. Оздоровительный эффект биоактивных пептидов формируется за счет антиоксидантного, антигипертензивного, антитромботического,

иммуномодулирующего, противомикробного, противоаллергического,

противовоспалительного и другого действия [84].

Ведущая роль в мировых исследованиях по выделению, идентификации, изучению механизмов действия биологически активных пептидов принадлежит научным школам Китая [33].

Первым АМП был грамицидин, выделенный из бактерий, обитающих в почве. Данный пептид открыт в 1939 г. и описан в работе [99]. Впоследствии количество занесенных в каталог АМП значительно увеличилось. Большинство АМП представляют собой олигопептиды, включающие от 5 до 100 аминокислот, с положительным суммарным зарядом (обычно от +2 до +11) и значительной долей (обычно 50 %) гидрофобных остатков [92]. Описанные механизмы действия АМП разнообразны и обычно приводят к уничтожению патогена напрямую либо опосредованно, модулируя иммунные реакции организма [129]. Важной особенностью, отличающей АМП от обычных антибиотиков, является их воздействие на множество низкоаффинных мишеней, таких как бактериальные мембраны, что, как считается, снижает развитие устойчивости к противомикробным препаратам [175]. АМП также поддаются мутагенезу и пептидной инженерии, благодаря чему получены многочисленные соединения с повышенной биологической активностью и сниженной цитотоксичностью [130].

Нативные АМП имеют длину от 10 до 100 аминокислотных остатков, большинство содержат менее 50 аминокислот [177]. Самые короткие пептиды в базе данных антимикробных пептидов (APD) - F3 и гагеотетрин А - состоят всего из двух аминокислот [188]. Длина АМП имеет решающее значение для антимикробной и мембранолитической активности, поскольку тенденция к образованию вторичных структур, таких как а-спирали и ß-листы, которые необходимы для антимикробной активности, снижается по мере уменьшения длины пептида [213].

Большинство АМП представляют собой положительно заряженные катионные пептиды, содержащие гидрофильные и гидрофобные остатки на обоих концах (т. е. амфипатические) [154]. Поскольку поверхность бактериальных мембран часто заряжена отрицательно [241], положительно заряженные АМП изначально связываются с поверхностью мембраны посредством электростатических взаимодействий. После связывания гидрофобные концы проникают в липидный бислой, вызывая дезорганизацию мембраны путем образования тороидальной поры, бочкообразной клепки или так называемой ковровой модели и приводя в конечном итоге к гибели клеток [69]. Пептидами с наибольшим положительным зарядом (суммарно +30) являются онкоринцин II [109] и ОаЬас11 [63], а с наибольшим отрицательным (суммарный заряд -12) -хромбацин крупного рогатого скота [250]. Анионные АМП, вероятно, образуют олигомеры в присутствии ионов 7п2+ и Са2+, что позволяет им внедрять свои липидные хвосты в мембрану [207].

Антимикробные пептиды могут быть классифицированы в соответствии с их гидрофобностью, т. е. долей гидрофобных аминокислот [153]. Пептиды, лишенные гидрофобных остатков, обычно не отличаются прочным прикреплением к мембранам, в то время как пептиды с высокой гидрофобностью, такие как грамицидин, как правило, дольше остаются в мембранах [264].

Искусственно вызванные модификации могут изменять ключевые свойства АМП. Например, циклизация мелиттина привела к относительно небольшому снижению мембраносвязывающей способности циклического аналога, но повысила антибактериальную активность по сравнению с линейным аналогом [262].

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Улитина Елизавета Андреевна, 2025 год

Список литературы

1. Агаркова, Е. Ю. Применение протеолиза и фракционирования для получения сывороточных пептидов повышенной растворимости / Е. Ю. Агаркова. - DOI 10.31515/1019-8946-2021-10-38-40 // Молочная промышленность. - 2021. -№ 10. - С. 38-40.

2. Агаркова, Е. Ю. Разработка программы системного анализа и выбора оптимальных ферментных препаратов для высвобождения биоактивных пептидов / Е. Ю. Агаркова, В. К. Семипятный. - DOI 10.52653/PPI.2023.2.2.001 // Пищевая промышленность. - 2023. - № 2. - С. 6-10.

3. Акентьева, Н. П. Изучение противоопухолевой активности синтетического пептида RYQLHPYR на клетках рака предстательной железы / Н. П. Акентьева, С. С. Шушанов. - DOI 10.17650/1726-9784-2019-18-2-40-50 // Российский биотерапевтический журнал. - 2019. - Т. 18, № 2. - С. 40-50.

4. Анализ рынка мяса в России в 2020-2024 гг, прогноз на 2025-2029 гг. Структура розничной торговли / BusinesStat. - URL: https://businesstat.ru/catalog/ id43261/ (дата обращения: 18.02.2025).

5. Афанасьев, Д. А. Оценка функциональности пептидов с применением методов биоинформатики / Д. А. Афанасьев, Н. Г. Машенцева, И. М. Чернуха [и др.]. - DOI 10.21323/2071-2499-2021-6-48-53 // Все о мясе. - 2021. - № 6. - С. 4853.

6. Ахангаран, М. Биоактивные пептиды и антипитательные вещества нута: характеристика и свойства (обзор) / М. Ахангаран, Д. А. Афанасьев, И. М. Чернуха [и др.]. - DOI 10.30901/2227-8834-2022-1-214-223 // Труды по прикладной ботанике, генетике и селекции. - 2022. - Т. 183, № 1. - С. 214-223.

7. Ахмад, Э. А. Антимикробные пептиды - первая линия иммунной защиты слизистых оболочек полости рта / Э. А. Ахмад, О. А. Свитич. - DOI 10.33920/med-08-2212-01 // Санитарный врач. - 2022. - № 12. - С. 871-880.

8. Баландин, С. В. Биотехнологический способ получения и характеристика рекомбинантного антимикробного пептида авицина А из Enterococcus avium

/ С. В. Баландин, Е. И. Финкина, Э. К. Нурмухамедова [и др.]. - DOI 10.31857/ S0869-56524844491-494 // Доклады Академии наук. - 2019. - Т. 484, № 4. - С. 491494.

9. Беризовская, Е. И. Использование тандемной масс-спектрометрии высокого разрешения с интеллектуальным управлением измерениями для оценки подлинности лекарственных средств пептидной и белковой природы / Е. И. Беризовская, В. А. Максимов, К. Ю. Васильев [и др.] // Заводская лаборатория. Диагностика материалов. - 2015. - Т. 81, № 9. - С. 5-12.

10. Болдырева, Ю. В. Олигопептиды как биохимически значимые молекулы / Ю. В. Болдырева, И. А. Лебедев, Е. В. Захарчук [и др.]. - DOI 10.22138/2500-09182021-18-2-138-146 // Вестник Уральской медицинской академической науки. -2021. - Т. 18, № 2. - С. 138-146.

11. Болхонов, Б. А. Выбор рабочих параметров получения пептидов яичного белка / Б. А. Болхонов, Д. В. Соколов, С. Д. Жамсаранова [и др.]. - DOI 10.53980/ 24131997_2022_4_15 // Вестник ВСГУТУ. - 2022. - № 4 (87). - С. 15-23.

12. Бордюгова, С. С. Оценка показателей свежести свинины, упакованной в биодеградируемую защитную пленку / С. С. Бордюгова, Е. В. Белянская, А. А. Зайцева [и др.] //Вестник Башкирского государственного аграрного университета. - 2021. - № 4 (60). - С. 51-56.

13. Бродский, В. Я. Пептиды семакс и HLDF-6, введенные крысам разного возраста, регулируют ритм синтеза белка в гепатоцитах, исправляя нарушения при старении / В. Я. Бродский, Ю. А. Золотарев, Л. А. Мальченко [и др.]. - DOI 10.31857/S0475145020020032 // Онтогенез. - 2020. - Т. 51, № 2. - С. 113-120.

14. Галзитская, О. В. Антимикробные пептиды на основе последовательностей бактериальных белков S1 как потенциальная замена антибиотикам / О. В. Галзитская, А. В. Мачулин, Е. И. Дерюшева [и др.]. - DOI 10.33647/2074-5982-18-3-84-89 // Биомедицина. - 2022. - Т. 18, № 3. - С. 84-89.

15. Гиро, Т. М. Влияние биоразлагаемого пленочного покрытия на сохранность эссенциальных веществ / Т. М. Гиро, С. В. Андреева, А. В. Гиро, А. В. Куликовский // Все о мясе. - 2022. - № 1. - С. 53-57.

16. Гиро, Т. М. Пищевая безопасность и физико-химические показатели баранины при упаковке в биоразлагаемую пленку / Т. М. Гиро, С. В. Андреева, А. В. Гиро, А. В. Куликовский // Мясная индустрия. - 2023. - № 4. - С. 31-35.

17. ГОСТ 10354-82. Пленка полиэтиленовая. Технические условия. -Москва : Стандартинформ, 2007.

18. ГОСТ 21472-81. Материалы листовые. Гравиметрический метод определения паропроницаемости. - Москва : Стандартинформ, 2006.

19. ГОСТ 9959-2015. Мясо и мясные продукты. Общие условия проведения органолептической оценки. - Москва : Стандартинформ, 2016.

20. ГОСТ Р 53656.2-2009. Пластмассы. Определение скорости проникновения газов. Часть 2. Метод равного давления. - Москва : Стандартинформ, 2010.

21. ГОСТ Р 57432-2017. Упаковка. Пленки из биоразлагаемого материала. -Москва : Стандартинформ, 2019.

22. Гумилевский, Б. Ю. Антимикробное действие пептида пентадефенина / Б. Ю. Гумилевский, В. А. Андреев, А. А. Колобов [и др.] // Военно-медицинский журнал. - 2021. - Т. 342, № 1. - С. 43-48.

23. Гутоп, Е. О. Пептид AED активирует экспрессию генов и синтез белков дифференцировки фибробластов кожи человека при репликативном старении / Е. О. Гутоп, Н. С. Линькова, Н. В. Фридман [и др.]. - Б01 10.29296/249994902022-02-05 // Молекулярная медицина. - 2022. - Т. 20, № 2. - С. 32-38.

24. Данилов, И. М. Получение биоактивных пептидов молока с использованием изолированного ферментного препарата / И. М. Данилов, Л. А. Забодалова, Н. Н. Скворцова // Известия высших учебных заведений. Пищевая технология. - 2011. - № 4 (322). - С. 8-10.

25. Дрофичева, Н. В. Применение биопленок в технологии ранения и переработки плодово-ягодного сырья / Н. В. Дрофичева // Плодоводство и виноградарство Юга России. - 2022. - № 73 (1). - С. 243-262.

26. Дышлюк, Л. С. Изучение свойств биоразлагаемых пленок на основе природных полисахаридов / Л. С. Дышлюк, А. Ю. Просеков // Известия вузов. Прикладная химия и биотехнология. - 2019. - Т. 9, № 4 (31). - С. 703-711.

27. Дышлюк, Л. С. Исследование кинетики биоразложения, деформационно-прочностных и экотоксикологических свойств, газопроницаемости и водопоглощения антимикробных упаковочных биоразлагаемых пленок на основе природных полисахаридов / Л. С. Дышлюк, А. Ю. Просеков // Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация. - 2019. - № 2. - С. 40-47.

28. Еремеева, Н. Б. Клетчатка как компонент съедобных пленок на основе яблочного пюре / Н. Б. Еремеева, Н. В. Макарова, Д. Е. Быков [и др.] // Хранение и переработка сельхозсырья. - 2016. - № 11. - С. 18-21.

29. Ермагамбетова, А. Д. Получение и исследование структурно -механических свойств биоразлагаемых свойств на основе желатина / А. Д. Ермагамбетова, Н. К. Аджиева, С. М. Тажибаева [и др.] // Вестник Алматинского технологического университета. - 2024. - № 1. - С. 133-143.

30. Журкович, И. К. Идентификация коротких пептидов в составе полипептидных комплексов, выделенных из органов животных / И. К. Журкович, Н. Г. Ковров, Г. А. Рыжак [и др.]. - DOI 10.31857/S004213242002012X // Успехи современной биологии. - 2020. - Т. 140, № 2. - С. 140-148.

31. Исмаилов, И. Б. Формирование биоразлагаемых композитов на основе зеина и глюкоманнана / И. Б. Исмаилов, Т. С. Маликов, А. С. Насриддинов // Доклады Академии наук Республики Таджикистан. - 2019. - Т. 62, № 3-4. - С. 207214.

32. Кабирова, М. Ф. Показатели эндогенных антимикробных пептидов в ротовой жидкости при кандидозе слизистой оболочки рта у пациентов с сахарным

33. Кручинин, А. Г. Пептидомика в молочной промышленности: систематический обзор / А. Г. Кручинин, С. Н. Туровская. - Б01 10.36718/18194036-2022-2-173-181 // Вестник КрасГАУ. - 2022. - № 2 (179). - С. 173-181.

34. Кудряшов, Л. С. Разработка биоразлагаемой пленки для увеличения срока годности охлажденных мясных полуфабрикатов / Л. С. Кудряшов, С. Л. Тихонов, Н. В. Тихонова, А. А. Ногина // Все о мясе. - 2019. - № 1. - С. 18-21.

35. Лаптев, В. П. Комбинированная омелотерапия рака кожи / В. П. Лаптев, И. С. Ролик, Т. М. Ибрагимов, Е. Н. Скрипкин // Вестник РАЕН. - 2016. - Т. 16, № 5. - С. 49-54.

36. Малинин, А. В. Биоразлагаемые пленки на основе композиции крахмала и хитозана: эксплуатационные свойства / А. В. Малинин, А. В. Цатуров, А. В. Игнатова, Ш. Сонавайн // Вестник Южно-Уральского государственного университета. Серия: Пищевые и биотехнологии. - 2023. - Т. 11, № 2. - С. 33-40.

37. Мезенова, О. Я. Исследование и рациональное применение пептидных и липидных композиций, получаемых при гидролизной переработке коллагенсодержащих тканей / О. Я. Мезенова, Д. Тишлер, С. В. Агафонова [и др.].

- Б01 10.17586/1606-4313-2021-20-1-46-58 // Вестник Международной академии холода. - 2021. - № 1. - С. 46-58.

38. Мельникова, Е. И. Антиоксидантная активность гидролизата сывороточных белков / Е. И. Мельникова, Е. В. Богданова, Я. А. Корнеева. - Б01 10.20914/2310-1202-2020-4-213-218 // Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий. - 2020. - Т. 82, № 4 (86). - С. 213-218.

39. Милентьева, И. С. Подбор рабочих параметров для проведения направленного протеолиза казеина с целью получения биопептидов / И. С. Милентьева, Н. И. Давыденко, А. Н. Расщепкин. - Б01 10.21603/2074-94142020-4-726-735 // Техника и технология пищевых производств. - 2020. - Т. 50, № 4.

- С. 726-735.

40. Мяленко, Д. М. Влияние ультрафиолетового излучения на физико-механические и структурные характеристики биоразлагаемого полимерного материала на основе полилактидаи при компостном хранении / Д. М. Мяленко, О. Б. Федотова, О. Б. Агарков // Пищевая метаинженерия. - 2023. - Т. 1, № 4. -С. 28-38.

41. Ногина, А. А. Разработка и исследование влияния биоразлагаемых пленок на показатели свежести мясных полуфабрикатов / А. А. Ногина, С. Л. Тихонов, Н. В. Тихонова // Техника и технология пищевых производств. -2018. - Т. 48, № 4. - С. 73-78.

42. Подкидышева, М. Получение и исследование биоразлашаемой белково -полисахаридной пленки на основе картофельного крахмала / М. Подкидышева, А. С. Петрова. - DOI 10.23670/IRJ.2023.133.82 // Международный научно-исследовательский журнал. - 2023. - № 7 (133). - URL: https://research-journal.org/archive/7-133-2023-july/10.23670/IRJ.2023.133.82 (дата обращения: 16.05.2024).

43. Попова, О. С. Биоразлагаемые пленки на основе смеси крахмала -карбоксиметилцеллюлозы для пищевой промышленности / О. С. Попова // Потребительский рынок: устойчивое развитие в условиях новых вызовов : сб. материалов Всерос. (нац.) науч.-практ. конф. (Новосибирск, 10 ноября 2022 г.). -Новосибирск : СибУПК, 2022. - С. 173-178.

44. Рязанцева, К. А. Использование методов in silico для получения биоактивных пептидов молочной сыворотки / К. А. Рязанцева, Е. Ю. Агаркова. -DOI 10.52653/PPI.2021.5.5.007 // Пищевая промышленность. - 2021. - № 5. - С. 3235.

45. Серба, Е. М. Особенности биотехнологических способов конверсии соевого сырья в ферментированные продукты / Е. М. Серба, П. Ю. Таджибова, Н. И. Игнатова [и др.]. - DOI 10.21519/0234-2758-2021-37-5-41-48 // Биотехнология. - 2021. - Т. 37, № 5. - С. 41-48.

46. Технический регламент Таможенного союза 034— 2013 Технический регламент Таможенного союза "О безопасности мяса и мясной продукции" сайт

Евразийской экономической комиссии. - 2012 Дата обновления: 12.12.2011. - URL: http://www.tsouz.ru/KTS/KTS33/Pages/default.aspx (дата обращения: 05.06.2023).

47. Тихонов, С. Л. Технология и оценка качества пищевых пленок / С. Л. Тихонов, Н. В. Тихонова, А. А. Ногина // Вестник ВСГУТУ. - 2019. -№ 1 (72). - С. 19-28.

48. Федотова, О. Б. О биоразлагаемой упаковке и перспективе ее использования / О. Б. Федотова // Молочная промышленность. - 2020. - № 1. -С. 10-12.

49. Хавинсон, В. Х. Идентификация коротких пептидов: оптимизация таргетных терапевтических свойств лекарственного препарата тимуса / В. Х. Хавинсон, И. К. Журкович, Г. А. Рыжак [и др.]. - DOI 10.29296/249994902021-03-05 // Молекулярная медицина. - 2021. - Т. 19, № 3. - С. 32-37.

50. Чернуха, И. М. Влияние спонтанной микрофлоры ферментированных мясных продуктов из конины на образование биологически активных пептидов / И. М. Чернуха, И. Н. Никонов, Н. Г. Машенцева [и др.]. - DOI 10.21323/2414-438X-2017-2-4-4-19 // Теория и практика переработки мяса. - 2017. - Т. 2, № 4. -С. 4-19.

51. Шевченко, К. В. Устойчивость пролинсодержащих пептидов в биологических средах / К. В. Шевченко, И. Ю. Нагаев, Л. А. Андреева [и др.]. -DOI 10.18097/PBMC20196503180 // Биомедицинская химия. - 2019. - Т. 65, № 3. -С.180-201.

52. Addis, M. Major causes of meat spoilage and preservation techniques: a review / M. Addis // Food Sci. Qual. Manag. - 2015. - Vol. 41. - P. 101-114.

53. Affes, S. Effect of glucose-induced maillard reaction on physical, structural and antioxidant properties of chitosan derivatives-based films / S. Affes, R. Nasri, S. Li [et al.] // Carbohydrate Polym. - 2020. - Vol. 255. - Art. 117341.

54. Agregan, R. Shelf life study of healthy pork liver pâté with added seaweed extracts from Ascophyllum nodosum, Fucus vesiculosus and Bifurcaria bifurcate

/ R. Agregan, D. Franco, J. Carballo [et al.] // Food Res. Int. - 2018. - Vol. 112. - P. 400411.

55. Ahmed, J. Antimicrobial, rheological, and thermal properties of plasticized polylactide films incorporated with essential oils to inhibit Staphylococcus aureus and Campylobacter jejuni / J. Ahmed, N. Hiremath, H. Jacob // J. Food Sci. - 2016. - Vol. 81. - P. E419-E429.

56. Ahmed, T. A. E. Recent insights into structure-function relationships of antimicrobial peptides / T. A. E. Ahmed, R. Hammami // J. Food Biochem. - 2019. -Vol. 43. - Art. e12546.

57. Akhila, V. Recent advancement in improvement of properties of polysaccharides and proteins based packaging film with added nanoparticles: a review / V. Akhila, L. S. Badwaik // Int. J. Biol. Macromol. - 2022. - Vol. 203. - P. 515-525.

58. Ali, A. Starch-based antimicrobial films functionalized by pomegranate peel / A. Ali, Y. Chen, H. Liu [et al.] // Int. J. Biol. Macromol. - 2019. - Vol. 129. - P. 11201126.

59. Amariei, S. Development of New biodegradable agar-alginate membranes for food packaging / S. Amariei, F. Ursachi, A. Petraru // Membranes. - 2022. - Vol. 12. -Art. 576.

60. Amorati, R. Advantages and limitations of common testing methods for antioxidants / R. Amorati, L. Valgimigli // Free Radic. Res. - 2015. - Vol. 49. - P. 633649.

61. Anderson, R. C. Isolation and characterisation of proline/arginine-rich cathelicidin peptides from ovine neutrophils / R. C. Anderson, P. L. Yu // Biochem. Biophys. Res. Commun. -2003. - Vol. 312. - P. 1139-1146.

62. Antimicrobial peptides: discovery, design and novel therapeutic strategies / ed. G. Wang. - Wallingford : CABI, 2010. - 230 p. - ISBN 978-1-84593-657-0.

63. Antoniewski, M. N. Meat shelf-life and extension using collagen/gelatin coatings: a review / M. N. Antoniewski, S. A. Barringer // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. -2010. - Vol. 50. - Art. 18.

64. Arguello-Pérez, M. Á. Determination of the bioaccumulative potential risk of emerging contaminants in fish muscle as an environmental quality indicator in coastal

lagoons of the central Mexican pacific / M. Á. Arguello-Pérez, E. Ramirez-Ayala, J. A. Mendoza-Pérez [et al.] // Water. - 2020. - Vol. 12. - Art. 2721.

65. Arnot, J. A. A review of bioconcentration factor (BCF) and bioaccumulation factor (BAF) assessments for organic chemicals in aquatic organisms / J. A. Arnot, F. A. P. C. Gobas // Environ. Rev. - 2006. - Vol. 14. - P. 257-297.

66. Athayde, D. R. Application of electrolyzed water for improving pork meat quality / D. R. Athayde, D. R. M. Flores, J. S. da Silva [et al.] // Food Res. Int. - 2017. -Vol. 100. - P. 757-763.

67. Azizi-Lalabadi, M. Polyvinyl alcohol/gelatin nanocomposite containing ZnO, TiÜ2 or ZnO/TiO2 nanoparticles doped on 4A zeolite: microbial and sensory qualities of packaged white shrimp during refrigeration / M. Azizi-Lalabadi, A. Ehsani, B. Ghanbarzadeh, B. Divband // Int. J. Food Microbiol. - 2020. - Vol. 312. -Art. 108375.

68. Bacillus spizizenii (Nakamura et al.) Dunlap et al. // ATCC: the global bioresource center. - URL: https://www.atcc.org/products/6633 (дата обращения: 10.04.2024).

69. Bagdatli, A. Influence of storage period and packaging methods on quality attributes of fresh beef steaks / A. Bagdatli, S. Kayaardi // CyTA J. Food. - 2015. -Vol. 13. - P. 124-133.

70. Baindara, P. Bacteriocins: perspective for the development of novel anticancer drugs / P. Baindara, S. Korpole, V. Grover // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2018. -Vol. 102. - P. 10393-10408.

71. Baroni, L. Evaluating the environmental impact of various dietary patterns combined with different food production systems / L. Baroni, L. Cenci, M. Tettamanti, M. Berati // Eur. J. Clin. Nutr. - 2007. - Vol. 61. - P. 279-286.

72. Bassetti, M. New antibiotics for bad bugs: where are we? / M. Bassetti, M. Merelli, C. Temperoni, A. Astilean // Ann. Clin. Microbiol. Antimicrob. - 2013. -Vol. 12. - Art. 22.

73. Bechara, C. Cell-penetrating peptides: 20 years later, where do we stand? / C. Bechara, S. Sagan // FEBS Lett. - 2013. - Vol. 587. - P. 1693-1702.

74. Bechinger, B. Detergent-like properties of magainin antibiotic peptides: a 31P solid-state NMR spectroscopy study / B. Bechinger // Biochim. Biophys. Acta Biomembr. - 2005. - Vol. 1712. - P. 101-108.

75. Benjakul, S. Antioxidative activity of caramelisation products and their preventive effect on lipid oxidation in fish mince / S. Benjakul, W. Visessanguan, V. Phongkanpai, M. Tanaka // Food Chem. - 2005. - Vol. 90. - P. 231-239.

76. Bonilla, J. Effects of chitosan on the physicochemical and antimicrobial properties of PLA films / J. Bonilla, E. Fortunati, M. Vargas [et al.] // J. Food Eng. -2013. - Vol. 119. - P. 236-243.

77. Boyanapalli, R. Peptides and oligonucleotide-based therapy: bioanalytical challenges and practical solutions / R. Boyanapalli, I. Singh, M. Faria // An introduction to bioanalysis of biopharmaceuticals / ed. S. Kumar. - Cham : Springer, 2022. - P. 131155.

78. Breukink, E. The C-terminal region of nisin is responsible for the initial interaction of nisin with the target membrane / E. Breukink, C. van Kraaij, R. A. Demel [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36. - P. 6968-6976.

79. Brodgen, K. A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? / K. A. Brodgen // Nat. Rev. Microbiol. - 2005. - Vol. 3. - P. 238-250.

80. Bruno, B. J. Basics and recent advances in peptide and protein drug delivery / B. J. Bruno, G. D. Miller, C. S. Lim // Ther. Deliv. - 2013. - Vol. 4. - P. 1443-1467.

81. Buccini, D. F. Antimicrobial peptides and cell-penetrating peptides for treating intracellular bacterial infections / D. F. Buccini, M. H. Cardoso, O. L. Franco // Front. Cell Infect. Microbiol. - 2020. - Vol. 10. - Art. 612931.

82. Burnside, D. In silico engineering of synthetic binding proteins from random amino acid sequences / D. Burnside, A. Schoenrock, H. Moteshareie [et al.] // iScience. - 2018. - Vol. 11. - P. 375-387.

83. Butler, B. L. Mechanical and barrier properties of edible chitosan films as affected by composition and storage / B. L. Butler, P. J. Vergano, R. F. Testin [et al.] // J. Food Sci. - 1996. - Vol. 61. - P. 953-956.

84. Cameron, R. E. Synthetic bioresorbable polymers / R. E. Cameron, A. Kamvari-Moghaddam // Degradation rate of bioresorbable materials. - Sawston : Woodhead, 2008. - P. 43-66.

85. Cano, A. Physical and antimicrobial properties of starch-PVA blend films as affected by the incorporation of natural antimicrobial agents / A. Cano, M. Cháfer, A. Chiralt, C. González-Martinez // Foods. - 2015. - Vol. 5. - Art. 3.

86. Cayuela, J. M. Effect of vacuum and modified atmosphere packaging on the quality of pork loin / J. M. Cayuela, M. D. Gil, S. Bañón, M. D. Garrido // Eur. Food Res. Technol. - 2004. - Vol. 219. - P. 316-320.

87. Charih, F. Assessing sequence-based protein-protein interaction predictors for use in therapeutic peptide engineering / F. Charih, K. K. Biggar, J. R. Green // Sci. Rep.

- 2022. - Vol. 12. - Art. 9610.

88. Chaudhary, K. A web server and mobile app for computing hemolytic potency of peptides / K. Chaudhary, R. Kumar, S. Singh [et al.] // Sci. Rep. - 2016. - Vol. 6. -Art. 22843.

89. Che Hamzah, N. H. Characterisation and colour response of smart sago starch-based packaging films incorporated with Brassica oleracea anthocyanin / N. H. Che Hamzah, N. Khairuddin, I. I. Muhamad [et al.] // Membranes. - 2022. - Vol. 12. -Art. 913.

90. Chen, C. H. Development and challenges of antimicrobial peptides for therapeutic applications / C. H. Chen, T. K. Lu // Antibiotics. - 2020. - Vol. 9. - Art. 24.

91. Chen, J. Hydrogen-bond assembly of poly(vinyl alcohol) and polyhexamethylene guanidine for nonleaching and transparent antimicrobial films / J. Chen, D. Wei, W. Gong [et al.] // ACS Appl. Mater. Interfaces. - 2018. - Vol. 10. -P. 37535-37543.

92. Chen, X. The inhibitory activity of ^-coumaric acid on quorum sensing and its enhancement effect on meat preservation / X. Chen, F. Yu, Y. Li [et al.] // CYTA J. Food.

- 2020. - Vol. 18. - P. 61-67.

93. Chernukha, I. M. Biologically active peptides of meat and meat product proteins: a review. Part 2. Functionality of meat bioactive peptides / I. M. Chernukha,

N. G. Mashentseva, D. A. Afanasev, N. L. Vostrikova. - DOI 10.21323/2414-438X-2020-5-2-12-19 // Theory and practice of meat processing. - 2020. - Vol. 5. - P. 12-19.

94. Chi, C. F. Purification and characterization of three antioxidant peptides from protein hydrolyzate of croceine croaker (Pseudosciaena crocea) muscle / C. F. Chi, F. Y. Hu, B. Wang [et al.] // Food Chem. - 2015. - Vol. 168. - P. 662-667.

95. Chileveru, H. R. Visualizing attack of Escherichia coli by the antimicrobial peptide human defensin 5 / H. R. Chileveru, S. A. Lim, P. Chairatana [et al.] // Biochemistry. - 2015. - Vol. 54. - P. 1767-1777.

96. Choe, J.-H. Effect of different aging temperatures prior to freezing on meat quality attributes of frozen/thawed lamb loins / J.-H. Choe, A. Stuart, Y. H. B. Kim // Meat Sci. - 2016. - Vol. 116. - P. 158-164.

97. Claeys, K. C. Daptomycin improves outcomes regardless of vancomycin MIC in a propensity-matched analysis of methicillin-resistant Staphylococcus aureus bloodstream infections / K. C. Claeys, E. J. Zasowski, A. M. Casapao [et al.] // Antimicrob. Agents Chemother. - 2016. - Vol. 60. - P. 5841-5848.

98. Coltelli, M. B. Properties and skin compatibility of films based on poly(lactic acid) (PLA) bionanocomposites incorporating chitin nanofibrils (CN) / M. B. Coltelli, L. Aliotta, A. Vannozzi [et al.] // J. Funct. Biomater. - 2020. - Vol. 11. - Art. 21.

99. Cooper, B. M. Peptides as a platform for targeted therapeutics for cancer: peptide-drug conjugates (PDCs) / B. M. Cooper, J. Iegre, D. H. O'Donovan [et al.] // Chem. Soc. Rev. -2021. - Vol. 50. - P. 1-15.

100. Cullere, M. Effect of diet and packaging system on the microbial status, pH, color and sensory traits of rabbit meat evaluated during chilled storage / M. Cullere, A. Dalle Zotte, G. Tasoniero [et al.] // Meat Sci. - 2018. - Vol. 141. - P. 36-43.

101. Cutter, C. N. Opportunities for bio-based packaging technologies to improve the quality and safety of fresh and further processed muscle foods / C. N. Cutter // Meat Sci. - 2006. - Vol. 74. - P. 131-142.

102. Dalvandi, F. Effect of vacuum packaging and edible coating containing black pepper seeds and turmeric extracts on shelf life extension of chicken breast fillets / F.

Dalvandi, H. Almasi, B. Ghanbarzadeh [et al.] // J. Food Bioprocess Eng. - 2020. -Vol. 3. - P. 69-78.

103. Daniloski, D. The effect of barrier properties of polymeric films on the shelf-life of vacuum packaged fresh pork meat / D. Daniloski, A. T. Petkoska, K. Galic [et al.] // Meat Sci. - 2019. - Vol. 158. - Art. 107880.

104. Dave, D. Meat spoilage mechanisms and preservation techniques: a critical review / D. Dave, E. G. Abdel // Am. J. Agri Biol. Sci. - 2011. - Vol. 6. - P. 486-510.

105. De Kruijff, B. Lipid II: a central component in bacterial cell wall synthesis and a target for antibiotics / B. De Kruijff, V. van Dam, E. Breukink // Prostaglandins Leukot. Essent. Fat. Acids. - 2008. - Vol. 79. - P. 117-121.

106. Dhumal, C. V. Improvement of antimicrobial activity of sago starch/guar gum bi-phasic edible films by incorporating carvacrol and citral / C. V. Dhumal, J. Ahmed, N. Bandara, P. Sarkar // Food Packag. Shelf Life. - 2019. - Vol. 21. - Art. 100380.

107. Di, L. Strategic approaches to optimizing peptide ADME properties / L. Di // AAPS J. - 2015. - Vol. 17. - P. 134-143.

108. Diaz, M. Use of caseinophosphopeptides as natural antioxidants in oil-in-water emulsions / M. Diaz, C. M. Dunn, D. J. McClements, E. A. Decker // J. Agric. Food Chem. - 2003. - Vol. 51. - P. 2365-2370.

109. Dong, H. L. Prediction of HLA-A2-restricted CTL epitope specific to HCC by SYFPEITHI combined with polynomial method / H. L. Dong, Y. F. Sui // World J. Gastroenterol. - 2005. - Vol. 11. - P. 208-211.

110. Dong, T. Biodegradable high oxygen barrier membrane for chilled meat packaging / T. Dong, X. Yun, M. Li [et al.] // J. Appl. Polymer Sci. - 2015. - Vol. 132. -Art. 16.

111. El-Refai, A. Antimicrobial effect for both of carboxy methyl cellulose and chitosan treated with ferulic acid or nanosilver particles as edible coatings used for some refrigerated beef samples / A. El-Refai, A. Hassan, K. Nagy, M. Rabie // J. Food Dairy Sci. - 2017. - Vol. 8. - P. 87-91.

112. Erceg, M. Thermal degradation of poly(3-hydroxybutyrate) plasticized with acetyl tributyl citrate / M. Erceg, T. Kovácíc, I. Klaric // Polym. Degrad. Stab. - 2005. -Vol. 90. - P. 313-318.

113. Erkmen, O. Spoilage of meat and meat products / O. Erkmen, T. F. Bozoglu // Food microbiology: principles into practice / eds. O. Erkmen, T. F. Bozoglu. -Hoboken : John Wiley & Sons, 2016. - P. 279-295.

114. EROP-Moscow. Endogenous Regulatory Oligopeptide knowledgebase. -URL: http://erop.inbi.ras.ru (дата обращения: 18.04.2024).

115. Escherichia coli (Migula) Castellani and Chalmers // ATCC: the global bioresource center. - URL: https://www.atcc.org/products/25922 (дата обращения: 10.04.2024).

116. Eskandari, S. Recent advances in self-assembled peptides: implications for targeted drug delivery and vaccine engineering / S. Eskandari, T. Guerin, I. Toth, R. J. Stephenson // Adv Drug Deliv Rev. - 2017. - Vol. 110-111. - P. 169-187.

117. Fang, Z. Active and intelligent packaging in meat industry / Z. Fang, Y. Zhao, R. D. Warner, S. K. Johnson // Trends Food Sci. Technol. - 2017. - Vol. 61. - P. 60-71.

118. Faustman, C. Myoglobin and lipid oxidation interactions: Mechanistic bases and control / C. Faustman, Q. Sun, R. Mancini, S. P. Suman // Meat Sci. - 2010. - Vol. 86.

- P. 86-94.

119. Fernandes, J. M. O. Isolation and characterisation of oncorhyncin II, a histone H1-derived antimicrobial peptide from skin secretions of rainbow trout, Oncorhynchus mykiss / J. M. O. Fernandes, G. Molle, G. D. Kemp, V. J. Smith // Dev. Comp. Immunol.

- 2004. - Vol. 28. - P. 127-138.

120. Fernandes, R. P. P. Evaluation of oxidative stability of lamb burger with Origanum vulgare extract / R. P. P. Fernandes, M. A. Trindade, F. G. Tonin [et al.] // Food Chem. - 2017. - Vol. 233. - P. 101-109.

121. Fernández, J. Thiobarbituric acid test for monitoring lipid oxidation in meat / J. Fernández, J. A. Pérez-Álvarez, J. A. Fernández-López // Food Chem. - 1997. -Vol. 59. - P. 345-353.

122. Field, D. In vitro activities of nisin and nisin derivatives alone and in combination with antibiotics against Staphylococcus biofilms / D. Field, R. O'Connor, P. D. Cotter [et al.] // Front. Microbiol. - 2016. - Vol. 7. - Art. 508.

123. Flegel, M. A sensitive, general method for quantitative monitoring of continuous flow solid phase peptide synthesis / M. Flegel, R. C. Sheppard // J. Chem. Soc. Chem. Commun. - 1990. - Vol. 7. - P. 536-538.

124. Flora, S. J. S. Structural, chemical and biological aspects of antioxidants for strategies against metal and metalloid exposure / S. J. S. Flora // Oxid. Med. Cell Longev. - 2009. - Vol. 2. - P. 191-206.

125. Foti, M. C. Use and abuse of the DPPH radical / M. C. Foti // J. Agric. Food Chem. - 2015. - Vol. 63. - P. 8765-8776.

126. Gagaoua, M. Green coating polymers in meat preservation / M. Gagaoua, T. Bhattacharya, M. Lamri [et al.] // Coatings. - 2021. - Vol. 11. - Art. 1379.

127. Gaikwad, K. K. A pyrogallol-coated modified LDPE film as an oxygen scavenging film for active packaging materials / K. K. Gaikwad, S. Singh, Y. S. Lee // Progress in Organic Coatings. - 2017. - Vol. 111. - P. 186-195.

128. Gao, S. Chemical synthesis and applications of stapled peptides / S. Gao, Y. Guo, H. Li, G. Fang // Prog. Chem. - 2014. - Vol. 26. - P. 100-109.

129. Garavito, J. Evaluation of antimicrobial coatings on preservation and shelf life of fresh chicken breast fillets under cold storage / J. Garavito, D. Moncayo-Martinez, D. A. Castellanos // Foods. - 2020. - Vol. 9. - Art. 1203.

130. Garcia-Moreno, P. J. Identification of emulsifier potato peptides by bioinformatics: application to omega-3 delivery emulsions and release from potato industry side streams / P. J. Garcia-Moreno, S. Gregersen, E. R. Nedamani [et al.] // Sci. Rep. - 2020. - Vol. 10. - Art. 690.

131. Ghelichi, S. Physical and oxidative stability of fish oil-in-water emulsions fortified with enzymatic hydrolysates from common carp (Cyprinus carpio) roe / S. Ghelichi, A. M. Sorensen, P. J. Garcia-Moreno [et al.] // Food Chem. - 2017. -Vol. 237. - P. 1048-1057.

132. Gimenez, B. Antioxidant and functional properties of gelatin hydrolysates obtained from skin of sole and squid / B. Gimenez, A. Aleman, P. Montero, M. C. Gomez-Guillen // Food Chem. - 2009. - Vol. 114. - P. 976-983.

133. Girgih, A. T. Evaluation of the in vitro antioxidant properties of a cod (Gadus morhua) protein hydrolysate and peptide fractions / A. T. Girgih, R. He, F. M. Hasan [et al.] // Food Chem. - 2015. - Vol. 173. - P. 652-659.

134. Gomara, M. J. Peptide assembly on the membrane determines the HIV-1 inhibitory activity of dual-targeting fusion inhibitor / M. J. Gomara, Y. Perez, J. P. Martinez [et al.]. - DOI 10.1038/s41598-019-40125-4 // Peptides. - 2019. - Vol. 9.

- Art. 3257.

135. Graf, M., Wilson, D.N. Intracellular antimicrobial peptides targeting the protein synthesis machinery // Adv. Exp. Med. Biol. - 2019. - Vol. 1117. - P. 73-89.

136. Guo, P. Purification and identification of antioxidant peptides from Chinese cherry (Prunuspseudocerasus Lindl.) seeds / P. Guo, Y. Qi, C. Zhu, Q. Wang // J. Funct. Foods. - 2015. - Vol. 19. - P. 394-403.

137. Gutiérrez, T. J. Physico-chemical properties of edible films derived from native and phosphated cush-cush yam and cassava starches / T. J. Gutiérrez, N. J. Morales, E. Pérez [et al.] // Food Packaging and Shelf Life. - 2015. - Vol. 3. - P. 18.

138. Haghighi, H. Development of antimicrobial films based on chitosan-polyvinyl alcohol blend enriched with ethyl lauroyl arginate (LAE) for food packaging applications / H. Haghighi, S. K. Leugoue, F. Pfeifer [et al.] // Food Hydrocoll. - 2020. - Vol. 100. -Art. 105419.

139. Han, J. H. Wetting properties and water vapor permeability of whey-protein-coated paper / J. H. Han, J. M. Krochta // Transactions of the ASAE. - 1999. - Vol. 42.

- P. 1375-1382.

140. Han, J. W. Food packaging: a comprehensive review and future trends / J. W. Han, L. Ruiz Garcia, J. P. Qian, X. T. Yang // Compr. Rev. Food Sci. Food Saf. -2018. - Vol. 17. - P. 860-877.

141. Han, Y. An enhanced stability nanoparticle preparation by corn protein hydrolysate-carboxymethyl chitosan maillard conjugates loaded with rutin / Y. Han, L. Wang, W. Jiang [et al.] // J. Food Sci. - 2019. - Vol. 84. - P. 1829-1835.

142. Hasper, H. E. Assembly and stability of nisin-lipid II pores / H. E. Hasper, B. de Kruijff, E. Breukink // Biochemistry. - 2004. - Vol. 43. - P. 11567-11575.

143. Hassan, B. Recent advances on polysaccharides, lipids and protein based edible films and coatings: a review / B. Hassan, S. A. S. Chatha, A. I. Hussain [et al.] // Int. J. Biol. Macromol. - 2018. - Vol. 109. - P. 1095-1107.

144. Ho, S. Antimicrobial peptides and colitis / S. Ho, C. Pothoulakis, H. W. Koon // Curr. Pharm. Des. - 2013. - Vol. 19. - P. 40-47.

145. Holmes, N. E. Antibiotic choice may not explain poorer outcomes in patients with Staphylococcus aureus bacteremia and high vancomycin minimum inhibitory concentrations / N. E. Holmes, J. D. Turnidge, W. J. Munckhof [et al.] // J. Infect. Dis. -2011. - Vol. 204. - P. 340-347.

146. Homez-Jara, A. Characterization of chitosan edible films obtained with various polymer concentrations and drying temperatures / A. Homez-Jara, L. D. Daza, D. M. Aguirre [et al.] // Int. J. Biol. Macromolecules. - 2018. - Vol. 113. - P. 1233-1240.

147. Hu, G. Preparation and characteristics of oxidized potato starch films / G. Hu, J. Chen, J. Gao // Carbohydrate Polymers. - 2009. - Vol. 76. - P. 291-298.

148. Huan, Y. Antimicrobial peptides: classification, design, application and research progress in multiple fields / Y. Huan, Q. Kong, H. Mou, H. Yi // Front. Microbiol. - 2020. - Vol. 11. - Art. 582779.

149. Huang, H. W. Molecular mechanism of peptide-induced pores in membranes / H. W. Huang, F. Y. Chen, M. T. Lee // Phys. Rev. Lett. - 2004. - Vol. 92. - Art. 198304.

150. Hutchings, M. I. Antibiotics: past, present and future / M. I. Hutchings, A. W. Truman, B. Wilkinson // Curr. Opin. Microbiol. - 2019. - Vol. 51. - P. 72-80.

151. Ijabadeniyi, O. A. The antimicrobial activity of two phenolic acids against foodborne / O. A. Ijabadeniyi, A. Govender, O. F. Olagunju, A. B. Oyedeji // Ital. J. Food Sci. - 2021. - Vol. 33. - P. 39-45.

152. International Commission on Microbiological Specifications for Foods. Poultry Products // Microorganisms in Foods 8: Use of Data for Assessing Process Control and Product Acceptance / ed. K. M. J. Swanson. - Boston : Springer, 2011. -P. 95-106.

153. International Commission on Microbiological Specifications for Foods. Poultry products // Micro-Organisms in Foods 6: Microbial Ecology of Food Commodities / eds. T. A. Roberts [et al.]. - Boston : Springer, 2005. - P. 107-173.

154. Isidro-Llobet, A. Sustainability challenges in peptide synthesis and purification: from R&D to production / A. Isidro-Llobet, M. N. Kenworthy, S. Mukherjee [et al.] // J. Org. Chem. - 2019. - Vol. 84. - P. 4615-4628.

155. Janani, N. Antibacterial tragacanth gum-based nanocomposite films carrying ascorbic acid antioxidant for bioactive food packaging / N. Janani, E. N. Zare, F. Salimi, P. Makvandi // Carbohyd. Polym. - 2020. - Vol. 247. - Art. 116678.

156. Jeon, Y.-J. Chitosan as an edible invisible film for quality preservation of herring and Atlantic cod / Y.-J. Jeon, J. Y. Kamil, F. Shahidi // J. Agric. Food Chem. -2002. - Vol. 50. - P. 5167-5178.

157. Jeremiah, L. E. Packaging alternatives to deliver fresh meats using short- or long-term distribution / L. E. Jeremiah // Food Res. Int. - 2001. - Vol. 34. - P. 749-772.

158. Jia, F. Multiple action mechanism and in vivo antimicrobial efficacy of antimicrobial peptide Jelleine-I / F. Jia, J. Wang, L. Zhang [et al.] // J. Pept. Sci. - 2021. - Vol. 27. - Art. e3294.

159. Jin, J. E. Purification and characterization of antioxidant peptides from enzymatically hydrolyzed ark shell (Scapharca subcrenata) / J. E. Jin, C. B. Ahn, J. Y. Je // Process Biochem. - 2018. - Vol. 72. - P. 170-176.

160. Jin, L. A designed tryptophan- and lysine/arginine-rich antimicrobial peptide with therapeutic potential for clinical antibiotic-resistant Candida albicans vaginitis

/ L. Jin, X. W. Bai, N. Luan [et al.] // J. Med. Chem. - 2016. - Vol. 59. - P. 1791-1799.

161. Jomova, K. Advances in metal-induced oxidative stress and human disease / K. Jomova, M. Valko // Toxicology. - 2011. - Vol. 283. - P. 65-87.

162. Kaewprachu, P. Quality attributes of minced pork wrapped with catechin-lysozyme incorporated gelatin film / P. Kaewprachu, K. Osako, S. Benjakul, S. Rawdkuen // Food Packag. Shelf Life. - 2015. - Vol. 3. - P. 88-96.

163. Karadag, A. Review of methods to determine antioxidant capacities / A. Karadag, B. Ozcelik, S. Saner // Food Anal. Methods. - 2009. - Vol. 2. - P. 41-60.

164. Kaur, N. Chemosensors for biogenic amines and biothiols / N. Kaur, S. Chopra, G. Singh [et al.] // J. Mater. Chem. B. - 2018. - Vol. 6. - P. 4872-4902.

165. Kaushik, V. Immunoinformatics-aided design and in vivo validation of a peptide-based multiepitope vaccine targeting canine circovirus / V. Kaushik, P. Jain, N. Akhtar [et al.] // ACS Pharmacol. Transl. Sci. - 2022. - Vol. 5. - P. 679-691.

166. Kaveh, S., Optimization of factors affecting the antioxidant activity of fenugreek seed's protein hydrolysate by response surface methodology / S. Kaveh, A. Sadeghi Mahoonak, M. Ghorbani [et al.] // Iran. J. Nutr. Sci. Food Technol. - 2019. -Vol. 14. - P. 77-88.

167. Kchaou, H. Enhancement of structural, functional and antioxidant properties of fish gelatin films using Maillard reactions / H. Kchaou, N. Benbettaieb, M. Jridi [et al.] // Food Hydrocoll. - 2018. - Vol. 83. - P. 326-339.

168. Khan, M. R. Development of edible gelatin composite films enriched with polyphenol loaded nanoemulsions as chicken meat packaging material / M. R. Khan, M. B. Sadiq, Z. Mehmood // CyTA J. Food. - 2020. - Vol. 18. - P. 137-146.

169. Khodayari, M. Effect of poly(lactic acid) films incorporated with different concentrations of Tanacetum balsamita essential oil, propolis ethanolic extract and cellulose nanocrystals on shelf life extension of vacuum-packed cooked sausages

/ M. Khodayari, A. A. Basti, A. Khanjari [et al.] // Food Packag. Shelf Life. - 2019. -Vol. 19. - P. 200-209.

170. Kim, I. ZnO nanostructures in active antibacterial food packaging: preparation methods, antimicrobial mechanisms, safety issues, future prospects, and challenges / I. Kim, K. Viswanathan, G. Kasi [et al.] // Food Rev. Int. - 2020. - Vol. 20. - P. 1-29.

171. Kleandrova, V. V. Enabling the discovery and virtual screening of potent and safe antimicrobial peptides. Simultaneous prediction of antibacterial activity and

cytotoxicity / V. V. Kleandrova, J. M. Ruso, A. Speck-Planche, M. N. Dias Soeiro Cordeiro // ACS Comb. Sci. - 2016. - Vol. 18. - P. 490-498.

172. Koch, A. L. Bacterial wall as target for attack: past, present, and future research / A. L. Koch // Clin. Microbiol. Rev. - 2003. - Vol. 16. - P. 673-687.

173. Krchnak, V. Noninvasive continuous monitoring of solid-phase peptide synthesis by acid-base indicator / V. Krc hnak, J. Vagner, M. Lebl // Int. J. Pept. Protein Res. - 2009. - Vol. 32. - P. 415-416.

174. Kumar, P. Antimicrobial peptides: diversity, mechanism of action and strategies to improve the activity and biocompatibility in vivo / P. Kumar, J. N. Kizhakkedathu, S. K. Straus // Biomolecules. - 2018. - Vol. 8. - Art. 4.

175. Kumar, R. An in silico platform for predicting, screening, and designing antihypertensive peptides / R. Kumar, K. Chaudhary, J. Singh Chauhan [et al.] // Sci. Rep. - 2015. - Vol. 5. - Art. 12512.

176. Kyte, J. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein / J. Kyte, R. F. Doolittle // J. Mol. Biol. - 1982. - Vol. 157. - P. 105-132.

177. Lachowicz, J. The best peptidomimetic strategies to undercover antibacterial peptides / J. Lachowicz, K. Szczepski, A. Scano [et al.] // Int. J. Molec. Sci. - 2020. -Vol. 21. - Art. 7349.

178. Leng, P.-Q. A novel, colorimetric method for biogenic amine detection based on arylalkylamine N-acetyltransferase / P.-Q. Leng, F.-L. Zhao, B.-C. Yin, B.-C. Ye // Chem. Commun. - 2015. - Vol. 51. - P. 8712-8714.

179. Li, Q. Tryptophan residue enhances in vitro walnut protein-derived peptides exerting xanthine oxidase inhibition and antioxidant activities / Q. Li, C. Shi, M. Wang [et al.] // J. Funct. Foods. - 2019. - Vol. 53. - P. 276-285.

180. Li, X. R. Purification and identification of antioxidant peptides from protein hydrolysate of scalloped hammerhead (Sphyrna lewini) cartilage / X. R. Li, C. F. Chi, L. Li, B. Wang // Mar. Drugs. - 2017. - Vol. 15. - Art. 61.

181. Li, Z. Antimicrobial eugenol-loaded electrospun membranes of poly(ecaprolactone)/gelatin incorporated with REDV for vascular graft applications

/ Z. Li, P. Zhou, F. Zhou [et al.] // Colloids Surf. B Biointerfaces. - 2018. - Vol. 162. -P. 335-344.

182. Liu, F. Controlled-release of tea polyphenol from gelatin films incorporated with different ratios of free/nanoencapsulated tea polyphenols into fatty food simulants

/ F. Liu, R. J. Avena-Bustillos, B.-S. Chiou [et al.] // Food Hydrocoll. - 2017. - Vol. 62. - P. 212-221.

183. Liu, F. Tailoring physicochemical properties of chitosan films and their protective effects on meat by varying drying temperature / F. Liu, W. Chang, M. Chen [et al.] // Carbohydrate Polymers. - 2019. - Vol. 212. - P. 150-159.

184. Liu, G. Combined effect of high hydrostatic pressure and enterocin LM-2 on the refrigerated shelf life of ready-to-eat sliced vacuum-packed cooked ham / G. Liu, Y. Wang, M. Gui [et al.] // Food Control. - 2012. - Vol. 24. - P. 64-71.

185. Liu, J. Characterization of fish collagen from blue shark skin and its application for chitosan-collagen composite coating to preserve red porgy (Pagrus major) meat / J. Liu, M. Shibata, Q. Ma [et al.] // J. Food Biochem. - 2020. - Vol. 44. -Art. e13265.

186. Liu, J. Preparation and characterization of protocatechuic acid grafted chitosan films with antioxidant activity / J. Liu, C.-G. Meng, S. Liu [et al.] // Food Hydrocoll. - 2017. - Vol. 63. - P. 457-466.

187. Liu, M. C. A simple and convenient method for the preparation of antioxidant peptides from walnut (Juglans regia L.) protein hydrolysates / M. C. Liu, S. J. Yang, D. Hong [et al.] // Chem. Cent. J. - 2016. - Vol. 10. - Art. 39.

188. Liu, Z. Purification and identification of pine nut (Pinus yunnanensis Franch.) protein hydrolysate and its antioxidant activity in vitro and in vivo / Z. Liu, Y. Shi, H. Liu [et al.] // Chem. Biodiv. - 2020. - Vol. 18. - Art. e2000710.

189. Lohia, N., Baranwal, M. An Immunoinformatics approach in the design of synthetic peptide vaccine against influenza virus // Immunoinformatics. - 2020. -Vol. 2131. - P. 229-243.

190. Lorenzo, J. M. Bioactive peptides as natural antioxidants in food products - a review / J. M. Lorenzo, P. E. S. Munekata, B. Gomez [et al.] // Trends Food Sci. Technol.

- 2018. - Vol. 79. - P. 136-147.

191. Lorenzo, J. M. Influence of pitanga leaf extracts on lipid and protein oxidation of pork burger during shelf-life / J. M. Lorenzo, F. C. Vargas, I. Strozzi [et al.] // Food Res. Int. - 2018. - Vol. 114. - P. 47-54.

192. Lyu, J. S. Development of a biodegradable polycaprolactone film incorporated with an antimicrobial agent via an extrusion process / J. S. Lyu, J. S. Lee, J. Han // Sci. Rep. - 2019. - Vol. 9. - P. 1-11.

193. Ma, P. Green antibacterial nanocomposites from poly(lactide)/poly(butylene adipate-coterephthalate)/nanocrystal cellulose-silver nanohybrids / P. Ma, L. Jiang, M. Yu [et al.] // ACS Sustain. Chem. Eng. - 2016. - Vol. 4. - P. 6417-6426.

194. Ma, Q. Physical, mechanical, and antimicrobial properties of chitosan films with microemulsions of cinnamon bark oil and soybean oil / Q. Ma, Y. Zhang, F. Critzer [et al.] // Food Hydrocol. - 2016. - Vol. 52. - P. 533-542.

195. Maculewicz, J. Transformation products of pharmaceuticals in the environment: their fate, (eco)toxicity and bioaccumulation potential / J. Maculewicz, D. Kowalska, K. Swiacka [et al.] // Sci. Total Environ. - 2022. - Vol. 802. - Art. 149916.

196. Mahdavi, V. Effect of edible chitosan film enriched with anise (Pimpinella anisum L.) essential oil on shelf life and quality of the chicken burger / V. Mahdavi, S. E. Hosseini, A. Sharifan // Food Sci. Nutr. - 2018. - Vol. 6. - P. 269-279.

197. Mahlapuu, M. Antimicrobial peptides as therapeutic agents: opportunities and challenges / M. Mahlapuu, C. Björn, J. Ekblom // Crit. Rev. Biotechnol. - 2020. - Vol. 40.

- P. 978-992.

198. Maisanaba, S. New advances in active packaging incorporated with essential oils or their main components for food preservation / S. Maisanaba, M. Llana-Ruiz-Cabello, D. Gutierrez-Praena [et al.] // Food Rev. Int. - 2017. - Vol. 33. - P. 447-515.

199. Mariah, M. A. A. The emergence and impact of ethylene scavengers techniques in delaying the ripening of fruits and vegetables / M. A. A. Mariah, J. M. Vonnie, K. H. Erna [et al.] // Membranes. - 2022. - Vol. 12. - Art. 117.

200. Maroti Gergely, G. Natural roles of antimicrobial peptides in microbes, plants and animals / G. Maroti Gergely, A. Kereszt, E. Kondorosi, P. Mergaert // Res. Microbiol.

- 2011. - Vol. 162. - P. 363-374.

201. Marzlan, A. A. Incorporating torch ginger (Etlingera elatior Jack) inflorescence essential oil onto starch-based edible film towards sustainable active packaging for chicken meat / A. A. Marzlan, B. J. Muhialdin, N. H. Zainal Abedin [et al.] // Ind. Crops Prod. - 2022. - Vol. 184. - Art. 115058.

202. Masniyom, P. Shelf-life extension of refrigerated seabass slices under modified atmosphere packaging / P. Masniyom, S. Benjakul, W. Visessanguan // J. Sci. Food Agricult. - 2002. - Vol. 82. - P. 873-880.

203. Mazzucco, E. High-performance liquid chromatography - ultraviolet detection method for the simultaneous determination of typical biogenic amines and precursor amino acids. Applications in food chemistry / E. Mazzucco, F. Gosetti, M. Bobba [et al.] // J. Agric. Food Chem. - 2010. - Vol. 58. - P. 127-134.

204. McDonald, E. F. Benchmarking alphafold2 on peptide structure prediction / E. F. McDonald, T. Jones, L. Plate [et al.] // Structure. - 2023. - Vol. 31. - P. 111-119.

205. McHugh, T. H. Hydrophilic edible films: modified procedure for water vapor permeability and explanation of thickness effects / T. H. McHugh, R. Avena-Bustillos, J. M. Krochta // J. Food Sci. - 1993. - Vol. 58. - P. 899-903.

206. Meena, M. Natamycin: a natural preservative for food applications - a review / M. Meena, P. Prajapati, C. Ravichandran, R. Sehrawat // Food Sci. Biotechnol. - 2021.

- Vol. 30. - P. 1481-1496.

207. Mehdizadeh, T. Chitosan coatings incorporated with propolis extract and Zataria multiflora Boiss oil for active packaging of chicken breast meat / T. Mehdizadeh, A. M. Langroodi // Int. J. Biol. Macromol. - 2019. - Vol. 141. - P. 401-409.

208. Memarpoor-Yazdi, M. A novel antioxidant and antimicrobial peptide from hen egg white lysozyme hydrolysates / M. Memarpoor-Yazdi, A. Asoodeh, J. Chamani // J. Funct. Foods. - 2012. - Vol. 4. - P. 278-286.

209. Mezzelani, M. Pharmaceuticals in the aquatic environments: evidence of emerged threat and future challenges for marine organisms / M. Mezzelani, S. Gorbi,

F. Regoli // Mar. Environ. Res. - 2018. - Vol. 140. - P. 41-60.

210. Mihajlovic, M. Antimicrobial peptides bind more strongly to membrane pores / M. Mihajlovic, T. Lazaridis // Biochim. Biophys. Acta. - 2010. - Vol. 1798. - P. 14941502.

211. Mirzaei, M. Purification and identification of antioxidant and ACE-inhibitory peptide from Saccharomyces cerevisiae protein hydrolysate / M. Mirzaei, S. Mirdamadi, M. R. Ehsani [et al.] // J. Funct. Foods. - 2015. - Vol. 19. - P. 259-268.

212. Mitic-Culafic, D. Comparative study on the antibacterial activity of volátiles from sage (Salvia officinalis L.) D. / Mitic-Culafic, B. Vukovic-Gacic, J. Knezevic-Vukcevic [et al.] // Arch. Biol. Sci. - 2005. - Vol. 57. - P. 173-178.

213. Moore, C. L. Daptomycin versus vancomycin for bloodstream infections due to methicillinresistant Staphylococcus aureus with a high vancomycin minimum inhibitory concentration: a case-control study / C. L. Moore, P. Osaki-Kiyan, N. Z. Haque [et al.] // Clin. Infect. Dis. - 2012. - Vol. 54. - P. 51-58.

214. Moreira, M. del R. Antimicrobial effectiveness of bioactive packaging materials from edible chitosan and casein polymers: assessment on carrot, cheese, and salami / M. del R. Moreira, M. Pereda, N. E. Marcovich, S. I. Roura // J. Food Sci. - 2010. - Vol. 76. - P. M54-M63.

215. Moreno, O. Active starch-gelatin films for shelf-life extension of marinated salmon / O. Moreno, Á. Gil, L. Atarés, A. Chiralt // LWT Food Sci. Technol. - 2017. -Vol. 84. - P. 189-195.

216. Muller, J. Antimicrobial properties and release of cinnamaldehyde in bilayer films based on polylactic acid (PLA) and starch / J. Muller, A. Casado Quesada, C. González-Martinez, A. Chiralt // Eur. Polym. J. - 2017. - Vol. 96. - P. 316-325.

217. Mwangi, J. The antimicrobial peptide ZY4 combats multidrug-resistant Pseudomonas aeruginosa and Acinetobacter baumannii infection / J. Mwangi, Y. Z. Yin,

G. Wang [et al.] // Proceedings the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2019. - Vol. 116. - P. 26516-26522.

218. Nathanael, A. J. Biopolymer coatings for biomedical applications / A. J. Nathanael, T. H. Oh // Polymers. - 2020. - Vol. 12. - Art. 3061.

219. Navarre, W. W. Surface proteins of gram-positive bacteria and mechanisms of their targeting to the cell wall envelope / W. W. Navarre, O. Schneewind // Microbiol. Mol. Biol. Rev. - 1999. - Vol. 63. - P. 174-229.

220. NCCLS Methods for dilution antimicrobial susceptibility tests for bacteria that grow aerobically : approved standard. - Sixth edition. - Wayne : Clinical and Laboratory Standards Institute, 2009. - 65 p.

221. Neundorf, I. Antimicrobial and cell-penetrating peptides: how to understand two distinct functions despite similar physicochemical properties / I. Neundorf // Adv. Exp. Med. Biol. - 2019. - Vol. 1117. - P. 93-109.

222. Nicolas, P. Multifunctional host defense peptides: intracellular-targeting antimicrobial peptides / P. Nicolas // FEBS J. - 2009. - Vol. 276. - P. 6483-6496.

223. Nielsen, M. Immunoinformatics: predicting peptide-MHC binding / M. Nielsen, M. Andreatta, B. Peters, S. Buus // Annu. Rev. Biomed. Data Sci. - 2020. - Vol. 3. - P. 191-215.

224. Nouri Ala, M. A. The effects of novel bioactive carboxymethyl cellulose coatings on food-borne pathogenic bacteria and shelf life extension of fresh and sauced chicken breast fillets / M. A. Nouri Ala, Y. Shahbazi // LWT. - 2019. - Vol. 111. -P. 602-611.

225. Odeyemi, O. A. Understanding spoilage microbial community and spoilage mechanisms in foods of animal origin / O. A. Odeyemi, O. O. Alegbeleye, M. Strateva, D. Stratev // Compr. Rev. Food Sci. Food Saf. - 2020. - Vol. 19. - P. 311-331.

226. Olatunde, O. O. Natural preservatives for extending the shelf-life of seafood: a revisit / O. O. Olatunde, S. Benjakul // Compr. Rev. Food Sci. Food Saf. - 2018. -Vol. 17. - P. 1595-1612.

227. Olatunji, O. Agar / O. Olatunji // Aquatic biopolymers. Springer series on polymer and composite materials. - Cham : Springer, 2020. - P. 145-168.

228. Olewnik-Kruszkowska, E. Antibacterial films based on PVA and PVA-chitosan modified with poly(hexamethylene guanidine) / E. Olewnik-Kruszkowska, M. Gierszewska, E. Jakubowska [et al.] // Polymers. - 2019. - Vol. 11. - Art. 93.

229. Omardien, S. Antimicrobial activity of cationic antimicrobial peptides against gram-positives: current progress made in understanding the mode of action and the response of bacteria / S. Omardien, S. Brul, S. A. Zaat // Front. Cell Dev. Biol. - 2016. -Vol. 4. - Art. 111.

230. Pabast, M. Effects of chitosan coatings incorporating with free or nano-encapsulated Satureja plant essential oil on quality characteristics of lamb meat / M. Pabast, N. Shariatifar, S. Beikzadeh, G. Jahed // Food Control. - 2018. - Vol. 91. -P. 185-192.

231. Pan, X. Y. Four antioxidant peptides from protein hydrolysate of red stingray (Dasyatis akajei) cartilages: isolation, identification, and in vitro activity evaluation / X. Y. Pan, Y. M. Wang, L. Li [et al.] // Mar. Drugs. - 2019. - Vol. 17. - Art. 263.

232. Paulmann, M. Structure-activity analysis of the dermcidin-derived peptide DCD-1L, an anionic antimicrobial peptide present in human sweat / M. Paulmann, T. Arnold, D. Linke [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol. 287. - P. 8434-8443.

233. PeptideRanker: ranks peptide(s) by the predicted probability that the peptide will be bioactive. - URL: http://distilldeep.ucd.ie/PeptideRanker (дата обращения: 18.04.2024).

234. Perdana, M. I. Antimicrobial activity and physical properties of starch/chitosan film incorporated with lemongrass essential oil and its application / M. I. Perdana, J. Ruamcharoen, S. Panphon, M. Leelakriangsak // LWT. - 2021. -Vol. 141. - Art. 110934.

235. Pereira, A. M. Production and purification of two bioactive antimicrobial peptides using a two-step approach involving an elastin-like fusion tag / A. M. Pereira, A. da Costa, S. C. Dias [et al.] // Pharmaceuticals. - 2021. - Vol. 14. - Art. 956.

236. Perveen, R. Multiwalled carbon nanotube-based nanocomposites for artificial bone grafting / R. Perveen, A. Nasar. - Amsterdam : Elsevier, 2018.

237. Pichla, M. Possible artefacts of antioxidant assays performed in the presence of nitroxides and nitroxide-containing nanoparticles / M. Pichla, G. Bartosz, N. Pienkowska, I. Sadowska-Bartosz // Anal. Biochem. - 2020. - Vol. 597. -Art. 113698.

238. Pinto, R. J. Antibacterial activity of optically transparent nanocomposite films based on chitosan or its derivatives and silver nanoparticles / R. J. Pinto, S. C. Fernandes, C. S. Freire [et al.] // Carbohydrate Res. - 2012. - Vol. 348. - Art. 77.

239. Qin, Y.-Y. Effect of chitosan film incorporated with tea polyphenol on quality and shelf life of pork meat patties / Y.-Y. Qin, J.-Y. Yang, H.-B. Lu [et al.] // Int. J. Biol. Macromol. - 2013. - Vol. 61. - P. 312-316.

240. Radusin, T. Preparation, characterization and antimicrobial properties of electrospun polylactide films containing Allium ursinum L. extract / T. Radusin, S. Torres-Giner, A. Stupar [et al.] // Food Packag Shelf Life. - 2019. - Vol. 21. -Art. 100357.

241. Raeisi, M. Effect of sodium alginate coating incorporated with nisin, Cinnamomum zeylanicum, and rosemary essential oils on microbial quality of chicken meat and fate of Listeria monocytogenes during refrigeration / M. Raeisi, A. Tabaraei, M. Hashemi, N. Behnampour // Int. J. Food Microbiol. - 2016. - Vol. 238. - P. 139-145.

242. Raheem, N. Mechanisms of action for antimicrobial peptides with antibacterial and antibiofilm functions / N. Raheem, S. K. Straus // Front. Microbiol. -2019. - Vol. 10. - Art. 2866.

243. Ramos, O. L. Effect of whey protein purity and glycerol content upon physical properties of edible films manufactured therefrom / O. L. Ramos, I. Reinas, S. I. Silva [et al.] // Food Hydrocol. - 2013. - Vol. 30. - P. 110-122.

244. Redman, J. E. Synthesis of photoactive p-azidotetrafluorophenylalanine containing peptide by solid-phase Fmoc methodology / J. E. Redman, M. R. Ghadiri // Org. Lett. - 2002. - Vol. 4. - P. 4467-4469.

245. Ribeiro, A. M. Preparation and incorporation of functional ingredients in edible films and coatings / A. M. Ribeiro, B. N. Estevinho, F. Rocha // Food Bioproc. Technol. - 2020. - Vol. 14. - P. 209-231.

246. Rice-Evans, C. A. Structure-antioxidant activity relationships of flavonoids and phenolic acids / C. A. Rice-Evans, N. J. Miller, G. Paganga // Free Radical Biol. Med.

- 1996. - Vol. 20. - P. 933-956.

247. Ringstad, L. Effect of peptide length on the interaction between consensus peptides and DOPC/DOPA bilayers / L. Ringstad, A. Schmidtchen, M. Malmsten // Langmuir. - 2006. - Vol. 22. - P. 5042-5050.

248. Rivera-Briso, A. L. Poly(3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate): enhancement strategies for advanced applications / A. L. Rivera-Briso, Á. Serrano-Aroca // Polymers. - 2018. - Vol. 10. - Art. 732.

249. Robertson, G. L. Packaging and food and beverage shelf life / G. L. Robertson // The stability and shelf life of food / ed. P. Subramaniam. - 2nd ed. -Amsterdam : Elsevier, 2016. - P. 77-106.

250. Rojas-Graü, M. A. Edible coatings to incorporate active ingredients to fresh-cut fruits: a review / M. A. Rojas-Graü, R. Soliva-Fortuny, O. Martin-Belloso // Trends Food Sci. Technol. - 2009. - Vol. 20. - P. 438-447.

251. Ross, G. Bioplastics: new routes, new products / G. Ross, S. Ross, B. J. Tighe.

- Amsterdam : Elsevier, 2017. - ISBN 9780323358248.

252. Rossi, R. Effect of long term dietary supplementation with plant extract on carcass characteristics meat quality and oxidative stability in pork / R. Rossi, G. Pastorelli, S. Cannata [et al.] // Meat Sci. - 2013. - Vol. 95. - P. 542-548.

253. Ruan, Y. Enantiomer-specific bioaccumulation and distribution of chiral pharmaceuticals in a subtropical marine food web / Y. Ruan, H. Lin, X. Zhang [et al.] // J. Hazard. Mater. - 2020. - Vol. 394. - Art. 122589.

254. Ruiz-Capillas, C. Vancomycin and daptomycin minimum inhibitory concentrations as a predictor of outcome of methicillin-resistant Staphylococcus aureus bacteraemia / C. Ruiz-Capillas, J. Ruiz, P. Ramirez, P. Concha [et al.] // J. Glob. Antimicrob. Resist. - 2018. - Vol. 14. - P. 141-144.

255. Sáez-Orviz, S. Preparation of edible films with lactobacillus plantarum and lactobionic acid produced by sweet whey fermentation / S. Sáez-Orviz, I. Marcet, M. Rendueles, M. Diaz // Membranes. - 2022. - Vol. 12. - Art. 115.

256. Sah, B. N. P. Antioxidative and antibacterial peptides derived from bovine milk proteins / B. N. P. Sah, T. Vasiljevic, S. McKechnie, O. N. Donkor // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. - 2018. - Vol. 58. - P. 726-740.

257. Said, N. S. Physical and mechanical characteristics of gelatin-based films as a potential food packaging material: a review / N. S. Said, N. M. Sarbon // Membranes. -2022. - Vol. 12. - Art. 442.

258. Saito, K. Antioxidative properties of tripeptide libraries prepared by the combinatorial chemistry / K. Saito, D. H. Jin, T. Ogawa [et al.] // J. Agric. Food Chem. -2003. - Vol. 51. - P. 3668-3674.

259. Salevic, A. Physicochemical, antioxidant and antimicrobial properties of electrospun poly(e-caprolactone) films containing a solid dispersion of sage (Salvia officinalis L.) extract / A. Salevic, C. Prieto, L. Cabedo [et al.] // Nanomaterials. - 2019. - Vol. 9. - Art. 270.

260. Samaei, S. P. Functional, nutritional, antioxidant, sensory properties and comparative peptidomic profile of faba bean (Vicia faba L.) seed protein hydrolysates and fortified apple juice / S. P. Samaei, M. Ghorbani, D. Tagliazucchi [et al.] // Food Chem. - 2020. - Vol. 330. - Art. 127120.

261. Samaranayaka, A. G. P. Food-derived peptidic antioxidants: a review of their production, assessment, and potential applications / A. G. P. Samaranayaka, E. C. Y. Li-Chan // J. Funct. Foods. - 2011. - Vol. 3. - P. 229-254.

262. Sánchez-Ortega, I. Antimicrobial edible films and coatings for meat and meat products preservation / I. Sánchez-Ortega, B. E. Garcia-Almendárez, E. M. Santos-López [et al.] // Sci. World J. - 2014. - Vol. 2014. - Art. 248935.

263. San-Juan, R. High MICs for vancomycin and daptomycin and complicated-related bloodstream infections with methicillin-sensitive Staphylococcus aureus / R. San-Juan, E. Viedma, F. Chaves [et al.] // Emerg. Infect. Dis. - 2016. - Vol. 22. - P. 10571066.

264. Savini, F. Binding of an antimicrobial peptide to bacterial cells: interaction with different species, strains and cellular components / F. Savini, M. R. Loffredo,

C. Troiano [et al.] // Biochim. Biophys. Acta Biomembr. - 2020. - Vol. 1862. -Art. 183291.

265. Scocchi, M. Non-membrane permeabilizing modes of action of antimicrobial peptides on bacteria / M. Scocchi, M. Mardirossian, G. Runti, M. Benincasa // Curr. Top. Med. Chem. - 2016. - Vol. 16. - P. 76-88.

266. Scocchi, M. Proline-rich antimicrobial peptides: converging to a non-lytic mechanism of action / M. Scocchi, A. Tossi, R. Gennaro // Cell Mol. Life Sci. - 2011. -Vol. 68. - P. 2317-2330.

267. Serna, C. L. Ácido poliláctico (PLA): propiedades y aplicaciones / C. L. Serna, S. A. de Rodriguez, Albán A. F. // Ing. Compet. - 2011. - Vol. 5. - Art. 16.

268. Shah, R. Beyond DPPH: use of fluorescence-enabled inhibited autoxidation to predict oxidative cell death rescue / R. Shah, L. A. Farmer, O. Zilka [et al.] // Cell Chem. Biol. - 2019. - Vol. 26. - P. 1594-1607.

269. Shahbazi, Y. The properties of chitosan and gelatin films incorporated with ethanolic red grape seed extract and Ziziphora clinopodioides essential oil as biodegradable materials for active food packaging / Y. Shahbazi // Int. J. Biol. Macromol. - 2017. - Vol. 99. - P. 746-753.

270. Shi, Y. Cathelicidin-DM is an antimicrobial peptide from Duttaphrynus melanostictus and has wound-healing therapeutic potential / Y. Shi, C. Li, M. Wang [et al.] // ACS Omega - 2020. - Vol. 5. - P. 9301-9310.

271. Shon, J. Effect of whey protein coating on quality attributes of lowfat, aerobically packaged sausage during refrigerated storage / J. Shon, K. B. Chin // J. Food Sci. - 2008. - Vol. 73. - P. C469-C475.

272. Sila, A. Antioxidant peptides from marine by-products: isolation, identification and application in food systems. A review / A. Sila, A. Bougatef // J. Funct. Foods. - 2016. - Vol. 21. - P. 10-26.

273. Silveira, M. P. Development of active cassava starch cellulose nanofiber-based films incorporated with natural antimicrobial tea tree essential oil / M. P. Silveira, H. C. Silva, I. C. Pimentel [et al.] // J. Appl. Polym. Sci. - 2020. - Vol. 137. - P. 1-11.

274. Sinha, S. Structure and interactions of a host defense antimicrobial peptide thanatin in lipopolysaccharide micelles reveal mechanism of bacterial cell agglutination / S. Sinha, L. Zheng, Y. Mu [et al.] // Sci. Rep. - 2017. - Vol. 7. - Art. 17795.

275. Siu, G. M. A survey of malonaldehyde content of retail meats and fish / G. M. Siu, H. H. Draper // J. Food Sci. - 1978. - Vol. 43. - P. 1147-1149.

276. Sledge, G. W. Past, present, and future challenges in breast cancer treatment / G. W. Sledge, E. P. Mamounas, G. N. Hortobagyi [et al.] // J. Clin. Oncol. Off. J. Am. Soc. Clin. Oncol. - 2014. - Vol. 32. - P. 1979-1986.

277. Song, N. B. Development of a chicken feather protein film containing clove oil and its application in smoked salmon packaging / N. B. Song, J. H. Lee, M. Al Mijan, K. B. Song // LWT Food Sci. Technol. - 2014. - Vol. 57. - P. 453-460.

278. Song, N.-B. Physical properties of a composite film containing sunflower seed meal protein and its application in packaging smoked duck meat / N.-B. Song, H.-Y. Song, W.-S. Jo, K. B. Song // J. Food Eng. - 2013. - Vol. 116. - P. 789-795.

279. Stein, A. 3did: Interacting protein domains of known three-dimensional structure / A. Stein, R. B. Russell, P. Aloy // Nucleic Acids Res. - 2005. - Vol. 33. -P. D413-D417.

280. Steinbüchel, A. Molecular basis for biosynthesis and accumulation of polyhydroxyalkanoic acids in bacteria / A. Steinbüchel, E. Hustede, M. Liebergesell [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1992. - Vol. 103. - P. 217-230.

281. Stella, S. Evaluation of the weight loss of raw beef cuts vacuumpackaged with two different techniques / S. Stella, D. Garavaglia, S. Francini [et al.] // Ital. J. Food Saf. - 2019. - Vol. 8. - Art. 8111.

282. Su, X. Antimicrobial peptide identifcation using multi-scale convolutional network / X. Su, J. Xu, Y. Yin [et al.] // BMC Bioinform. - 2019. - Vol. 20. - P. 1-10.

283. Suganthi, S. Fabrication of PVA polymer films with improved antibacterial activity by fine-tuning via organic acids for food packaging applications / S. Suganthi, S. Vignesh, J. Kalyana Sundar, V. Raj // Appl. Water Sci. - 2020. - Vol. 10. - P. 1-11.

284. Takala, P. N. Antibacterial effect of biodegradable active packaging on the growth of Escherichia coli, Salmonella typhimurium and Listeria monocytogenes in fresh

broccoli stored at 4 °C / P. N. Takala, K. D. Vu, S. Salmieri [et al.] // LWT Food Sci. Technol. - 2013. - Vol. 53. - P. 499-506.

285. Tampau, A. Release kinetics and antimicrobial properties of carvacrol encapsulated in electrospun poly-(e-caprolactone) nanofibres. Application in starch multilayer films / A. Tampau, C. González-Martinez, A. Chiralt // Food Hydrocoll. -2018. - Vol. 79. - P. 158-169.

286. Tang, C.-H. Modulation of mechanical and surface hydrophobic properties of food protein films by transglutaminase treatment / C.-H. Tang, Y. Jiang // Food Res. Int. - 2007. - Vol. 40. - P. 504-509.

287. Taylor, S. W. A sulfated, phosphorylated 7 kDa secreted peptide characterized by direct analysis of cell culture media / S. W. Taylor, C. Sun, A. Hsieh [et al.] // J. Proteome Res. - 2008. - Vol. 7. - P. 795-802.

288. Todeschini, R. Handbook of molecular descriptors / R. Todeschini, V. Consonni. - Hoboken : Wiley, 2008. - 688 p.

289. Tornesello, A. L. Antimicrobial peptides as anticancer agents: functional properties and biological activities / A. L. Tornesello, A. Borrelli, L. Buonaguro [et al.] // Molecules. - 2020. - Vol. 25. - Art. 2850.

290. Torres-Giner, S. Packaging: food waste reduction / S. Torres-Giner, L. Gil, L. Pascual-Ramirez, J. A. Garde-Belza // Encyclopedia of polymer applications, vol. 3 / ed. M. Mishra. - Boca Raton : CRC Press, 2018. - P. 1990-2009.

291. Tripathi, S. Physicochemical and bioactivity of cross-linked chitosan-PVA film for food packaging applications / S. Tripathi, G. K. Mehrotra, P. K. Dutta // Int. J. Biol. Macromol. - 2009. - Vol. 45. - P. 372-376.

292. Unger, T. The effect of cyclization of magainin 2 and melittin analogues on structure, function, and model membrane interactions: Implication to their mode of action / T. Unger, Z. Oren, Y. Shai // Biochemistry. - 2001. - Vol. 40. - P. 6388-6397.

293. Valdés Rodriguez, Y. C. Origen e importancia de la fosfolipasa A2 de secreción / Y. C. Valdés Rodriguez, M. Bilbao Diaz, J. L. León Álvarez, F. Merchán González // Rev. Cuba. Farm. - 2002. - Vol. 36. - P. 121-128.

294. Valencia-Sullca, C. Thermoplastic cassava starch-chitosan bilayer films containing essential oils / C. Valencia-Sullca, M. Vargas, L. Atarés, A. Chiralt // Food Hydrocoll. - 2018. - Vol. 75. - P. 107-115.

295. Vasconcelos, H. Detection of biogenic amines in several foods with different sample treatments: an overview / H. Vasconcelos, J. M. M. de Almeida, A. Matias [et al.] // Trends Food Sci. Technol. - 2021. - Vol. 113. - P. 86-96.

296. Wang, G. Effect of ferulic acid-grafted-chitosan coating on the quality of pork during refrigerated storage / G. Wang, Y. Liu, H. Yong [et al.] // Foods. - 2021. - Vol. 10.

- Art. 1374.

297. Wang, G. Improved methods for classification, prediction, and design of antimicrobial peptides / G. Wang // Methods Mol. Biol. - 2015. - Vol. 1268. - P. 43-66.

298. Wang, J. Structure identification of walnut peptides and evaluation of cellular antioxidant activity / J. Wang, J. Liu, A. John [et al.] // Food Chem. - 2022. - Vol. 388.

- Art. 132943.

299. Wang, L. Effects of Herba lophatheri extract on the physicochemical properties and biological activities of the chitosan film / L. Wang, H. Guo, J. Wang [et al.] // Int. J. Biol. Macromol. 2019. - Vol. 133. - P. 51-57.

300. Wang, X. QSAR study on angiotensin-converting enzyme inhibitor oligopeptides based on a novel set of sequence information descriptors / X. Wang, J. Wang, Y. Lin [et al.] // J. Mol. Model. - 2011. - Vol. 17. - P. 1599-1606.

301. Wen, C. Plant protein-derived antioxidant peptides: isolation, identification, mechanism of action and application in food systems: a review / C. Wen, J. Zhang, H. Zhang [et al.] // Trends Food Sci. Technol. - 2020. - Vol. 105. - P. 308-322.

302. Wenzhang, C. Fortification of edible films with bioactive agents: a review of their formation, properties, and application in food preservation / W. Chen, S. Ma, Q. Wang [et al.] // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. - 2021. - Vol. 62. - P. 1-7.

303. Win, T. S. HemoPred: a web server for predicting the hemolytic activity of peptides / T. S. Win, A. A. Malik, V. Prachayasittikul [et al.] // Future Med. Chem. -2017. - Vol. 9. - P. 275-291.

304. Win, T. S. PAAP: a web server for predicting antihypertensive activity of peptides / T. S. Win, N. Schaduangrat, V. Prachayasittikul [et al.] // Future Med. Chem.

- 2018. - Vol. 10. - P. 1749-1767.

305. Wojcik, W. Biogenic amines in poultry meat and poultry products: formation, appearance, and methods of reduction / W. Wojcik, M. Lukasiewicz -Mierzejewska, K. Damaziak, D. Bien // Animals. - 2022. - Vol. 12. - Art. 1577.

306. Wongphan, P. Characterization of starch, agar and maltodextrin blends for controlled dissolution of edible films / P. Wongphan, N. Harnkarnsujarit // Int. J. Biol. Macromol. - 2020. - Vol. 156. - P. 80-93.

307. Wu, W. Molecular understanding of meat quality through application of proteomics / W. Wu, Y. Fu, M. Therkildsen [et al.] // Food Rev. Int. - 2015. - Vol. 31. -P. 13-28.

308. Xiao, S. Effects of diet, packaging, and irradiation on protein oxidation, lipid oxidation, and color of raw broiler thigh meat during refrigerated storage / S. Xiao, W. G. Zhang, E. J. Lee [et al.] // Diet, Packaging, and Irradiation on Meat Quality. - 2011. -Vol. 18. - P. 1348-1357.

309. Xie, Z. Antioxidant activity of peptides isolated from alfalfa leaf protein hydrolysate / Z. Xie, J. Huang, X. Xu, Z. Jin // Food Chem. - 2008. - Vol. 111. - P. 370376.

310. Xiong, Y. Incorporating nisin and grape seed extract in chitosan-gelatine edible coating and its effect on cold storage of fresh pork / Y. Xiong, M. Chen, R. D. Warner, Z. Fang // Food Control. - 2020. - Vol. 110. - Art. 107018.

311. Yan, Q. Properties and antimicrobial activities of starch-sodium alginate composite films incorporated with sodium dehydroacetate or rosemary extract / Q. Yan, J. Zhang, H. Dong [et al.] // J. Appl. Polym. Sci. - 2013. - Vol. 127. - P. 1951-1958.

312. Yao, Y. An integration of deep learning with feature embedding for proteinprotein interaction prediction / Y. Yao, X. Du, Y. Diao, H. Zhu // PeerJ. - 2019. - Vol. 7.

- Art. e7126.

313. Yildirim, S. Active packaging applications for food / S. Yildirim, B. Rocker, M. K. Pettersen [et al.] // Compr. Rev. Food Sci. Food Saf. - 2018. - Vol. 17. - P. 165199.

314. Yu, L. DeepACP: a novel computational approach for accurate identification of anticancer peptides by deep learning algorithm / L. Yu, R. Jing, F. Liu [et al.] // Mol. Ther. Nucleic Acids. - 2020. - Vol. 22. - P. 862-870.

315. Zambrano-Zaragoza, M. L. Nanosystems in edible coatings: a novel strategy for food preservation / M. L. Zambrano-Zaragoza, R. González-Reza, N. Mendoza-Muñoz [et al.] // Int. J. Mol. Sci. - 2018. - Vol. 19. - Art. 705.

316. Zhang, G. Avian antimicrobial host defense peptides: from biology to therapeutic applications / G. Zhang, L. T. Sunkara // Pharmaceuticals. - 2014. - Vol. 7. -P. 220-247.

317. Zou, T.-B. The structure-activity relationship of the antioxidant peptides from natural proteins / T.-B. Zou, T.-P. He, H.-B. Li [et al.] // Molecules. - 2016. - Vol. 21. -Art. 72.

Акт внедрения в учебный процесс

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования

Южно-Уральский государственный аграрный университет

Ул им ЮА Ге(ар*ив. дам 13. г Тропик, Чегпбигска» ибг ЙХ1»» «7103 Тег .»»»с. « 7 »516^2-00-101 241-72 n-nall: Ivl l«mal ги

/НН 7418006770, «111 74Ü4U1001, ОГРН 10Í74011U1530 OKIMO 7575¿*XiL ОКПО 004935G3. píe-.. 14643030000016900

о ', Няетмяя члгшймт . Банка P<>i .4 УФК 1Ю ЧО||вЬи».ск>л области I. Чалиб......* к/с 40102an»4S37D0«Xie2. БУ1К 017501500

КНГБОУ ВО Южт-Уропьсинй ГАУ и'с S(*¡üfiX1M70)

УТВЕРЖДАЮ Директор ИВМ ФГБОУ ВО Южно-Уральский ГАУ,

канд. нет. наук, доцсит . • . Максимович Дина Мратовиа «fb» СЪ_2025 т.

Акт внедрении п учебный процесс

Результаты научных исследований Улитиной Елизаветы Андреевны на тему «Разработка, синтез и практическое применение новых антимикробных, ан-тиоксидантных пептидов в составе биоразлагаемой 1шенки» используются в учебном процессе ФГБОУ ВО Южно-Уральский государственный аграрный университете при чтении лекций по дисциплине «Основы проектирования био-технологичсского производства», «Основы технологии производства пищевых продуктов».

Материалы рассмотрены на заседании кафедры кормления, гигиены животных, технологии производства и переработки сельскохозяйственной продукции « 03 »_03_2025 г.

Заведующий кафедрой кормления, гигиены технологии производства и переработки сельскохозяйственной продукции, доктор биологических наук, доцент

Акт внедрения материалов на производстве

Хроматограмма и масс-спектр пептида С-Я-11

Рисунок В.1 - Хроматограмма пептида О-Я-П

Рисунок В.2 - Масс-спектр пептида О-Я-11

PeakTable

Detector Л Ch 1 2 20nm

Peak* Ret. Time Arca Height Arcd % Height %

8.350 >2037 2487 0.147 0.161

2 a583 16517o I 1859+^ 1.Ü4V 1201

1 3 8.987 1*521022 1503682 96.624 97.092

4 V.2SÜ 3866b 4948 0.257 0.319

5' 9.658 216926 13253 1.443 0.856

6 I O l 37^ 224?6 1985 0.149 0.128

7 10.359 42135 3763 0.280 __0.343

Tota; 15028397 1548712 100CÔÛ 100.000

Рисунок В.З - Информация о пептиде G-R-11

Наименование пептида G-R-11

Последовательность GVAPYWERHKR

Серия PCM 15633-2-1224

Насос А 0,1 % трифторуксусной кислоты в 100 % воды

Насос В 0,1 % трифторуксусной кислоты в 100 % ацетонитрила

Общий поток 1 мл/мин

Длина волны 220 нм

Тип аналитической колонки SHIMADZU Inertsil ODS-SP (4,6 • 250 мм • 5 мкм)

Способ растворения 100 % H20

Объем впрыска 20 мкл

Таблица В.2 - Величины пиков хроматограммы пептида О-Я-11 (детектор А СЫ1/220 нм)

Номер пика Время возврата Площадь Высота Площадь% Высота%

1 8.350 220 307 2 487 0.147 0.161

2 8.583 165 176 18 594 1.099 1.201

3 8.987 14 521 022 1 503 682 96.624 97.092

4 9.250 38 666 4 948 0.257 0.319

5 9.658 216 926 13 253 1.443 0.856

6 10.137 22 436 1 985 0.149 0.128

7 10.359 42 135 3 863 0.280 0.243

Итого - 15 028 397 1 548 712 100.000 100.000