Влияние гликозаминогликанов и кальция на обмен костного коллагена у крыс с аллоксановым диабетом тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат наук Вяткин, Василий Алексеевич

  • Вяткин, Василий Алексеевич
  • кандидат науккандидат наук
  • 2017, Челябинск
  • Специальность ВАК РФ03.01.04
  • Количество страниц 145
Вяткин, Василий Алексеевич. Влияние гликозаминогликанов и кальция на обмен костного коллагена у крыс с аллоксановым диабетом: дис. кандидат наук: 03.01.04 - Биохимия. Челябинск. 2017. 145 с.

Оглавление диссертации кандидат наук Вяткин, Василий Алексеевич

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Костная ткань: структура и функции (краткие сведения)

1.2. Коллагеновые белки

1.3. Обмен коллагена I типа

1.3.1. Биосинтез коллагена I типа

1.3.2. Деградация фибриллярных коллагенов

1.3.3. Регуляция метаболизма коллагена I типа

1.4. Неколлагеновые белки и протеогликаны костного матрикса

1.5. Минеральная фаза костной ткани

1.6. Биохимические и патогенетические аспекты развития сахарного диабета 1 типа

1.7. Патогенез диабетической остеопатии

1.8. Сведения о применении препаратов на основе гликозаминогликанов и солей кальция при заболеваниях костно-суставной системы

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Материалы исследования

2.2 Методы исследования

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Обмен коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом (экспериментальная группа №1)

3.2. Влияние сульфатированных гликозаминогликанов на обмен коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом (экспериментальная группа №2)

3.3. Влияние глюконата кальция на обмен коллагена костной ткани крыс с

аллоксановым диабетом (экспериментальная группа №3)

ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние гликозаминогликанов и кальция на обмен костного коллагена у крыс с аллоксановым диабетом»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы исследования и степень ее разработанности

Сахарный диабет (СД) - хроническое системное заболевание приводящее при отсутствии адекватного лечения к нарушению функций практически всех органов и систем болеющего человека [40]. В настоящее время СД во всём мире приобретает всё более угрожающие масштабы. Так, по данным государственного регистра на январь 2011 года число больных в России составляет более 3,3 млн. человек и есть опасения, что действительная распространённость СД по меньшей мере в 3 раза выше [39]. Согласно прогнозам специалистов Всемирной Диабетической Федерации (IDF), заболеваемость СД к 2035 г. по земному шару может достигнуть 592 млн. человек, а затраты на борьбу с этим заболеванием только в 2013 г. составили 548 млрд. долларов США [131].

Серьёзную угрозу СД представляет не только ввиду своей чрезвычайно высокой распространённости. Опасность развития тяжёлых необратимых осложнений, ранняя инвалидизация больных и высокая летальность придают этому заболеванию высокую социальную и экономическую значимость [58]. Экономический аспект проблемы демонстрируется наглядным примером: присоединение осложнений СД увеличивает стоимость лечения в среднем в 3 -10 раз [10].

В настоящее время, к числу разнообразных хронических осложнений СД, поражающих практически все органы и ткани, относят различные формы диабетической остеопатии [40]. Многочисленными клиническими исследованиями подтверждено, что остеопения у больных СД всегда приводит к учащению случаев переломов и увеличению срока их заживления, и, следовательно, к снижению качества жизни [206, 60].

Многие стороны рассматриваемой проблемы, вопреки серьёзным успехам, достигнутым в области изучения патогенеза, диагностики и лечения СД, остаются недостаточно ясными. По данным литературы, частота поражения костной ткани (снижение минеральной плотности костной ткани) в области поясничного отдела позвоночника и различных участках бедренной кости при СД колеблется в весьма широких пределах: 20-69% [25], 6,8-90% [60]. Не полностью выяснены и патогенетические механизмы развития диабетической остеопении [25, 61, 57].

Известно, что основным белком костной ткани является коллаген I типа [6, 7, 168, 187], который при взаимодействии с протеогликанами (ПГ), содержащими сульфатированные формы гликозаминогликанов (ГАГ), регулирует процесс пространственного расположения минеральных компонентов в костной ткани и её роста [196]. Кроме того, протеогликаны костного матрикса способны модулировать активность местных ростовых факторов [174, 122, 92], участвуют в регуляции сборки фибрилл коллагена [23, 204]. Синтезированные ПГ несут на себе полианионные цепи ГАГ, за счёт чего создают в минерализующейся ткани депо кальция [7].

В настоящее время установлено, что соли кальция играют важную роль в первичной и вторичной профилактике остеопороза и необходимы в его комплексном лечении с большинством антиостеопоротических препаратов [35]. Тем не менее, информации о терапевтическом применении препаратов на основе солей кальция у больных с диабетической остеопатией недостаточно. В то же время не выяснено влияние экзогенного кальция на метаболизм коллагена I типа, учитывая высокий потенциал взаимодействия данного биополимера с неорганическими и органическими компонентами костной ткани, а также его важнейшую роль в обеспечении прочностных свойств кости.

Таким образом, структура, функциональное состояние коллагена I типа, его взаимодействие с другими макромолекулами межклеточного матрикса костной ткани определяют характер и особенности протекания процесса минерализации кости, что подчеркивает необходимость дальнейшего изучения

особенностей обмена костного коллагена при СД и степени влияния на этот обмен сульфатированных ГАГ и солей кальция.

Цель исследования

Выяснение влияния экзогенных сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция на обмен коллагена костной ткани у крыс с экспериментальным аллоксановым диабетом.

Задачи исследования

1. Изучить показатели обмена коллагена в компактной, губчатой костной ткани и в плазме крови у крыс с аллоксановым диабетом.

2. Выявить особенности метаболизма коллагена в костной ткани, а также в плазме крови при введении крысам с аллоксановым диабетом экзогенных гликозаминогликанов.

3. Изучить влияние глюконата кальция на показатели обмена коллагена в костной ткани и плазме крови у крыс с экспериментальным аллоксановым диабетом.

4. Исследовать содержание кальция и фосфора в костной ткани у крыс с экспериментальным диабетом, а также у аллоксан-индуцированных животных при введении экзогенных гликозаминогликанов и глюконата кальция.

Методология и методы исследования

В исследовательской работе использована научная методология, основанная на системном подходе с применением формально-логических, общенаучных и специфичных методов. Для достижения цели и решения поставленных задач настоящее исследование проведено по принципу случай-контроль с участием трех групп подопытных животных (белые беспородные крысы-самцы, содержащиеся в идентичных условиях) с применением модели экспериментального аллоксанового диабета. Для выяснения влияния сульфатированных гликозаминогликанов и кальция на обмен коллагена I типа в костной ткани при сахарном диабете, животным на фоне аллоксанового диабета внутримышечно вводили хондроитина сульфат и глюконат кальция соответственно. В работе использованы специфичные биохимические методы для оценки метаболизма костного коллагена, а также элементный анализ (атомно-эмиссионная спектроскопия с индуктивно-связанной плазмой). Результаты исследования анализировались статистически с применением непараметрического и-критерия Манна-Уитни для независимых выборок. Все эксперименты проведены с учетом требований международных и российских законодательных актов о юридических и этических принципах исследований с использованием подопытных животных.

Степень достоверности, апробация работы, личное участие автора

Экспериментальная работа проведена на достаточном по объёму фактическом материале с применением современных биохимических методов и элементного анализа, выполненных на сертифицированном оборудовании. Достоверность полученных результатов и аргументированность выводов

основываются на адекватности и воспроизводимости экспериментальных моделей, подтверждаются соответствующей статистической обработкой с использованием пакета программ Statistica 6.1 RUS (Серийный номер: AXXR006E676618FAN30).

Материалы диссертации доложены на Российской научно-практической конференции «Медицинская биохимия: достижения и перспективы» (Казань, 1214 ноября 2015), итоговой научной конференции студентов и молодых ученых ГБОУ ВПО «Ижевская государственная медицинская академия» Минздрава России (Ижевск, 21-22 апреля 2014, 25-26 апреля 2016), совместном научном заседании сотрудников кафедр биохимии, нормальной физиологии, патофизиологии, клинической биохимии и лабораторной диагностики, биологии с экологией (Ижевск, 2016).

Личный вклад соискателя состоит в непосредственном участии на всех этапах диссертационного исследования.

Основная идея, планирование научной работы, включая формулировку рабочей гипотезы, определение методологии и общей концепции диссертационного исследования проводились совместно с научным руководителем д.м.н., профессором Бутолиным Е.Г. Цель и задачи сформулированы совместно с научным руководителем. Дизайн исследования разработан совместно с научным руководителем. Анализ современной отечественной и зарубежной литературы по изучаемой проблеме проведен совместно с научным руководителем. Лабораторные исследования и экспериментальные исследования проводились совместно с научным руководителем в научных лабораториях на кафедрах биохимии, клинической биохимии и лабораторной диагностики ФПК и ПП ФГБОУ ВО ИГМА Минздрава России; руководитель: д.м.н., профессор Н.С. Стрелков. Статистическая обработка первичных данных, интерпретация и анализ полученных результатов, написание и оформление рукописи диссертации, представление результатов работы в научных публикациях и в виде докладов на конференциях, съездах осуществлялись соискателем лично.

Положения, выносимые на защиту

1. Аллоксановый диабет у крыс сопровождается изменениями метаболизма коллагена, которые характеризуются одновременным усилением, в равной степени, как анаболических, так и катаболических процессов в костной ткани.

2. Введение экзогенных сульфатированных гликозаминогликанов животным с аллоксановым диабетом приводит к интенсификации обмена коллагена I типа, как в компактной, так и губчатой костной ткани, сопровождающейся преобладанием анаболических процессов.

3. Влияние глюконата кальция на обмен коллагена в костной ткани выражается в усилении как катаболических, так и анаболических процессов с преобладанием последних в губчатой костной ткани.

Научная новизна

Получены новые данные об изменениях специфических маркеров формирования и деградации коллагена I типа (РШР и P-CrossLaps) в гомогенатах образцов компактной и губчатой костной ткани у аллоксан-индуцированных крыс в динамике экспериментального инсулинозависимого диабета.

Впервые выяснены особенности обмена костного коллагена у крыс с экспериментальным аллоксановым диабетом под влиянием сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция. Показано, что внутримышечное введение хондроитинсульфата и парентеральное введение глюконата кальция аллоксан-индуцированным крысам сопровождается усилением процессов как деградации, так и синтеза коллагена I типа с преобладанием анаболических процессов с 14 по 28 дни эксперимента.

Методом атомно-эмиссионной спектроскопии с индуктивно-связанной плазмой установлены особенности количественного состава содержания кальция и фосфора в компактной и губчатой костной ткани у животных с «изолированным» аллоксановым диабетом, а также у аллоксан-индуцированных крыс на фоне введения сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция в динамике экспериментального диабета. Показано, что аллоксановый диабет сопровождается снижением количества кальция и фосфора как в компактной, так и в губчатой костной ткани с 7 по 28 дни опыта. Введение хондроитинсульфата животным с экспериментальным диабетом приводит к нормализации уровня кальция и фосфора в костной ткани к 28 дню эксперимента.

Теоретическая и практическая значимость работы

Полученные в ходе эксперимента данные расширяют представления об особенностях метаболизма костного коллагена при экспериментальном инсулинозависимом аллоксановом диабете.

Данные, полученные нами в ходе выяснения роли сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция в обмене коллагена I типа, а также в изменении количественного состава кальция и фосфора в компактной и губчатой костной ткани аллоксан-индуцированных животных, могут быть использованы при дальнейшем изучении роли кальций-регулирующих гормонов в патогенезе костных осложнений СД. Эти же результаты могут быть полезны при изыскании перспектив лечебного применения гликозаминогликанов и глюконата кальция в терапии остеопатических осложнений у больных инсулинозависимым СД.

Описанная в диссертации подготовка проб для проведения атомно-эмиссионной спектроскопии может быть использована в качестве основы в различных фундаментальных исследованиях, посвященных изучению количественного состава минеральных компонентов костной ткани при патологиях костной ткани.

Внедрение результатов исследования в практику

Данные о состоянии обмена коллагена костной ткани у аллоксан-индуцированных грызунов на фоне введения сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция, а также при «изолированном» инсулинозависимом экспериментальном диабете включены в лекционные курсы кафедры биологической химии ФГБОУ ВО «Башкирский государственный медицинский университет» Минздрава России (Уфа, 2016) и кафедры патологической физиологии ФГБОУ ВО «Ижевская государственная медицинская академия» Минздрава России (Ижевск, 2015).

Публикации

По материалам диссертации опубликовано 7 работ, 6 из которых - в изданиях, входящих в перечень рецензируемых научных журналов, в которых должны быть опубликованы основные научные результаты диссертаций на соискание ученых степеней доктора и кандидата наук. 1 печатная работа опубликована в материалах VII-ой Российской научно-практической конференции «Здоровье человека в XXI веке».

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, двух глав собственных исследований, обсуждения полученных результатов, заключения, выводов и списка литературы. Работа изложена на 145 страницах машинописного текста, содержит 16 таблиц и

14 рисунков. Список литературы насчитывает 259 источников (59 на русском и 200 на иностранном языках).

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Костная ткань: структура и функции (краткие сведения)

Костная ткань - особый вид высокоспециализированной минерализованной соединительной ткани, являющейся морфологической основой опорно-двигательного аппарата [7, 23]. Являясь основой костей, из которых сформирован скелет, костная ткань выполняет механическую функцию, обеспечивая защиту внутренних органов от внешних воздействий и служа опорой для мягких тканей [26]. Костная ткань депонирует неорганический фосфат и кальций [7], вмещая в себя до 95% всех неорганических веществ организма, в числе которых: 99% запасов кальция, 87% фосфора и 58% магния [23]. Не менее важным является участие клеток костной ткани в гемопоэзе [227].

Как и любая другая соединительная ткань, костная ткань представлена клетками и межклеточным веществом. Костная ткань содержит 4 типа клеток: остеобласты, остеоциты, остеокласты и стволовые клетки (osteoprogenitors) [49]. Остеобласты - клетки, продуцирующие костный матрикс. Остеоциты количественно преобладают в зрелой костной ткани и рассматриваются как высокоспециализированные и полностью дифференцированные остеобласты. Наличие большого числа длинных, анастамозирующих между собой цитоплазматических отростков, с помощью которых осуществляется связь между клетками, формирует трёхмерную сеть, по которой осуществляется транспорт ионов, метаболитов и питательных веществ [7, 28]. Остеокласты - гигантские многоядерные клетки гематопоэтического происхождения [7, 218]. В основе резорбирующего действия остеокластов лежат 2 основных механизма. Первый -

способность за счёт действия протонной помпы создавать в месте соприкосновения с поверхностью кости очаги с низким уровнем рН, создавая таким путём условия для растворения кальций-фосфорных солей. Второй - синтез и секреция гидролитических ферментов (матриксных металлопротеиназ, кислой фосфатазы, катепсинов), расщепляющих органические компоненты костного матрикса [218]. Мезенхимальные стволовые клетки (osteoprogenitors) являются предшественниками остеобластов и играют важнейшую роль в регенерации костной ткани при повреждении [100].

Сложный процесс согласованного взаимодействия остеобластов и остеокластов, заключающийся в разрушении старой кости, формировании новой костной ткани и её минерализации называется костным ремоделированием [92]. Ремоделирование костной ткани не приводит к изменению формы и размеров кости как органа [1, 247] и является процессом, поддерживающим её прочность и минеральный гомеостаз [247, 92].

Выделяют 2 морфофункциональных типа костной ткани: трабекулярную (губчатую) и кортикальную (компактную) [23, 153, 76]. Упорядоченные минерализованные коллагеновые фибриллы формируют костные пластинки (ламеллы), которые составляют концентрические цилиндры - остеоны - с полостью внутри, называемой Гаверсовым каналом. Остеон является структурно-функциональной единицей кортикальной кости. В губчатой костной ткани костные пластинки образуют сеть трабекул различной формы и толщины [49, 153, 76].

Зрелая компактная костная ткань более устойчива к механическим воздействиям, чем губчатая [153, 76, 101], в связи с чем, её основная функция -опорно-механическая. В свою очередь, трабекулярная костная ткань участвует в поддержании минерального гомеостаза организма и в гемопоэзе [23, 101], а также в рациональном перераспределении механических нагрузок на кортикальную кость [28].

1.2. Коллагеновые белки

Коллагены - группа структурных белков внеклеточного вещества, содержащих один или несколько доменов, состоящих из уложенных в тройную спираль полипептидных цепей (называемых также а-цепями) [239], синтезируемые клетками различных видов соединительной ткани (остеобластами, хондробластами, фибробластами и др.) [8, 59, 6]. Первичную структуру полипептидной цепи коллагена можно записать в виде [Гли-X-Y]ззз, где X и Y могут быть представлены любой аминокислотой, но чаще в положении X стоит пролин (Про), а в положении Y - гидроксипролин (о-Про) или гидроксилизин (о-Лиз). На долю Про и о-Про приходится 25-30%. Наличие данных аминокислот в структуре пептидных цепей коллагена играет ключевую роль в формировании специфической пространственной конформации коллагеновой макромолекулы. Полипептидная левозакрученная а-спираль стабилизируется силами стерического отталкивания пирролидоновых колец пролина, на один виток которой приходится 3 аминокислотных остатка [239, 8, 6, 163]. Спирализованные цепи образуют трёхцепочечную правозакрученную суперспиральную молекулу, по центральной оси которой и в участках пересечения а-цепей всегда располагается глицин [239, 94, 163]. Между собой цепи удерживаются за счёт водородных связей, образованных между амино- и карбоксильными группами пептидного остова и гидроксильными группами гидроксипролина [8, 41]; близкое друг к другу расположение цепей возможно благодаря отсутствию у глицина радикала [154, 8], а «жёсткость» и стабильность молекулы тропоколлагена обусловлена наличием в структуре а-цепей иминокислот [239, 154, 8]. Такую структуру называют тропоколлагеном [8]. Тропоколлаген является составным элементом (доменом) для формирования различных типов коллагенов [239, 154].

Тройная спираль имеет ещё и другую уникальную особенность. Радикалы аминокислот, находящихся в положении X- и Y-, обращены кнаружи суперспирали тропоколлагена. Более 2/3 из этих аминокислот не являются

пролином или гидроксипролином [239, 154].Таким образом, наличие «жёсткой» стержневой структуры и боковые цепи аминокислот на поверхности суперспирали тропоколлагена создают высокий потенциал для взаимодействия с белковыми и иными макромолекулами, входящими в состав матрикса костной ткани.

Являясь полиморфным белком, коллаген представлен 28 различными типами [144, 104], отличающимися друг от друга по локализации, функциям и первичной структуре полипептидных цепей [8]. При этом сообщается о 43 уникальных по структуре а-цепях [146], кодируемых, по крайней мере, 42 неаллельными генами, рассредоточенными в геноме [102].

Для обозначения каждого вида коллагена пользуются определённой формулой, в которой тип коллагена записывается римской цифрой в скобках, а для обозначения а-цепей используют арабские цифры: например коллагены II и III типа образованы идентичными а-цепями, их формулы, соответственно [а1(П)]3 и [а1(Ш)]3; коллагены I и IV типов являются гетеротримерами и образуются обычно двумя разными типами а-цепей, их формулы, соответственно [а^^гСО и [а^ГУ^агС^). Индекс за скобкой обозначает количество идентичных а-цепей [8, 59].

Гены коллагена называются соответственно типам коллагена и записываются арабскими цифрами, например СОЬ1 — ген коллагена I типа, СОЬ2 — ген коллагена II типа, СОЬ7 — ген коллагена VII типа и т.д. К этому символу приписываются буква А (обозначает а-цепь) и арабская цифра (обозначает вид а-цепи). Например, СОЫА1 и СОЫА2 кодируют, соответственно, а1- и а2-цепи коллагена I типа [8].

В связи с полиморфностью коллагена предложены различные варианты систематизации коллагеновых белков, где выделяют от 3 [59] до 7 [146, 8] групп. Ниже приведён вариант одной из наиболее современных классификаций этих белков.

1. Фибриллообразующие коллагены: I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII [104, 146].

2. Коллагены, ассоциированные с фибриллами (англ. аббревиатура FACIT - fibril-associated collagens with interrupted triple helices): IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII [146]; (XX тип у человека отсутствует [163], обнаружен в роговице цыплят [102]); согласно [104] к этой группе следует отнести также VII и XXVI типы.

3. Коллагены, образующие сетевидные структуры: IV, VIII, X [104, 146]; VI, XXVIII [104].

4. Трансмембранные коллагены (англ. аббревиатура MACIT -membrane-associated collagens with interrupted triple helices): XIII, XVII, XXIII, XXV [104, 146].

5. Коллагены с множественными прерывающимися доменами тройной спирали (англ. аббревиатура MULTIPLEXINs - multiple triple-helix domains and interruption): XV, XVIII [104].

Коллаген I типа является преобладающим белком органической составляющей межклеточного матрикса костной ткани (90-95% массы органического матрикса), формирует структурированный каркас для отложения фосфорно-кальциевых солей [187] и играет определяющую роль в обеспечении прочностных свойств кости [6, 168, 7].

Каждая молекула коллагена I типа как правило состоит из двух а1-цепей и одной а2-цепи (формула: [a1(I)]2a2(I)), хотя в небольшом количестве встречаются молекулы построенные из трёх идентичных а1-цепей ([a1(I)]3) [104, 146]. а1- и а2-цепи состоят из длинного спирального домена, начинающегося и заканчивающегося короткими N- и С-концевыми пропептидами соответственно [146, 6]. N-концевой (аминотерминальный) и C-концевой (карбокситерминальный) пропептиды необходимы для образования тройной спирали коллагеновой молекулы и формирования в дальнейшем коллагеновых фибрилл [146, 6]; во внеклеточном пространстве они отщепляются специфическими протеазами [104, 146, 6]. Зрелые молекулы, называемые тропоколлагеном [6], затем самоорганизуются в фибриллы [168, 224]. В фибриллах молекулы тропоколлагена имеют длину 300 нм и расположены

параллельно, со сдвигом на % длины молекулы (на 67 нм) [94, 6, 191]. Между концами молекул тропоколлагена в фибрилле имеются разрывы приблизительно в 35-40 нм [191, 111, 203], служащие, весьма вероятно, участками отложения кристаллов гидроксиапатита [6, 7, 203]. Диаметр коллагеновых фибрилл составляет 100-500 нм, длина же - вплоть до нескольких миллиметров [191, 111] (Рисунок 1).

D 0.6 D 4.4 D

giil^ И— ^ШШШШ!

^Ш— шшшшя ВШЖ Рисунок 1. Схематичное изображение коллагеновой фибриллы (D=67 нм) [8, 6,

203].

Коллаген II типа - преобладающий белок хрящей, межпозвоночных дисков и стекловидного тела глаза, а также необходимый компонент для нормального развития костей и зубов. Входящие в состав молекулы 3 а-цепи идентичны, кодируются геном COL2A1. Каждая из цепей содержит 1060 аминокислотных остатков с протяжённым непрерывным спирализованным доменом и относительно короткими неспиральными фрагментами (19 и 27 аминокислотных остатков с N- и С-терминальных участков молекулы соответственно). Фибриллы тоньше (диаметр «35 нм), чем фибриллы коллагена I типа [63].

Коллаген III типа относительно преобладает в коже и интерстиции кровеносных сосудов. Является гомотримером: [ai(III)]3 [239, 179]. Каждая из ai-цепей содержит 1029 аминокислотных остатков [179]. В костной ткани представлен в следовых количествах. Вероятно, регулирует диаметр фибрилл [203].

Коллаген V типа обнаружен в фетальных костной ткани и коже [239], а

также в зрелых роговице и интерстиции почек [128]. В кости и коже представлен гетеротримером ^^^агСУ) [239]. Рассматривается как фактор, инциирующий сборку молекул коллагена I типа в фибриллы [128].

Коллагены, ассоциированные с фибриллами, образуют супрамолекулярные комплексы с фибриллярным коллагеном, являясь посредниками между фибриллами и другими компонентами экстрацеллюлярного матрикса [151].

Молекулы коллагена IV типа (ключевой структурный компонент базальных мембран) формируются в гексамерные структуры, образованные соединением «встык» К-концов (КС1-домен) коллагеновых тримеров. Гексамеры дополнительно стабилизируются поперечными ковалентными сшивками между остатками лизина и метионина. Соединение 4 тройных спиралей на противоположном конце тримера, называемом 7Б-доменом, образует характерную для данного типа коллагена «паутину» (сеть), играющую важную роль в регуляции проницаемости базальных мембран [239, 8, 138].

Коллаген VIII типа - главный компонент десцеметовых мембран эндотелия роговицы; в большом количестве присутствует в субэндотелиальном слое кровеносных сосудов [239, 146, 8, 6, 138]. а1^Ш)- и а2^Ш)-цепи сходны по структуре с цепями коллагена X типа [129]. Коллагеновые тримеры формируют гексагональные решётки [239, 146, 8].

Коллаген X типа секретируется гипертрофированными хондроцитами в процессе эндохондрального окостенения [239, 257, 185]. Является гомотримером [а1^)]3, каждая а-цепь содержит короткий спирализованный участок из 154 аминокислотных остатков, ограниченный неколлагеновыми доменами с К- и С-конца протяжённостью 37 и 161 аминокислотных остатков соответственно [257]. Как и коллаген VIII типа, тримеры коллагена X типа формируют в гексагональные решётки [211]. В отличие от фибриллярных коллагенов, при посттрансляционных модификациях неспирализованные терминальные фрагменты не отщепляются; наличие неколлагеновых доменов в коллагенах IV, VIII, X типов необходимо для поддержания характерного для них строения [146,

Трансмембранные коллагены относят ко II классу трансмембранных белков. Имеют короткий цитоплазматический К-терминальный фрагмент и внеклеточный длинный прерывающийся спирализованный домен [138], соединённый гидрофобным мембранным участком [68]. Экстрацеллюлярные домены трансмембранных коллагенов обеспечивают клеточную адгезию [68, 159]. Коллаген XIII типа локализуется в фокальных контактах; XVII типа - в гемидесмосомах, XXV тип обнаружен в нейронах; коллаген XXIII типа экспрессируется клетками карциномы простаты [68].

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Вяткин, Василий Алексеевич, 2017 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Аврунин, А.С. Взаимосвязь морфофункциональных изменений на разных уровнях иерархической организации кортикальной кости при старении / А.С. Аврунин, Л.К. Паршин, А.Б. Аболин // Морфология. - 2006. - Т.23. - №3. - С.22-29.

2. Алексеева, Л.И. Исследование эффективности, переносимости и безопасности препарата Хондрогард у пациентов с остеоартрозом / Л.И. Алексеева, С.Г. Аникин, Е.М. Зайцева [и др.] // Фарматека. - 2013. - №7. - С.58-62. Режим доступа: (http://medi.ru/doc/a401003.htm). (дата обращения: 28.06.2015).

3. Ансари, Н.А. Неферментативное гликирование белков: от диабета до рака / Н.А. Ансари, З. Рашид // Биомедицинская химия. - 2010. - Т.56. - №2. - С.168-178. DOI: http:/dx.doi.org/10.18097/pbmc20105602168.

4. Балаболкин, М.И. Роль гликирования белков, окислительного стресса в патогенезе сосудистых осложнений при сахарном диабете / М.И. Балаболкин // Сахарный диабет. - 2002. - №4. - С.8-16.

5. Баранова, И.А. Глюкокортикоидиндуцированный остеопороз: патогенез, профилактика, лечение / И.А. Баранова // Современная ревматология. - 2008. -Т.2. - №1. - С. 31-39.

6. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник / под ред. чл. -корр. РАМН С.Е. Северина. - М.:ГЭОТАР-Медиа, 2011. - 624с.

7. Биохимия минерализованных тканей соединительнотканного матрикса: уч. пособие / Н.В. Савинова [и др.]; под ред. проф. Е.Г. Бутолина. - Ижевск, 2012. -110с.

8. Биохимия: учебник / под ред. Е.С. Северина. - М.:ГЭОТАР-МЕД, 2003. -784с.

9. Бирюкова, Е.В. Остеопороз: точка зрения эндокринолога / Е.В. Бирюкова // Фарматека. - 2012. - №s1-12. - С.32-39. Режим доступа: (http://www.pharmateca.ru/ru/archive/article/8487). (дата обращения: 17.06.2015).

10. Бирюкова, Е.В. Эффективный и безопасный контроль гликемии с помощью инсулина глулизин / Е.В. Бирюкова // Сахарный диабет. - 2011. - №4. - С.46-50.

11. Бузулина, В.П. Клинические и биохимические аспекты исследования инсулиноподобного фактора роста-1 в сыворотке крови у реципиентов с нарушениями костного обмена после пересадки сердца и почки / В.П. Бузулина, И.А. Пронченко, Н.А. Томилина [и др.] // Остеопороз и остеопатии. - 2006. - №2.

- С.2-6.

12. Венедиктова, А.А. Активность катепсина К и матриксных металлопротеаз в костной ткани крыс OXYS при развитии остеопороза / А.А. Венедиктова, О.В. Фаламеева, Н.Г. Колосова [и др.] // Биомедицинская химия. - 2010. - Т.56. - № 2.

- С.274-282.

13. Влияние хронического стресса на изменение фракционного состава коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом / Н.В. Савинова, С.Е. Переведенцева / Биохимия соединительной ткани (норма и патология): сборник научных статей, посвященный 70-летию кафедры биохимии ГОУ ВПО ИГМА. -Ижевск. - 2005. - 212с.

14. Галятина, Т.А. Особенности метаболизма костной ткани у детей с переломами конечностей / Т.А. Галятина, И.М. Устьянцева, О.И. Хохлова // Бюллетень сибирской медицины. - 2013. - Т.12. - №6 - С.17-24.

15. ГОСТ Р-53434-2009. Принципы надлежащей лабораторной практики. - М.: Стандартинформ, 2010. - 16с.

16. Гречишкин, А.К. Минеральная плотность костной ткани у больных с диабетическими поражениями нижних конечностей (обзор литературы) / А.К. Гречишкин, А.А. Свешников // Гений ортопедии. - 2009. - №1. - С.121-126.

17. Данилова, О.В. Обмен коллагена костной ткани крыс при воздействии преднизолоном в условиях экспериментального диабета: дис. ... канд. мед. наук / Данилова Ольга Владимировна. - Уфа, 2010. - 144с.

18. Данилова, О.В. Характеристика обмена коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом, протекающим в условиях гипокортицизма / О.В. Данилова, Н.В. Савинова, Е.Г. Бутолин [и др.] // Современные проблемы науки и образования. - 2014. - № 4; URL: www.science-education.ru/118-13940 (дата обращения: 07.09.2015).

19. Дедов И.И. Сахарный диабет и артериальная гипертензия / И.И. Дедов, М.В. Шестакова. - М.: ООО «Медицинское информационное агенство», 2006. - 344с.

20. Джафаров, М.Х. Стероиды: строение, получение, свойства и биологическое значение, применение в медицине и ветеринарии: Учебное пособие / М.Х. Джафаров, С.Ю. Зайцев, В.И. Максимов; под ред. проф. В.И. Максимова. - СПб.: Издательство «ЛАНЬ», 2010. - 288с.

21. Европейская конвенция по защите позвоночных животных, используемых в экспериментах или в иных научных целях [Электронный ресурс]. - Режим доступа: http://uristu.com/library/konventsii/konvenciy_571/ (дата обращения 27.03.2016).

22. Зак, К.П. Цитокины и сахарный диабет 1-го типа у человека (обзор с включением собственных данных) / К.П. Зак, В.В. Попова // Украшський медичний часопис. - 2006. - Т.51. - №1. - С.77-88.

23. Кадурина, Т.И. Дисплазия соединительной ткани. Руководство для врачей / Т.И. Кадурина, В.Н. Горбунова. - СПб.: Элби-СПб, 2009. - 704с.

24. Клишо, Е.В. Матриксные металлопротеиназы в онкогенезе / Е.В. Клишо, И.В. Кондакова, Е.Л. Чойнзонов // Сибирский онкологический журнал. - 2003. -№2. - С.62-70.

25. Мануленко, В.В. Клинические особенности развития остеопатии у больных сахарным диабетом 2-го типа / В.В. Мануленко, А.Н. Шишкин, С.О. Мазуренко // Вестник Санкт-Петербургского университета. - Сер. 11, Медицина. - 2009. - №2. - С.7-13.

26. Обухова, Л.А. Анатомия человека. Система скелета и соединений костей: Учеб.-метод. пособие. 2 изд., испр. и доп. / - Новосибирск, 2012. - 94 с.

27. Пальчикова, Н.А. Количественная оценка чувствительности экспериментальных животных к диабетогенному действию аллоксана / Н.А. Пальчикова, В.Г. Селятицкая, Ю.П. Шорин // Проблемы эндокринологии. - 1987. - №4. - С.65-68.

28. Пикалюк, В.С. Современные представления о биологии и функции костной ткани / В.С. Пикалюк, С.О. Мостовой // Таврический медико-биологический вестник. - 2006. - Т.9. - №3. - С.186-189.

29. Поливанова, Т.В. Морфо-функциональные параметры коллагена в норме и при патологии / Т.В. Поливанова, В.Т. Манчук // Успехи современного естествознания. - 2007. - №2 - С. 25-30; URL: www.rae.m/use/?section=content&op=show_artide&artide_id=7777856 (дата обращения: 09.09.2015).

30. Потеряева, О.Н. Матриксные металлопротеиназы: строение, регуляция, роль в развитии патологических состояний (обзор литературы) [Электронный ресурс] / О.Н. Потеряева // Медицина и образование в Сибири: электронный научный журнал. - 2010. - №5. - Режим доступа: (http://ngmu.ru/cozo/mos/article/text full.php?id=449). (дата обращения: 03.06.2015).

31. Приказ МЗ СССР от 12.08.1977г. №755 «О мерах по дальнейшему совершенствованию организационных форм с использованием экспериментальных исследований» [Электронный ресурс]. - Режим доступа: http://www.lawrussia.ru/texts/legal 822/doc822a409x272.htm (дата обращения: 27.03.2016).

32. Приказ Министерства здравоохранения и социального развития Российской Федерации (Минздравсоцразвития России) от 23 августа 2010 г. N 708н г. Москва "Об утверждении Правил лабораторной практики" [Электронный ресурс] // Сетевое издание Интернет-портал «Российской газеты» - №5319. № гос. регистрации ФС 77 - 50379. - URL. - http://rg.ru/2010/10/22/laboratornaya-praktika-dok.html (дата обращения: 27.03.2016).

33. Резников, А.Г. Методы определения гормонов / А.Г. Резников. - Киев: Наукова думка, 1980. - 399с.

34. Риггз, Б.Л. Остеопороз: пер. с англ. / Б.Л. Риггз, Л.Дж. Мелтон. - СПб: ЗАО «Издательство БИНОМ», «Невский диалект», 2000. - 560с.

35. Рожинская, Л.Я. Диагностика и лечение остеопороза / Л.Я. Рожинская // Клиническая геронтология. - 2007. - №2. - С.37-46.

36. Рыжков, П.А. Генетика сахарного диабета 1 типа / П.А. Рыжков, Н.С. Рыжкова, Р.В. Коновалова // Живые и биокосные системы. - 2013. - №4; URL: http://www.jbks.ru/archive/issue-4/article-14 (дата обращения: 27.05.2015).

37. Савинова, Н.В. Изменение показателей обмена коллагена костной ткани при аллоксановом диабете и стрессе: дис. ...канд. мед. наук / Савинова Наталья Вячеславовна. - Казань, 2004. - 138с.

38. Сагаловски, С. Остеопороз: клеточно-молекулярные механизмы развития и молекулы-мишени для поиска новых средств лечения заболевания / С. Сагаловски // Остеопороз и остеопатии. - 2012. - №1. - С.15-22.

39. Сахарный диабет в цифрах: действительность и прогнозы - URL: http://диабет.рф/about-diabetes/risk-factors/diabetes-in-figures. (дата обращения: 25.12.2014).

40. Сахарный диабет: острые и хронические осложнения / И.И. Дедов [и др.]; под ред. И.И. Дедова, М.В. Шестаковой. - М.: ООО «Издательство «Медицинское информационное агенство», 2011. - 480с.

41. Северин, Е.С. Биологическая химия / Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов, С.А. Силаева. - М.: ООО «Медицинское информационное агентство», 2008. - 364с.

42. Селятицкая, В.Г. Активность адренокортикальной системы у крыс с высокой и низкой устойчивостью к диабетогенному действию аллоксана / В.Г. Селятицкая, Н.А. Пальчикова, Н.В. Кузнецова [и др.] // Фундаментальные исследования. - 2011. - №3. - С.142-147.

43. Селятицкая, В.Г. Глюкокортиикоидные гормоны: от процессов адаптации к экологическим факторам севера до метаболических нарушений при диабете / В.Г. Селятицкая // Бюллетень СО РАМН. - 2012. - Т.32. - №1. - С.13-20.

44. Сикора, В.З. Неколлагеновые белки костного матрикса как маркеры ремоделирования кости / В.З. Сикора, М.В. Погорелов, Г.Ф. Ткач [и др.] // Украшський морфолопчний альманах. - 2011. - Т.9. - №3. - С.28-35.

45. Ткач С.Н. Поражение костно-суставной системы при сахарном диабете / С.Н. Ткач, А.В. Щербак // Клиническая медицина. - 1986. - №5. - С. 21-26.

46. Торопцова, Н.В. Прогноз эффективности терапии с помощью биохимических маркеров костного метаболизма / Н.В. Торопцова, О.А. Никитинская // Украинский ревматологический журнал. - 2011. - Т. 3. - №45. -С.35-38.

47. Трофимова, С.Р. Изменение обмена коллагена при экспериментальных стрессогенных воздействиях и системном введение даларгина: дис. ... канд. мед. наук / Трофимова Сания Равильевна. - Ижевск, 1999. - 162с.

48. Уоткинс, П.Дж. Сахарный диабет. - 2-е изд: пер. с англ. / П.Дж. Уоткинс. -М.: Издательство БИНОМ, 2006. -134 с.

49. Фигурска, М. Структура компактной костной ткани / Российский журнал биомеханики. - 2007. - №3. - С. 28-38.

50. Чекина, Н.А. Сахарный диабет: возможности фармакотерапии с использованием средств растительного происхождения / Н.А.Чекина, С.А.Чукаев, С.М.Николаев // Вестник Бурятского государственного университета. - 2010. -№12. - С.71-78.

51. Черкасова, О.П. Активность адренокортикальной системы при экспериментальном диабете у крыс / О.П. Черкасова, Н.В. Кузнецова, Н.А. Пальчикова [и др.] // Сахарный диабет. - 2012. - №2. - С.37-40.

52. Шараев П.Н. Об обмене коллагена в коже при различной обеспеченности организма витамином К / П.Н. Шараев, Н.Г. Богданов, Р.Н. Ямолдинов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 1976. - Т. 81. - № 6. -С.665-666.

53. Шараев, П.Н. Метод определения свободного и связанного гидроксипролина в сыворотке крови / П.Н. Шараев // Лабораторное дело. - 1981. -№5. - С.9-11.

54. Шараев, П.Н. Определение коллагенолитической активности в плазме крови / П.Н. Шараев, В.Н Пишков, Н.Г. Зворыгина // Лабораторное дело. - 1987. - №1. -С.60-62.

55. Шепелькевич, А.П. Состояние показателей костного метаболизма у пациентов с сахарным диабетом 1-го типа / А.П. Шепелькевич // Военная медицина. - 2012. - Т.25. - №4. - С.42-50.

56. Шепелькевич, А.П. Факторы риска низкой костной массы у пациентов с СД 1-го типа, ассоциированные с остеопорозом в общей популяции / А.П. Шепелькевич // Медицинский журнал. - 2012. - №4. - С.115-122.

57. Шишкин, А.Н. Диабетическая остеопатия / А.Н. Шишкин, В.В. Мануленко // Вестник Санкт-Петербургского университета. - Сер. 11, Медицина. - 2008. -№3. - С.70-79.

58. Шишкова, Ю.А. Качество жизни при сахарном диабете: определение понятия, современные подходы к оценке, инструменты для исследования / Ю.А. Шишкова, Е.В. Суркова, О.Г. Мотовилин и др. // Сахарный диабет. - 2011. - №3. - С.70-75.

59. Щербак, И.Г. Биологическая химия: учебник / И.Г. Щербак. - 2005. - СПб, Издательство СПбГМУ. - 480с.

60. Abdulameer, S.A. Osteoporosis and type 2 diabetes mellitus: what do we know, and what we can do? / S.A. Abdulameer, S.A. Syed Sulaimman, M.A. Hassali [et al.] // Patient Prefer Adherence. - 2012. - Vol.6. - P.435-448. DOI: http://dx.doi.org/102147/PPA.S32745.

61. Abuohashish, H.M. Alleviating effects of morin against experimentally-induced diabetic osteopenia / H.M. Abuohashish, S.S. Al-Rejaie, K.A. Al-Hosaini [et al.] // Diabetology & Metabolic Syndrome. - 2013. - Vol.5. - №5. DOI: https://dx.doi.org/ 10.1186/1758-5996-5-5.

62. Akiyama, T. Porphyromonas gingivalis-derived Lysine Gingipain Enhances Osteoclast Differentiation Induced by Tumor Necrosis Factor-a and Interleukm-1p but Suppresses That by Interleukin-17A / T. Akiyama, Y. Miyamoto, K. Yoshimura [et al.]

// J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289. - №22. - P.15621-15630. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.520510.

63. Antipova, O. In Situ D-periodic Molecular Structure of Type II Collagen / O. Antipova, J.P.R.O. Orgel // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №10. - P.7087-7096. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.060400.

64. Atkinson, M.A. The Pathogenesis and Natural History of Type 1 Diabetes / M.A. Atkinson // Cold Spring Harb Perspect Med. - 2012. - Vol.2. - №11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a007641.

65. Atkinson, M.A. Thirty Years of Investigating the Autoimmune Basis for Type 1 Diabetes Why Can't We Prevent or Reverse This Diseas e? / M.A. Atkinson // Diabetes. - 2005. - Vol.54. - №4. - P.1253-1263. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.54.5.1253.

66. Bailey, R. Association of the Vitamin D Metabolism Gene CYP27B1 With Type 1 Diabetes / R. Bailey, J.D. Cooper, L. Zeitels [et al.] // Diabetes. - 2007. - Vol.56. -№10. - P.2616-2621. DOI: http:Zdx.doi.org/10.2337/db07-0652.

67. Bakker, A.D. IL-6 and IGF-1 Signaling Within and Between Muscle and Bone: How Important is the mTOR Pathway for Bone Metabolism? / A.D. Bakker, R.T. Jaspers // Curr Osteoporos Rep. - 2015. - Vol.13. - P.131-139. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s11914-015-0264-1.

68. Banyard, J. Type XXIII Collagen, a New Transmembrane Collagen Identified in Metastatic Tumor Cells // J. Banyard, L. Bao, B.R. Zetter // J. Biol. Chem. - 2003. -Vol.278. - №23. - P.20989-20994. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M210616200.

69. Beauchef, G. The p65 Subunit of NF-kB Inhibits COL1A1 Gene Transcription in Human Dermal and Scleroderma Fibroblasts through Its Recruitment on Promoter by Protein Interaction with Transcriptional Activators (c-Krox, Sp1, and Sp3) / G. Beauchef, N. Bigot, M. Kypriotou [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №5. -P.3462-3478. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.286443.

70. Beavan, S. Colocalization of Glucocorticoid and Mineralocorticoid Receptors in Human Bone / S. Beavan, A. Horner, S. Bord [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2001. -Vol.16. - №8. - P.1496-1504. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2001.16.8.1496.

71. Bell, N.H. Vitamin D-Endocrine System / N.H. Bell // J. Clin. Invest. - 1985. -Vol.76. - №1. - P.1-6. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI111979.

72. Beyan, H. Glycotoxin and Autoantibodies Are Additive Environmentally Determined Predictors of Type 1 Diabetes: A Twin and Population Study / H. Beyan, H. Riese, M.I. Hawa [et al.] // Diabetes. - 2012. - Vol.61. - №5. - P.1192-1198. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db11-0971.

73. Blanton, D. Reduced Serum Vitamin D-Binding Protein Levels Are Associated With Type 1 Diabetes / D. Blanton, Z. Han, L. Bierschenk [et al.] // Diabetes. - 2011. -Vol.60. - №10. - P.2566-2570. DOI: http:Zdx.doi.org/10.2337/db11-0576.

74. Boudko, S.P. Autosomal Recessive Osteogenesis Imperfecta: A Puzzle for Bone Formation, Structure and Function / S.P. Boudko, E.N. Pokidysheva, H.P. Bächinger // Curr Genet Med Rep. - 2013. - Vol.1. - P.239-246. DOI: http:Aix.doi.org/10.1007/s40142-013-0026-2.

75. Briot, K. Glucocorticoid-induced osteoporosis / K. Briot, C. Roux // RMD Open. - 2015. - Vol.1. - №1. DOI: http:/dx.doi.org/10.1136/rmdopen-2014-000014.

76. Buckwalter, J.A. Bone biology part I: structure, blood supply, cells, matrix, and mineralization / J Bone Joint Surg. - 1995. - Vol.77. - №8. - P.1256-1275.

77. Cabello-Verrugio, C. The Internal Region Leucine-rich Repeat 6 of Decorin Interacts with Low Density Lipoprotein Receptor-related Protein-1, Modulates Transforming Growth Factor (TGF)-ß-dependent Signaling, and Inhibits TGF-ß-dependent Fibrotic Response in Skeletal Muscles / C. Cabello-Verrugio, C. Santander, C. Cofre [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №9. - P.6773-6787. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.312488.

78. Campo, G.M. Efficacy of treatment with glycosaminoglycans on experimental collagen-induced arthritis in rats / G.M. Campo, A. Avenoso, S. Campo [et al.] // Arthritis Res. Ther. - 2003. - Vol.5. - №3. - P.R122-R131. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/ar748.

79. Canty, E.G. Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis / E.G. Canty, K.E. Kadler // Journal of cell science. - 2005. - Vol.118. - 1341-1353. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.01731

80. Chan, O. Hyperactivation of the Hypothalamo-Pituitary-Adrenocortical Axis in Streptozotocin-Diabetes Is Associated with Reduced Stress Responsiveness and Decreased Pituitary and Adrenal Sensitivity / O. Chan, K. Inouye, M. Vranich [et al.] // Endocrinology. - 2002. - Vol.143. - №5. - P.1761-1768.

81. Chan, O. Molecular Regulation of the Hypothalamo-Pituitary-Adrenal Axis in Streptozotocin-Induced Diabetes: Effects of Insulin Treatment / O. Chan, S. Chan, K. Inouye [et al.] // Endocrinology. - 2001. - Vol.142. - №11. - P.4872-4879.

82. Chang, D.J. Reduction in Transforming Growth Factor b Receptor I Expression and Transcription Factor CBFa1 on Bone Cells by Glucocorticoid / D.J. Chang, C. Ji, K.K. Kim [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol.273. - №9. - P.4892-4896.

83. Chen, S. The Early-Immediate Gene EGR-1 Is Induced by Transforming Growth Factor-ß and Mediates Stimulation of Collagen Gene Expression / S. Chen, H. Ning, W. Ishida [et al.] // J. Biol. Chem. - 2006. - Vol.281. - №30. - P.21183-21197. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M603270200.

84. Chen, T.L. Glucocorticoid Regulation of 1,25(OH)2-Vitamin D3 Receptors in Cultured Mouse Bone Cell / T.L. Chen, C.M. Cone, E. Morey-Holton [et al.] // J. Biol. Chem. - 1982. - Vol.257. - №22. - P.13564-13569.

85. Chen, X. Age-Related Osteoporosis in Biglycan-Deficient Mice Is Related to Defects in Bone Marrow Stromal Cells / X. Chen, S. Songtao, X.U. Tianshun [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2002. - Vol.17. - №2. - P.331-340. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2002.17.2.331.

86. Chen, X. The small leucine-rich proteoglycan biglycan modulates BMP-4-induced osteoblast differentiation / X. Chen, L.W. Fisher, P.G. Robey [et al.] // FASEB J. - 2004. - Vol.18. - №9. - P.11-55. DOI: http:/dx.doi.org/10.1096/fj.03-0899com.

87. Cho, Y. Molecular Regulation of Matrix Extracellular Phosphoglycoprotein Expression by Bone Morphogenetic Protein-2 / Y. Cho, W. Yoon, K. Woo [et al.] // J. Biol. Chem. - 2009. - Vol.284. - №37. - P.25230-25240. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.008391.

88. Christensen, R. C-terminal Modification of Osteopontin Inhibits Interaction with the avß3-Integrin / R. Christensen, E. Kläning, M.S. Nielsen [et al.] // J. Biol. Chem. -

2012. - Vol.287. - №6. - P. 3788-3797. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.277996.

89. Christgau, S. Clinical evaluation of the Serum CrossLaps One Step ELISA, a new assay measuring the serum concentration of bone-derived degradation products of type I collagen C-telopeptides / S. Christgau, C. Rosenquist, P. Alexandersen [et al.] // Clin. Chem. - 1998. - Vol.44. - №11. - P.2290-2300.

90. Chung, H.J. Collagen Fibril Formation / H.J. Chung, A. Steplewski, K.Y. Chung [et al.] // J. Biol. Chem. - 2008. - Vol.283. - №38. - P.25879-25886. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M804272200.

91. Clarice, C.Z.C. Focus on collagen: in vitro systems to study fibrogenesis and antifibrosis - state of the art / C.Z.C. Clarice, M. Raghunath // Fibrogenesis Tissue Repair. - 2009. - Vol.2. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1755-1536-2-7.

92. Clarke, B. Normal Bone Anatomy and Physiology / B. Clarke // Clin J Am Soc Nephrol. - 2008. - Vol.3. DOI: http:/dx.doi.org/10.2215/CJN.04151206.

93. Coen, G. Immunohistochemical localization and mRNA expression of matrix Gla protein and fetuin-A in bone biopsies of hemodialysis patients / G. Coen, P. Ballanti, G. Silvestrini [et al.] // Virchows Arch. - 2009. - Vol.454. - P.263-271. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1007/s00428-008-0724-4.

94. Collagen: structure and mechanics / P. Fratzl, ed. - Springer US. - 2008. - 516p. Режим доступа: (https://books.google.ru/books?id=dyWFTqEtXXwC&pg=PA4&lpg=PA4&dq=books+ about+collagen&source=bl&ots=W-

P8jwKgiV&sig=hZon50LwxTjZvNzF925_R_nWG3I&hl=ru&sa=X&ei=CF8UVddpy_ vLA_66gZAC&ved=0CGcQ6AEwCQ#v=onepage&q=books%20about%20collagen&f =false). (дата обращения: 03.07.2015)

95. Conte, A. Biochemical and pharmacokinetic aspects of oral treatment with chondroitin sulfate / A. Conte, N. Volpi, L. Palmieri [et al.] // Arzneimittelforschung. -1995. - Vol.45. - №8. - P.918-925.

96. Cooper, J.D. Inherited Variation in Vitamin D Genes Is Associated With Predisposition to Autoimmune Disease Type 1 Diabetes / J.D. Cooper, D.J. Smyth,

N.M. Walker [et al.] // Diabetes. - 2011. - Vol.60. - №5. - P.1624-1631. DOI: http:Zdx.doi.org/10.2337/db10-1656.

97. Couchman, J.R. Perlecan and Basement Membrane-Chondroitin Sulfate Proteoglycan (Bamacan) Are Two Basement Membrane Chondroitin/Dermatan Sulfate Proteoglycans in the Engelbreth-Holm-Swarm Tumor Matrix / J.R. Couchman, R. Kapoor, M. Sthanam [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol.271. - №16. - P.9595-9602. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.271.16.9595.

98. Crockett, J.C. Bone remodelling at a glance / J.C. Crockett, M.J. Rogers, F.P. Coxon [et al.] // J. Cell. Sci. - 2011. - Vol.124. - №7. - P.991-998. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.063032.

99. Davidson, Z.E. Do Glucocorticosteroids Alter Vitamin D Status? A Systematic Review with Meta-Analyses of Observational Studies / Z.E. Davidson, K.Z. Walker, H. Truby // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2012. - Vol.27. - №3. - P.738-744. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/jc.2011-2757.

100. Di Bernardo, J. Sera of overweight people promote in vitro adipocyte differentiation of bone marrow stromal cells / J. Di Bernardo, G. Messina, S. Capasso [et al.] // Stem Cell Res Ther. - 2014. - Vol.5. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/scrt393.

101. Dorozhkin, S.V. Calcium Orthophosphates in Nature, Biology and Medicine / S.V. Dorozhkin // Materials. - 2009. - Vol.2. - P.399-498. DOI: http:/dx.doi.org/10.3390/ma2020399.

102. Eckes, B. Cell-matrix interactions in dermal repair and scarring / B. Eckes, R. Nischt, T. Krieg // Fibrogenesis Tissue Repair. - 2010. - Vol.3. - №4. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1755-1536-3-4.

103. Eyre, D.R. Maturation of Collagen Ketoimine Cross-links by an Alternative Mechanism to Pyridinoline Formation in Cartilage / D.R. Eyre, M.A. Weis, J.Wu // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №22. - P.16675-16682. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.111534.

104. Fang, M. Collagen as a double-edged sword in tumor progression / M. Fang, J. Yuan, C. Peng [et al.] // Tumour Biol. - 2014. - Vol.35. - №4. - P.2871-2882. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s13277-013-1511-7.

105. Farley, J. Calcitonin Increases the Concentration of Insulin-Like Growth Factors in Serum-Free Cultures of Human Osteoblast-Line Cells / J. Farley, H.P. Dimai, B. Stilt-Coffing [et al.] // Calcif. Tissue Int. - 2000. - Vol.67. - №3. - P.247-254. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s002230001112.

106. Feres-Filho, E.G. Pre- and Post-translational Regulation of Lysyl Oxidase by Transforming Growth Factor-ß1 in Osteoblastic MC3T3-E1 Cells / E.J. Feres-Filho, Y.J. Choi, X. Han [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol.270. - №51. - P.30797-30803. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.270.51.30797.

107. Fields, G.B. Interstitial Collagen Catabolism / G.B. Fields // J. Biol. Chem. -2013. - Vol.288. - №13. - P.8785-8793. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R113.451211.

108. Follak, N. Delayed remodeling in the early period of fracture healing in spontaneously diabetic BB/OK rats depending on the diabetic metabolic state / N. Follak, I. Klöting, E. Wolf [et al.] // Histol. Histopathol. - 2004. - Vol.19. - №2. -P.473-486.

109. Fowlkes, J.L. Insulin-like Growth Factor (IGF)-binding Protein-3 (IGFBP-3) Functions as an IGF-reversible Inhibitor of IGFBP-4 Proteolysis / J.L. Fowlkes, D.M. Serra, C.K. Rosenberg [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol.270. - №46. - P. 2748127488. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.270.46.27481.

110. Franceschi, R.T. Regulation of Type I Collagen Synthesis by 1,25-Dihydroxyvitamin D 3 in Human Osteosarcoma Cells / R.T. Franceschi, P.R. Romano, K. Parks // J. Biol. Chem. - 1988. - Vol.263. - №35. - P.18938-18945.

111. Gautieri, A. Hierarchical structure and nanomechanics of collagen microfibrils from the atomistic scale up / S. Vesentini, A. Redaelli, M.J. Buehler [et al.] // Nano Lett. - 2011. - Vol.11. - №2. - P.757-766. DOI: http://dx.doi.org/10.1021/nl103943u.

112. Gerdhem, P. Biochemical markers of bone metabolism and prediction of fracture in elderly women / P. Gerdhem, K.K. Ivaska, S.L Alatalo [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2004. - Vol.19. - №3. - P.386-393. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/JBMR.0301244.

113. Germain, D.P. Ehlers-Danlos syndrome type IV / D.P. Germain // Orphanet. J. Rare. Dis. - 2007. - Vol.2. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1750-1172-2-32.

114. Gerstein, H.C. Cow's Milk Exposure and Type I Diabetes Mellitus: A critical overview of the clinical literature / H.C. Gerstein // Diabetes Care. - 1994. - Vol.17. -№1. - P. 113-119. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diacare.17.1.13. [Abstract].

115. Goh, S. The Role of Advanced Glycation End Products in Progression and Complications of Diabetes / S. Goh, M.E. Cooper // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2008. - Vol.93. - №4. - P.1143-1152. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/jc.2007-1817.

116. Gonnelli, S. The prevention of fragility fractures in diabetic patients / S. Gonelli, C. Caffarelli, N. Giordano [et al.] // Aging Clin Exp Res. - 2015. - Vol.27. - P.115-124. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s40520-014-0258-3.

117. Gorski, J.P. Extracellular Bone Acidic Glycoprotein-75 Defines Condensed Mesenchyme Regions to be Mineralized and Localizes with Bone Sialoprotein during Intramembranous Bone Formation / J.P.Gorski, A. Wang, D. Lovitch [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №24. - P.25455-25463. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M312408200.

118. Greenwel, P. Tumor Necrosis Factor Alpha Inhibits Type I Collagen Synthesis through Repressive CCAAT/Enhancer-Binding Proteins / P. Greenwel, S. Tanaka, D. Penkov [et al.] // Mol. Cell. Biol. - 2000. - Vol.20. - №3. - P.912-918. DOI: http:/dx.doi.org/10.1128/MCB.20.3.912-918.2000.

119. Guerra-Menendez, L. IGF-I increases markers of osteoblastic activity and reduces bone resorption via osteoprotegerin and RANK-ligand / L. Guerra-Menendez, M.C. Sadaba, J.E. Puche [et al.] // J Transl Med. - 2013. - Vol.11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/1479-5876-11-271.

120. Hamade, E. Chick embryo anchored alkaline phosphatase and mineralization process in vitro / E. Hamade, G. Azzar, J. Radisson [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2003. -Vol.270. - P.2082-2090. DOI: http:/dx.doi.org/10.1046/j.1432-1033.2003.03585.x.

121. Han, Y. Sustained local delivery of insulin for potential improvement of peri-implant bone formation in diabetes / Y. Han, X. Yan Zhang, E. LingLing [et al.] // Sci China Life Sci. - 2012. - Vol.55. - №11. - P.948-957. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s11427-012-4392-x.

122. Hocking, M. Eukaryotic Expression of Recombinant Biglycan / M. Hocking, R. A. Strugnell, P. Ramamurthy [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol.271. - №32. -P.19571-19577. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.271.32.19571.

123. Hofbauer, L.C. Minireview: Live and Let Die: Molecular Effects of Glucocorticoids on Bone Cells / L.C. Hofbauer, M. Rauner // Mol. Endocrinol. - 2009.

- Vol.23. - №10. - P.1525-1531. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1210/me.2009-0069.

124. Holick, M.F. Resurrection of vitamin D deficiency and rickets / M.F. Holick // J. Clin. Invest. - 2006. - Vol.116. - №8. - P.2062-2072. DOI: http : /dx.doi.org/10.1172/JCI29449.

125. Hosseini, S. C-terminal Amidation of an Osteocalcin-derived Peptide Promotes Hydroxyapatite Crystallization / S. Hosseini, H. Naderi-Manesh, D. Mountassif [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. - Vol.288. - №11. - P.7885-7893. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/10.1074/jbc.M112.422048.

126. Howes, J. The Recognition of Collagen and Triple-helical Toolkit Peptides by MMP-13 / J. Howes, D. Bihan, D.A. Slatter [et al.] // J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289.

- №35. - P.24091-24101. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.583443.

127. Howson, J.M.M. Evidence That HLA Class I and II Associations With Type 1 Diabetes, Autoantibodies to GAD and Autoantibodies to IA-2, Are Distinct / J.M.M. Howson, H.Stevens, D.J. Smyth [et al.] // Diabetes. - 2011. - Vol.60. - №10. - P.2635-2644. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db11-0131.

128. Hsu, H. Type V collagen fibrils in mouse metanephroi / H. Hsu, Y. Murasawa, P. Qi [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2013. - Vol.441. - №3. - P.649-654. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.10.097.

129. Illidge, C. The a1(VIII) and a2(VIII) Chains of Type VIII Collagen Can Form Stable Homotrimeric Molecules / C. Illidge, C. Kielty, A. Shuttleworth // J. Biol. Chem.

- 1998. - Vol.273. - №34. - P.22091-22095. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.273.34.22091.

130. Imanishi, Y. A New Method for In Vivo Analysis of Parathyroid Hormone-Calcium Set Point in Mice / Y. Imanishi, C. Hall, M. Sablosky [et al.] // J. Bone Miner.

Res. - 2002. - Vol.17. - №9. - P.1656-1661. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2002.17.9.1656.

131. International Diabetes Federation // Diabetes atlas. - 6-th edition. - 2013. -URL: http://www.idf.org/diabetesatlas (дата обращения: 17.02.2015).

132. Iovu, M. Anti-inflammatory activity of chondroitin sulfate / Osteoarthr. Cartil. -2008. - Vol.16. - Suppl.2. - P.S14-S18. DOI: http://dx.doi.org/10.1016/j.joca.2008.06.008.

133. Iozzo, R.V. Proteoglycan form and function: A comprehensive nomenclature of proteoglycans / R.V. Iozzo, L. Schaefer // Matrix Biol. - Vol.47. - P.11-55. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.matbio.2015.02.003.

134. Iozzo, R.V. The Family of the Small Leucine-Rich Proteoglycans: Key Regulators of Matrix Assembly and Cellular Growth / R.V.Iozzo // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 32. - №2. - P.141-174.

135. Islam, M. The Concave Face of Decorin Mediates Reversible Dimerization and Collagen Binding / M. Islam, J. Gor, S. J. Perkins [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. -Vol.288. - №49. - P.35526-35533. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.504530.

136. Jehle, P.M. Serum levels of insulin-like growth factor system components andrelationship to bone metabolism in Type 1 and Type 2 diabetes mellitus patients / P.M. Jehle, D.R. Jehle, S. Mohan [et al.] // J. Endocrinol. - 1998. - Vol.159. - №2. -P.297-306. DOI: http:/dx.doi.org/10.1677/joe.0.1590297.

137. Jilka, R.L. Continuous Elevation of PTH Increases the Numberof Osteoblasts via Both Osteoclast-Dependent and -Independent Mechanisms / R.L. Jilka, C.A. O'Brien, S.M. Bartell [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2010. - Vol.25. - №11. - P.2427-2437. DOI: http: /dx.doi.org/10.1002/j bmr .145.

138. Kadler, K.E. Collagens at a glance / K.E. Kadler, C. Baldock, J. Bella et al. // J. Cell. Sci. - 2007. - Vol.120. - №12. - P.1955-1958. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.03453.

139. Kaleta, B. Role of Osteopontin in Systemic Lupus Erythematosus / B. Kaleta. // Arch. Immunol. Ther. Exp. - 2014. - Vol.62. - P.475-482. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1007/s00005-014-0294-x.

140. Kawasaki, E. Differences in the Contribution of the CTLA4 Gene to Susceptibility to Fulminant and Type 1A Diabetes in Japanese Patients / E. Kawasaki, A. Imagawa, H. Makino [et al.] // Diabetes Care. - 2008. - Vol.31. - №8. - P.1608-1610. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.2337/dc08-0280.

141. Keller, J. Calcitonin controls bone formation by inhibiting the release of sphingosine 1-phosphate from osteoclasts / J. Keller, P. Catala-Lehnen, A.K. Huebner [et al.] // Nat. Commun. - 2014. DOI: http:/dx.doi.org/0.1038/ncomms6215.

142. Kelm, R.G. Osteonectin in Matrix Remodeling / R.G. Kelm, N.A. Swords, T. Orfeo [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol.269. - №48. - P. 30147-30153.

143. Kemink, S.A.G. Osteopenia in insulin-dependent diabetes mellitus; prevalence and aspects of pathophysiology / S.A.G. Kemink, A.R.M.M. Hermus, L.M.J.W. Swinkels [et al.] // J Endocrinol Invest. - 2000. - Vol.23. - №5. - P.295-303. [Abstract]. - URL: http://link.springer.com/artcle/10.1007/BF03343726 (дата обращения: 02.06.2015).

144. Kerkhof, M.H. Changes in connective tissue in patients with pelvic organ prolapse—a review of the current literature / M.H. Kerkho, L. Hendriks, H. A.M. Brölmann // Int. Urogynecol. J. - 2009. - Vol.20. - №4. - P.461-474. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s00192-008-0737-1.

145. Kholsa, S. Minireview: The OPG/RANKL/RANK System / S. Kholsa // Endocrinology. - 2001. - Vol.142. - №12. - P.5050-5055.

146. Khoshnoodi, J. Molecular recognition in the assembly of collagens: terminal noncollagenous domains are key recognition modules in the formation of triple helical protomers / J. Khoshnoodi, J.P. Cartailler, K. Alvares [et al.] // J. Biol. Chem. - 2006. -Vol.281. - №50. - P.38117-38121. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R600025200.

147. Kim, B. Bone Morphogenetic Protein-1 Processes Insulin-like Growth Factor-binding Protein 3 / B. Kim, G. Huang, W. Ho [et al.] // J. Biol. Chem. - 2011. -Vol.286. - №33. - P.29014-29025. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.252585.

148. Kim, H. Glucocorticoids suppress bone formation via the osteoclast / H. Kim, H. Zhao, H. Kitaura [et al.] // J. Clin. Invest. - 2006. - Vol.116. - №8. - P.2152-2160. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI28084.

149. Kimberg, D.V. Transport of Calcium by the Small Intestine / D.V. Kimberg, R.D. Barg, E. Gershon [et al.] // J. Clin. Invest. - 1971. - Vol.50. - №6. - P.1309-1321. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI106611.

150. Knip, M. Environmental Triggers and Determinants of Type 1 Diabetes / M. Knip, R. Veijola, S.M. Virtanen [et al.] // Diabetes. - 2006. - Vol.54. - Suppl.2. - P. S125-S136. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.54.suppl_2.S125.

151. Koch, M. A Novel Marker of Tissue Junctions, Collagen XXII / M. Koch, J. Schulze, U. Hansen [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №21. - P.22514-22521. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M400536200.

152. Kouba, D.J. Nuclear Factor-kB Mediates TNF-a Inhibitory Effect on a2(I) Collagen (COL1A2) Gene Transcription in Human Dermal Fibroblasts / D.J. Kouba, K. Chung, T. Nishiyama [et al.] // J. Immunol. - 1999. - Vol.162. - №7. - P.4226-4234.

153. Kozielski, M. Determination of composition and structure of spongy bone tissue in human head of femur by Raman spectral mapping / M. Kozielski, T. Buchwald, M. Szybowicz [et al.] // J Mater Sci Mater Med. - 2011. - Vol.22. - P.1653-1661. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s10856-011-4353-0.

154. Kramer, Z.R. The crystal and molecular structure of a collagen-like peptide with a biologically relevant / Z.R. Kramer, J. Bella, B. Brodsky [et al.] // J. Mol. Biol. -2001. - Vol.311. - №1. - P.131-147. DOI: http://dx.doi.org/10.1006/imbi.2001.4849.

155. Kream, B.E. Modulation of the Effects of Glucocorticoids on Collagen Synthesis in Fetal Rat Calvariae by Insulin-like Growth Factor Binding Protein-2 / B.E. Kream, S. Tetradis, D. Lafrancis [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 1997. - Vol.12. - №6. - P.889-895. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.1997.12.6.889.

156. Krege, J.H. PINP as a biological response marker during teriparatide treatment for osteoporosis / J.H Krege, N.E. Lane, J.M. Harris [et al.] // Osteoporos Int. - 2014. -Vol.25. - №9. - P.2159-2171. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1007/s00198-014-2646-0.

157. Landis, W.J. Mineral Deposition in the Extracellular Matrices of Vertebrate Tissues: Identification of Possible Apatite Nucleation Sites on Type I Collagen / W.J. Landis, F.H. Silver // Cells Tissues Organs. - 2009. - Vol.189. - P.20-24. DOI: http:/dx.doi.org/10.1159/000151454.

158. Laron, Z. Insulin-like growth factor 1 (IGF-1): a growth hormone / Z. Laron // Mol. Pathol. - 2001. - Vol.54. - №5. - P.311-316. DOI: http:/dx.doi.org/10.1136/mp.54.5.311.

159. Latvanlehto, A. Type XIII Collagen and Some Other Transmembrane Collagens Contain Two Separate Coiled-coil Motifs, Which May Function as Independent Oligomerization Domains / A. Latvanlehto, A. Snellman, H. Tu [et al.] // J. Biol. Chem.

- 2003. - Vol.278. - №39. - P.37590-37599. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M305974200.

160. Leighton, M. Paired Basic/Furin-like Proprotein Convertase Cleavage of Pro-BMP-1 in the trans-Golgi Network / M. Leighton, K.E. Kadler // J. Biol. Chem. - 2003.

- Vol.278. - №20. - P.18478-18484. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M213021200.

161. Lenzen, S. The mechanisms of alloxan- and streptozotocin-induced diabetes / S. Lenzen // Diabetologia. - 2008. - Vol. 51. - № 2. - P. 216-226.

162. Li, M. Chinese Bone Turnover Marker Study: Reference Ranges for C-Terminal Telopeptide of Type I Collagen and Procollagen I N-Terminal Peptide by Age and Gender / M. Li, Y. Li, Z. Zhang [et al.] // PLoS ONE. - 2014. - Vol.9. - №8. DOI: http:/dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0103841.

163. Lieberman, M. Marks' basic medical biochemistry: a clinical approach / M. Lieberman, A. Marks, A. Peet. - 2012. - Lippincott Williams & Wilkins. - 1024p.

164. Liefhebber, J.M.P. The human collagen beta(1-O)galactosyltransferase, GLT25D1, is a soluble endoplasmic reticulum localized protein / J.M.P. Liefhebber, S. Punt, W.J.M. Spaan [et al.] // BMC Cell Biol. - 2010. - Vol.11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/1471-2121-11-33.

165. Lindner, D. Differential Expression ofMatrixMetalloproteases in Human Fibroblasts with Different Origins / D. Lindner, C. Zietsch, P.M. Becher [et al.] // Biochem Res Int. - 2012. - Vol.2012. DOI: http:/dx.doi.org/10.1155/2012/875742.

166. Liu, E.Y. Does Low Bone Mineral Density Start in Post-Teenage Years in Women With Type 1 Diabetes? / E.Y. Liu, J. Wactawski-Wende, R.P. Donahue [et al.] // Diabetes Care. - 2003. - Vol.59. - №1. - P.110-118. DOI: http:Aix.doi.org/10.2337/db09-0255.

167. Lozano, D. Role of Parathyroid Hormone-Related Protein in the Decreased Osteoblast Function in Diabetes-Related Osteopenia / Daniel Lozano, Luis F. de Castro, Sonia Dapia [et al.] // Endocrinology. - 2009. - Vol.150. - №5. - P.2027-2035. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/en.2008-1108.

168. Malfait F. Helical mutations in type I collagen that affect the processing of the amino-propeptide result in an Osteogenesis Imperfecta/Ehlers-Danlos Syndrome overlap syndrome / F. Malfait, S. Symoens, N. Goemans [et al.] // Orphanet. J. Rare. Dis. - 2013. - Vol.8. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1750-1172-8-78.

169. Martin, T.J. Calcitonin Physiology, Saved by a Lysophospholipid / T.J. Martin, N.A. Sims // J. Bone Miner. Res. - 2015. - Vol.30. - №2. - P.212-215. DOI: http:/dx.doi.org/10.1002/jbmr.2449.

170. Mathieu, C. Vitamin D and diabetes / C. Mathieu, C. Gysemans, A. Giulietti [et al.] // Diabetologia. - 2005. - Vol.48. - №7. - P.1247-1257. DOI: http:Aix.doi.org/10.1007/s00125-005-1802-7.

171. McCarthy, T.L. Runx2 Integrates Estrogen Activity in Osteoblasts / T.L. McCarthy, W. Chang, Y. Liu [et al.] // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol.278. - №44. -P.43121-43129. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M306531200.

172. Meiron, O.E. Solubility and Bioavailability of Stabilized Amorphous Calcium Carbonate / O.E. Meiron, E. Bar-David, E.D. Aflalo // J. Bone Miner. Res. - 2011. -Vol.26. - №2. - P.364-372. DOI: http:/dx.doi.org/10.1002/jbmr.196.

173. Melmed, S. Williams textbook of endocrinology. - 12th ed. / S. Melmed, K.S. Polonsky, P.R. Larsen [et al.] - Saunders, 2012. - 1920p.

174. Merline, R. The matricellular functions of small leucine-rich proteoglycans (SLRPs) / R. Merline, R. M. Schaefer, L. Schaefer // J. Cell Commun. Signal. - 2009. -№3-4. - P.323-335. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1007/s12079-009-0066-2.

175. Midura, R.J. Bone Acidic Glycoprotein-75 Delineates the Extracellular Sites of Future Bone Sialoprotein Accumulation and Apatite Nucleation in Osteoblastic Cultures / R.J. Midura, A. Wang, D. Lovitch [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №24. - P.25464-25473. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M312409200.

176. Midura, R.J. Bone Acidic Glycoprotein-75 Delineates the Extracellular Sites of Future Bone Sialoprotein Accumulation and Apatite Nucleation in Osteoblastic Cultures / R.J. Midura, A. Wang, D. Lovitch et al. // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №24. -P.25464-25473. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M312409200.

177. Minghetti, P.P. 1,25(OH)2-vitamin D3 receptors: gene regulation and genetic circuitry / P.P. Minghetti, A.W. Norman // FASEB. - 1988. - Vol.2. - №15. - P.3043-3053.

178. Mir, S.A. Inhibition of Signal Transducer and Activator of Transcription 3 (STAT3) Attenuates Interleukin-6 (IL-6)-induced Collagen Synthesis and Resultant Hypertrophy in Rat Heart / S.A. Mir, A. Chatterjee, A. Mitra [et al.] // J. Biol. Chem. -2012. - Vol.287. - №4. - P.2666-2677. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.246173.

179. Mizuno, K. Vascular Ehlers-Danlos Syndrome Mutations in Type III Collagen Differently Stall the Triple Helical Folding / K. Mizuno, S. Boudko, J. Engel [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. - Vol.288. - №26. - P.19166-19176. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.462002.

180. Munger, J.S. Cross Talk among TGF-b Signaling Pathways, Integrins, and the Extracellular Matrix / J.S. Munger, D. Sheppard // Cold Spring Harb Perspect Biol. -2011. - Vol.3. - №11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a005017.

181. Muschitz, C. Antiresorptives Overlapping Ongoing Teriparatide Treatment Result in Additional Increases in Bone Mineral Density / C. Muschitz, R. Kocijan, A. Fahrleitner-Pammer [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2013. - Vol.28. - №1. - P.196-205. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1002/jbmr.1716.

182. Nair, A.K. Molecular mechanics of mineralized collagen fibrils in bone / A.K. Nair, A. Gautieri, S. Chang [et al.] // Nat Commun. - 2013. DOI: http:/dx.doi.org/10.1038/ncomms2720.

183. Nakanishi, K. Combination of HLA-A24, -DQA1*03, and -DR9 Contributes to Acute-Onset and Early Complete ß-Cell Destruction in Type 1 Diabetes: Longitudinal Study of Residual ß-Cell Function / K. Nakanishi, H. Inoko // Diabetes. - 2006. -Vol.55. - №6. - P.1862-1868. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db05-1049.

184. Nikitovic, D. The Biology of Small Leucine-rich Proteoglycans in Bone Pathophysiology / D. Nikitovic, J. Aggelidakis, M.F. Young [et al.] // J. Biol. Chem. -2012. - Vol.287. - №41. - P.33926-33933. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R112.379602.

185. Ninomiya, Y. The Developmentally Regulated Type X Collagen Gene Contains a Long Open Reading Frame without Introns / Y. Ninomiya, M. Gordon, M. van der Rest [et al.] // J. Biol. Chem. - 1986. - Vol.261. - №11. - P.5041-5050.

186. Nistala, H. Extracellular Microfibrils Control Osteoblast-supported Osteoclastogenesis by Restricting TGF-ß Stimulation of RANKL Production / H. Nistala, S. Lee-Arteaga, S. Smaldone [et al.] // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. -№44. - P.34126-34133. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.125328.

187. Nudelman, F. In vitro models of collagen biomineralization / F. Nudelman, A.J. Lausch, N.A.J.M.Sommerdijk [et al.] //J. Struct. Biol. - 2013. - Vol.183. - №2. -P.258-269. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1016/j.jsb.2013.04.003.

188. O'Brien, C.A. Glucocorticoids Act Directly on Osteoblasts and Osteocytes to Induce Their Apoptosis and Reduce Bone Formation and Strength / C.A. O'Brien, D.Jia, L.I. Plotkin [et al.] // Endocrinology. - 2004. - Vol.145. - №4. - P.1835-1841. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1210/en.2003-0990.

189. Oei, L. Diabetes, Diabetic Complications, and Fracture Risk / L. Oei, F. Rivadeneira, M.C. Zillikens [et al.] // Curr Osteoporos Rep. - 2015. - Vol.13. - P.106-116. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s11914-015-0260-5.

190. Ono, T. Direct in Vitro and in Vivo Evidence for Interaction between Hsp47 Protein and Collagen Triple Helix / T. Ono, T. Miyazaki, Y. Ishida [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №9. - P.6810-6818. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1074/jbc.M111.280248.

191. Orgel, J.P. Microfibrillar structure of type I collagen in situ / J.P. Orgel, T.C. Irving, A. Miller [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 2006. - Vol.103. - №24. -P.9001-9005. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0502718103.

192. Ortega, N. New functional roles for non-collagenous domains of basement membrane collagens / N. Ortega, Z. Werb // J. Cell. Sci. - 2002. - Vol.115. - №22. -P.4201-4214. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.00106.

193. Palmieri, L. Metabolic fate of exogenous chondroitin sulfate in the experimental animal / L. Palmieri, A. Conte, L. Giovannini [et al.] // Arzneimittelforschung. - 1990.

- Vol.40. - №3. - P.319-323. [Abstract]. Режим доступа: (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2112001). (дата обращения: 29.06.2015).

194. Pan, G. Role of Glucocorticoid-induced Leucine Zipper (GILZ) in Bone Acquisition / G. Pan, J. Cao, N. Yang et al. // J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289. - №28.

- P.19373-13382. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.535237.

195. Panwar, P. Effects of Cysteine Proteases on the Structural and Mechanical Properties of Collagen Fibers / P. Panwar, X. Du, V. Sharma [et al.] // J. Biol. Chem. -2013. - Vol.288. - №8. - P.5940-5950. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.419689.

196. Parisuthiman, D. Biglycan Modulates Osteoblast Differentiation and Matrix Mineralization / D. Parisuthiman, Y. Mochida, W. R. Duarte [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2005. - Vol.20. - №10. - P.1878-1886. DOI: http://dx.doi.org/10.1359/JBMR.050612.

197. Paschalis, E.P. Spectroscopic Characterization of Collagen Cross-Links in Bone / E.P. Paschalis, K. Verdelis, S.B. Doty [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2001. - Vol.16. -№10. - P.1821-1828. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2001.16.10.1821.

198. Perumal, S. Collagen fibril architecture, domain organization, and triple-helical conformation govern its proteolysis / S. Perumal, O. Antipova, J.P.R.O. Orgel // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 2008. - Vol.105. - №8. - P.2824-2829. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1073/pnas.0710588105.

199. Pischon, N. Regulation of Collagen Deposition and Lysyl Oxidase by Tumor Necrosis Factor-a in Osteoblasts / N. Pischon, L.M. Darbois, A.H. Palamakumbura [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №29. - P.30060-30065. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M404208200.

200. Plow, E.F. Ligand Binding to Integrins / E.F. Plow, T.A. Haas, L. Zhang [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol.275. - №29. - P.21785-21788. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R000003200.

201. Pociot, F. Genetics of Type 1 Diabetes: What's Next? / F. Pociot, B. Akolkar, P. Concannon et al. // Diabetes. - 2010. - Vol.59. - №7. - P.1561-1571. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db10-0076.

202. Pokidysheva, E. Posttranslational Modifications in Type I Collagen from Different Tissues Extracted from Wild Type and Prolyl 3-Hydroxylase 1 Null Mice / E. Pokidysheva, K.D. Zientek, Y. Ishikava [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. - Vol.288. -№34. - P.24742-24752. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.464156.

203. Principles of bone biology. - 2nd ed. / J.P. Bilezikian [et al.]; edited by J.P. Bilezikian, L.G. Raisz, G.A. Rodan. - Academic Press, 2002. - 1696p.

204. Proteoglycans: Structure, Biology And Molecular Interactions / R.V. Iozzo, ed. -Marcel Dekker, Inc., 2000. - 422p.

205. Pun, K.K. The Importance of Parathyroid Hormone in Inhibition of Collagen Synthesis and Mitogenesis of Osteoblastic Cell / K.K. Pun // J. Biochem. - 1989. -Vol.106. - №6. - P.1090-1093.

206. Qi, W. The protective effect of cordymin, a peptide purified from the medicinal mushroom Cordyceps sinensis on diabetic osteopenia in alloxan-induced rats / W. Qi, Y. Zhang, Y.B. Yan [et al.] // Evidence-Based Complementary and Alternative Medicine. - 2013 Aug. DOI: http://dx.doi.org/10.1155/2013/985636.

207. Qu, H. Toward Further Mapping of the Association Between the IL2RA Locus and Type 1 Diabetes / H. Qu, A. Montpetit, B. Ge [et al.] // Diabetes. - 2007. - Vol.56. - №4. - P.1174-1176. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db06-1555.

208. Raggatt, L.G. Cellular and Molecular Mechanisms of Bone Remodeling / L.G. Raggat, N.C. Partridge // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №33. - P.25103-25108. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R109.041087.

209. Rakic, V. Bone mineral density and its determinants in diabetes: the Fremantle Diabetes Study / V. Rakic, W.A. Davis, S.A.P. Chubb [et al.] // Diabetologia. - 2006. -Vol.49. - №5. - P.863-871. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-006-0154-2.

210. Rewers, M. Immunotherapy for the Prevention and Treatment of Type 1 Diabetes / M. Rewers, P. Gottlieb // Diabetes Care. - 2009. - Vol.32. - №10. - P.1769-1782. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/dc09-0374.

211. Ricard-Blum, S. The Collagen Family / S. Ricard-Blum // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2011. - Vol.3. - №1. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a004978.

212. Richard, C. The Calcium-Sensing Receptor and 25-Hydroxyvitamin D-1a-Hydroxylase Interact to Modulate Skeletal Growth and Bone Turnover / C. Richard, R. Huo, R. Samadfam [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2010. - Vol.25. - №7. - P.1627-1636. DOI: http:/dx.doi.org/10.1002/jbmr.58.

213. Ronca, F. Antiinflammatory activity of chondroitin sulfate / F. Ronca, L. Palmieri, P. Panicucci [et al.] // Osteoarthr. Cartil. - 1998. - Vol.6. - SupplA. - P.14-21.

214. Rosenquist, C. Serum CrossLaps One Step ELISA. First application of monoclonal antibodies for measurement in serum of bone-related degradation products from C-terminal telopeptides of type I collagen / C. Rosenquist, C. Fledelius, S. Christgau [et al.] // Clin. Chem. - 1998. - Vol.44. - №11. - P.2281-2289.

215. Santana, R.B. A Role for Advanced Glycation End Products in Diminished Bone Healing in Type 1 Diabetes / R.B. Santana, L. Xu, H.B. Chase [et al.] // Diabetes. -2003. - Vol.52. - №6. - P.1502-1510. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.52.6.1502.

216. Sarkar, S.K. Single-molecule Tracking of Collagenase on Native Type I Collagen Fibrils Reveals Degradation Mechanism / S.K. Sarkar, B. Marmer, G. Goldberg [et al.] // Curr Biol. - 2012. - Vol.22. - №12. - P.1047-1056. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.cub.2012.04.012.

217. Scalinatus, E. Activitas best immungbau collagrnasen / E. Scalinatus, U. Behuke, H. Rutloff // Nahrung. - 1978. - Vol. 22. - №4. - S.401-408.

218. Schett, G. Cells of the synovium in rheumatoid arthritis. Osteoclasts / G. Schett // Arthritis Res. Ther. - 2007. - Vol.9. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/ar2110.

219. Schinke, T. The Serum Protein a2-HS Glycoprotein/Fetuin Inhibits Apatite Formation in Vitro and in Mineralizing Calvaria Cells / T. Schinke, C. Amendt, A. Trindl [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol.271. - №34. - P.20789-20796.

220. Schwartz, A.V. Pentosidine and Increased Fracture Risk in Older Adults with Type 2 Diabetes / A.V. Schwartz, P. Garnero, T.A. Hillier [et al.] // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2009. - Vol.94. - №7. - P.2380-2386. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/jc.2008-2498.

221. Seeman, E. Production, Degradation, and Circulating Levels of 1,25-Dihydroxyvitamin D in Health and in Chronic Glucocorticoid Excess / E. Seeman, R. Kumar, G. G. Hunder [et al.] // J. Clin. Invest. - 1980. - Vol.66. - №4. - P.664-669. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI109902.

222. Seibel, M.J. Biochemical Markers of Bone Turnover Part I: Biochemistry and Variability / M.J. Seibel // Clin Biochem Rev. - 2005. - Vol.26. - №4. - P.97-122.

223. Shiraki, M. Effects of a single injection of teriparatide on bone turnover markers in postmenopausal women / M. Shiraki, T. Sugimoto, T. Nakamura // Osteoporos Int. -2013. - Vol.24. - №1. - P.219-226. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1007/s00198-012-2159-7.

224. Steplewsky, A. Inhibition of collagen fibril formation / A. Steplewski, A. Fertala // Fibrogenesis Tissue Repair. - 2012. - Vol.5. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1755-1536-5-S1-S29.

225. Stura, E.A. Crystal structure of full-length human collagenase 3 (MMP-13) with peptides in the active site defines exosites in the catalytic domain / E.A. Stura, R. Visse, P. Cuniasse [et al.] // FASEB. - 2013. - Vol.27. - №11. - P.4395-4405. DOI: http:/dx.doi. org/10.1096/fj .13-233601.

226. Szkudelski, T. The Mechanism of Alloxan and Streptozotocin Action in B Cells of the Rat Pancreas / T. Szkudelski // Physiol. Res. - 2001. - Vol. 50. - P.536-546.

227. Taichman, R.S. Blood and bone: Two tissues whose fates are intertwined to create the hematopoietic stem cell niche / R.S. Taichman // Blood. - 2005. - Vol.105. -№7. - P. 2631-2639. DOI: http:/dx.doi.org/10.1182/blood-2004-06-2480.

228. Tallant, C. Molecular Analysis of Ulilysin, the Structural Prototype of a New Family of Metzincin Metalloproteases / C. Tallant, R. García-Castellanos, J. Seco [et

al.] // J. Biol. Chem. - 2006. - Vol.281. - №26. - P.17920-17928. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M600907200.

229. Tan, S.C. Identification of valid housekeeping genes for quantitative RT-PCR analysis of cardiosphere-derived cells preconditioned under hypoxia or with prolyl-4-hydroxylase inhibitors / S.C. Tan, C.A. Carr, K.K. Yeoh [et al.] // Mol. Biol. Rep. -

2012. - Vol.39. - №4. - P.4857-4867. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s11033-011-1281-5.

230. Terajima, M. Glycosylation and Cross-linking in Bone Type I Collagen / M. Terajima, I. Perdivara, M. Sricholpech [et al.] // J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289. -№33. - P.22636-22647. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.528513.

231. Thorsen, S.U. No Difference in Vitamin D Levels Between Children Newly Diagnosed With Type 1 Diabetes and Their Healthy Siblings: A 13-Year Nationwide Danish Study / S.U. Thorsen, H.B. Mortensen, B. Carstensen [et al.] // Diabetes Care. -

2013. - Vol.36. - №9. - P.e157-e158. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/dc13-0342.

232. Thrailkill, K. Loss of Insulin Receptor in Osteoprogenitor Cells Impairs Structural Strength of Bone / K. Thrailkill, R.C. Bunn, C. Lumpkin Jr. [et al.] // J Diabetes Res. -

2014. DOI: http:/dx. doi. org/10.1155/2014/703589.

233. Thrailkill, K.M. Bone Formation Is Impaired in a Model of Type 1 Diabetes / K. M. Thrailkill, L. Liu, E. C. Wahl [et al.] // Diabetes. - 2005. - Vol.54. - №10. -P.2875-2881. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.54.10.2875.

234. Tiedge, M. Modulation of human glucokinase intrinsic activity by SH reagents mirrors post-translational regulation of enzyme activity / M. Tiedge, U. Krug, S. Lenzen // Biochim. Biophys. Acta. - 1997. - Vol. 1337. - №2. - P. 175-190.

235. Tirabassi, R.S. Infection With Viruses From Several Families Triggers Autoimmune Diabetes in LEW.1WR1 Rats: Prevention of Diabetes by Maternal Immunization / R.S. Tirabassi, D.L. Guberski, E.P. Blankenhorn [et al.] // Diabetes. -2010. - Vol.59. - №1. - P.110-118. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db09-0255.

236. Turner, N.A. Mechanism of TNFa-induced IL-1a, IL-1ß and IL-6 expression in human cardiac fibroblasts: Effects of statins and thiazolidinediones / N.A. Turner, R.S.

Mughal, P. Warburton [et al.] // Cardiovasc. Res. - 2007. - Vol.76. - №1. - P.81-90. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.cardiores.2007.06.003.

237. Valcourt, U. Non-enzymatic Glycation of Bone Collagen Modifies Osteoclastic Activity and Differentiation / U. Valcourt, B. Merle, E. Gineyts [et al.] // J. Biol. Chem.

- 2007. - Vol.282. - №8. - P.5691-5703. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M610536200.

238. Van den Boom, J. 3'-Phosphoadenosine-5'-Phosphosulfate (PAPS) Synthases, Naturally Fragile Enzymes Specifically Stabilized by Nucleotide Binding / J. van den Boom, S.R. Martin, A. Pastore [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №21. -P.17645-17655. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.325498.

239. Van der Rest, M. Collagen family of proteins / M. Van der Rest, R. Garrone // FASEB J. - 1991. - Vol.5. - №13. - 2814-2823.

240. Van der Zee, E. Cytokines modulate phagocytosis and intracellular digestion of collagen fibrils by fibroblasts in rabbit periosteal explants. Inverse effects on procollagenase production and collagen phagocytosis / E. van der Zee, V. Everts, K. Hoeben [et al.] // J. Cell. Sci. - 1995. - Vol.108. - №10. - P.3307-3315. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.246173.

241. Van Doren, S.R. Matrix metalloproteinase interactions with collagen and elastin / S.R. Van Doren // Matrix Biol. - 2015. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.matbio.2015.01.005.

242. Vestergaard, P. Diabetes and Bone / P. Vestergaard // J. Diabetes. Metab. - 2011.

- S.1-001. DOI: http:/dx.doi.org/10.4172/2155-6156.S1-001.

243. Vestergaard, P. Diabetes and bone fracture: risk factors for old and young / P. Vestergaard // Diabetologia. - 2014. - Vol.57. - №10. - P.2007-2008. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-014-3338-1.

244. Vestergaard, P. Discrepancies in bone mineral density and fracture risk in patints type 1 and type 2 diabetes - a meta-analysis / P. Vestergaard // Osteoporos Int. - 2007;

- Vol.18. - №4. - P.427-444. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s00198-006-0253-4.

245. Vestergaard, P. Relative fracture risk in patients with diabetes mellitus, and the impact of insulin and oral antidiabetic medication on relative fracture risk / P.

Vestergaard, L. Rejnmark, L. Mosekilde // Diabetologia. - 2005. - Vol.48. - №7. -P.1292-1299. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-005-1786-3.

246. Virji, M.A. Concanavalin A and Alloxan Interactions on Glucose-induced Insulin Secretion and Biosynthesis from Islets of Langerhans / M.A. Virji, M.W. Steffes, R.D. Estensen // Diabetes. - 1984. - Vol.33. - №2. - P.164-169. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diab.33.2.164.

247. Visse, R. Matrix Metalloproteinases and Tissue Inhibitors of Metalloproteinases. Structure, Function, and Biochemistry / R. Visse, H. Nagase // Circ Cardiovasc Interv. -2003. - Vol.92. - P.827-839. DOI: http:/dx.doi.org/10.1161/01.RES.0000070112.80711.3D.

248. Vitovski, S. Investigating the Interaction between Osteoprotegerin and Receptor Activator of NF-kB or Tumor Necrosis Factor-related Apoptosis-inducing Ligand / S. Vitovski, J.S. Phillips, J. Sayers [et al.] // J. Biol. Chem. - 2007. - Vol.282. - №43. -P.31601-31609. DOI: httpVdx.doi.org/10.1074/jbc.M706078200.

249. Volpi, N. Condrosulf®: Structural Characterization, Pharmacological Activities and Mechanism of Action / N. Volpi // Curr. Med. Chem. - 2014. - Vol.21. - №34. -P.3949-3961.

250. Volpi, N. Oral absorption and bioavailability of ichthyic origin chondroitin sulfate in healthy male volunteers / N. Volpi // Osteoarthr. Cartil. - 2003. - Vol.11. - №6. -P.433-441. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/S1063-4584(03)00051-7.

251. Woitge, H.W. Calvariae from Fetal Mice with a Disrupted Igf1 Gene Have Reduced Rates of Collagen Synthesis but Maintain Responsiveness to Glucocorticoids / H.W. Woitge, B.E. Kream // J. Bone Miner. Res. - 2000. - Vol.15. - №10. - P.1956-1964. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2000.15.10.1956.

252. Wrana, J.L. Signaling by the TGFb Superfamily / J.L. Wrana // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2013. - Vol.5. - №10. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a011197.

253. Wu, D. Collagen I induction by high glucose levels is mediated by epidermal growth factor receptor and phosphoinositide 3-kinase/Akt signalling in mesangial cells /

D. Wu, F. Peng, B. Zhang [et al.] // Diabetologia. - 2007. - Vol.50. - №9. - P.2008-2018. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-007-0721-1.

254. Wu, J.J. Type III Collagen, a Fibril Network Modifier in Articular Cartilage / J.J. Wu, Weis M.A., Kim L.S. [et al.] // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №44. -P.18537-18544. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.112904.

255. Yamamoto, M. Serum Pentosidine Levels Are Positively Associated with the Presence of Vertebral Fractures in Postmenopausal Women with Type 2 Diabetes / M. Yamamoto, T. Yamaguchi, M. Yamauchi [et al.] // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2008. - Vol.93. - №3. - P.1013-1019. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1210/jc.2007-127.

256. Zaidi, M. Dimensional analysis of osteoclastic bone resorption and the measurement of biologically active calcitonin / M. Zaidi, B.E. Bax, V.S. Shankar [et al.] // Exp. Physiol. - 1994. - Vol.79. - №3. - P.387-399. DOI: http:/dx.doi.org/10.1113/expphysiol.1994.sp003773.

257. Zhang, Y. The Noncollagenous Domain 1 of Type X Collagen / Y. Zhang, Q. Chen // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol.274. - №32. - P.22409-22413. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.274.32.22409.

258. Zheng, P. PTPN22 Silencing in the NOD Model Indicates the Type 1 Diabetes-Associated Allele Is Not a Loss-of-Function Variant / P. Zheng, S. Kissler // Diabetes. -2013. - Vol.62. - №3. - P.896-904. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db12-0929.

259. Zhou, Z. Regulation of osteoclast function and bone mass by RAGE / Z. Zhou, D. Immel, C. Xi [et al.] // J. Exp. Med. - 2006. - Vol.203. - №4. - P.1067-1080. DOI: http:/dx.doi.org/10.1084/jem.20051947.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.