Физиологические факторы, определяющие изменения сократительных свойств одиночных мышечных волокон при гравитационной разгрузке тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.03.01, кандидат биологических наук Пономарева, Елена Владимировна

• Пономарева, Елена Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Пономарева, Елена Владимировна

ГЛАВА 1. ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Сокращение мышечного волокна.

2.2. Сократительные характеристики одиночных мышечных волокон.

2.3. Кальциевая чувствительность одиночных мышечных волокон.

2.4. Изменения сократительных характеристик одиночных волокон скелетных мышц млекопитающих в условиях космических полетов.

2.5. Изменения сократительных характеристик одиночных волокон скелетных мышц млекопитающих под действием микрогравитации в условиях наземных экспериментов.

2.6. Накопление ионов кальция.

2.7. Сдвиг экспрессии тяжелых цепей миозинов в сторону быстрых изоформ.

ГЛАВА 3. МЕТОДЫ ОБРАБОТКИ И АНАЛИЗА МАТЕРИАЛОВ.

3.1. Забор и хранение экспериментального материала.

3.2. Анализ сократительных свойств одиночных скинированных мышечных волокон.

3.2.1. Приготовление растворов.

3.2.2. Статистическая обработка результатов.

3.3. Организация эксперимента 7- суточной «сухой» иммерсии.

3.4. Организация космического эксперимента на борту биоспутника ФОТОН-МЗ.

3.4.1. Проведение наземного (синхронного) эксперимента.

3.5. Антиортостатическое вывешивание крыс.

ГЛАВА 4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

4.1. Изменения сократительных параметров одиночных волокон т. soleus, т. tibialis anterior и т. gastrocnemius после 3-х и 7-ми суточного антиортостатического вывешивания крыс.

4.2. Изменения сократительных характеристик мышц монгольской песчанки после космического полета.

4.3. Изменения сократительных параметров одиночных волокон т. soleus, т. tibialis anterior и т. gastrocnemius после 3-суточного вывешивания крыс на фоне нифедипина.

4.4. Изменения сократительных характеристик волокон мышц человека после 7-суточной «сухой» иммерсии.

ГЛАВА 5. ОБСУЖДЕНИЕ.

5.1. Сократительные параметры одиночных волокон т. soleus, т. tibialis anterior и т. gastrocnemius после 3-й 7-суточного антиортостатического вывешивание крыс.

5.2. Изменения сократительных параметров одиночных волокон мышц монгольской песчанки после космического полета.

5.3. Изменения сократительные параметров одиночных волокон различных мышц после 3-суточного антиортостатическое вывешивание крыс на фоне нифедипина.

5.4. Изменения сократительные параметров одиночных волокон различных мышц человека после 7-суточной «сухой» иммерсии.

ВЫВОДЫ.

Заключение диссертации по теме «Физиология», Пономарева, Елена Владимировна

выводы

1. Трехсуточное антиортостатическое вывешивание крыс приводит к достоверному снижению максимальной изометрической силы одиночных волокон т. soleus.

2. После семисуточного антиортостатического вывешивания крыс наблюдается снижение основных сократительных параметров как в волокнах т. soleus, так и в т. tibialis anterior и в т. gastrocnemius. Однако изменения в быстрых мышцах выражены слабее, чем в медленной.

3. После двенадцатисуточного космического полета зарегистрировано снижение силовых параметров волокон т. soleus монгольских песчанок, однако изменения сократительных свойств, в целом, менее выражены у пустынного вида, чем у крыс в аналогичных условиях.

4. Блокатор кальциевых L-каналов, нифедипин, предотвращает снижение максимальной изометрической силы сокращения волокон т. soleus после трех суток антиортостатического вывешивания крыс.

5. Применение опорной стимуляции при семисуточной «сухой» иммерсии позволило сохранить сократительные параметры одиночных волокон т. soleus человека на уровне предиммерсионных значений.

6. Вызванное мышечное напряжение не предотвращает снижения силовых характеристик волокон т. soleus человека во время семисуточной «сухой» иммерсии.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Пономарева, Елена Владимировна, 2011 год

1. Алтаева Э.Г., Огнева И.В. Влияние нифедипина на механические свойства сарколеммы и модуляция динамики накопления ионов кальция в волокнах камбаловидной мышцы крысы в условиях кратковременной гравитационной разгрузки. Биофизика. 2010. 55(5): 918-925.

2. Бэгшоу К. Из кн. «Мышечное сокращение». М.: Мир, 1985.

3. Воротников A.B., Кубасова H.A., Цатурян А.К. Молекулярный мотор мышц. Природа. 2010. 4: 29-36.

4. Григорьев А.И., Козловская И.Б., Дитлайн Л.Ф., Соуин Ч.Ф. Профилактические мероприятия в кратковременных и длительных полетах. В кн. "Здоровье, работоспособность, безопасность космических экипажей". М. Наука. 2002. 4: 252-278.

5. Григорьев А.И., Козловская И.Б., Шенкман Б.С. Роль опорной афферентации в организации тонической мышечной системы. Росс.Физиол.ж. им. И.М. Сеченова. 2004. 90(5): 508-521.

6. Григорьева Л.С., Козловская И.Б. Влияние невесомости и гипокинезии на скоростно-силовые свойства мышц человека. Космическая биология и авиакосм, медицина. 1987. 21 (1): 27-30.

7. Григорьева Л.С., Козловская И.Б. Влияние семисуточной опорной разгрузки на скоростно-силовые свойства скелетных мышц Космическая биология и авиакосм, медицина. 1983. 4: 21-25.

8. Закс Л. Статистическое оценивание. М. 1976.

9. Ильин Е.А., Новиков В.Е. Стенд для моделирования физиологических эффектов невесомости в лабораторных экспериментах с крысами. Косм, биол. и авиакосм. мед. 1980. 3: 79—80.

10. Киренская A.B., Козловская И.Б., Сирота М.Г. Влияние иммерсионной гипокинезии на характеристики ритмической активности двигательных единиц. Физиол. человека. 1986. 12: 627-632.

11. Коряк Ю.А. Тренировочный эффект высокочастотной электрической стимуляции на быструю переднюю болыпеберцовую мышцу человека. I. Влияние на мышечную силу и площадь поперечного сечения. Физиология человека. 1993. 19(1): 19.

12. Коц Я.М., Хвилон В. А. Тренировка мышечной силы методом электростимуляции. Сообщение II. Тренировка методом электрического тетанического раздражения мышцы прямоугольными импульсами. Теор. и практ. физ. культ. 1970. 4: 66-70.

13. Кузнецов СЛ., Бойчук Н.В., Исламов P.P., Улумбеков Э.Г., Челышев Ю.А. Из кн. «Гистология». Издательская группа «ГЭОТАР-Медиа». 2007.

14. Литвинова К.С. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Влияние гравитационной разгрузки и тренировки на характеристики кальций-механической связи в изолированных волокнах скелетных мышц. 2005.

15. Мак-Комас А.Дж. Из кн. «Скелетные мышцы», Олимпийская литература, 2001.

16. Подлубная З.А., Вихлянцев И.М., Мухина A.M., Немировская Т.Л., Шенкман Б.С. Белки саркомерного цитоскелета и миозиновый фенотипволокон М. Soleus при ее хроническом растяжении на фоне вывешивания задних конечностей крысы. Биофизика. 2004. 49(3): 424429.

17. Сент-Джиордьи А. Из кн. «О мышечной деятельности», пер. с англ., М., 1947.

18. Шенкман Б.С. Структурно-метаболическая пластичность скелетных мышц млекопитающих в условиях гипокинезии и невесомости. Авиакосмическая и экологическая медицина. 2002. 3: 10-11.

19. Шенкман Б.С., Немировская Т.Л., Чеглова И.А., Белозерова И.Н., Козловская И.Б. Морфологические характеристики m. vastus lateralis человека в безопорной среде. Докл. Акад. Наук. 1999. 364(4): 563-565.

20. Шульженко Е. Б., Виль-Вильямс И. Ф. Возможность проведения длительной водной иммерсии методом "сухого" погружения. Косм, биол. и авиакосм. мед. 1976. 9: 82-84.

21. Юганов Е. М., Касьян И. И., Асямолов Б. Ф. Биоэлектрическая активность скелетной мускулатуры в условиях перемежающего действия перегрузок и невесомости. Изв. АН СССР. Серия биол. 1963. №5.

22. Юнкеров В.И., Григорьев С.Г. Из кн. «Математико-статистическая обработка данных медицинских исследований». СПб.: ВМедА. 2002. 266.

23. Alford Е.К., Roy R.R., Hodgson J.A., Edgerton V.R. Electromyography of rat soleus, medial gastrocnemius, and tibialis anterior during hind limb suspension. Exp Neurol. 1987. 96(3): 635-649.

24. Allen D.L., Yasui W., Tanaka Т., Ohira Y., Nagaoka S., Sekiguchi C., Hinds W.E., Roy R.R., Edgerton V.R. Myonuclear number and myosin heavy chain expression in rat soleus single muscle fibers after spaceflight. J Appl Physiol 1996. 81(1): 145-51.

25. Anzil A.P., Sancesario G., Massa R., Bernardi G. Myofibrillar disruption in the rabbit soleus muscle after one-week hindlimb suspension. Muscle Nerve. 1991. 14:358-369.

26. Arutyunyan R.S., Kozlovskaya I.B., Nasledov G.A., Nemerovskaya T.L., Radzyukevich T.L., Shenkman B.S. The contraction of unweighted fast and slow rat muscles in calcium-free solution. Basic and Appl. Myology. 1995. 5: 169-175.

27. Bartoli M, Richard I. Calpains in muscle wasting. Int.J.Biochem.Cell Biol. 2005.37:2115-2133.

28. Bershitsky S.Yu., Tsaturyan A.K. Effect of joule temperature jump on tension and stiffness of skinned rabbit muscle fibers. Biophys J. 1989. 56(5): 809-816.

29. Boussouf S.E., Geeves M.A. Tropomyosin and troponin cooperativity on the thin filament. Adv Exp Med Biol. 2007. 592: 99-109.

30. Caiozzo VJ, Richmond H, Kaska S, Valeroso D. The mechanical behavior of activated skeletal muscle during stretch: effects of muscle unloading and MyHC isoform shifts. J Appl Physiol. 2007. 103(4): 1150-1160.

31. Desplanches D., Kayar S.R., Sempore В., Flandrouis R. and Hoppeler H. Rat soleus muscle ultrastructure after hindlimb suspension. J.Appl.Physiol. 1990. 69(2): 504-508.

32. Desplanches D., Mayet M.H., Ilyina-Kakueva E.I., Sempore B., Flandrois R. Skeletal muscle adaptation in rats flown on Cosmos 1667. J.Appl.Physiol. 1990. 68(1): 48-52.

33. Desplanches D., Mayet M.H., Sempore B., Flandrois R. Structural and functional responses to prolonged hindlimb suspension in rat muscle. J.Appl.Physiol. 1987. 63(2): 558-563.

34. Edgerton V.R., Zhou M.Y., Ohira Y., Klitgaard H., Jiang B., Bell G., Harris B., Saltin B., Gollnick P.D., Roy R.R. Human fiber size and enzymatic properties after 5 and 11 days of spaceflight. J Appl Physiol. 1995. 78(5): 1733-1739.

35. Endo M. Stretch-induced increase in activation of skinned muscle fibres by calcium. Nature. 1972. 237: 211-213.

36. Endo M. Stretch-induced increase in activation of skinned muscle fibres by calcium. Nature. 1972. 237: 211-213.

37. Enns D.L., Raastad T., Ugelstad I., Belcastro A.N. Calpain/calpastatin activities and substrate depletion patterns during hindlimb unweighting and reweighting in skeletal muscle. Eur J Appl Physiol. 2007. 100(4): 445^155.

38. Enns D.L., Belcastro A.N. Early activation and redistribution of calpain activity in skeletal muscle during hindlimb unweighting and reweighting. Can J Physiol Pharmacol. 2006. 84(6): 601-609.

39. Feng H.Z., Yu Z.B. Effects of nifedipine on myosin heavy chain (MHC) isoforms transition in unloaded soleus. Space Med Med Eng (Beijing). 2005. 18(2): 89-93.

40. Fitts R.H., Brimmer C.J., Heywood-Cooksey A., Timmerman R.J. Single muscle fiber enzyme shifts with hindlimb suspension and immobilisation. Am J Physiol 1989. 256(5 Pt 1): 1082-1091.

41. Gardetto P.R., Schluter J.M., Fitts R.H. Contractile function of single muscle fibers after hindlimb suspension. JAppl Physiol. 1989. 66(6): 2739-49.

42. Goll D.E., Thompson V.F., Li H., Wei W., Cong J. The calpain system. Physiol Rev. 2003. 83(3): 731-801.

43. Hedou J., Cieniewski-Bernard C., Leroy Y., Michalski J.C., Mounier Y., Bastide B. O-linked N-acetylglucosaminylation is involved in the Ca2+ activation properties of rat skeletal muscle. J Biol Chem. 2007. 6. 282(14): 10360-9.

44. Hikida R.S., Gollnick R.S., Dudley G.A., Convertino V.A., Buchanan P. Structural and metabolic characteristics of human sKeletal muscle following 30-days of simulated microgravity. Aviat, space, env. med. 1989. 60: 664670.

45. Hodgson J.A., Bodine-Fowler S.C., Roy R.R., de Leon R.D., de Guzman C.P., Koslovskaya I., Sirota M., Edgerton V.R. Changes in recruitment of rhesus soleus and gastrocnemius muscles following a 14 day spaceflight. Physiologist. 1991.34(1): 102-103.

46. Holy X., Mounier Y. Effects of short spaceflights on mechanical characteristics of rat muscles. Muscle Nerve. 1991. 14(1): 70-78.

47. Huxley A.F., Niedergerke R. Structural changes in muscle during contraction; interference microscopy of living muscle fibres. Nature. 1954. 22. 173(4412): 971-3.

48. Kandarian S., O'Brien S., Thomas K., Schulte L., Navarro J. Regulation of skeletal muscle dihydropyridine receptor gene expression by biomechanical unloading. J Appl Physiol. 1992. 72(6): 2510-2514.

49. Kapprell H.P., Goll D.E. Effect of Ca2+ on binding of the calpains to calpastatin. J Biol Chem. 1989. 264(30): 17888-96.

50. Kasper C.E., Xun L. Expression of titin in skeletal muscle varies with hind-limb unloading. Biol Res Nurs. 2000. 2(2): 107-115.

51. Kischel P., Stevens L., Montel V., Picquet F., Mounier Y. Plasticity of monkey triceps muscle fibers in microgravity conditions. J. Appl. Physiol. 2001.90(5): 1825-1832.

52. Laine C.S., Mulavara A.P., Pruett C.J., McDonald P.V., Kozlovskaya I.B., Bloomberg J.J. The use of in-flight foot pressure as a countermeasure to neuromuscular degradation. Acta Astronautica. 1998. 42(1-8): 231-246.

53. Lehman W., Craig R. Tropomyosin and the steric mechanism of muscle regulation. Adv Exp Med Biol 2008. 644: 95-109.

54. Levine R.J.C., Kensler R.W., Yang Z.H., Stull J.T., and Sweeney H.L. Myosin light chain phosphorylation affects the structure of rabbit skeletal muscle thick filaments. Biophys J. 1996. 71: 898-907.

55. Macintosh B.R. Role of calcium sensitivity modulation in skeletal muscle performance. News Physiol Sci. 2003. 18: 222-5.

56. Malinchik S., Xu S., and Yu L.C. Temperature-induced structural changes in the myosin thick filament of skinned rabbit psoas muscle. Biophys J. 1997. 73:2304-2312.

57. Martin T.P., Edgerton V.R. and Grindeland R.E. Influence of spaceflight on rat skeletal muscle. J.Appl.Physiol. 1988. 65(5): 2318-2325.

58. Martin T.P., Stein R.B., Hoeppner P.H., Reid D.C. Influence of electrical stimulation on the morphological and metabolic properties of paralyzed muscle. JAppl Physiol. 1992. 72(4): 1401-1406.

59. Martyn D.A. and Gordon A.M. Influence of length on force and activation dependent changes in troponin C structure in skinned cardiac and fast skeletal muscle. Biophys J. 2001. 80: 2798-2808.

60. Martyn D.A. and Gordon A.M. Length and myofilament spacing-dependent changes in calcium sensitivity of skeletal fibres: effects of pH and ionic strength. J Muscle Res Cell Motil. 1988. 9: 428-445.

61. McDonald K.S., Fitts R.H. Effect of hindlimb unloading on rat soleus fiber force, stiffness, and calcium sensitivity. J Appl Physiol. 1995. 79(5): 1796802.

62. Melloni E., Michetti M., Salamino F., Minafra R., Pontremoli S. Modulation of the calpain autoproteolysis by calpastatin and phospholipids. Biochem Biophys Res Commun. 1996. 4. 229(1): 193-197.

63. Metzger J.M. and Moss R.L. Effects on tension and stiffness due to reduced pH in mammalian fast- and slow-twitch skinned skeletal muscle fibres. JPhysiol. 1990. 428: 737-750.

64. Mohr T., Carlson B., Sulentic C., Landry R. Comparison of isometric exercise and high volt galvanic stimulation on quadriceps femoris muscle strength. Phys Ther. 1985. 65(5): 606-612.

65. Moore A.D. Jr., Charles J.B., Lee S.M., Siconolfi S.F., Greenisen M.C. Does bed rest produce changes in orthostatic function comparable to those induced by space flight? Acta Astronaut. 1994. 33: 57-67.

66. Moore R.L., Palmer B.M., Williams S.L., Tanabe H., Grange R.W., and Houston M.E. Effect of temperature on myosin phosphorylation in mouse skeletal muscle. Am JPhysiol Cell Physiol. 1990. 259: 432-438.

67. Morey-Holton E.R., Wronski TJ. Animal models for simulating weightlessness. Physiologist. 1981. 24: 45-48.

68. Mortimer J.T., Kaufman D., Roessman U. Intramuscular electrical stimulation: tissue damage. Ann Biomed Eng. 1980. 8(3): 235-244.

69. Mounier Y., Holy X., Stevens L. Compared properties of the contractile system of skinned slow and fast rat muscle fibers. Pflugers Arch. 1989. 415: 136-141.

70. Pate E., Bhimani M., Franks-Skiba K., and Cooke R. Reduced effect of pH on skinned rabbit psoas muscle mechanics at high temperatures: implications for fatigue. J Physiol. 1995. 486: 689-694.

71. Persechini A., Stull J.T. and Cooke R. The effect of myosin phosphorylation on the contractile properties of skinned rabbit skeletal muscle fibers. J Biol Chem. 1985.260:7951-7954.

72. Pette D., Staron R.S. Myosin isoforms, muscle fiber types, and transitions. Microsc Res Tech. 2000. 50(6): 500-509.

73. Podlubnaya Z., Kakol I., Moczarska A., Stepkowski D., and Udaltsov S. Calcium- induced structural changes in synthetic myosin filaments ofvertebrate striated muscles. J Struct Biol. 1999. 127: 1-15.103

74. Rassier D.E. and Macintosh B.R. Sarcomere length-dependence of activitydependent twitch potentiation in mouse skeletal muscle. BMC Physiol. 2002. 2:19.

75. Riley D.A., Bain J.L., Romatowski J.G., Fitts R.H. Skeletal muscle fiber atrophy: altered thin filament density changes slow fiber force and shortening velocity. Am J Physiol Cell Physiol. 2005. 288(2): 360-365.

76. Rokhlenko K.D., Savik Z.F. Effect of space flight factors on skeletal muscle ultrastructure. Kosm Biol Aviakosm Med. 1981. 15(1): 72-77.

77. Sanger J.M., Sanger J.W. The dynamic Z-bands of striated muscle cells. Science Signaling. 2008. 1(32): 37-39.

78. Shenkman B.S., Kozlovskaya T.B., Kuznetsov S.L., Nemirovskaya T.L., Desplanches D. Plasticity of skeletal muscle fibres in space-flown primates. J.Gravit.Physiol. 1994. 1(1): 64-66.

79. Soares J.M.C., Duarte J.A.R., Carvalho J., Appell H.-J. The possible role of intracellular Ca~ accumulation for the development of immobilization atrophy. Int. J. Sports Med. 1993. 14(8): 437-439.

80. Stephenson D.G. and Williams D.A. Temperature-dependent calcium sensitivity changes in skinned muscle fibres of rat and toad. J Physiol. 1985. 360: 1-12.

81. Stevens L., Mounier Y., Holy X. Functional adaptation of different rat skeletal muscles to weightlessness. Am. J. Physiol. 1993. 264: 770-776.

82. Stevens L., Mounier Y., Holy X. Functional adaptation of different rat skeletal muscles to weightlessness. Am J Physiol. 1993. 264(4): 770-776.

83. Stevens L., Bastide B., Kischel P., Pette D., Mounier Y. Time-dependent changes in expression of troponin subunit isoforms in unloaded rat soleus muscle. Am J Physiol Cell Physiol. 2002. 282(5): 1025-1030.

84. Stevens L., Picquet F., Catinot M.P., Mounier Y. Differential adaptation to weightlessness of functional and structural characteristics of rat hindlimb muscles. JGravit Physiol. 1996. 3(2): 54-57.

85. Sun Y.B., Brandmeier B., Irving M. Structural changes in troponin in response to Ca2+ and myosin binding to thin filaments during activation of skeletal muscle. Proc Natl Acad Sci USA. 2006. 103(47): 17771-6.

86. Sweeney H.L. and Stull J.T. Alteration of cross-bridge kinetics by myosin light chain phosphorylation in rabbit skeletal muscle: implications for regulation of actin-myosin interaction. Proc Natl Acad Sci USA. 1990. 87: 414-418.

87. Thomason D.B. and Booth F.W. Atrophy of the soleus muscle by hindlimb unweighting. J.Appl.Physiol. 1990. 68(1): 1-12.

88. Tidball J.G., Spencer M.J. Expression of a calpastatin transgene slows muscle wasting and obviates changes in myosin isoform expression during murine muscle disuse. J Physiol. 2002. 545(3): 819-828.

89. Toursel T., Stevens L., Mounier Y. Evolution of contractile and elastic properties of rat soleus muscle fibres under unloading conditions. Exp Physiol. 1999. 84(1): 93-107.

90. Tskhovrebova L., Trinick J., Sleep J.A., Simmons R.M. Elasticity and unfolding of single molecules of the giant muscle protein titin. Nature. 1997. 15.387(6630): 308-12.

91. Unsworth B.R., Witzmann F.A., Fitts R.H. A comparison of rat myosin from fast and slow skeletal muscle and the effect of disuse. J Biol Chem. 1982.25.257(24): 15129-36.

92. Wang Y.P. and Fuchs F. Length, force, and Ca2+-troponin C affinity in cardiac and slow skeletal muscle. Am J Physiol Cell Physiol. 1994. 266: 10771082.

93. Wang Y.P. and Fuchs F. Length-dependent effects of osmotic compression on skinned rabbit psoas muscle fibers. J Muscle Res Cell Motil. 2000.21:313-319.

94. Whipple G., Koohmaraie M. Degradation of myofibrillar proteins by extractable lysosomal enzymes and m-calpain, and the effects of zinc chloride. J Anim Sei. 1991. 69(11): 4449-60.

95. Witt C.C., Burkart C., Labeit D., McNabb M., Wu Y., Granzier H., Labeit S. Nebulin regulates thin filament length, contractility, and Z-disk structure in vivo. EMBOJ. 2006. 25(16): 3843-55.

96. Wronski T.J., Morey-Holton E.R. Skeletal response to simulated weightlessness: a comparison of suspension techniques. Aviat Space Environ Med. 1987. 58(1): 63-68.

97. Xu S., Offer G., Gu J., White H.D., and Yu L.C. Temperature and ligand dependence of conformation and helical order in myosin filaments. Biochemistry. 2003. 42: 390-401.

98. Yamashita-Goto K., Okuyama R., Honda M., Kawasaki K., Fujita K., Yamada T., Nonaka I., Ohira Y., Yoshioka T. Maximal and submaximal forces of slow fibers in human soleus after bed rest. J Appl Physiol. 2001. 91: 417-424.

99. Yang Z., Stull J.T., Levine R.J., and Sweeney H.L. Changes in interfilament spacing mimic the effects of myosin regulatory light chain phosphorylation in rabbit psoas fibers. J Struct Biol. 1998. 122: 139-148.

100. Yoshioka T., Shirota T., Tazoe T. and Yamashita-Goto K. Calcium movement of sarcoplasmic reticulum from hindlimb suspended muscle. Acta Astr. 1996.38(3): 209-212.

101. Yoshioka T., Takuhiko S., Tazoe T., Yamashita-Goto K. Ultrastructural and metabolic profiles of single muscle fibers of different types after hindlimb suspension in rats. Acta Astronáutica. 1996. 38(3): 209-212.